Ответы к параграфу 38 | 10 класс
Ответы к параграфу 38
1.Какие элементы входят в состав белков? Охарактеризуйте строение белковых молекул.
В состав белковых молекул входят: C, H, O, N, S. Белковая молекула представляет собой органический полимер, мономерными звеньями которого являются аминокислоты. Структурные звенья связаны между собой за счет пептидных связей. С ростом числа мономерных звеньев, белковая цепочка начинает скручиваться за счет образования межмолекулярных водородных связей. С укрупнением белковой молекулы происходит её скручивание в глобулу, несколько глобул могут соединяться образуя агрегаты (примером может служить гемм гемоглобина).
2. Какие группы атомов и виды связей наиболее характерны для большинства белковых молекул?
Для белковых молекул наиболее характерны гидроксильная, карбоксильная, аминогруппа и тиогруппа; связи представлены (в основном) пептидной, межмолекулярной водородной и ковалентными полярными.
3. Где белки встречаются в природе и какого их значение?
В природе белки встречаются во всех живых организмах (растениях, животных, грибах, бактериях).
4. Опишите физические химические свойства белков.
5. Как можно доказать наличие белков в продуктах питания, в шерстяных и шелковых тканях?
Можно использовать биуретовую реакцию или ксантопротеиновую.
6. Сколько различных трипептидов может образоваться при сочетании трех аминокислот (по выбору)? Составьте уравнения соответствующих реакций.
7. Какие вещества образуются при гидролизе белков в организме? Охарактеризуйте роль белков в процессах жизнедеятельности человека и животных.
В процессах гидролиза белков образуются аминокислоты. В живых организмах белки выполняют различные функции: энергетическая (при расщеплении белков выделяется энергия), транспортная (гемоглобин состоит из белковых молекул переносит кислородв организме), строительная (из аминокислот, входящих в состав белков происходит построение тканей и органов), памяти (хромосомы, несущие наследственную информацию, состоят из белковых молекул) и т.д.
8. В чем состоят трудности синтеза белков? Как химики в настоящее время решают эту проблему?
Для синтеза одной молекулы какого-либо белка, необходимо знать точную последовательность аминокислотных остатков, потому, что при ее нарушении, белок теряет свои свойства. За последние десятилетия были расшифрованы структуры многих белковых молекул, усовершенствованы пути установления структуры и синтеза белковых молекул.
Физика белка | Научно-образовательный центр по нанотехнологиям МГУ
IV курс, VII семестр, специализация «Наноструктуры биологической мембраны» (подгруппа НБ2).
Финкельштейн Алексей Витальевич (дфмн, профессор, совместитель по факультету биоинжененрии, биоинформатики).
42 часа.
Данный курс посвящен физике белка, т.е. самым общим проблемам структуры, самоорганизации и функционирования белковых молекул. Изложены те физические идеи и, в частности, те элементы статистической физики и квантовой механики, которые необходимы для понимания студентами строения и функционирования белков.
Программа
Белки: предварительный обзор. Общее строение и основные функции белков. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Глобулярные, фибриллярные и мембранные белки. Понятие о биосинтезе белка, о его сворачивании in vivo и in vitro. Пост-трансляционные модификации.
Элементарные взаимодействия в белках и вокруг них. Стереохимия аминокислотных остатков. L- и D-аминокислотные остатки. Валентные связи и углы между ними. Вращение вокруг валентных связей (примеры). Пептидная группа. Транс- и цис-пролины. Вандерваальсово взаимодействие: притяжение на больших расстояниях, отталкивание на малых. Разрешенные конформации аминокислотного остатка (карты Рамачандрана для глицина, аланина, валина, пролина). Водородные связи. Их электрическая природа. Их энергия и геометрия в кристаллах. Разболтанность водородных связей в воде (как это показано на опыте?). Водородные связи в водном окружении имеют энтропийную природу. Гидрофобные взаимодействия (в чем их особенность проявляется на опыте?). Их связь с необходимостью насыщения водородных связей в воде. Гидрофобность и доступная воде неполярная поверхность. Гидрофобность аминокислот. Влияние окружения, в особенности водного, на электростатические взаимодействия. Электрическое поле у поверхности и внутри белка. Измерение электрических полей в белках при помощи белковой инженерии. Дисульфидные связи. Координационные связи. Энергия, энтропия, свободная энергия и химический потенциал. Связь температуры с изменением энергии и энтропии. Вероятности состояний с различной энергией и энтропией (распределение Больцмана-Гиббса). Конформационные превращения. Понятие о фазовом переходе первого рода (переходе “все-или-ничего”) и о не-фазовых переходах. Кинетика преодоления свободно-энергетического барьера при конформационных превращениях. Понятие о теории абсолютных скоростей реакций. Влияние вязкости. Диффузия.
Теорема Ландау и не-фазовость перехода спираль-клубок. Размер кооперативного участка при переходе спираль-клубок. Стабильность α-спирали и β-структуры в воде. Скорость образования β-структуры (шпилек и листов) и α-спиралей.
Пространственное строение белков. Фибриллы, сложенные из глобул и «истинно» фибриллярные белки; функции и периодичные первичные и вторичные структуры последних; примеры. Упаковка длинных α-спиралей и обширных β-листов. Белки, образующие матрикс; эластин. Амилоиды. Мембранные белки, особенности их строения и функции. Бактериородопсин, порин, фотосинтетический центр. Селективная проницаемость мембранных пор. Работа фотосинтетического центра. Понятие о туннельном эффекте. Глобулярные белки. Упрощенное представление структур белковых глобул; структурные классы. Аминокислотная последовательность определяет пространственную структуру, пространственная структура — функцию. Обратное — неверно. Строение β-белков: β-слои, их продольная и перпендикулярная укладка; β-призмы. Правопропеллерная скрученность β-листов. Примеры. Строение α-белков. Пучки и слои спиралей. Укладка -спиралей вокруг квазишарового ядра. Примеры. Плотная упаковка при контакте α-спиралей. Строение α/β-белков: параллельный β-слой, прикрытый α-спиралями (укладка Россманна) и α/β-цилиндр. Топология β-α-β субъединиц. Строение α+β белков. Примеры.
Классификация структур белков. “Стандартные” третичные структуры (примеры). Отсутствие прямой связи архитектуры белка с его функцией (примеры). Есть ли эволюция белковых структур? Дупликация гена и специализация. Эволюция путем перемешивания доменов. Основные закономерности, наблюдаемые в структурах белковых глобул: наличие отдельно α- и отдельно β-слоев; редкость перекрывания петель; редкость параллельности соседних по цепи структурных сегментов; редкость левых β-α-β суперспиралей. Физические причины этих феноменов. Связь частоты встречаемости разнообразных структурных элементов в нативных глобулярных белках с собственной свободной энергией этих элементов. Примеры.
Самоорганизация белка in vivo и in vitro. Вспомогательные механизмы при самоорганизации in vivo: ко-трансляционное сворачивание, шапероны, и т.д. Спонтанная самоорганизация возможна in vitro. Понятие о “парадоксе Левинталя”. Опыты по сворачиванию белка in vitro. Обнаружение метастабильных (накапливающихся) интермедиатов сворачивания многих белков. Расплавленная глобула — обычно (но не обязательно) наблюдаемый интермедиат сворачивания белка в нативных условиях. Одностадийное сворачивание малых белков. Теория переходных состояний. Ядро сворачивания нативной структуры белка. Его экспериментальное обнаружение in vitro методами белковой инженерии. Решение “парадокса Левинталя”: к стабильной структуре цепи автоматически ведет сеть быстрых путей сворачивания. Оценка времени сворачивания белка.
Предсказание и дизайн белковых структур. Опознавание сходства пространственных структур белков по сходству их аминокислотных последовательностей. Попытки предсказания пространственных структур белков их аминокислотным последовательностям ab initio.
Физические основы функционирования белков. Элементарные функции белков. Связывающие белки: ДНК-связывающие белки, иммуноглобины. Ферменты и катализ. Каталитический и субстрат-связывающий центры. Ингибирование. Кофакторы.
Механизм ферментативного катализа (на примере сериновых протеаз). Переходные состояния и интермедиаты. Почему твердость белка важна для элементарной ферментативной функции? Сопряжение элементарных функций белка и гибкость его структуры. Индуцированное соответствие. Подвижность доменов белка. Доменная структура: киназы, дегидрогеназы. Когда белку нужна (и когда не нужна) гибкость? Аллостерическая регулировка функции белка. Гемоглобин и миоглобин. Понятие о механохимическом цикле. Пример: движение кинезина.
Список литературы
ОСНОВНАЯ
1.Финкельштейн А. В., Птицын О. Б. Физика белка. М: Книжный дом “Университет”, 2002 или 2005.
2. Branden C., Tooze J. Introduction to Protein Structure. New York, London: Garland Publ., Inc., 1991, 1999..
3. Фершт Э. Структура и механизм действия ферментов, гл. 1,8-12. М: Мир, 1980.
4. Шульц Г. Е., Ширмер Р. Х. Принципы структурной организации белков. М: Мир, 1982.
ДОПОЛНИТЕЛЬНАЯ
1.Рубин А. Б. Биофизика. т. 1, гл. 7-14. М: Книжный дом “Университет”, 1999.
2. Волькенштейн М.В. Биофизика, гл.4,6. М: Наука, 1981.
3. Кантор Ч., Шиммель П. Биофизическая химия, т. 1, гл. 2,5; т.3, гл. 17,20,21. М: Мир, 1982.
5. Страйер Л. Биохимия, в 3-х тт., гл. 1-9, 27, 33-34. М: Мир, 1984 (т.1) – 1985 (тт. 2-3).
Программу составил д.ф.-м-н., проф. Финкельштейн А.В.
Аннотированный список лекций
Лекция 1. Введение. Основные функции белков. Аминокислотная последовательность определяет пространственную структуру, пространственная структура — функцию. Обратное — неверно. Глобулярные, фибриллярные и мембранные белки. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Биосинтез белка; сворачивание белка in vivo и in vitro. Пост-трансляционные модификации.
Лекция 2. Ковалентные взаимодействия в аминокислотных остатках. Стереохимия L-аминокислотных остатков. Валентные связи и углы между ними. Их колебания. Вращение вокруг валентных связей. Пептидная группа. Транс- и цис-пролины.
Лекция 3. Вандерваальсовы взаимодействия в аминокислотных остатках. Вандерваальсово взаимодействие: притяжение на больших расстояниях, отталкивание на малых. Разрешенные конформации аминокислотного остатка (карты Рамачандрана для глицина, аланина, валина, пролина).
Лекция 4. Физика водородных связей в водном окружении. Влияние водного окружения. Водородные связи. Их электрическая природа. Их энергия. Их геометрия в кристаллах. Разболтанность водородных связей в воде. Понятие об энтропии и свободной энергии. Водородные связи в белковой цепи замещают такие же связи этой цепи с водой; в результате водородные связи в белковой цепи приобретают — в водном окружении — энтропийную природу.
Лекция 5 (сдвоенная). Элементы термодинамики. Элементы термодинамики. Свободная энергия и химический потенциал. Гидрофобные взаимодействия. Их связь с необходимостью насыщения водородных связей в воде. Доступная воде неполярная поверхность аминокислот и их гидрофобность.
Лекция 6 (сдвоенная). Электростатические взаимодействия. Влияние водного окружения на электростатические взаимодействия. Электрическое поле у поверхности и внутри белка. Диэлектрическая проницаемость. Экранировка зарядов в солевых растворах. Измерение электрических полей в белках при помощи белковой инженерии. Дисульфидные связи. Координационные связи.
Лекция 7. Вторичная структура белковых цепей. Вторичная структура полипептидов. Спирали: 27, 310, α, π, poly(Pro) II. Антипараллельная и параллельная β-структура. β-изгибы. Методы экспериментального обнаружения вторичной структуры.
Лекция 8 (сдвоенная). Элементы статистической физики. Связь температуры с изменением энергии и энтропии. Вероятности состояний с различной энергией (распределение Больцмана-Гиббса). Статистическая сумма и ее связь со свободной энергией. Конформационные превращения. Понятие о фазовом переходе первого рода (переходе “все-или-ничего”) и о не-фазовых переходах. Кинетика преодоления свободно-энергетического барьера при конформационных превращениях. Понятие о теории скоростей реакций. Параллельные и последовательные процессы. Характерные скорости диффузионных процессов.
Лекция 9 (сдвоенная). Стабильность и скорость образования вторичных структур в полипептидах. Свободная энергия инициации и элонгации α-спирали. Теорема Ландау и не-фазовость перехода спираль-клубок. Размер кооперативного участка при переходе спираль-клубок. Стабильность α-спирали в воде. Стабильность β-структуры в воде. Скорость образования β-структуры и α-спирали. Что такое “клубок”?
Лекция 10. Физические свойства аминокислотных остатков. Свойства боковых групп аминокислотных остатков. Включение аминокислотных остатков во вторичную структуру. Аланин, глицин, пролин, валин. Неполярные, короткие полярные и длинные полярные боковые группы. Заряженные боковые группы. Гидрофобные поверхности на вторичных структурах в белках.
Лекция 11. Фибриллярные белки. Фибриллярные белки, их функции и их периодичные первичные и вторичные структуры; α-кератин, β-фиброин шелка, коллаген. Упаковка длинных α-спиралей и обширных β-листов. Белки, образующие матрикс; эластин. Генетические дефекты белков и болезни. Амилоиды.
Лекция 12. Мембранные белки. Мембранные белки, особенности их строения и функции. Бактериородопсин, рецепторы и G-белки, порин, фотосинтетический центр. Селективная проницаемость мембранных пор. Работа фотосинтетического центра. Понятие о туннельном эффекте. Понятие об электронно-конформационном взаимодействии.
Лекция 13. Строение глобулярных белков; часть I: α-белки. Глобулярные белки. Упрощенное представление структур белковых глобул; структурные классы. Строение β-белков: β-слои, их продольная и перпендикулярная упаковка. Преимущественная антипараллельность β-структуры в β-белках. Правопропеллерная скрученность β-листов. Топология β-белков.
Лекция 14. Строение глобулярных белков; часть II: α-, α/β- и α+β-белки. Строение α-белков. Пучки и слои спиралей. Модель квазисферической глобулы из α-спиралей. Плотная упаковка при контакте α-спиралей. Строение α/β-белков: параллельный β-слой, прикрытый α-спиралями, и α/β-цилиндр. Топология β-α-β субъединиц. Строение α+β белков. Отсутствие прямой связи архитектуры белка с его функцией.
Лекция 15. Физические принципы строения белковой глобулы. Классификация структур белков. Отсутствие наблюдаемой «макроэволюции» эволюции укладок белковых цепей — при наблюдаемой «микроэволюции» их структур. Дупликация гена и специализация. Эволюция путем перемешивания доменов. “Стандартные” третичные структуры. Типичность “квазислучайного” чередования аминокислот в первичных структурах глобулярных белков, контраст с периодическими первичными структурами фибриллярных белков и блочными — мембранных белков Физические принципы строения белковой глобулы. Основные закономерности, наблюдаемые в структурах белковых глобул: наличие отдельно α- и отдельно β-слоев; редкость перекрывания петель; редкость параллельности соседних по цепи структурных сегментов; редкость левых β-α-β суперспиралей. “Энергетические” и “энтропийные” дефекты редко встречающихся структур и связь этих “дефектов” с относительной редкостью аминокислотных последовательностей, стабилизирующих “дефектные” структуры. “Принцип множественности”.
Лекция 16. Физический отбор белковых структур. Какую вторичную структуру можно ожидать для случайных и квази-случайных аминокислотных последовательностей? Доменное строение стабильных структур квази-случайных последовательностей наиболее вероятно. Квази-Больцмановская статистика мелких деталей белковых структур. Она возникает из физического отбора стабильных белковых структур. Влияние стабильности структурного элемента на строгость отбора первичных структур, не разрушающих пространственную структуру глобулярного белка, или: почему одни белковые структуры встречаются часто, а другие — редко? Какую структуру — α или β — следует чаще ожидать в центре большой глобулы? Связь “энтропийных” дефектов с “энергетическими”. Глобулярные белки возникли как “отобранные” случайные полипептиды? Отбор “белковоподобных” случайных последовательностей в белковой инженерии.
