Какие белки называются простыми: Простые белки | это… Что такое Простые белки?

8 Простые и сложные белки

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), 

гликопротеины (содержат углеводы),липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

Простые:

Протамин (protamine) – Низкомолекулярный (4-12 кД) основный ядерный белок. У многих животных протамин наряду с гистонамисодержится в сперматозоидах, а у некоторых (например, у рыб) полностью замещает гистоны. Присутствие протамина защищает ДНКот действия нуклеаз и придает хроматину компактную форму.

ГИСТОНЫ (от греч. histos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Предполагают, что Г. участвуют в переводе чрезвычайно длинных молекул хромосомной ДНК в форму, удобную для пространств. разъединения отдельных хромосом и их перемещения в ходе деления

 клетки. Полагают также, что Г. участвуют в механизмахтранскрипции и репликации.

АЛЬБУМИНЫ (от лат. albumen, род. падеж albuminis- белок), водорастворимые глобулярные белки, входящие в составсыворотки крови, цитоплазмы клеток животных и растений, молока. наиб. известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв. сыворотки крови, яичного белка и молока).

Глобулин (globulin) – Глобулины – семейство глобулярных белков, растворимых в растворах солей, кислот и щелочей (полипептидные цепи свернуты в сферические или эллипсоидные структуры – глобулы). Глобулины участвуют в иммунных реакциях (иммуноглобулины), в свертывании крови (протромбин, фибриноген) и т.п.

ПРОЛАМИНЫ, запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). П. делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белкикодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатковглутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см.

табл.).

Сложные:

ГЛИКОПРОТЕИНЫ (гликопротеиды), соед., в молекулах к-рых остатки олиго- или полисахаридов ковалентно связаны (О- или N-гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компонентысыворотки крови (иммуноглобулины, трансферины и др.), групповые в-ва крови, определяющие групповую принадлежность крови человека и животных, антигены мн. вирусов (гриппа, кори, энцефалита и др.), нек-рые гормоны, лектины, ферменты.

ИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно – апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л.мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белкамии липидами имеет важное биол. значение. Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. ворганизме. Среди своб. Л. (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиб. изучены Л.плазмы крови, к-рые классифицируют по их плотности. 

Карта сайта

Карта сайта

О центре Информация о центре Руководство Структура Контакты Наши мероприятия Закупки Государственное задание Противодействие коррупции Населению Инфекционные и паразитарные заболевания Неинфекционные заболевания Вакцинация Дезинфекция Здоровый образ жизни Грамотный потребитель Здоровое питание Коллегам Нацпроект “Демография” Тематические подборки Всемирные дни Лаборатория здорового питания Бизнесу Производственная среда и здоровье Инструкции Новости О разделе “Бизнесу” Виды деятельности Производственная среда и здоровье Лаборатория здорового питания Инструкции Новости О разделе “Бизнесу”

История История санитарного просвещения История Центра Интересные факты из истории Коллекция Видеолекторий Видеоэкскурсии ЛМК БАДы Дополнительно Инфографика Буклеты Анимации Интерактив Видео Образовательная деятельность Образовательная деятельность

Структура и функция простых белков

Содержание

Введение

Простые белки — это тип белков, представляющих собой биомакромолекулы. Биомакромолекулы имеют большие размеры, с более высокой молекулярной массой 10000 дальтон и выше. Существуют разные виды белка. И каждый белок имеет определенную структуру и определенную функциональность. Ниже приводится обсуждение структуры и функций простых белков.

Белок является наиболее важной и распространенной внутриклеточной органической биомолекулой. Это полипептиды с линейно расположенными цепочками аминокислот, соединенными пептидными связями. Таким образом, каждый белок представляет собой полимер аминокислот. Эти биомолекулы могут быть отделены друг от друга в основном их аминокислотными последовательностями.