Лекция 17 (сдвоенная). Термодинамические состояния белковых молекул. Денатурация белка. Нативно-развернутые белки.. Кооперативные переходы. Обратимость денатурации белков. Денатурация глобулярного белка — переход типа “все-или-ничего”. Критерий Вант-Гоффа для перехода “все-или-ничего”. Тепловая и холодовая денатурация. Диаграмма фазовых состояний белковой молекулы Как выглядит денатурированный белок? Клубок и расплавленная глобула. Неоднородность расплавленной глобулы. Отсутствие фазового перехода типа “все-или-ничего” при набухании “обычных” полимерных глобул.
Лекция 18. Термодинамика кооперативных переходов в белковых молекулах. Почему денатурация глобулярного белка — переход типа “все-или-ничего”? Распад плотной упаковки ядра белка и раскрепощение боковых групп. Проникновение растворителя в денатурированный белок, разрушение расплавленной глобулы, постепенное разворачивание белковой цепи по мере увеличения силы растворителя. Энергетическая щель между нативной укладкой белковой цепи и прочими ее глобулярными укладками: основное физическое отличие белковой цепи от случайного сополимера. Различия в плавлении “отобранного” гетерополимера (с энергетической щелью) и случайного сополимера.
Лекция 19. Кинетика кооперативных переходов в белковых молекулах, часть I. Образование структуры белка in vivo и in vitro. Вспомогательные механизмы при самоорганизации in vivo: ко-трансляционное сворачивание, шапероны, и т.д. Спонтанная самоорганизация возможна in vitro. “Парадокс Левинталя”. Опыты по сворачиванию белка в бесклеточных системах, а также – о разном понимании слов “in vitro”. Стадийный механизм самоорганизации белков. Обнаружение метастабильных (накапливающихся) интермедиатов сворачивания многих белков Расплавленная глобула — обычно (но не обязательно) наблюдаемый интермедиат сворачивания белка в нативных условиях. Простейшее (одностадийное) сворачивание некоторых белков — без каких-либо накапливающихся метастабильных интермедиатов. Самоорганизация мембранных белков.
Лекция 20. Кинетика кооперативных переходов в белковых молекулах, часть II. Одностадийное сворачивание малых белков. Теория перехòдных состояний. Экспериментальный поиск и изучение нестабильных перехòдных состояний в сворачивании белка. Ядро сворачивания нативной структуры белка. Его экспериментальное обнаружение in vitro методами белковой инженерии. Нуклеационный механизм сворачивания белка.
Лекция 21. Физика самоорганизации белка. Решение “парадокса Левинталя”: к стабильной структуре цепи автоматически ведет сеть быстрых путей сворачивания. Для этого необходимо только, чтобы между нативной укладкой цепи и прочими ее глобулярными укладками существовала бы заметная энергетическая щель. Обсуждение аномально медленного образования стабильной структуры в некоторых белках (серпины, прионы). Представление об “энергетических ландшафтах” белков. Белковые структуры: физика самоорганизации и естественный отбор самоорганизующихся цепей.
Лекция 22. Предсказание и дизайн белковых структур, часть I: вторичная структура белков. Потребность в предсказании структур белков по их аминокислотным последовательностям. “Опознавание” белковых структур и функций по гомологии последовательностей. Профили первичных структур семейств белков. Ключевые районы и функциональные сайты белковых структур. Выделение стабильных структур пространственных белковой цепи. “Шаблоны” белковых структур. Мы всегда вынуждены судить о предсказываемой структуре белка только по части взаимодействий, действующих в его цепи. Результат: вероятностные предсказания. Взаимодействия, стабилизующие и разрушающие вторичную структуру полипептидов. Расчет вторичных структур не-глобулярных полипептидов. Предсказание вторичной структуры белков.
Лекция 23. Предсказание и дизайн белковых структур, часть II: третичная структура белков. Представление о подходах к предсказанию пространственных структур белков по их аминокислотным последовательностям. Базы данных по структурам белков. Предсказание общей укладки цепи отдаленных гомологов понижает неопределенности в опознавании структур белков. Структурная геномика и протеомика. Биоинформатика. Белковая инженерия и дизайн. Первые успехи в конструировании белков.
Лекция 24 (сдвоенная). Элементарные функции белков и структуры белков. Элементарные функции. Связывающие белки: ДНК-связывающие белки, иммуноглобины. Ферменты. Активный центр — “дефект” глобулярной структуры. Твердость белка важна для элементарной ферментативной функции. Каталитический и субстрат-связывающий центры. Ингибирование. Кофакторы. Многовалентные ионы. Механизм ферментативного катализа. Пример: сериновые протеазы. Теория перехòдного состояния в катализе и ее подтверждение методами белковой инженерии. Абзимы. Специфичность катализа. Узнавание “ключ-замок”.
Лекция 25. Строение белков, имеющих сложные функции. Сочетание функций. Переход субстрата с одного на другой активный центр. “Двойное сито” повышает специфичность функции. Относительная независимость структуры белка от его элементарной ферментативной активности. Заметная связь структуры с окружением белка. Сопряжение элементарных функций белка и гибкость его структуры. Индуцированное соответствие. Подвижность доменов белка. Перемешивание доменов при эволюции белков. Доменная структура: киназы, дегидрогеназы. Аллостерия — взаимодействие активных центров. Аллостерическая регулировка функции белка. Аллостерия и четвертичная структура белка. Гемоглобин и миоглобин. Механизм мышечного сокращения. Кинезин.
Промежуточная аттестация
Коллоквиум. Обсуждаемые темы:
Элементарные взаимодействия в белках и вокруг
Вторичные структуры полипептидных цепей
Пространственное строение белков
Кооперативные переходы в белковых молекулах
Предсказание и дизайн белковых структур
Функционирование белков
Список вопросов в билетах
1. Первичная, вторичная, третичная, четвертичная структура белка. Глобулярные, фибриллярные и мембранные белки. Понятие о биосинтезе белка, о его сворачивании in vivo и in vitro и о пост-трансляционных модификациях.
2. Стереохимия аминокислотных остатков. Валентные связи и углы между ними. Вращение вокруг валентных связей (примеры). Пептидная группа. Транс- и цис-пролины. Дисульфидные связи. Координационные связи.
3. Вандерваальсово взаимодействие: притяжение на больших расстояниях, отталкивание на малых. Разрешенные конформации аминокислотного остатка (карты Рамачандрана для глицина, аланина, валина, пролина).
4. Водородные связи. Их электрическая природа. Их энергия и геометрия в кристаллах. Разболтанность водородных связей в воде (как это показано на опыте?). Водородные связи в водном окружении имеют энтропийную природу.
5. Гидрофобные взаимодействия (в чем их особенность проявляется на опыте?). Их связь с необходимостью насыщения водородных связей в воде. Гидрофобность и доступная воде неполярная поверхность. Гидрофобность аминокислот.
6. Влияние окружения, в особенности водного, на электростатические взаимодействия. Электрическое поле у поверхности и внутри белка. Измерение электрических полей в белках при помощи белковой инженерии.
7. Вторичная структура полипептидов. Спирали: 27, 310, α, poly(Pro) II. Антипараллельная и параллельная β-структура. β-изгибы. Методы экспериментального обнаружения вторичной структуры. Что такое “клубок”? Что такое “нативно-развернутые” белки?
8. Теорема Ландау и не-фазовость перехода спираль-клубок. Размер кооперативного участка при переходе спираль-клубок.
9. Стабильность α-спирали и β-структуры в воде. Скорость образования β-структуры (шпилек и листов) и α-спиралей.
10. Свойства аминокислотных остатков (примеры: аланин, глицин, пролин, валин). Неполярные и полярные боковые группы. Заряженные боковые группы. Предпочтительные места для включения аминокислотных остатков во вторичную и в третичную структуру. Гидрофобные поверхности на вторичных структурах в белках.
11. Фибриллярные белки, их функции и их периодичные первичные и вторичные структуры; α-кератин, β-фиброин шелка, коллаген. Упаковка длинных α-спиралей и обширных β-листов. Белки, образующие матрикс; эластин. Амилоиды.
12. Мембранные белки, особенности их строения и функции. Бактериородопсин, порин, фотосинтетический центр. Селективная проницаемость мембранных пор. Работа фотосинтетического центра. Понятие о туннельном эффекте.
13. Глобулярные белки. Упрощенное представление структур белковых глобул; структурные классы. Строение β-белков: β-слои, их продольная и перпендикулярная упаковка. Правопропеллерная скрученность β-листов. Примеры.
14. Строение α-белков. Пучки и слои спиралей. Плотная упаковка при контакте α-спиралей. Строение α/β-белков: параллельный β-слой, прикрытый α-спиралями (укладка Россманна) и α/β-цилиндр. Топология β-α-β субъединиц. Строение α+β белков. Примеры.
15. Классификация структур белков. “Стандартные” третичные структуры (примеры). Отсутствие прямой связи архитектуры белка с его функцией (примеры). Есть ли эволюция белковых структур? Дупликация гена и специализация. Эволюция путем перемешивания доменов.
16. Основные закономерности, наблюдаемые в структурах белковых глобул: наличие отдельно α- и отдельно β-слоев; редкость перекрывания петель; редкость параллельности соседних по цепи структурных сегментов; редкость левых β-α-β суперспиралей. Физические причины этих феноменов.
17. Связь частоты встречаемости разнообразных структурных элементов в нативных глобулярных белках с собственной свободной энергией этих элементов. Примеры.
18. Кооперативные переходы. Обратимость денатурации белков. Денатурация глобулярного белка — переход типа “все-или-ничего”. Критерий Вант-Гоффа для перехода “все-или-ничего”.
19. Тепловая и холодовая денатурация, денатурация растворителем. Диаграмма фазовых состояний белковой молекулы. Как выглядит денатурированный белок? Клубок и расплавленная глобула.
20. Почему денатурация глобулярного белка — переход типа “все-или-ничего”? Распад плотной упаковки ядра белка и раскрепощение боковых групп.
21. Самоорганизация белка in vivo и in vitro. Вспомогательные механизмы при самоорганизации in vivo: ко-трансляционное сворачивание, шапероны, и т.д. Спонтанная самоорганизация возможна in vitro. Понятие о “парадоксе Левинталя”.
22. Опыты по сворачиванию белка “in vitro”. Обнаружение метастабильных (накапливающихся) интермедиатов сворачивания многих белков Расплавленная глобула — обычно (но не обязательно) наблюдаемый интермедиат сворачивания белка в нативных условиях.
23. Одностадийное сворачивание малых белков. Теория перехòдных состояний. Ядро сворачивания нативной структуры белка. Его экспериментальное обнаружение in vitro методами белковой инженерии.
24. Решение “парадокса Левинталя”: к стабильной структуре цепи автоматически ведет сеть быстрых путей сворачивания. Оценка времени сворачивания белка.
25. Опознавание сходства пространственных структур белков по сходству их аминокислотных последовательностей. Попытки предсказания пространственных структур белков их аминокислотным последовательностям ab initio.
26. Белковая инженерия (с примерами) и дизайн (с примерами). Подтверждение теории перехòдного состояния в катализе методами белковой инженерии. Абзимы.
27. Элементарные функции белков. Связывающие белки: ДНК-связывающие белки, иммуноглобины. Ферменты и катализ. Каталитический и субстрат-связывающий центры.
28. Ферменты и катализ (на примере сериновых протеаз). Почему твердость белка важна для элементарной ферментативной функции?
29. Сопряжение элементарных функций белка и гибкость его структуры. Индуцированное соответствие. Подвижность доменов белка. Доменная структура: киназы, дегидрогеназы.
30. Когда белку нужна (и когда не нужна) гибкость? Аллостерическая регулировка функции белка. Гемоглобин и миоглобин. Понятие о механизме мышечного сокращениия и о движении кинезина.
Новый белок. Готов ли российский рынок к альтернативным кормовым белкам — Журнал «Агротехника и технологии» — Агроинвестор
Легион-МедиаЖурнал «Агротехника и технологии»
Читать номер
Ежегодный общемировой дефицит кормового белка превышает 30 млн т, а в России он составляет около 2-2,5 млн т. По данным Союза комбикормщиков, в нашей стране проблема частично решается за счёт импорта около 2,2 млн т белкового сырья и расширения посевных площадей сои на 500 тыс. га. Однако сложившаяся ситуация заставляет специалистов искать альтернативные способы производства кормового белка, открывая для бизнеса новые возможности. В тенденциях на рынке кормовых белков разбирался корреспондент журнала «Агротехника и технологии»
Корма представляют собой комплекс протеинов, аминокислот, витаминов и микроэлементов. Соответственно, эффективность кормов зависит от степени и качества сбалансированности по этим показателям, убеждён Сергей Глухих, научный руководитель компании «Метаника» (биотехнологическая компания, реализующая проект по синтезу белка из газа метана). «Невозможно вести интенсивное сельское хозяйство на базе не сбалансированных в соответствии с продуктивностью животных, птицы и рыбы кормов. А с позиции кормовой и продовольственной безопасности страны очень важно, чтобы перечисленные ингредиенты комбикормов не поступали из-за границы, а производились непосредственно в стране», — поясняет он.
Главный балансирующий ингредиент кормов — белково-витаминный концентрат (БВК) или попросту белок. Причём в кормах он должен быть как животного, так и растительного происхождения, обращает внимание специалист, и вводить его нужно строго по нормам в зависимости от вида и возраста животных.
Сергей Глухих напоминает, что источниками растительных белков выступают все злаковые, бобовые (соя), масличные культуры и др., вплоть до обычного сена и соломы. К белкам животного происхождения относится рыбная и мясокостная мука, сухие кормовые дрожжи, некоторые отходы перерабатывающей промышленности и БВК.
Дефицит этого белкового продукта в России, как отмечает научный руководитель «Метаники», превышает 2 млн т в год. В среднем, по его данным, каждая тонна БВК полноценно балансирует до 20 т комбикормов.
«В советское время проблему пытались решать разными способами, вплоть до производства кормовых белков из отходов нефти. И, надо сказать, достигли определённых успехов: объём производства довольно качественного продукта превышал 1 млн т», — рассказал Алексей Аблаев, к. т.н., президент Российской биотопливной ассоциации.
По его словам, в начале 1990-х годов на российском рынке появились большие объёмы сои по бросовым ценам, и это уничтожило промышленное производство кормовых белков из альтернативных источников. Дефицит стали восполнять сначала за счёт поставок североамериканской, а затем южноамериканской сои, что поставило российских сельхозпроизводителей в зависимость от конъюнктуры мировых рынков.
Одновременно с этим за последние 10 лет в связи с изменением климата и истощением водных ресурсов в несколько раз выросли цены на рыбную муку, что сделало её дорогой альтернативой традиционным кормовым белкам, продолжает Алексей Аблаев.
«Дефицит объясняется, во-первых, нехваткой рыбной муки, мировое производство которой составляет всего 5-6 млн т в год, из-за ограниченности ресурсов мирового океана, — добавляет Сергей Глухих. — К тому же на рынке часто встречается фальсифицированная продукция».
Ещё одна причина, которую выделяет Сергей Глухих, — уничтожение в процессе перестройки биотехнологической промышленности, которая некогда планировала полностью обеспечить сельское хозяйство БВК, производимыми на гидролизных и биохимических заводах, а также заводах БВК, работавших на очищенных парафинах нефти и лёгких углеводородах.
Кроме того, к дефициту, по его мнению, привело уничтожение заводов по производству кристаллической аминокислоты — лизина, который мы сегодня импортируем (в основном из Китая), причём в более примитивном виде лизин сульфата. Хотя, добавляет Сергей Глухих, в последнее время в России стали уделять внимание развитию данного направления — введены в строй несколько заводов по производству лизина.
Он сообщил, что в результате сложившейся ситуации зоотехники восполняют дефицит кормового белка за счёт сои, в большинстве случаев генномодифицированной, или же добавляя в корма больше зерновых составляющих, что неэффективно и экономически не выгодно.
«Поскольку климатические условия многих регионов нашей страны не подходят для выращивания сои, большую её часть на рынке традиционно составляет импорт, — напоминает Алексей Аблаев. — И, несмотря на то что в последние годы посевы сои в России растут, дефицит кормовых белков продолжает оставаться проблемой, вынуждающей специалистов искать другие источники получения протеинов».
Где взять кормовой белок?
По оценке Евгения Лунеева, члена совета директоров компании «Протелюкс» (производство кормового протеина из природного газа), объём мирового рынка кормовых протеинов достигает $ 30-40 млрд. При этом рынок протеинов животного происхождения составляет $ 18-25 млрд. К слову, основной объём выпуска сегодня приходится на рыбную муку ($ 8-10 млрд). Однако, как признаёт специалист, дальнейший рост производства рыбной муки сдерживается ограниченными объёмами водных биоресурсов мирового океана, которые можно вылавливать без угрозы нарушения экологического баланса.
Это, по его мнению, позволяет предположить, что основной рост производства будет обеспечиваться за счёт одноклеточных протеинов — водорослей, бактерий, грибов, дрожжей. Ожидается, что среднегодовые темпы роста сегмента превысят 8 %.
Сергей Глухих рассказал, что современная наука (в первую очередь, биотехнология) позволяет производить белок из широкого ассортимента сырья. Главное, чтобы это сырьё было доступно и стоило как можно меньше. Так, в качестве сырья могут выступать отходы перерабатывающей промышленности (мясопереработки, молочной, масложировой, мукомольной промышленности и др.) и сельского хозяйства.
«Уникальным источником протеина в рационах животных и птицы является дрожжевой белок из отходов пищевых и перерабатывающих производств: свекловичный и спиртовой жом, пивная дробина, спиртовая барда, различные кофейные жмыхи, отходы крахмало-паточного производства», — считает Сергей Перегудов, генеральный директор компании «Биокомплекс» (утилизация и переработка отходов). По его словам, получение белка путём их переработки позволяет увеличить объёмы производства более дешёвых кормовых добавок.
Однако, как замечает специалист, высокая волатильность цен на зерно в России не позволяет делать прогнозы на среднесрочную и дальнесрочную перспективу (хотя бы на ближайшие 5-10 лет) при реализации инвестиционных проектов, например, по переработке спиртовой барды и пивной дробины. «Поэтому тем, кто занимается такими проектами, интереснее ориентироваться на экспорт, который к тому же выгодно отличается высоким уровнем экспортных цен, — уверен он. — Кроме того, в европейских и азиатских странах, в отличие от России, альтернативные белки уже давно присутствуют в рецептуре кормов для сельскохозяйственных животных и пользуются повышенным спросом».
Так, по данным Сергея Перегудова, в Европе доля зерновых в структуре корма составляет 50-70 %, а остальные 50-30 % приходятся на альтернативный белок, полученный преимущественно путём переработки отходов пищевых производств. Тогда как в российском кормопроизводстве превалирует зерновое сырьё, доля которого доходит порой до 90 %.
По мнению Сергея Глухих, самым перспективным направлением в настоящее время является производство БВК из природного газа и его гомологов, а также из сжигаемого на нефтяных месторождениях попутного нефтяного газа (ПНГ), шахтного метана и биогаза. Специалист уверен, что зоотехники всех направлений животноводства помнят этот белок: в советское время он назывался гаприн.
Поясним, в чём заключается суть процесса производства. Метанотрофные («поедающие метан») бактерии в подходящих условиях активно перерабатывают природный газ, быстро размножаются и наращивают свою биомассу, богатую ценным белком, витаминами и иными биологически активными веществами.
По словам Сергея Глухих, разработки в этой области начали вестись ещё в 60-х годах прошлого века. Ранее подобные корма пытались получать из нефти, но состав сырья не позволял гарантировать экологическую безопасность конечного продукта. Требовалось проведение глубокой очистки, что существенно повышало его себестоимость. «В современном, доработанном виде данная технология позволяет решить проблемы, связанные с экологией и охраной природы, снизить цену БВК, сделав его более доступным, и в конечном итоге снизить цену продуктов питания», — подчёркивает специалист.
Алексей Аблаев также считает, что получение кормовых белков из бактерий и газа является растущим сегментом рынка с большим потенциалом.
«К сожалению, подобные проекты нуждаются в инвестициях, которых современной отечественной биотехнологии критически не хватает, — добавляет Вячеслав Лень, генеральный директор компании «Метаника». — Если в Советском Союзе было создано целое министерство, курирующее данную сферу, то сейчас развитием технологии пытаются заниматься буквально несколько компаний».
Белок из газа
Проектов по производству биопротеина мало, но тем не менее они есть. Так, Алексей Аблаев рассказал, что первый в стране масштабный проект по промышленному производству кормового биопротеина был запущен в 2018 году компанией «Протелюкс», которая приобрела у датской Unibio эксклюзивную лицензию на использование в России технологии по переработке природного газа (метана) с помощью бактерий в объёме до 1 млн т в год.
Кстати, в начале декабря стало известно, что Unibio привлекла дополнительный капитал от корпорации Mitsubishi, которая планирует инвестировать средства в том числе в производство белка из метана.
Как объяснил Евгений Лунеев, биопротеин представляет собой нейтральный порошок, содержащий в составе до 72-75 % аминокислот (протеина), при этом источником белка является бактерия Methylococcus capsulatus, питающаяся природным газом. Он производится при помощи естественного процесса и не содержит токсинов. Технология экологически безопасна: выбросы углерода и азота при производстве сведены к минимуму.
По словам члена совета директоров «Протелюкса», технологический процесс разделён на несколько этапов. На первом газы вводятся в петлю ферментера и перемешиваются с жидкостью, пока не разделятся в свободном пространстве петли. Промышленный чистый кислород используется для процесса ферментации. Затем раствор из воды и химикатов добавляют в ферментер. Химикаты регулируют pН. После гомогенизации биомассу высушивают в сушилке и хранят в мешках или бункерах. Как заявляют авторы проекта, на производство 105 тыс. т продукции затрачивается 220 млн куб. м природного газа в год.
В 2020 году завод, расположенный в г. Ивангороде Ленинградской области, планируется вывести на мощность 5,8 тыс. т готовой продукции в год с возможностью увеличения до 20 тыс. т. Пока он находится в стадии опытно-промышленной эксплуатации. Ведутся переговоры с производителями кормов о продаже готовой продукции. Отгружено несколько тестовых партий. «По содержанию белка биопротеин близок к рыбной муке и по цене будет сопоставим», — обещает Евгений Лунеев.
В рамках развития проекта в течение следующих 10 лет предполагается построить до 10 заводов по выпуску биопротеина. «На базе технологии в России будет создана новая высокотехнологичная отрасль с оборотом более $ 1,5 млрд», — заявляет член совета директоров «Протелюкса». Также в планах компании обеспечение выхода продукции на экспортный рынок объёмом $ 12-15 млрд.
«Если “Протелюкс” реализует свои планы в полном объёме, то потребность в других аналогичных проектах в России отпадёт. Но пока на рынке есть место для всех, кто сумеет предложить протеин по разумной цене: от дрожжевых протеинов до протеина из газа», — уверен Алексей Аблаев.
К слову, новые проекты не заставили себя ждать. Так, компания «Метаника» заявила о реализации на территории индустриального парка Свободной экономической зоны Севастополя проекта по созданию научно-технологического производственного комплекса по получению белка из метана — НТПК «Метан-Крым».
По словам генерального директора «Метаники» Вячеслава Лень, изначально проект в своей основе базировался на том уровне технологии и оборудования, который был достигнут на полупромышленной установке, работавшей в Светлом Яре до 1995 года. Но в нынешнем виде технология существенно отличается от Светлого Яра, а также от решения датской Unibio и американской Calysta. Последняя, кстати купила норвежскую компанию BioProtein A/S. и привлекла к реализации проекта инвесторов, в числе которых Cargill и Mitsui Group.
«У нас нет внешнего рецикла КЖ (культуральной жидкости), и мы работаем на воздухе, а не на кислороде, что обеспечивает экономию электроэнергии, а это одна из основных составляющих в себестоимости биопротеина, — рассказал Вячеслав Лень про особенности используемой технологии. — На предприятии отказались от барботажного перемешивания, угнетающего клетки микроорганизмов. Кроме того, на новой производственной площадке нет контура охлаждения в ферментере (это ноу-хау компании) и нет постферментационного газа, как в Светлом Яре, благодаря чему можно производить тонну белка, тратя не более 2 тыс. куб. м газа».
Также применяется совершенно другой подход к производственной культуре микроорганизмов. «У нас она смешанная, т. е. состоит из нескольких штаммов, каждый из которых выполняет свою важную роль, работая на результат, — объясняет руководитель проекта. — А всё внутреннее ламинарно-вихревое движение КЖ осуществляется за счёт применения ещё одного ноу-хау — специально разработанной смешивающей аэрирующей головки. Кстати, питательную среду мы можем готовить даже на морской воде».
В итоге, по его словам, удаётся получить продукт с высокой долей сырого протеина в составе — 77-79 %. Содержание в нём незаменимых аминокислот, витаминов, микроэлементов несколько выше, чем в рыбной муке. При этом цена конечного продукта, по прогнозу Вячеслава Лень, будет ниже. Что касается экономической составляющей, то, по расчётам компании, себестоимость производства не превысит $ 1 тыс. за тонну белка, а цена реализации составит более $ 1 тыс. за тонну.
Однако животноводческим предприятиям не стоит тешить себя надеждой, что стоимость кормов снизится благодаря применению альтернативных источников белка. «О сокращении затрат на 1 кг корма за счёт альтернативного белка речи не идёт, — предостерегает Алексей Аблаев. — Речь главным образом идёт о том, чтобы они не выросли».
В лучшем случае, по его прогнозам, затраты останутся на том же уровне. Но при отсутствии конкуренции со стороны других поставщиков протеина, цены однозначно будут расти. «Многое зависит от урожая сои и колебания цен на рынке — всё это оказывает влияние на остальные протеины», — добавляет Алексей Аблаев. Эксперт также подчёркивает, что стоимость кормового белка тесно связана с составом продукта, количеством протеина и его усвояемостью.
После ввода предприятия в эксплуатацию, а может быть, и значительно раньше, «Метаника» планирует войти в Союз производителей комбикормов, а также другие отраслевые союзы, что, как ожидает Вячеслав Лень, полностью решит вопрос сбыта готовой продукции. «Являясь научно-производственной компанией, мы видим заинтересованность потенциальных заказчиков в оборудовании для производства белка из метана», — отмечает он. По оценкам компании, спрос на новый продукт только в России составит не менее 400-500 тыс. т в год.
Ещё один проект, о котором необходимо рассказать, стоит несколько особняком от остальных и подразумевает превращение органических отходов газификацией в синтез-газ для синтеза метанола с последующим получением полноценных кормовых белков меприна, эприна. Также дополнительно можно синтезировать такие продукты, как этанол, водород и синтетическое экологическое топливо.
«По такой технологии утилизации отходов птицеводства и животноводства реально получить в год из 150 тыс. т отходов 30 тыс. т кормового белка меприна или эприна», — заверяет Игорь Жарков, технический директор московского офиса компании RNR (проектирование и строительство заводов по газификации ТБО, отходов птицеводства, медицинских отходов, иловых осадков).
Проект включает в себя три составляющие: экологически безопасную утилизацию органических отходов без вредных выбросов и захоронений, превращение их в высококачественный кормовой белок, обеспечение птицефабрики или животноводческой фермы электроэнергией и теплом. «Таким образом аграрии могут значительно снизить себестоимость производства и не зависеть от поставщиков электроэнергии, тепла и белковых кормовых добавок», — отмечает Игорь Жарков. Он напоминает, что в себестоимости производства, например, мяса птицы, затраты на электро- и тепловую энергию составляют 7-10%, а затраты на корм достигают 50-65%.
Технологическая схема выглядит следующим образом. Сначала пиролизом утилизируется 85-95 % органики помёта и подстилки, а также другие производственные и бытовые отходы, вследствие чего получают пиролизный газ. Около 5-15 % золы идёт в минеральные удобрения и минерализируется в строительный песок. Дальше с помощью плазмы пиролизный газ преобразуется в синтез-газ, который, в свою очередь, перерабатывается в метанол и электроэнергию. После чего метанол перерабатывается в кормовой белок. Применяется полностью водооборотное снабжение водой и очистка воды с окислением в свехкритическом состоянии, что полностью предохраняет водоёмы от попадания вредных веществ.
Как объяснил Игорь Жарков, кормовой белок из метанола представляет собой инактивированную бактериальную биомассу ацидофильных метилотрофных бактерий, выращиваемых на средах, содержащих метанол. Специалист отмечает, что по качеству он соответствует кормовым белкам животного происхождения (рыбной и мясокостной муке). Продукт характеризуется высоким уровнем сырого протеина (не менее 70 %) и содержит весь комплекс витаминов группы В. Его продуцентом является факультативный метилотроф Acetobacter methylicum ВСБ-867. Штамм выделен из почвы, не патогенен и не токсичен.
«Технология позволяет получать полноценные белки из бесконечного источника — отходов, которые необходимо утилизировать для сохранения природы и здоровья людей. Кроме того, получаемые кормовые белки будут иметь конкурентную цену на рынке», — заключает Игорь Жарков.
Взгляд в будущее
«Для того чтобы получить растительный белок, нужны тысячи гектаров пахотной земли и огромный труд многих сельхозтоваропроизводителей, — рассуждает Вячеслав Лень, сравнивая различные источники альтернативных белков. — В то время как на производстве БВК трудятся миллиарды дрожжевых и бактериальных микроорганизмов, а процесс удвоения биомассы происходит в течение нескольких часов».
Он подчёркивает, что синтетический белок получают пока только в научных целях химики, а вот биотехнология способна производить белок природный, т. к. в качестве накопительных культур используются штаммы микроорганизмов, первоначально взятые у природы с доработкой их продуктивности до норм рентабельного предприятия.
Вячеслав Лень уверен: наиболее выгодной и перспективной технологией производства альтернативного кормового белка для нашей страны является та, что базируется на самом массовом, доступном, стабильном и недорогом сырье, а в России это — природный газ. «Диверсифицируя часть экспортных объёмов и перерабатывая газ в белок, мы способны не только решить проблемы с кормами и продуктами питания в стране, но и стать экспортёрами альтернативного белка с очень приличной добавленной стоимостью по сравнению с сырьевым экспортом», — заключает он.
Заместитель директора по развитию ГК «ЗООПРОТЕИН» (производство кормов для животных из личинок мух) Алексей Истомин считает, что микробный белок (гаприн) как технология может глобально изменить рынок. «Но всё же одно дело — производить белок из природного сырья (метана), и совсем другое — использовать отходы для производства кормов», — делает оговорку специалист.
Он напоминает, что рано или поздно природных ресурсов будет недостаточно, или же их использование нарушит природный баланс. «В случае с гаприном, опять же, используются природные ресурсы, и, хотя сегодня их много, в будущем, возможно, наступит та же дилемма», — не исключает Алексей Истомин.
Поэтому совершенно другое дело, по его мнению, — использование отходов, которые всегда будут в достаточном количестве. «С одной стороны, благодаря совершенствованию технологий объём отходов будет сокращаться, с другой, рост мирового населения будет способствовать его увеличению. В итоге эти два процесса уравновесят друг друга», — прогнозирует Истомин. Специалист уверен, что уже сейчас нужно решить задачу, как использовать отходы с максимальной выгодой.