Большое количество функций внутри организма, таких как катализатор метаболических реакций, репликация ДНК, реакция на раздражители, транспорт различных молекул из одного места в другое и др., выполняют белки. Они классифицируются по форме, химическому составу и функциям. По строению выделяют три типа белков. Простой белок является одним из них.

Простой белок

Белки, не связанные ни с какими другими элементами, называются простыми белками. Простые белки состоят только из аминокислотных субъединиц, соединенных между собой связью. Эта связь известна как пептидная связь. Когда простые белки расщепляются ферментами, образуются только аминокислоты. Белок, относящийся к категории простых белков, является самым простым из всех белков.

Структура

Простые белки состоят только из аминокислот. Аминокислоты представляют собой небольшие органические молекулы. Он состоит из альфа-атома углерода, связанного с аминогруппой, карбоксильной группой, атомом водорода и боковой цепью. Эти аминокислоты являются строительными блоками простого белка. Они представляют собой пептидные цепи, содержащие аминокислоты, но не содержащие других небелковых компонентов. Простой белок имеет набор аминокислот в определенном порядке.

Типы

Простые белки подразделяются на разные типы. Это такие белки, которые при гидролизе дают аминокислоты или их производные. Некоторые типы простых белков и их структура описаны ниже.

1. Глобулины

• Глобулины в основном представляют собой белки крови. Нормальное количество глобулина в крови человека составляет от 2,5 до 3,5 г/дл.
• Нерастворим в чистой воде.
• Глобулин представляет собой тип глобулярного белка.
• Имеет более высокую молекулярную массу, чем альбумины.
• Они коагулируются под воздействием тепла и кислот.
• Они растворимы в разбавленных растворах солей сильных кислот и оснований.
• Глобулины осаждаются полунасыщенными растворами, такими как MgSO₄ И (NH₄)₂SO₄.

Структура

Глобулин образован аминокислотами. Существует три типа глобулинов, а именно альфа-1-глобулин, альфа-2-глобулин, бета-глобулин и гамма-глобулин. Гамма-глобулины известны как антитела. Его молекулярная масса составляет от 100 до 1000 кДа.

Эти типы белков имеют самую высокую белковую фракцию. Он содержит большое количество ароматических и сернистых аминокислот, глутаминовой и аспарагиновой кислот, треонина и гистидина.

Каждая субъединица глобулина состоит из кислой субъединицы в 40 000 Да и основной субъединицы в 20 000 Да.

Пример

Включает сывороточный глобулин, овоглобулин (яичный желток), кристаллический (хрусталик), фибриноген (плазма), эдестин (хлопок), легумин (горох), миозин (мышечный).

2. Глютелины

• Глютелины растворимы в разбавленных кислотах и ​​щелочах.
• Нерастворимы в нейтральных солях.
• Коагулируется под воздействием тепла.
• Большинство видов трав обычно имеют как высокомолекулярную, так и низкомолекулярную массу.
• Они также растворимы в детергентах, хаотропных агентах или восстановителях.
• Глютелины сшивают себя и другие белки во время выпечки за счет дисульфидных связей.

Структура

Глютелины сравнительно богаты аргинином, пролином и глутаминовой кислотой. Это класс пропаин-проламиновых белков. Эти белки составляли основной компонент белкового соединения, известного под общим названием глютен. Они содержатся в пшенице, ячмене и ржи. Глютелины богаты гидрофобными аминокислотами, содержащими аминокислоты фенилаланин, валин, тирозин, пролин и лейцин.

Пример

Встречается только в растениях. Примерами глютелинов являются глютенин пшеницы и оризенин риса.

3. Проламины

• Проламины растворимы в 70-90% этаноле.
• Это тип растительных запасных белков.
• Они обнаружены в растениях, главным образом в семенах злаков, таких как пшеница, ячмень, овес, кукуруза и т. д.
• Нерастворимы в воде и других нейтральных растворителях.
• В зависимости от молекулярной массы существует четыре типа проламинов кукурузы и сорго. Это альфа (α), бета (β), гамма (γ) и дельта (δ).