В свою очередь, Алексей Аблаев полагает, что производство протеинов из газа гораздо рентабельнее, чем, например, из насекомых или микроводорослей. Тем более если у компании есть доступ к месторождениям, позволяющим получить дешёвый газ (сырьё). «При этом технологически такие проекты намного сложнее, и рисков больше, — отмечает Аблаев. — Метан в сочетании с кислородом под высоким давлением — взрывоопасная смесь и рецепт для катастрофы, поэтому такими проектами должны заниматься исключительно профессионалы».
В любом случае проблем со сбытом конечного продукта после запуска подобных предприятий не возникнет, убеждён президент Российской биотопливной ассоциации. «При разумном соотношении качества и цены альтернативные протеины наверняка будут востребованы. Основными потребителями станут крупные агропромышленные предприятия и производители комбикормов», — говорит он.
Однако генеральный директор компании «Биокомплекс» Сергей Перегудов не разделяет оптимизма коллеги. «Вертикально-интегрированным холдингам интереснее расширять посевные площади и инвестировать в производство зернового белка, а не усложнять жизнь рискованными проектами. Да и зачем, если есть своё дешёвое зерно?» — задаёт он риторический вопрос.
Сейчас, по мнению Сергея Перегудова, надо сфокусироваться на точках роста, которые лежат на поверхности и не требуют больших затрат. «Например, в РФ доля орошаемых земель составляет около 13 %, тогда как в мире орошается 48 % полей. Чувствуете точку роста? Достаточно установить дождевальную машину, и урожайность сои повысится на 150 %, пшеницы — на 100 %, кукурузы — на 150 %», — утверждает глава «Биокомплекса». Тем более, продолжает он, сегодня действует ведомственная программа «Развитие мелиоративного комплекса России» на 2020-2022 годы, предусматривающая субсидирование затрат на орошение в рамках одного проекта от 30 до 50 % в зависимости от региона.
Ещё один риск проектов по получению альтернативного белка — общественное мнение. Вернее, как уточняет Сергей Перегудов, потребительские фобии, сформированные СМИ, которые заставляют в штыки воспринимать все альтернативные, нетрадиционные продукты. «И как, например, в свете растущего тренда на экологизацию Группа “Черкизово”, продвигающая концепцию “от поля до прилавка”, впишет в свою зерновую цепочку альтернативный белок, синтезированный из отходов или природного газа? Как объяснит это потребителям?» — вопрошает Сергей Перегудов.
По мнению Алексея Аблаева, негативное отношение к альтернативному белку может исходить от экологов и определённой категории людей, которые любят поднимать панику, как только появляется новый продукт или технология. «Они либо не располагают достаточными знаниями, либо находятся во власти предрассудков и не способны здраво смотреть на вещи, — предполагает президент Российской биотопливной ассоциации. — Хотя есть и третий вариант: их мнение проплачено компанией, которая действует в своих интересах. Яркий пример — история с запретом ГМО».
Теоретически, рассуждает он, выступать против альтернативных способов получения белка выгодно российским компаниям, импортирующим сою из Южной Америки. Хотя пока масштабы производства протеина несопоставимы с объёмами импорта — несколько тысяч тонн картину на рынке не изменят. Пока это, скорее, экспериментальные проекты.
Загрузка…
Какие функции выполняет белок в организме человека – блог justfood
Роль белков для организма человека
Для начала следует пояснить: все живое во Вселенной состоит из протеина (он же – белок). Не просто так, пытаясь обнаружить признаки жизни где-то еще, кроме Земли, ученые в первую очередь ищут молекулы воды и белка. Именно белок в составе организмов свидетельствует о том, что они живые.
Одним словом, белки – это основа жизни. Проникая внутрь вместе с едой, он проходит длинный и удивительный процесс всевозможных преобразований: последовательное расщепление на полипептиды и олигопептиды, а уже в конце мы получаем давно знакомые нам аминокислоты.
Ещё недавно ученые знали о 150 видах аминокислот, но ежегодно их перечень растёт. Вариации столь неповторимы и разнообразны, что в нашем теле невозможно найти две идентичных молекулы.
Белки – основополагающий стройматериал для женского тела. Они сохраняют упругость и здоровье кожи, ногтей и волос. Вдобавок, белковый рацион помогает при создании желаемой фигуры: именно на их основе формируется мускулатура, а на стадии их переваривания происходит интенсивный расход калорий, что также способствует похудению. Однако полезные свойства этим не ограничиваются. Что же еще они умеют?
Защищают
Для свертывания крови задействованы специальные белки, имеющие названия фибриноген и тромбин. Благодаря им осуществляется защита кожи (дермы) и предотвращается кровопотеря при повреждениях капилляров и сосудов. Одновременно, они предоставляют нам защиту на химическом уровне, непосредственно принимая участие в генерировании важнейших нам антител.
Регулируют
Существует ряд белков, не представляющих собой энергетический источник и их нельзя назвать “строительным материалом”. Они призваны выполнять регулирующую функцию во внутриклеточных процессах. В этом и заключается их основная задача.
Сигнализируют
Белок передает сигналы между тканями, внутренними органами и на клеточном уровне и сообщает о подступающей опасности. Яркая иллюстрация этому – инсулин, который оповещает печень и кишечник о том, что сейчас не требуется перерабатывать белки, поступившие внутрь, в глюкозу.
Помогают нам двигаться
Актин и миозин – эти белки при соединении образуют актомиозин – ключевой элемент сократительных мышц. Нельзя не упомянуть про ключевой компонент хрящей и сухожилий – белок коллаген, который славится своей сверхвысокой прочностью.
Участвуют в производстве потомства.
Гены и хромосомы – вы не поверите, но и это – белок, принимающий активное участие в создании новых форм жизни. А ведь для этого требуется колоссальное количество белка в сочетании с непрерывным притоком свободных аминокислот. В случае, если эти поступления нерегулярны, функция продолжения рода становится невозможной.
Способствуют выработке энергии
В ситуации голодания роль белков резко увеличивается. Их запас обеспечивает нас столь необходимой человеку энергией.
Строят
Белки – это первостепенный клеточный строительный материал. Большинство плотных тканей – мышечная, волосы, опорные – состоят именно из них. При образовании мембран клеток также всегда используются белки.
Продукты, с высоким белковым содержанием
Куриную грудку недаром называют главным блюдом в холодильнике спортсмена. В одной порции содержится примерно 200 ккал, 40 г белка и всего лишь 2 г жира. К её неоспоримым достоинствам можно отнести быстрое время приготовления и универсальность: на основе куриной грудки можно приготовить множество интересных блюд и закусок.
Еще один продукт, насыщенный белком – это обычное яйцо. Употреблять его без желтка нет смысла: именно желток даёт возможность белку хорошо и быстро усваиваться. Всегда держите в холодильнике упаковку яиц на случай, если нет времени готовить, а безвредный и сытный перекус желателен.
Лосось – тот самый случай, когда вкусное сочетается с полезным. В филе лосося в среднем присутствует примерно 370 ккал, 40 грамм белка и 28 – жиров. Ну и, конечно, огромное количество необходимых кислот Омега-3.
Признаки нехватка белка
В первую очередь их поможет установить врач: анализ крови расскажет, какой из показателей выбивается из нормы и нуждается в коррекции. Так, о нехватке могут сигнализировать заниженные показатели гемоглобина: нарушается транспортная функция этого вещества, происходит кислородное голодание, может развиться анемия. Кроме того, вычислить недостаток можно и по косвенным критериям: состоянию ногтей, зубов и волосяного покрова. Если оно сильно испортилось в последнее время, есть смысл сдать анализы и произвести над этим работу.
Если хотите готовый рацион питания, наши специалисты по правильному питанию подготовят для вас готовую сбалансированную еду и доставят в любую точку Москвы.Ученые обнаружили неожиданное сходство мозга и яичек
Яички и мозг человека практически идентичны по составу белков и имеют схожие принципы работы, сообщают португальские ученые. По-видимому, именно это становится причиной одновременных патологий мозга и репродуктивной системы у мужчин. Женский мозг, впрочем, имеет ту же степень сходства с яичками.
Более ранние исследования выявили связь между болезнями мозга и сексуальной дисфункцией у мужчин, а также между уровнем интеллекта и качеством спермы. Причины этого не были ясны до конца, однако новые данные, похоже, приоткрывают завесу тайны.
Ученые из Авейрусского университета сравнили белки в 33 типах тканей, включая ткани сердца, кишечника, шейки матки, яичников и плаценты, и обнаружили, что
тестикулы и мозг имеют более 13 тыс. общих белков. Также у мозга и яичек оказалось больше всего общих генов, регулирующих экспрессию этих белков.
«Из 14 315 белков, образующих протеом (совокупность всех белков — «Газета.Ru».) мозга, и 15 687 белков, образующих протеом тестикул, 13 442 встречаются в обоих типах тканей, — пишут авторы работы, опубликованной в журнале Royal Society Open Biology. — Мозг и яички содержат наибольшее количество общих белков по сравнению с другими тканями человеческого тела».
Большинство общих белков участвуют в экзоцитозе (механизме клеточных выделений), развитии тканей и межклеточной коммуникации.
Результаты не слишком удивили исследователей. Несмотря на разные задачи,
мозг и яички имеют много общего в принципах работы. Оба органа потребляют очень много энергии, поэтому для образования и поддержки и нейронов, и гоноцитов (половых клеток) нужны специальные клетки. Кроме того, и нейроны, и клетки семенников имеют общую функцию — выделять определенные вещества (нейромедиаторы в первом случае и мужские половые гормоны — во втором).
В нейронах экзоцитоз приводит к росту аксонов и дендритов, сперматозоидам же он позволяет сливаться с яйцеклеткой.
Кроме того, из-за высокой активности клетки и мозга, и яичек подвержены окислительному стрессу. Он может приводить к поражению клеток и тканей, поэтому мозг защищен гематоэнцефалическим барьером, а яички — гематотестикулярным.
Также у сперматозоидов есть рецепторы к глутамату, глицину, гаммааминомасляной кислоте и другим нейромедиаторам, к которым восприимчивы и нейроны.
«Человеческий нейрон и сперматозоид — очень разные клетки, однако они имеют несколько общих молекулярных особенностей, и огромное количество белков оказались общими для обоих типов клеток, — отмечают исследователи. — Понимание этих сходств и их последствий весьма интересно для научного сообщества».
Процесс, в результате которого такие разные органы обрели общие черты, исследователи сравнивают с конвергентной эволюцией. При ней у разных животных, эволюционировавших в сходных условиях, развиваются похожие особенности. Так мозг и яички, обладая схожим механизмом работы, обрели множество общих белков и генов.
Сходство человеческого мозга и яичек можно объяснить биохимической конвергенцией и участием в сходных процессах, заключают ученые. Обнаруженное сходство может иметь важное клиническое значение — общие белки могут быть связаны с одновременным нарушением функций и мозга, и яичек. Более глубокое изучение роли этих белков поможет в понимании особенностей развития патологий и поиска стратегий борьбы с ними.
«Это малоизученная тема, и необходимо прояснить связь между этими тканями, что позволит понять причины дисфункций, влияющие на мозг и яички одновременно, а также разработать более совершенные методы борьбы с этими дисфункциями», — пишут исследователи.
Хотя исследователи рассматривали сходства между мозгом и яичками с точки зрения поддержки мужского здоровья, мозг женщин имеет ту же степень сходства протеома, что и мужской.
Общий набор генов в тканях мозга и яичек также может говорить о том, что оба этих органа играют роль в видообразовании человека в ходе эволюции. Косвенно на это указывает, в частности, конкуренция сперматозоидов за оплодотворение яйцеклетки и тот факт, что самцы, рожденные от скрещивания животных разных видов, часто менее фертильны — это накладывает на вид репродуктивные ограничения, позволяющие ему держаться в определенных генетических рамках. Однако то, как все эти факторы связаны между собой и как их можно использовать в клинической практике, еще предстоит изучить.
Межклеточные контакты
Межклеточные контакты — соединения между клетками, образованные при помощи белков. Межклеточные контакты обеспечивают непосредственную связь между клетками. Кроме того, клетки взаимодействуют друг с другом на расстоянии с помощью сигналов (главным образом — сигнальных веществ), передаваемых через межклеточное вещество.
Строение межклеточных соединений В тех тканях, в которых клетки или их отростки плотно прилегают друг к другу (эпителий, мышечная ткань и пр.) между мембранами контактирующих клеток формируются связи – межклеточные контакты. Каждый тип межклеточных контактов формируется за счет специфических белков, подавляющее большинство которых — трансмембранные белки. Специальные адапторные белки могут соединять белки межклеточных контактов с цитоскелетом, а специальные «скелетные» белки — соединять отдельные молекулы этих белков в сложную надмолекулярную структуру. Во многих случаях межклеточные соединения разрушаются при удалении из среды ионов Ca2+.
Функции межклеточных соединений
Межклеточные соединения возникают в местах соприкосновения клеток в тканях и служат для межклеточного транспорта веществ и передачи сигналов (межклеточное взаимодействие), а также для механического скрепления клеток друг с другом.
Через щелевые контакты могут передаваться электрические сигналы. Клетки органов и тканей вырабатывают ряд химических веществ, действующих на другие клетки (в том числе через межклеточные контакты) и вызывающих изменения в работе цитоскелета, в интенсивности обмена веществ и процессе синтеза клеткой белков.
Типы межклеточных соединений
Простое межклеточное соединение
При простом межклеточном соединении оболочки клеток сближены на расстояние 15 – 20 нм. Это соединение занимает наиболее обширные участки соприкасающихся клеток. Посредством простых соединений осуществляется слабая механическая связь, не препятствующая транспорту веществ в межклеточных пространствах. Разновидностью простого соединения является контакт типа «замок», когда билипидные мембраны соседних клеток вместе с участком цитоплазмы вдавливаются друг в друга, чем достигается большая поверхность соприкосновения и более прочная механическая связь.
Плотное соединение (запирающая зона)
В плотном соединении клеточные мембраны максимально сближены, здесь фактически происходит их слияние. Роль плотного соединения заключается в механическом сцеплении клеток и препятствии транспорту веществ по межклеточным пространствам. Эта область непроницаема для макромолекул и ионов, она ограждает межклеточные щели от внешней среды. Плотные соединения обычно образуются между эпителиальными клетками в тех органах (желудке, кишечнике и пр.), где эпителий ограничивает содержимое этих органов (желудочный сок, кишечный сок). В этих участках плотные контакты охватывают по периметру каждую клетку, межмембранные пространства отсутствуют, а соседние клеточные оболочки слиты в одну. Если же плотное сцепление происходит на ограниченном участке, то образуется пятно слипания (десмосома).Частными случаями плотного соединения являются зоны замыкания и слипания.
Плотные контакты (англ. tight junctions) — запирающие межклеточные контакты, присущие клеткам позвоночных животных, в составе которых мембраны соседних клеток максимально сближены и «сшиты» специализированными белками клаудинами и окклюдинами (англ.). Распространены в эпителиальных тканях, где составляют наиболее апикальную часть (лат. zonula occludens) комплекса контактов между клетками, в который входят адгезионные контакты и десмосомы. Плотные контакты построены из нескольких лент, опоясывающих клетку, которые, пересекаясь между собой, образуют сетевидную связь. С цитоплазматической стороны ассоциированы с актиновыми филаментами.
Эпителиальные ткани выполняют барьерную и транспортную функции, для этого они должны быть способны пропускать одни вещества и задерживать другие. Такую выборочную проницаемость успешно обеспечивают клеточные мембраны, однако между клетками остаются промежутки, через которые может проходить так называемый парацеллюлярный (параклеточный) транспорт (англ. Paracellular transport). Роль плотных контактов заключается в том, чтобы ограничивать и регулировать параклеточную диффузию: они предотвращают протекание тканевой жидкости через эпителий, но при необходимости могут быть проницаемыми для ионов, небольших гидрофильных молекул и даже макромолекул. Также плотные контакты выполняют так называемую функцию «ограждения», они предотвращают диффузию компонентов мембраны в её внешнем слое, благодаря чему поддерживается разница в составе апикальной и базолатеральной мембран. Плотные контакты задействованы в сигнальных путях, регулирующих пролиферацию, поляризацию и дифференциацию эпителиальных клеток.
Плотные контакты состоят из тонких лент, пересекающихся между собой, которые полностью опоясывают клетку и контактируют с аналогичными лентами на соседних клетках. На электронных микрофотографиях заметно, что в участках плотных контактов мембраны соприкасаются одна с другой или даже сливаются. Комбинация метода замораживания-скалывания с электронной микроскопией с высоким разрешением позволила установить, что плёнки плотных контактов построены из белковых частиц диаметром 3-4 нм, которые выступают с обеих поверхностей мембраны. Также в пользу того, что в образовании плотных контактов ключевую роль играют белки, свидетельствует деление клеток под действием протеолитического фермента трипсина.
Всего в состав тесных контактов входит около 40 различных белков, как мембранных, так и цитоплазматических. Последние необходимы для прикрепления актиновых филаментов, регуляции и сигнализирования.
Мембранные белки
Мембранные белки плотных контактов можно разделить на две группы: те, которые пересекают мембрану 4 раза, и те, которые пересекают её только раз. Первая группа значительно распространена, в неё входят белки клаудины, окклюдины и трицеллюлин. Они имеют общие черты строения, в частности в них имеются четыре α-спиральных трасмембранных домена, N- и С-концы обращены к цитозолю, а домены, выступающие в межклеточное пространство, участвуют в гомо- или гетерофильных взаимодействиях с подобными белками на соседней клетке.
Основными белками плотных контактов являются клаудины (лат. claudo). Их роль была продемонстрирована на примере мышей с отсутствующим геном клаудин-1, — в эпидермисе таких животных не формируются плотные контакты и они погибают в течение дня после рождения из-за обезвоживания вследствие интенсивного испарения[1]. Клаудины также участвуют в формировании селективных каналов для транспорта ионов. В геноме человека есть гены по крайней мере 24 различных клаудинов, экспрессия которых происходит тканеспецифически.
Второе место по распространенности в плотных контактах занимают белки окклюдины (от лат. occludo — закрывать), они регулируют транспорт маленьких гидрофильных молекул и прохождение нейтрофилов через эпителий. Наибольшие концентрации третьего белка — трицеллюлина, наблюдаются в местах контакта трех клеток.
К белкам плотных контактов, пересекающим мембрану один раз, относятся JAM-A,-B,-C и-D (англ. junctional adhesion molecules) и родственные им CAR (англ. coxsackievirus and adenovirus receptor), CLMP (англ. CAR-like membrane protein) и ESAM (англ. endothelial-cell selective adhesion molecule), имеющие по два иммуноглобулинных домена, а также белки CRB3 (англ. Crumbs homologue 3) и Bves
Цитоплазматические белки
Цитоплазматическая пластинка плотных контактов необходима для их присоединения к актиновым филаментам, регуляции сцепления клеток и параклеточного транспорта, а также для передачи сигналов от поверхности внутрь клетки. В её состав входят адаптерные, каркасные и цитоскелетные белки, а также элементы сигнальных путей (киназы, фосфатазы). Наиболее изучен белок цитоплазматической пластинки — ZO-1, он имеет несколько доменов белок-белкового взаимодействия, каждый из которых обеспечивает контакт с другими компонентами, в том числе три PDZ-домена (англ. PSD95–DlgA–ZO-1) — с клаудинами и другими адаптерными белками — ZO-2 и ZO-3, GUK-домен (англ. guanylate kinase homology) — с окклюдинами, а Sh4-домен — с сигнальными белками.
С цитоплазматической стороной плотных контактов также ассоциированы комплексы белков PAR3/PAR6 и Pals1/PATJ, необходимые для установления полярности клеток и эпителиального морфогенеза.
Функции Первые исследования функций плотных контактов привели к представлению, что это статические непроницаемые структуры, необходимые для того, чтобы ограничить диффузию веществ между клетками. Впоследствии было выяснено, что они избирательно проницаемы, к тому же их пропускная способность отличается в различных тканях и может регулироваться. Также установлена ещё одна функция плотных контактов: роль в поддержании полярности клеток путем ограничения диффузии липидов и белков во внешнем слое плазматической мембраны. В первом десятилетии 21 века также накоплены данные, свидетельствующие об участии этих структур в сигнальных путях, в частности, регулирующих пролиферацию и полярность.
Регулирование парацеллюлярного транспорта
Непроницаемость плотных контактов в большинстве водорастворимых соединений может быть продемонстрирована в опыте по введению гидроксида лантана (электронно плотный коллоидный раствор) в кровеносные сосуды поджелудочной железы. Через несколько минут после инъекции ацинарные клетки фиксируются, и из них готовятся препараты для микроскопии. В таком случае можно наблюдать, что гидроксид лантана диффундирует из крови в пространство между латеральными поверхностями клеток, но не может проникнуть через плотные контакты в их верхней части. Другие опыты показали, что плотные контакты также непроницаемы для солей. Например при выращивании почек собаки MDCK (англ. Madin-Darby canine kidney) в среде с очень низкой концентрацией кальция, они формируют монослой, однако не сочетаются между собой плотными контактами. Через такой монослой могут свободно двигаться соли и жидкости. Если культуре добавить кальция, то за час формируются плотные контакты, и слой становится непроницаемым для жидкостей.
Однако не во всех тканях плотные контакты полностью непроницаемы, существуют так называемые неплотные эпителии (англ. leaky epithelia). Например, эпителий тонкого кишечника пропускает в 1000 раз больше ионов Na +, чем эпителий канальцев почек. Ионы проникают через параклеточные поры диаметром 4 Å, селективные по заряду и размеру частиц, которые формируются белками клаудинами. Поскольку эпителии различных органов эксрессируют различные наборы клаудинов, то отличается и их проницаемость для ионов. Например, специфический клаудин, присутствуюий только в почках, позволяет проходить ионам магния в процессе реабсорбции.
Межклеточное пространство эпителия может быть проницаемым и для больших частиц, например, при повторении упомянутого опыта с гидроксидом лантана на ткани эпителия тонкого кишечника кролика можно наблюдать прохождение коллоидных частиц между клетками. Крупные молекулы транспортируются через специальные пути утечки (англ. leak pathway) диаметром более 60 Å. Это важно, например, для процессов всасывания аминокислот и моносахаридов, концентрация которых в тонком кишечнике возрастает после еды достаточно для их пассивного транспорта.
Поддержание различия между апикальной и базолатеральной мембранами
Если в среду, контактирующую с апикальной частью монослоя MDCK-клеток, добавить липосомы, содержащие флуоресцентно меченые гликопротеины, некоторые из них спонтанно сливаются с клеточными мембранами. После этого флуоресценцию можно обнаружить в апикальной, но не в базолатеральной части клеток при условии целостности плотных контактов. Если же их разрушить, удалив из среды кальций, флуоресцентные белки диффундируют и равномерно распределяются по всей поверхности клетки.
Цитозольный слой мембраны имеет одинаковый липидный состав, как в апикальном, так и в базолатеральном участках, эти липиды могут свободно диффундировать. С другой стороны, липиды внеклеточного слоя двух частей клетки существенно различаются, и обмену между ними препятствуют плотные контакты. Например, все гликолипиды, как и белки заякоренные гликозилфосфатидилинозитолом, в мембранах MDCK клеток расположены исключительно в внеклеточном слое апикальной части, а фосфатидилхолин — почти исключительно в базолатеральной части.
Болезни, связанные с плотными контактами
С нарушением формирования тесных контактов связаны некоторые наследственные расстройства человека, например мутации в генах клаудина-16 и клаудина-19, которые приводят к гипомагниемии, вследствие чрезмерной потери магния с мочой. Мутации в гене клаудина-13 и трицеллюлина вызывают наследственную глухоту. Дисрегуляция некоторых белков плотных контактов связана с онкологическими заболеваниями, например экспрессия ZO-1 и ZO-2 снижается во многих типах рака. Компоненты тесных контактов также могут быть мишенями для онкогенных вирусов.
Некоторые вирусы используют мембранные белки плотных контактов для проникновения в клетку, в частности клаудин-1 является корецептором для вируса гепатита C. Другие вирусы присоединяются к белкам плотных контактов, чтобы разрушить барьер, отделяющий их от настоящих рецепторов на базолатеральной слое эпителиальных клеток, или неэпителиальных клетках.
Плотные контакты могут быть мишенью и для бактериальных патогенов, например Clostridium perfringens — возбудитель газовой гангрены, выделяет энтеротоксин (англ.), действующий на внеклеточные домены мембранных клаудинов и окклюдинов, и вызывает протечки эпителия. Helicobacter pylori — возбудитель гастрита — вводит в клетки белок CagA, взаимодействующий с комплексом ZO-1-JAM-A, считается, что это помогает бактерии преодолеть защитный барьер желудочного эпителия.
Адгезионные контакты
Адгезионные контакты (англ. adherens junctions, AJ) — якорные межклеточные контакты, ассоциированные с микрофиламентами, обеспечивающие целостность и механическую прочность ткани, в частности противостояние растяжению, придающие клеткам возможность координированно использовать актиновый цитоскелет. Адгезионные контакты относятся к гомофильным, то есть соединяют клетки одинакового типа. В их формировании принимают участие белки кадгерины и катенины.
Морфологически адгезионные контакты являются относительно простыми, в отличие от десмосом, плотных и щелевых контактов, они не имеют высокоспециализированных ультраструктур, кроме скопления актиновых филаментов. От других типов соединений клеток они отличаются относительной гибкостью и изменчивостью.
Чаще всего адгезионные контакты встречаются в эпителиальных тканях, здесь они образуют вокруг каждой клетки поясок, который называют зоной прилипания (англ. zonula adherens). Такие зоны в эпителии позвоночных животных преимущественно размещаются базальнее участка плотных контактов (англ. zonula occludens) и апикальнее десмосом (англ. macula adherens).
Однако распространение адгезионных контактов в организме не ограничено только эпителием, во многих неэпителиальных тканях, например в нервной и соединительной, они присутствуют в форме точечных или полосковидных сообщений клеток. Также они хорошо выражены в сердечной мышце, где обеспечивают косвенное сообщение сократительного аппарата кардиомиоцитов. Вместе с десмосомами адгезивные контакты образуют так называемые вставные диски между клетками миокарда.
В зоне адгезионных контактов мембраны соседних клеток удалены друг от друга на расстояние 10-20 нм. В состав адгезионных контактов входят три основных элемента:
Собственно сообщение клеток происходит благодаря трансмембранным молекулам клеточной адгезии (англ. cell adhesion molecules, CAM), из которых самыми распространенными в адгезионных контактах являются классические кадгерины. Их N-конечная (N-terminus) внеклеточная часть в присутствии ионов кальция взаимодействует с подобной молекулой на соседней клетке, обеспечивая слипание клеток, а внутриклеточный C-конечный (C-terminus) домен связывается с якорными белками. Также в адгезионных контактах были обнаружены другие трансмембранные белки: нектины и везатины. Адаптером между CAM и элементами цитоскелета выступают внутриклеточные якорные белки, большинство из них крепят цитоплазматическую сторону кадгеринов к актиновым филаментам. Кадгерины непосредственно взаимодействуют с β-катенином и плакоглобинами (γ-катенинами), которые в свою очередь присоединяются к молекулам α-катенина, а те — к винкулину, α-актинину или ZO-1 (англ.), которые уже связываются с актином. В комплексе якорных белков с кадгеринами присутствует также белок p120-катенин, который, вероятно, участвует в регулировании силы адгезионных контактов между клетками. Нектины крепятся к актиновым филаментам через белок афадин. Третьим компонентом являются пучки актиновых филаментов в соседних клетках, что косвенно соединены между собой. Также была продемонстрирована связь адгезионных контактов с микротрубочками, хотя значительного их скопления в этих участках и не наблюдается. Микротрубочки могут присоединяться к адгезионным контактам как плюс-, так и минус-концами, вместе с моторными белками они, вероятно, участвуют в транспортировке белков, необходимых для формирования контактов, в частности кадгеринов.
Функции
Схематическое изображение процесса формирования трубки из слоя эпителиальных клеток Одной из основных функций адгезионных контактов является физическое соединение клеток в единую ткань, их ослабление часто приводит к диссоциации клеток. Такого эффекта можно достичь, обработав ткань или монослойную культуру хелатирующим агентами, такими как ЭДТА, связывающими ионы кальция, вследствие чего взаимодействие между кадгеринами нарушается. Однако, хелатирующих агентов обычно недостаточно для полного разделения клеток, поскольку между ними существуют другие — кальций независимые — контакты.
Адгезионные контакты обеспечивают образование широкой межклеточной сети из пучков сократительных актиновых филаментов, расположенных параллельно мембранам клеток и соединенных между собой с помощью белков катенинов и кадгеринов. Такая организация позволяет не только противостоять механическому напряжению, но и согласовывать поведение клеток во время процессов морфогенеза. Например, координированное сокращение колец актиновых филаментов соседних клеток является необходимым для формирования трубок из слоя эпителия, в частности во время закладки нервной трубки. Одним из примеров является Shroom3-зависимое сокращение зоны прилипания, при этом актин-связывающий белок Shroom3 привлекает к участку адгезионные контакты Rho-киназы и активирует миозин-II, в результате чего и происходит сокращение.
Адгезионные контакты также задействованы в межклеточной передаче сигналов, об этом свидетельствует локализация в зрелых контактах рецепторной тирозинфосфатазы μ и белка RACK1, который взаимодействует с ней. При снижении экспрессии α-катенина наблюдается значительное увеличение темпов пролиферации эпителиальных клеток, было показано, что за этот эффект отвечает сигнальный путь инсулин / MAPK.
Десмосома (пятно сцепления, липкое соединение)
Десмосома — один из типов межклеточных контактов, обеспечивающих прочное соединение клеток (как правило, эпителиальной или мышечной ткани) у животных. Функция десмосом заключается главным образом в обеспечении механической связи между клетками.
Существуют 3 типа десмосом — точечные (лат. macula adherens), опоясывающие (лат. zonula adherens) и гемидесмосомы. Точечная десмосома представляет собой небольшую площадку (диаметром до 0,5 мкм), соединяющую мембраны двух соседних клеток. Количество точечных десмосом на одной клетке может достигать 2000.
Десмосомы образуются между клетками тех тканей, которые могут подвергаться трению, растяжению и другим механическим воздействиям (эпителиальные клетки, клетки сердечной мышцы). Со стороны цитоплазмы к десмосомам прикрепляются промежуточные филаменты, которые формируют в цитоплазме сеть, обладающую большой прочностью на разрыв. Через десмосомы промежуточные филаменты соседних клеток объединяются в непрерывную сеть, охватывающую всю ткань.
Десмосома состоит из белков клеточной адгезии из семейства кадгеринов и соединительных (адапторных) белков, которые соединяют их с промежуточными филаментами. Белки клеточной адгезии, формирующие десмосомы — десмоглеин и десмоколлин. Как и другие кадгерины, эти трансмембранные белки имеют по пять внеклеточных доменов и являются кальцийсвязывающими. Они обеспечивают гомофильное соединение клеток — между собой соединяются две одинаковые по строению молекулы белка. Внутриклеточный белок десмоплакин (при участии еще двух белков, плакофиллина и плакоглобина) соединяет внутриклеточные домены десмоглеина с промежуточными филаментами. Тип промежуточных филаментов зависит от типа клеток: в большинстве эпителиальных клеток они кератиновые, а в клетках сердечной мышцы — десминовые, и т. п.
Если контакты похожего строения образуются между клетками и внеклеточным матриксом, то они называются гемидесмосомами, или полудесмосомами.