Структура

Проламины состоят в основном из аминокислот пролина и глутамина. Эти две аминокислоты присутствуют в больших количествах в белках проламинов. В дополнение к этим двум аминокислотам в этих типах белков также присутствуют некоторые аминокислоты, но их количество невелико. Это аргинин, лизин и гистидин.

Эти белки подразделяются на бедные серой, богатые серой и высокомолекулярные белки. Богатые серой и высокомолекулярные проламины содержат от шести до восьми аминокислот.

Пример

Примерами проламинов являются зеин из кукурузы, глиадин из пшеницы и гордеин из ячменя.

4. Альбумины

• Альбумины представляют собой тип глобулярных белков.
• Они растворимы в воде.
• Эти белки осаждаются насыщенными растворами солей, такими как сульфат аммония.
• Альбумины коагулируют при нагревании.
• В основном они обнаруживаются в плазме крови.
• Одним из белков, вырабатываемых в печени, является альбумин.
• Он не гликозилирован, поэтому отличается от других белков крови.
• Альбумины относятся к амфотерным типам, что означает, что они способны реагировать как в качестве основания, так и в качестве кислоты.
• Они встречаются в яичном белке, крови, молоке и растениях.

Структура

Альбумины — это простые белки, поэтому они состоят только из аминокислот. Они состоят из одной полипептидной цепи. Молекулярная масса альбумина составляет около 65 кДа. В этих белках имеется три гомологичных домена. Основная функция этих доменов заключается в формировании сердцевидных белков.

Аминоостатки, присутствующие в больших количествах в альбуминах, представляют собой глутаминовую кислоту, аспарагиновую кислоту, лизин и аргинин. А в альбуминах обычно мало или недостаточно аминокислотных остатков глицина.

• Пример

Яичный альбумин, сывороточный альбумин, лактальбумин (молоко), миоальбумин (мышцы) и лейкозин (пшеница).

5. Альбуминоиды или склеропротеины

• Склеропротеины нерастворимы в воде, нейтральных растворителях, разбавленных кислотах и ​​щелочах.
•  Являются одной из трех основных классификаций структуры белков.
• Они образуют длинную белковую нить.
• Также известны как волокнистые белки.
• Животные имеют высокие уровни этого белка в костях, волосах, ногтях, коже и соединительной ткани.
• Склеропротеины атакуются ферментами.
• Иногда эти белки растворяются смесью кислот, таких как лимонная и уксусная кислота.
• Коллагены и кератины представляют собой два важных класса склеропротеинов.

Структура

Они состоят из многих суперсемейств, таких как коллаген, кератин, эластин и фибрин. В этих типах белков присутствуют аминокислоты глицин, пролин и гидроксипролин. Существует два вида склеропротеинов. Это альфа-кератин и коллаген. Кератин и коллаген образуют длинные волокна, которые выполняют структурную роль в организме.

Пример

Кератин (копыта, когти и рога), эластин (хрящи), коллаген (волокнистая ткань), оссеин (кости и зубы).

Основные белки

Классифицируются на два типа.

1. Протамин

• Протамины – это самые маленькие, богатые аргинином ядерные белки.
• Имеют аналогичную структуру относительно низкой молекулярной массы.
• Протамины растворимы в воде или аммиаке
• Эти белки не коагулируются при нагревании.
• Это положительно заряженная белковая молекула, которая связывает отрицательно заряженный гепарин.
• Они гидролизуются ферментами, такими как трипсин, папаин, а не пепсином.
• Протамины в основном содержатся в яйцеклетках.

Структура

Протамин содержит 28 аминокислотных остатков с 19 аргининовыми остатками. Они не содержат серы, но имеют высокое содержание азота из-за присутствия большого количества аргинина. Количество азота в протамине составляет от 25 до 30%. В этих белках отсутствуют тирозин и триптофан. Его молекулярная масса составляет от 5,5 до 13,0 кДа. Количество аргинина в протамине составляет 67%.