Медицинское значение
С нарушением функции десмосом связаны кожные болезни, которые объединены под названием пузырные дерматозы. Две наиболее распространённые формы — pemphigus vulgaris (обыкновенная пузырчатка) и pemphigus foliaceus (пластинчатая пузырчатка). Обычно они имеют аутоиммунную природу, хотя сходные патологии могут быть и наследственными. При вульгарной пузырчатке антитела атакуют белок десмоглеин-3, который присутствует во всех слоях эпителия. При пластинчатой пузырчатке образуются аутоантитела против белка десмоглеин-1, который экспрессируется только в верхних слоях эпидермиса кожи. У больных образуются пузыри, так как слои эпидермиса разрываются, часть его клеток гибнет, а в образующиеся полости поступает межклеточная жидкость.
При вульгарной пузырчатке пузыри образуются не только на коже, но на других слизистых (в основном во рту). Эта болезнь протекает более тяжело и может закончиться смертью. Развивается она обычно в возрасте 40-60 лет. При пластинчатой пузырчатке поражения захватывают только кожу, которая отслаивается в виде пластинок.
Нексус (щелевой контакт)
Щелевое соединение, щелевой контакт (англ. gap junction) — тип соединения клеток в организме с помощью белковых каналов (коннексонов). Через щелевые контакты могут непосредственно передаваться от клетки к клетке электрические сигналы (потенциалы действия), а также малые молекулы (с молекулярной массой примерно до 1.000 Д). Этим щелевые контакты отличаются от плазмодесм, через которые могут транспортироваться макромолекулы и даже органоиды.
Структурную основу щелевого соединения составляют коннексоны — каналы, образуемые шестью белками-коннексинами. В нервной системе щелевое соединение между нейронами встречается в так называемых электрических синапсах. Отдельные коннексоны обычно сосредоточены на ограниченных по площади участках мембран — нексусах, или бляшках (англ. plaque) диаметром 0,5-1 мкм. В области нексуса мембраны соседних клеток сближены, расстояние между ними составляет 2-4 нм.
Белки щелевых контактов
У позвоночных основу щелевых контактов составляют коннексины — первое из описанных семейств белков щелевых контактов. В геноме человека идентифицирован 21 ген щелевых контактов, в геноме мыши — 20 генов.
У беспозвоночных имеется другое семейство белков щелевых контактов, сходных с коннексинами по структуре и функциям, но негомологичных им (имеющих несходную первичную структуру) — иннексины. В геноме Caenorhabditis elegans найдено 25 генов иннексинов, в геноме Drosophila melanogaster — 8.
Позднее выяснилось, что у позвоночных, кроме коннексинов, имеются также белки, гомологичные иннексинам. Эти белки, открытые группой российских ученых, получили название паннексины. В геноме человека и мыши к настоящему времени идентифицированы 3 гена паннексинов.
У иглокожих и некоторых других групп животных есть щелевые контакты, но нет генов ни одного из вышеназванных семейств. Это означает, что существуют ещё не открытые семейства белков щелевых контактов.
Местонахождения в организме и функции щелевых контактов
Основная функция щелевых контактов — электрическое соединение двух клеток, а также перенос небольших молекул между ними. В различных тканях оно существует с разными задачами. В нервной системе щелевые контакты — один из способов передачи возбуждения между нейронами, электрический синапс. В сердце щелевые контакты соединяют кардиомиоциты для обеспечения синхронности сокращения всех клеток одного отдела. Щелевые контакты встречаются практически во всех тканях. Одним из исключений является поперечно-полосатая мускулатура, где клеткам не требуется электрическая связь, поскольку они там слиты в симпласт (однако щелевые контакты встречаются в сосудах, питающих мышцы). Также щелевые контакты не обнаруживаются у эритроцитов и зрелых сперматозоидов. Щелевые контакты даже соединяют клетки фолликула с ооцитом (формально, клетки разных организмов), а разрушение этой связи является одним из сигналов для ооцита при овуляции. Очень значительную роль в функционировании организма играют так называемые полуканалы — “половинки” щелевых контактов, открытые в межклеточное пространство. Например, они участвуют в создании кальциевой волны в эндотелии, выпуская АТФ наружу из клетки, что способствует поддержанию кровяного давления в сосуде. Изменения щелевых контактов — одна из причин эффекта “свидетеля” при облучении.
Синапс (синаптическое соединение)
Синапсы являются особыми формами межклеточных соединений. Они характерны для нервной ткани и встречаются между нейронами (межнейронные синапсы) или между нейроном и клеткой-мишенью (нервно-мышечные синапсы и пр.). Синапсы – участки контакта двух клеток, специализированных для односторонней передачи возбуждения или торможения от одной клетки к другой. Их функция – именно передача нервного импульса с нейрона на другую нервную клетку или клетку-мишень.
Основные элементы химического синапса: синаптическая щель, везикулы (синаптические пузырьки), нейромедиаторы, рецепторы.
Передача импульсов осуществляется химическим путём с помощью медиаторов или электрическим путём посредством прохождения ионов из одной клетки в другую.
Structural Protein Function | Protocol (Translated to Russian)
4.16: Структурная функция белка
Структурные белки — это категория белков, отвечающих за различные функции, от формы и движения клеток до обеспечения поддержки основных структур, таких как кости, хрящи, волосы и мышцы. В эту группу входят такие белки, как коллаген, актин, миозин и кератин.
Коллаген, самый обильный белок у млекопитающих, встречается по всему телу. В соединительной ткани, такой как кожа, связки и сухожилия, он обеспечивает прочность на растяжение и эластичность. В костях и зубах он минерализируется, образуя твердые ткани, и вносит вклад в их несущую способность. Помимо структурной поддержки, коллаген также может взаимодействовать с рецепторами на поверхности клетки и другими промежуточными молекулами для регулирования клеточных процессов, таких как рост и миграция, что включает изменения формы клеток и тканей.
Структурные белки составляют основу цитоскелета клетки. Цитоскелет состоит из трех типов филаментов: микрофиламентов, промежуточных филаментов и микротрубочек, каждый из которых состоит из различных структурных белков. Микрофиламент образуется, когда актин самополимеризуется в длинные повторяющиеся структуры. Эти актиновые филаменты вносят вклад в форму и организацию клеток. Кроме того, микрофиламенты также могут способствовать перемещению и делению клеток, когда они действуют вместе с миозином. Состав промежуточных филаментов варьируется в зависимости от типа клеток. Существует около 70 различных генов, которые кодируют разные промежуточные филаменты. Промежуточные филаменты в эпителиальных клетках содержат кератин, в периферических нейронах содержат периферин, а в саркомере в мышечных клетках содержит десмин. Основная структурная функция этих филаментов – укреплять клетки и организовывать их в ткани. Микротрубочки состоят из структурных белков, называемых тубулинами. Тубулины самоорганизуются, образуя микротрубочки, которые способствуют организации цитоплазмы, включая и расположение органелл. Микротрубочки также необходимы для митоза и деления клеток.
Поскольку структурные белки широко распространены, мутация в гене, кодирующем любой из этих белков, может иметь серьезные пагубные последствия. Например, мутация в гене, кодирующем коллаген, может привести к состоянию, известному как несовершенный остеогенез, которое характеризуется слабостью костей и деформациями соединительных тканей. Различные мутации в гене коллагена могут привести к синдрому Альпорта, который характеризуется проблемами в таких органах, как почки, глаза и уши.
Литература для дополнительного чтения
- Lodish, H., Berk, A., Zipursky, S. L., Matsudaira, P., Baltimore, D., & Darnell, J. (2000). Molecular cell biology 4th edition. National Center for Biotechnology Information, Bookshelf.
- Ricard-Blum, S. (2011). The collagen family. Cold Spring Harbor perspectives in biology, 3(1), a004978.
- Dominguez, R., & Holmes, K. C. (2011). Actin structure and function. Annual review of biophysics, 40, 169-186.
- Downing, K. H., & Nogales, E. (1998). Tubulin and microtubule structure. Current opinion in cell biology, 10(1), 16-22.
- Geisler, F., & Leube, R. E. (2016). Epithelial Intermediate Filaments: Guardians against Microbial Infection?. Cells, 5(3), 29. doi:10.3390/cells5030029
белков и тело | Государственный университет Оклахомы
Опубликовано апр.2021 г. | Id: T-3163
К Дженис Р. Херманн
Белок – питательное вещество
Белок – это питательное вещество, необходимое организму для роста и поддержания себя.Рядом с водой, белок – самое многочисленное вещество в нашем организме. Почти все это знают мышцы состоят из белка. На самом деле в каждой клетке тела есть белок. Кроме того, другие важные части тела, такие как волосы, кожа, глаза и органы тела все сделаны из белка.
Многие вещества, контролирующие функции организма, такие как ферменты и гормоны, также являются сделано из белка.Другие важные функции белка включают формирование клеток крови. и создание антител для защиты от болезней и инфекций.
Аминокислоты
Белки состоят из более простых веществ, называемых аминокислотами. Есть 20 аминокислот в белке, который мы едим каждый день.Организм берет эти аминокислоты и связывает их вместе в очень длинные струны. Вот как организм вырабатывает различные белки. он должен нормально функционировать. Девять из аминокислот называются незаменимыми , потому что организм не может их вырабатывать. Эти незаменимые аминокислоты должны поступать из продуктов. мы едим.
На рисунке 1 показана диаграмма гормона инсулина, регулирующего уровень глюкозы в крови (сахар).Инсулин – это очень маленький белок. Многие белки состоят из тысяч аминокислот. нанизаны вместе. Буквы в кружках – это аббревиатуры аминокислоты. это в том месте. Белки могут быть очень сложными из-за всех комбинаций аминокислот, составляющих цепи.
Продукты, содержащие белок
Как растительная, так и животная пища содержат белок.Продукты, обеспечивающие все необходимое аминокислоты называются высококачественными белками . Продукты животного происхождения, такие как мясо, рыба, птица, яйца и молочные продукты, – это все высококачественные источники белка. Это продукты, о которых люди обычно думают, когда хочу съесть белок. Незаменимые аминокислоты в продуктах животного происхождения находятся в нужном месте остаток средств.
Продукты, которые не обеспечивают хороший баланс всех незаменимых аминокислот, называются белков более низкого качества, белков.Растительные продукты содержат белки более низкого качества. Большинство фруктов и овощей плохие источники белка. Другие растительные продукты, такие как запеченная фасоль, колотый горох и чечевица, арахис и другие орехи, семена и зерна, такие как пшеница, являются лучшими источниками. Они вносят свой вклад много белка. Однако в каждом типе растительного белка мало одного или больше незаменимых аминокислот. Это делает их белком более низкого качества.Животное белки содержат лучший баланс незаменимых аминокислот, чем растительные белки.
Людям, не употребляющим продукты животного происхождения, следует вместе есть разные виды растительной пищи. или в тот же день, чтобы получить правильный баланс и количество незаменимых аминокислот их тела нуждаются. Сочетание бобов и риса, или бобов и кукурузы, или арахисового масла и хлеб содержит все незаменимые аминокислоты в нужном количестве.Эта еда комбинации смешивают продукты из разных групп растений, чтобы дополнить предоставленные аминокислоты каждым.
Комбинирование продуктов любых двух из следующих групп растений дает более высокое качество белок:
- Бобовые , такие как сушеные бобы, горох, арахис, чечевица и соя
- Зерновые , такие как пшеница, рожь, рис, кукуруза, овес и ячмень
- Семена и орехи , такие как семена подсолнечника и тыквы, пекан и грецкие орехи
Сочетание небольшого количества животного белка с большим количеством растительного продукта может также удовлетворить потребности человека в белке.Таким образом, комбинируя небольшое количество любого из следующих продукты животного происхождения с любой из перечисленных выше групп растений обеспечат более высокое качество белок.
- Яйца
- Молочные продукты , такие как молоко, сыр и йогурт
- Мясо , такое как говядина, птица, рыба, баранина и свинина
Рисунок 1 .Аминокислоты в белке инсулина.
Другое применение белка
Три основных питательных вещества обеспечивают калории: белок, углеводы и жир. Каждый грамм белка и углеводов обеспечивает 4 калории.Лучшее применение протеина – восстановление и поддерживать ткани тела. Если люди едят больше белка, чем нужно для поддержания тканей и ремонтировать, их тела используют это для энергии. Если он не нужен для энергии, их тела используют дополнительный белок для производства жира. Затем он становится частью жировых клеток. Если люди не едят достаточно калорий, белок в пище и в своем организме будет использоваться для получения энергии. В этом случае белок не используется по своему основному назначению, а именно для поддержания тело.Получение достаточного количества белка и сбалансированное питание с достаточным количеством калорий являются важный. Таким образом, белок будет использоваться для тканей и других функций белка. Жиры и углеводы будут использоваться для удовлетворения энергетических потребностей.
Потребность в белке
Белок нужно есть каждому человеку.Сколько протеина ему нужно, зависит от его или ее размер тела и особые потребности, такие как рост. Детям нужно больше белка на фунт веса тела, чем у взрослых, потому что они растут и строят новые белковые ткани. Беременным и кормящим женщинам требуется больше белка для роста ребенка и его производства. молоко. Норма потребления с пищей (DRI) говорит нам о среднем количестве белка. человеку нужен каждый день.Рассчитайте потребность в белке по формуле 0,8 грамма белка на каждый килограмм массы тела. Чтобы найти вес в килограммах, разделите вес фунтов на 2,2.
Пример :
Вес человека = 165 фунтов
165 фунтов / 2.2 фунта
за килограмм
75 кг X 0,8 грамма
за килограмм
Этому человеку требуется 60 граммов белка в день.
Другой простой сокращенный подход – умножить массу тела в фунтах на 0.4. Это
это приблизительная оценка, требующая меньшего количества вычислений.
Пример :
165 фунтов X 0,4 = 66 граммов в день.
Важно помнить, что дополнительный белок не дает особой пользы. Люди не откладывают дополнительный диетический белок в виде мышц тела. Дополнительный белок сверх ежедневная потребность не приведет к увеличению мышечной массы, быстрому росту волос и не защитит от болезни. Белок сверх необходимого расщепляется и используется для получения энергии, или он превращается в жир и хранится в жировых клетках. Слишком мало белка приведет к постепенное разрушение белковых тканей организма и потеря мышечной ткани.Тело будет не смогут нормально функционировать в этих условиях.
Лучший способ удовлетворить потребность в белке – съесть рекомендованное количество пищи из каждого продукта. групп продуктов питания MyPlate Plan USDA. Рекомендуемые суммы для каждого плана USDA MyPlate Группа продуктов питания каждый день для контрольной диеты на 2000 калорий:
- 6 унций.зерен
- 21/2 чашки овощей
- 2 чашки фруктов
- 3 стакана молочных продуктов
- 5 1/2 унций. белковой пищи
- 6 чайных ложек масла
В таблице 1 показано содержание белков и жиров в различных распространенных пищевых продуктах.
Чтобы получить необходимый белок без излишка жиров или насыщенных жиров, выбирайте нежирные продукты. мяса и нежирной рыбы и снимите кожу с птицы. Вареные зерна и фасоль, горох и чечевица с низким содержанием жира, если вы не добавляете жир при приготовлении, и она недорогая. источники белка. Орехи и арахисовое масло являются хорошими источниками белка, но также являются с высоким содержанием жира.Яйца также являются недорогим источником белка. Выбирайте обезжиренные молочные продукты продукты часто и не добавляют жир при приготовлении или подаче этих продуктов.
Наблюдая за источниками белка и соблюдая диету в соответствии с планом MyPlate USDA, люди могут быть уверены, что получают достаточно белка для удовлетворения своих потребностей без лишний жир, который им не нужен.
Таблица 1. Белок в обычных продуктах питания, граммы на порцию
| Размер еды и порции | Белок | жир |
|---|---|---|
| Курица, легкое мясо, без кожи, 3 унции, приготовленная | 26.3 | 3,0 |
| Жаркое из свинины, 3 унции, приготовленное | 23,9 | 8,9 |
| Курица, темное мясо, 3 унции, приготовленная | 23,3 | 9,3 |
| Говядина, стейк, 3 унции, приготовленная | 22.6 | 4,9 |
| Сыр Чеддер, 3 унции | 21,1 | 28,2 |
| Творог, обезжиренный 1/2 стакана | 15.6 | 2,2 |
| Молоко обезжиренное, 1 стакан | 8,4 | 0,4 |
| Яйцо, 1 целое | 6,3 | 5,3 |
| Арахисовое масло, 2 столовые ложки | 7.9 | 16,0 |
| Запеченная фасоль, 1/2 стакана | 6,6 | 1,3 |
| Семечки подсолнечника, 1/4 стакана | 6,2 | 15,9 |
| Пекан, 1/4 стакана | 2.3 | 20,2 |
| Овсянка, 3/4 стакана | 4,6 | 1,8 |
| Рис 1/2 стакана | 2.8 | 0,3 |
| Цельнозерновой хлеб, 1 ломтик | 2,6 | 1,5 |
| Белый хлеб, 1 слайд | 2,5 | 0,9 |
| Яблоко, 1 целое | 0.3 | 0,5 |
| Зеленая фасоль, 1/2 стакана | 0,9 | 0,1 |
| Брокколи, 1/2 стакана | 2,3 | 0,1 |
Список литературы
Уитни, Э.Н. и Рольфес, С. (2015) Понимание питания , 14-е изд. Wadsworth Cengage Learning, Белмонт, Калифорния.
Министерство сельского хозяйства США. Выберите MyPlate.gov. Доступно по адресу: www.choosemyplate.gov
.Дженис Р. Херманн, доктор философии, RD / LD
Специалист по питанию
Была ли эта информация полезной?
ДА НЕТКак получить необходимые белки
Белки – это макроэлементы, которые содержатся как в растениях, так и в животных.Эти сложные соединения состоят из небольших строительных блоков, называемых аминокислотами. Поскольку белковые молекулы слишком велики для усвоения, нашему организму приходится расщеплять белки на усваиваемые единицы аминокислот.
Поглощая аминокислоты, наши тела создают структурную ткань (например, кости и органы), ферменты, которые способствуют химическим реакциям, транспортные соединения (такие как гемоглобин и липопротеин) и химические посредники, которые поддерживают нашу работу (например, гормоны и антитела).
Из 20 аминокислот, встречающихся в природе, девять необходимы для здоровья человека.Незаменимые питательные вещества – это те вещества, которые наш организм не может производить; нам нужно их съесть. Девять незаменимых аминокислот – это гистидин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, фенилаланин, треонин, триптофан и валин. Если мы не будем потреблять их больше или меньше каждый день, организм не будет производить свои собственные белковые продукты эффективно или вообще.
Высококачественные белки
Белки, содержащие все девять незаменимых аминокислот, называются полноценными или высококачественными, а когда в белковой пище не хватает одной или нескольких незаменимых аминокислот, они неполные.Все животные белки являются полноценными, в то время как только некоторые растительные продукты являются полноценными, включая гречку, киноа, соевые бобы, семена конопли и семена чиа. Если вы не едите полноценные белковые продукты, вы все равно можете восполнить свои потребности в незаменимых аминокислотах, употребляя различные дополнительные растительные белки в течение 24 часов.
Познакомьтесь с шеф-поваром Селин.
Дополнительная белковая пища содержит только некоторые незаменимые аминокислоты. В сочетании в течение дня эти продукты способствуют пополнению запасов незаменимых аминокислот в организме.Как правило, фасоль и бобовые содержат мало аминокислоты метионина, в то время как зерно, орехи и семена содержат мало лизина и треонина. Употребление этих продуктов вместе или в течение дня делает эти белки полноценными.
Некоторые растительные продукты содержат больше белка, чем другие, поэтому употребление в пищу только овощей и фруктов не способствует долгосрочному здоровью. Фасоль, орехи, семена и зерно являются лучшими источниками белка, чем овощи, в то время как фрукты в целом являются очень плохими источниками. Но при употреблении в пищу в течение дня все растительные продукты могут способствовать соблюдению рекомендаций по белку, а также приносить другие преимущества для здоровья.
В приведенной ниже таблице показано, как можно комбинировать растительную пищу, чтобы компенсировать ограничивающие факторы.
| Ешьте эту пищу | с ограничением этой аминокислоты | с этим прикормом | |||
|---|---|---|---|---|---|
| Фасоль и бобовые | Метионин | Зерна, орехи, семена | 9 9018 | Лизин, треонин | Фасоль и бобовые |
| Орехи и семена | Лизин | Фасоль и бобовые | |||
| Овощи | Метионин | ||||
Кукурузные зерна96 904| Фасоль и бобовые | |
Можно ли получить слишком много белка?
При разнообразном питании дефицит белка встречается редко.Нет никакой дополнительной пользы от употребления большего количества белка, чем вам нужно. Независимо от того, какой режим питания соблюдается, большинство взрослых в США обычно удовлетворяют или превышают их потребности. Итак, если вы не культурист, спортсмен, занимающийся спортом на выносливость, беременны или кормите грудью, неиспользованный диетический белок, как и любые лишние калории, превращается в жир.
Что лучше – животный или растительный белок?
Ряд исследований показывает, что диета с высоким содержанием животных белков увеличивает риск сердечно-сосудистых заболеваний, заболеваний почек и некоторых видов рака, тогда как диета, богатая растениями, может снизить риск смерти от неинфекционных заболеваний.
Помимо белка, растения содержат клетчатку, полезные жиры, витамины, минералы, антиоксидантные фитохимические вещества и воду – и большинство из нас могло бы использовать их в большем количестве в своем рационе. Согласно данным Центров по контролю и профилактике заболеваний, только один из 10 взрослых ест рекомендованную порцию овощей, и еще меньше употребляют фасоль, бобовые, орехи или семена ежедневно.
Хорошо сбалансированное блюдо на растительной основе из тушеного тофу, кабачков, фасоли и салата из огурцов
Но различия в качестве и конечный продукт важны.Не все продукты животного происхождения одинаковы; некоторые продукты содержат много насыщенных жиров или добавок, таких как нитраты, натрий и сахар, в то время как другие, например, молочные продукты травяного откорма и дикая рыба, могут быть отличными источниками минералов и незаменимых жиров, что особенно важно для здоровья мозга. Цельные растительные продукты могут быть загрязнены нежелательными пестицидами и фунгицидами, а ультрапереработанные растительные продукты, лишенные питательных веществ, являются плохим выбором для долгосрочного здоровья.
Заинтересованы в диетах на основе растений, но не знаете, с чего начать? Попробуйте один постный приём пищи в неделю или целый день, когда растительная пища оплачивается полностью.Или зарегистрируйтесь в программе оздоровительного кулинарного искусства и узнайте, как превратить подход, ориентированный на растения, в устойчивую кулинарную карьеру.
Сколько вам нужно?
Диапазон допустимого распределения макронутриентов, разработанный Национальным институтом здоровья, рекомендует, чтобы белок составлял от 10% до 35% от общего рациона. На уровне грамма рекомендации колеблются около 0,36 грамма на фунт веса тела или около 0,8 грамма на килограмм веса тела. Это примерно от 46 до 70 граммов в день в зависимости от вашего роста.Если вы очень физически активны, беременны или кормите грудью, вам может потребоваться увеличить потребление на 10%, но только спортсмены на выносливость и бодибилдеры получают больше пользы.
Мы можем усваивать не более 25-40 граммов белка за раз, поэтому старайтесь не есть все белковые блюда. Вместо этого выбирайте сбалансированные тарелки, которые включают в себя разнообразный цельный пищевой белок, а также сложные углеводы и полезные жиры.
Белки стабильны и не разлагаются при приготовлении пищи или длительном хранении, что дает нам множество вариантов для блюд и закусок.
Эти продукты содержат примерно семь граммов белка:
- ½ стакана фасоли или бобовых
- 1 цельное яйцо
- 1 унция (горсть) орехов или 2 столовые ложки орехового масла
- 1/3 стакана киноа или гречихи
- 1 ½ стакана овощей (не включая салатную зелень)
- 30 грамм мяса, курицы, рыбы или сыра
Выберите две-три порции на прием пищи и одну или две для закусок, и вы, вероятно, соблюдаете минимальные ежедневные рекомендации по белкам.
Употребление в пищу растений – более экологичный вариант для нашей планеты.
Мы не можем честно говорить о выборе продуктов питания, не принимая во внимание их воздействие на окружающую среду. Продукты животного происхождения являются ресурсоемкими, и мы поступим правильно, если уменьшим их потребление для нашего здоровья и здоровья планеты. По данным Рабочей группы по окружающей среде, если каждый в США откажется от употребления мяса и сыра один раз в неделю, это будет равносильно снятию с дороги 7,6 миллиона автомобилей.
В целом, выбирая корма для животных, делайте выбор в пользу более постных нарезок, предпочтительно травяных кормов или готовых травяных кормов, выращиваемых на экологически чистых фермах или диких.И, по возможности, выбирайте растительные продукты с минимальной обработкой, местные, органические и сезонные.
Исследование с шеф-поваром Селин в области лечебной кулинарии.
Как ваше тело получает питательные вещества из продуктов питания
Употребление разнообразных продуктов, содержащих множество питательных веществ, – самый простой способ придерживаться здорового питания.
На этой странице вы узнаете, почему вашему организму необходимы следующие питательные вещества и в каких продуктах вы их найдете:
Белки
Белки дают вашему телу аминокислоты – строительные блоки, которые помогают клеткам вашего тела. делать все свои повседневные дела.Белки помогают вашему телу строить новые клетки, восстанавливать старые, вырабатывать гормоны и ферменты и поддерживать здоровье вашей иммунной системы. Если у вас недостаточно белка, вашему организму требуется больше времени, чтобы оправиться от болезни, и вы, в первую очередь, скорее всего заболеете.
Во время лечения рака груди некоторым людям может потребоваться больше белка, чем обычно. Хорошие источники белка – нежирное мясо, рыба, птица и нежирные молочные продукты, а также орехи, сушеные бобы, горох и чечевица.
Вернуться к началу
Углеводы
Углеводы дают вам быструю энергию – они быстро попадают в вашу кровь в виде глюкозы (сахара в крови), которую ваше тело сначала использует в качестве топлива, а затем превращает остатки в жир.
Фрукты, овощи, хлеб, макаронные изделия, крупы, зерновые продукты, крекеры, сушеные бобы, горох и чечевица – все это хорошие источники углеводов. Многие из них также являются хорошими источниками клетчатки, которая необходима вашей пищеварительной системе для поддержания здоровья.
Сахар (белый и коричневый), мед и патока также являются углеводами. Но эти типы углеводов высококалорийны и не дают никаких других преимуществ (например, витаминов и минералов). Цельнозерновые, фрукты и овощи являются более здоровыми источниками углеводов, чем рафинированные зерна и сахар.
Вернуться к началу
Жиры
Жиры дают организму жирные кислоты, необходимые для роста и производства новых клеток и гормонов. Жир также помогает некоторым витаминам перемещаться по вашему телу. Витамины A, D, E и K являются жирорастворимыми витаминами, а это означает, что для усвоения им требуется некоторое количество жира. Они также хранятся в жировых тканях вашего тела и печени. Жир также помогает защитить ваши органы от травм. Ваше тело откладывает лишние калории в виде жира, который накапливается в качестве резервной энергии.
Жиры дают больше калорий, чем углеводы или белки.Другими словами, в чайной ложке жира будет больше калорий, чем в чайной ложке углеводов или чайной ложке белка.
Существует три основных типа жиров:
- Насыщенные жиры содержатся в основном в мясных и цельномолочных продуктах, или, другими словами, в пищевых продуктах животного происхождения. Тем не менее, кокосовое масло и пальмовое масло являются насыщенными жирами. Насыщенные жиры обычно твердые при комнатной температуре. Транс-жиры (также называемые транс-насыщенными жирами или трансжирными кислотами) образуются, когда жидкие растительные масла проходят процесс, называемый гидрогенизацией, при котором добавляется водород, чтобы сделать масла более твердыми.Гидрогенизированные растительные жиры используются в пищевой промышленности, поскольку они придают продуктам более длительный срок хранения и желаемый вкус, форму и текстуру. Большая часть трансжиров содержится в шортенинге, маргарине в палочках (или твердом), печенье, крекерах, закусках, жареной пище (включая жареный фаст-фуд), пончиках, выпечке, выпечке и других обработанных пищевых продуктах, приготовленных с использованием или частично обжаренных. гидрогенизированные масла.
- Мононенасыщенные и полиненасыщенные жиры содержатся в основном в растительных продуктах, таких как овощи, орехи и злаки, а также в маслах, изготовленных из этих орехов и злаков (канола, кукуруза, соя).Жирные кислоты омега-3 и омега-6 являются полиненасыщенными. Помимо овощей, орехов и злаков, жирные кислоты омега-3 и омега-6 содержатся в холодноводных рыбах, таких как тунец, лосось и скумбрия. Моно- и полиненасыщенные жиры могут снизить уровень триглицеридов. Триглицериды – это форма жира в кровотоке. Исследования связывают высокий уровень триглицеридов с повышенным риском инсульта и сердечных заболеваний.
Вернуться к началу
Витамины и минералы
Витамины сохраняют ваши кости крепкими, ваше зрение ясным и острым, а вашу кожу, ногти и волосы здоровыми и сияющими.Витамины также помогают вашему организму использовать энергию из пищи, которую вы едите.
Минералы – это химические элементы, которые помогают регулировать процессы в организме. Калий, например, помогает вашим нервам и мышцам функционировать. Кальций помогает вашим зубам и костям оставаться крепкими. Железо переносит кислород в ваши клетки.
Если вы придерживаетесь сбалансированной диеты с достаточным количеством калорий и белков, вы, вероятно, получаете достаточно витаминов и минералов. Но если вы лечитесь от рака груди, это может быть проблемой.А некоторые виды лечения могут истощить запасы некоторых витаминов и минералов в вашем организме.
Также важно помнить, что существует большая разница между получением питательных веществ через пищу и приемом добавок (витаминов, минералов и трав / растений). Витамины и минералы работают вместе в вашем теле очень сложным образом, влияя на усвоение и переработку друг друга и влияя на то, как ваше тело функционирует. Когда вы получаете витамины и минералы через пищу, вашему организму часто легче поддерживать баланс этих питательных веществ.Когда вы принимаете добавку, такую как таблетка витамина C или E, вы получаете высококонцентрированную дозу, которую, вероятно, никогда не получите с пищей. Хотя некоторые добавки могут быть полезными, другие могут снизить эффективность некоторых методов лечения рака груди.
Вернуться к началу
Вода
Вода необходима для жизни, поэтому она жизненно важна для хорошего здоровья. Вода составляет от 50% до 66% от общей массы тела. Он регулирует вашу температуру, перемещает питательные вещества по вашему телу и избавляется от шлаков.Лечение рака груди иногда может вызвать диарею или рвоту. Потеря большого количества жидкости, а также содержащихся в них химикатов и минералов может привести к обезвоживанию.
Обычно рекомендуется выпивать от 6 до 8 стаканов воды в день. Если вы потеряли жидкость из-за диареи или рвоты, вам необходимо заменить как жидкости, так и основные ингредиенты в них. Куриный или овощной бульон, томатный сок, фруктовые соки и спортивные напитки, такие как Gatorade, являются примерами жидкостей, которые могут помочь вам восполнить потерянные витамины и минералы.
Вернуться к началу
Эта статья была полезной? Да / Нет Эта статья была полезной?
Последнее изменение 8 октября 2020 г., 8:48
Что случилось с протеином и протеиновыми добавками? – Food Insight
В последнее время большое внимание уделяется болтовне о протеине и протеиновых добавках.С таким большим количеством дезинформации о количествах, сроках и источниках, вот ответы на пять распространенных вопросов об этом важном макроэлементе.