Пример

Обнаружено, что они связываются с ДНК в сперме рыб, таких как лосось, осетр и т. д. Лососевая рыба содержит белок, называемый физиологическим раствором.

2. Гистон

• Гистоны – водорастворимые белки.
• Они нерастворимы в разбавленном аммиаке.
• Не коагулируются при нагревании.
• Гистоны легко гидролизуются пепсином и трипсином.
• Является основным белком хроматина.
• Они чаще встречаются в ядре и с нуклеиновыми кислотами.
• Осаждаются (NH₄)₂SO4.
• Это семейство высокощелочных белков, присутствующих в ядре эукариотических клеток.

Структура

Гистон состоит в основном из положительно заряженных аминокислот, таких как лизин и аргинин. Они также богаты гистидином, но бедны триптофаном и содержат небольшое количество цистина или метионина. Существует 5 типов гистонов, таких как линкерный гистон h3A, h3B, h4, h5 и h2.

Пример

Гистоны можно экстрагировать в больших количествах из некоторых железистых тканей, таких как вилочковая железа и поджелудочная железа. Большинство гистонов соединяются с нуклеиновыми кислотами, гемоглобином и др. У эукариот ДНК хромосом связывается с гистонами с образованием нуклеопротеина.

Функция или применение

• Глобулины переносят липиды, гормоны и холестерин по кровотоку. Они также помогают бороться с инфекцией и играют важную роль в печени и свертывании крови.
• Глютелин является источником энергии для иммунных клеток и кишечника. Он играет жизненно важную роль в кишечнике. Эти белки помогают в росте кишечных клеток.
• Проламины играют роль в поддержании иммунной системы.
• Основная роль белка альбумина заключается в защите осмотического давления кровеносных сосудов, питании тканей и транспортировке витаминов, лекарств, кальция, гормонов и т. д. в организм.
• Склеропротеины защищают соединительную ткань, сухожилия, кости и мышечные волокна. Эти белки образуют защитный барьер. Барьер водонепроницаем.
• Протамин связывается с ДНК и играет жизненно важную роль в формировании хроматина.
• Гистон помогает в формировании структуры ДНК. Они играют роль в упаковке ДНК в нуклеосомы. Эти белки также помогают формировать хромосомы и регулировать активность генов.

Вопросы и ответы

1. Из каких простых единиц состоят белки?

Аминокислоты являются простыми единицами. Белки состоят из сотен или тысяч аминокислот. Существует двадцать различных типов аминокислот. Эти различные типы аминокислот объединяются вместе, образуя вещества. Это вещество известно как белок.

2. Что такое простые белки?

Белки состоят только из аминокислот и не содержат небелковых веществ.

3. Почему для облегченной диффузии требуются мембранные транспортные белки, а для простой диффузии – нет?

При облегченной диффузии молекулы распространяются через плазматическую мембрану с помощью мембранных транспортных белков, таких как канальный белок, белки-переносчики и т. д. Облегченные транспортные белки защищают эти молекулы от гидрофобного ядра мембраны, обеспечивая путь, через который они могут пройти.

4. Из каких простых единиц состоят белки?

Аминокислоты представляют собой простые единицы, из которых состоит белок. Двадцать типов аминокислот соединяются вместе, образуя белки.

5. Какие два простых белка образуют глютен?

Глиадин и глютенин.

Ссылки

1. Привет, Пол. Почести зоологии, том 1, Books & Allied (P) Ltd. Глава: Белки. Стр. с 771 по 782.

2. Б. Повар и Г. Р. Чатвал. Биохимия, B. SC (общий курс и курс с отличием) и M. Sc. Издательство Гималаи, Глава: Пептиды и белки. Номер страницы: с 192 по 206.

4. Чандрасекар Чакрабарти. Современный подход к учебнику по основной зоологии, общим и почестям. Библиотека Нирмала, издательство в рамках престижной международной системы стандартных номеров книг (ISBN). Калькутта (Индия). Часть II. Глава- Углеводы, белки и липиды. Страница: 2 ^nd – 25- 21 по 2 ^nd – 25 – 35.

Разница между простым белком и конъюгированным белком

ключевое различие между простым белком и конъюгированным белком состоит в том, что простых белков состоят из простых белков. связаны вместе, образуя большую молекулу, тогда как конъюгированные белки представляют собой сложные молекулы, содержащие простые белки и небелковые компоненты.

Белок представляет собой биополимерную молекулу. Это значит; молекула белка содержит ряд повторяющихся звеньев, связанных ковалентными связями. Эти повторяющиеся звенья представляют собой аминокислоты, которые использовались при образовании белка. По химическому составу белки бывают двух типов: простые белки и сопряженные белки.

СОДЕРЖАНИЕ

1. Обзор и ключевые отличия
2. Что такое простой белок
3. Что такое конъюгированный белок
4. Сравнение бок о бок — простой белок и конъюгированный белок в табличной форме
5. Что такое резюме

3

3

простой белок?

Простые белки представляют собой пептидные цепи, содержащие аминокислоты, но не содержащие других небелковых компонентов. Поэтому при гидролизе этих белков простые белки дают в качестве продуктов только аминокислоты. Однако эти белки при гидролизе иногда дают и следовые количества углеводных компонентов. Некоторые распространенные примеры простых белков включают альбумин, глютелины, альбуминоиды, гистоновые белки и протамины. Что касается ферментов, то есть простые белки, которые могут действовать как ферменты в организме человека, включая пищеварительные ферменты, такие как трипсин, химотрипсин и эластаза.

Рисунок 01: Переваривание простых белков

Что такое конъюгированный белок?

Конъюгированные белки представляют собой пептидные цепи, содержащие как аминокислоты, так и небелковые компоненты. Поэтому при гидролизе эти сопряженные белки дают как аминокислоты, так и неаминокислотные компоненты. Здесь небелковые компоненты также связаны с белком ковалентными связями. Неаминокомпоненты в белке называются простетическими группами. Большинство этих простетических групп образуются из витаминов. Мы можем классифицировать сопряженные белки на основе химической природы простетической группы. Некоторые распространенные примеры белков этого типа включают липопротеины (содержат остаток липида), гликопротеины (содержат остаток сахара), фосфопротеины (содержат остаток фосфата), гемопротеины (содержат остаток железа) и т. д.

Рисунок 02: Гемоглобин

Гемоглобин представляет собой тип конъюгированных белков, в которых гемовая группа используется в качестве простетической группы. Эта гемовая группа содержит центр иона двухвалентного железа, который может транспортировать кислород в его димолекулярной форме за счет образования координационной связи между ионом двухвалентного железа и молекулой кислорода. Следовательно, этот конъюгированный белок очень важен для транспортировки молекулярного кислорода по всему телу через кровоток. Как правило, гликопротеины являются крупнейшими и наиболее распространенными членами группы конъюгированных белков.

В чем разница между простым белком и конъюгированным белком?

Белки бывают двух типов в зависимости от химического состава: простые белки и сопряженные белки. Ключевое различие между простым белком и сопряженным белком заключается в том, что простые белки состоят из аминокислот, связанных вместе, образуя большую молекулу, тогда как сопряженные белки представляют собой сложные молекулы, содержащие простые белки и небелковые компоненты. Альбумины, глютелины, альбуминоиды, гистоновые белки и протамины представляют собой простые белки, тогда как липопротеины, гликопротеины, фосфопротеины и гемопротеины представляют собой конъюгированные белки.

В следующей таблице приведены различия между простым белком и конъюгированным белком.

Резюме – простой белок и сопряженный белок

В зависимости от химического состава существует два типа белков: простые белки и сопряженные белки.