Почему важен белок?Белок выполняет жизненно важные функции в нашем организме, в том числе строит соединительные ткани и поддерживает иммунную систему. Белок также может помочь нам поддерживать здоровый вес, повышая чувство сытости и сохраняя мышечную массу тела. Кроме того, белок может поддерживать физические упражнения и фитнес-цели, поскольку белок способствует росту и восстановлению мышц.
Сколько белка необходимо?Хотя существуют чрезвычайно редкие состояния, при которых необходимо тщательно контролировать потребление белка, подавляющее большинство из нас получают значительную пользу для здоровья от употребления в пищу количества белка, необходимого для наших нужд. Количество макроэлементов, включая белок, определяется рекомендованной диетической нормой (RDA), установленной Национальной академией медицины (ранее Институт медицины (IOM)). Рекомендуемая суточная норма белка для взрослых составляет 0,8 грамма на килограмм массы тела в день (г / кг / день).Однако недавнее заявление о позиции Международного общества спортивного питания (ISSN) предполагает, что большинство людей, занимающихся спортом, должны потреблять минимум 1,4–2,0 г / кг / день белка. Тренировкам спортсменов, которыми большинство из нас не занимается, может потребоваться даже больше белка.
Теперь, прежде чем вы начнете разбирать калькулятор, чтобы вычислить эти числа г / кг / сут, давайте поговорим о том, что это значит. Рекомендуемое количество 0,8 г / кг / день было определено IOM как уровень потребления, необходимый для удовлетворения достаточных потребностей в белке для среднего здорового взрослого человека, который варьируется в зависимости от уровня активности, пола, веса и генетики.Количества, предлагаемые ISSN для физических лиц и спортсменов, предназначены для поддержки наращивания и поддержания мышечной массы.
Кроме того, МОМ установила допустимый диапазон распределения макроэлементов (AMDR) для каждого из макроэлементов. AMDR для белка говорит, что от 10 до 35 процентов вашей общей суточной калорийности должно поступать из белка. В среднем американцы потребляют около 16 процентов калорий из белка, что говорит о том, что на наших тарелках есть больше места для белка.
Какие общие пищевые источники белка?Есть два типа белка: «полный» и «неполный». Полноценные белки – это продукты, содержащие все 9 незаменимых аминокислот. Незаменимые аминокислоты – это те типы, которые наше тело не может производить; следовательно, они «необходимы» для получения из пищи. Неполноценные белки – это продукты, в которых отсутствует одна или несколько из этих незаменимых аминокислот. Варьируя источники неполных белков в течение дня или за один прием пищи, вы можете получить все незаменимые аминокислоты.Классические примеры разового приема пищи – это фасоль и рис или бутерброд с арахисовым маслом и желе на пшеничном хлебе. Независимо от полноты, в Руководстве по питанию для американцев от 2015 г. рекомендуется выбирать нежирные источники белка. Ниже приведены некоторые примеры нежирных белков, сгруппированных по полноте.
- Полноценные белки: курица, свинина, говядина, рыба, тофу, яйца, йогурт, молочные продукты
- Неполные белки: орехи, бобы, овес, коричневый рис
Протеиновые порошки могут быть отличным способом удовлетворить или увеличить ваши потребности в белке, особенно для тех, кто не ест регулярно достаточно богатой белком пищи и может с трудом достичь своей дневной суточной нормы.Как правило, протеиновые порошки получают из молока (сыворотка или казеин) или растений (соя, конопля, горох или рис). Протеиновые порошки на основе молока и сои представляют собой полноценные белки, поэтому они снабжают ваш организм всеми незаменимыми аминокислотами. Протеиновые порошки на растительной основе, в состав которых не входит соя, могут быть неполными источниками белка. Некоторые протеиновые порошки на растительной основе содержат комбинацию растительных белков, которая делает их полноценными источниками протеина.
Что лучше получать из пищи или протеиновых порошков?Всегда предпочтительнее получать питательные вещества (включая белок) в первую очередь из цельных продуктов.А при небольшом планировании приема пищи, в зависимости от ваших диетических потребностей и предпочтений, потребности в белке можно удовлетворить только за счет цельных продуктов. Но это не значит, что протеиновые порошки нельзя включать в здоровую диету, чтобы ускорить достижение целей по потреблению протеина. Порошки также могут пригодиться, если вы: а) пропускаете приемы пищи; б) необходимо увеличить потребление белка из-за режима упражнений; в) являетесь спортсменом; или г) наслаждаться вкусом и консистенцией протеиновых коктейлей. Если что-то из этого вам нравится, тогда протеиновые порошки могут быть хорошим вариантом.Протеиновые порошки могут быть отличным способом помочь распределить белок более равномерно в течение дня, но они могут быть калорийными. Обратите внимание на общее количество калорий (и граммов протеина), которое вы можете добавить в свой рацион из протеиновых порошков, чтобы не превышать дневную норму.
Что в итоге по белку? Белок нужен нам в рационе, и, к счастью, мы можем получать его из самых разных источников.
Итак, вегетарианец вы или веган или неравнодушен к палео, вы можете получать белок, как хотите.И это в том числе в виде протеиновых порошков. Хотя поиск питательных веществ в первую очередь из цельных продуктов является рекомендуемым подходом к здоровому питанию, могут быть случаи, когда добавки предлагают столь необходимый импульс. Белковые порошки могут быть одним из таких вариантов. Самая важная часть о белке; однако каждый день получает нужную сумму.
Это сообщение в блоге содержит материалы Дебби Феттер.
Достаточно ли белка для вегетарианцев?
Наверное, ни один компонент пищи не понимался так неправильно и так радикально неверно истолковывался, как белок.Когда мы говорим о вегетарианстве, обычно людей больше всего беспокоит вопрос: «Как мне получить достаточно белка?» Этот миф, наконец, развеивается, поскольку ведущие организации здравоохранения подчеркивают важность белков растительного происхождения, а не пагубную опасность для здоровья из-за избытка животного белка в рационе среднестатистического американца. Вы увидите, что при сбалансированной и калорийной вегетарианской диете практически невозможно иметь дефицит белка.
Растительные продукты как ключ к здоровому образу жизни подчеркиваются в рекомендациях Американской кардиологической ассоциации, Американского онкологического общества, Американской диабетической ассоциации, Американского института исследований рака и многих других организаций здравоохранения.Фактически, новое руководство по продуктам питания MyPlate Министерства сельского хозяйства США примерно на 75% состоит из растений.
Что такое белок?
Белок – это важное питательное вещество, которое участвует практически во всех функциях клеток. В организме белок необходим для структурной поддержки, а также для поддержания и восстановления тканей. Он также является основным компонентом иммунитета, большинства гормонов и всех ферментов, помимо других функций. В пище белки состоят из цепочек из 20 различных аминокислот, строительных блоков белка. Наш организм может производить только 11 из этих аминокислот.9 «незаменимых» аминокислот, которые не могут быть произведены организмом, должны быть получены с пищей. Диета с разнообразными цельнозерновыми, бобовыми и овощами может обеспечить все незаменимые аминокислоты для удовлетворения потребностей нашего организма.
Сколько нам нужно белка?
Рекомендуемая доза белка (RDA) для взрослых составляет 0,8 грамма на килограмм веса. 1 Чтобы рассчитать вашу индивидуальную суточную потребность в белке, используйте следующий расчет: Масса тела (в фунтах) X 0.36 = рекомендуемое потребление белка (в граммах) Например, суточная потребность в белке составляет около 60 граммов для мужчины весом 170 фунтов и около 47 граммов белка для женщины, которая весит около 130 фунтов. Кроме того, рекомендация RDA включает большой запас прочности для большинства людей. Потребность в белке увеличивается у беременных или кормящих женщин, что может быть легко удовлетворено за счет их более высокой потребности в калориях. Дефицит белка крайне маловероятен, если ежедневные потребности в калориях удовлетворяются разнообразными цельнозерновыми продуктами, овощами, бобами, чечевицей, тофу, орехами, семенами и молочными продуктами.
Растения богаты белком.
Растения по своей природе являются богатыми источниками белка, поскольку они состоят из структурных клеток, гормонов и ферментов. Фактически, растения настолько богаты белком, что удовлетворяют потребности крупнейших животных Земли: слонов, жирафов, бегемотов, горилл, коров и лошадей. Если эти крупные животные с большими и сильными мышцами могут получать достаточное количество белка из растений, то и мы можем. 2 Таблица 1: 3 Содержание белка в отобранных растительных продуктах
| ЕДА | Сумма | Белок (граммы) |
|---|---|---|
| Темпе | 1 стакан | 41 |
| Сейтан (приправленный пшеничный глютен) | 3 унции | 31 |
| Соя вареная | 1 чашка | 29 |
| Чечевица вареная | 1 стакан | 18 |
| Черная фасоль, приготовленная | 1 чашка | 15 |
| Фасоль, приготовленная | 1 чашка | 13 |
| Вегетарианский бургер | 1 котлета | 13 |
| Нут вареный | 1 стакан | 12 |
| Овощная запеченная фасоль | 1 чашка | 12 |
| Бобы пинто, приготовленные | 1 стакан | 12 |
| Горох черноглазый, вареный | 1 стакан | 11 |
| Тофу твердый | 4 унции | 11 |
| Лимская фасоль, приготовленная | 1 стакан | 10 |
| Квиноа, приготовленная | 1 стакан | 9 |
| Тофу, обычный | 4 унции | 9 |
| Бублик | 1 мед (3 унции.) | 9 |
| Горох вареный | 1 стакан | 9 |
| Текстурированный растительный белок (TVP), приготовленный | 1/2 стакана | 8 |
| Арахисовое масло | 2 столовые ложки | 8 |
| Вегетарианская собака | 1 ссылка | 8 |
| Спагетти, приготовленные | 1 стакан | 8 |
| Миндаль | 1/4 стакана | 8 |
| Соевое молоко товарное, простое | 1 стакан | 7 |
| Соевый йогурт, простой | 6 унций | 6 |
| Булгур вареный | 1 стакан | 6 |
| Семечки подсолнечника | 1/4 стакана | 6 |
| Цельнозерновой хлеб | 2 ломтика | 5 |
| Кешью | 1/4 стакана | 5 |
| Миндальное масло | 2 столовые ложки | 5 |
| Коричневый рис, приготовленный | 1 стакан | 5 |
| Шпинат, приготовленный | 1 стакан | 5 |
| Брокколи, приготовленная | 1 стакан | 4 |
| Картофель | 1 мед (6 унций.) | 4 |
Таблица 2: 3 Пример меню ниже показывает, насколько легко удовлетворить потребности в белке при вегетарианской диете. Обратите внимание, что в примерном меню перечислены только продукты с высоким содержанием белка, которые могут быть включены в сбалансированный рацион. В эти меню следует добавлять дополнительные продукты, чтобы обеспечить достаточное количество калорий и удовлетворить потребности в питательных веществах, помимо белка.
| Питание | Еда на порцию | Белок (граммы) |
|---|---|---|
| Завтрак | 1 чашка овсянки | 6 |
| 1 стакан соевого или нежирного молока | 7-8 | |
| Обед | 2 ломтика цельнозернового хлеба | 5 |
| 1 стакан Вегетарианской запеченной фасоли | 12 | |
| Ужин | твердый тофу 5 унций | 11 |
| 1 чашка приготовленной брокколи | 4 | |
| 1 чашка вареного коричневого риса | 5 | |
| Снэк | 2 столовые ложки арахисового масла | 8 |
| 6 сухарей | 2 | |
| ИТОГО | 61 грамм | |
Рекомендации по белку для мужчин весом 170 фунтов [на основе 0.8 грамм белка на килограмм веса тела на 77 килограмм (170 фунтов)]: 61 грамм
| Питание | Еда на порцию | Белок (граммы) |
|---|---|---|
| Завтрак | 1 бублик из цельной пшеницы | 9 |
| 2 столовые ложки миндального масла | 5 | |
| Обед | 6 унций. нежирный йогурт или соевый йогурт | 6 |
| 1 печеный картофель | 4 | |
| Обед | ½ стакана вареной чечевицы | 9 |
| 1 чашка вареной киноа | 9 | |
| Закуска | 1/4 стакана кешью | 5 |
| ИТОГО | 47 граммов | |
Рекомендации по белку для женщин весом 130 фунтов [на основе 0.8 грамм белка на килограмм массы тела на 59 килограмм (130 фунтов)]: 47 грамм
В эти меню следует добавлять дополнительные продукты, чтобы обеспечить достаточное количество калорий и удовлетворить потребности в питательных веществах, помимо белка.
Основная проблема с белком – избыток животного белка.
Средний американец потребляет около 100 граммов белка в день 4 . Это почти вдвое больше необходимого количества белка. Вопреки распространенному мнению, лишний белок не может быть сохранен.Любой избыток белка либо превращается в сахар и сжигается в качестве энергии, либо превращается в жир, а продукты его жизнедеятельности выводятся через почки. Когда белок метаболизируется, некоторые токсичные вещества, такие как мочевина, образуются в процессе разложения из-за содержания азота. Сера, побочный продукт распада аминокислот, таких как метионин и цистеин, также должна быть удалена и превращена в серную кислоту. Затем они должны быть выведены через почки. Таким образом, одним из неблагоприятных побочных эффектов высокого потребления белка является то, что почки подвергаются огромной нагрузке на устранение побочных продуктов жизнедеятельности. 5 .Однако риски, связанные со всем белком, снижаются при потреблении растительных белков, поскольку концентрация белка из растительных источников меньше, чем концентрация из животных источников.
Высокое потребление белка и остеопороз.
При потреблении большого количества белка (особенно серосодержащих аминокислот) из костей высвобождаются буферы (например, кальций) для нейтрализации кислот. Этот процесс может в конечном итоге привести к растворению и ослаблению костей, известному как остеопороз. 6 Концентрация белка в растениях намного меньше, чем в продуктах животного происхождения. Таким образом, растительная пища является лучшим источником кальция, чем животные источники, в плане снижения риска остеопороза. Примерами растительных источников с высоким содержанием кальция являются темно-зеленые листовые овощи, брокколи, водоросли и тофу. Кроме того, фрукты и овощи оказывают ощелачивающее действие на организм, когда они действуют как буфер, помогающий предотвратить остеопороз и другие кислотные нарушения 7 .
Белки растительного происхождения: более здоровый выбор.
В целом растительные белки более полезны для здоровья из-за других пищевых компонентов, которые они содержат. Все растительные белки сопровождаются клетчаткой, в отличие от животных источников белка, которые практически не содержат клетчатки. Растительные белки упакованы вместе с фитохимическими веществами, борющимися с раком. Они также, как правило, с низким содержанием жира и нулевым холестерином. Как правило, стремитесь к ежедневному потреблению цельнозерновых, овощей и бобовых, чтобы легко удовлетворить ваши потребности в белке. Молочные продукты, хотя и не на растительной основе, также содержат значительное количество белка и могут быть частью сбалансированной вегетарианской диеты при умеренном потреблении.Овощное мясо или заменители мяса также являются отличными источниками белка, которые можно добавить в свой ежедневный рацион.
Удовлетворите ваши потребности в белке без мяса
Белок – важный элемент здорового, сбалансированного питания. Фактически, белок составляет значительную часть всех клеток вашего тела, поэтому так важно, чтобы вы получали его каждый день в достаточном количестве. И это особенно верно для тех, кто придерживается вегетарианской, почти вегетарианской или веганской диеты и не получает свою суточную потребность из богатых белком источников, таких как мясо.Хорошая новость заключается в том, что удовлетворение ежедневных потребностей в белке не означает, что нужно есть больше мяса или даже мяса целиком.
Сколько протеина вам нужно ежедневно? Женщинам необходимо примерно 46 граммов, а мужчинам 56 граммов белка каждый день. Беременным женщинам и кормящим матерям необходимо добавлять в свой рацион дополнительные белки. В среднем рекомендуется употреблять 70 граммов каждый день. Спортсменам и активным людям также требуется больше белка в зависимости от продолжительности, частоты и интенсивности их тренировок, что может означать увеличение потребления белка на 50% больше, чем у неактивных мужчин или женщин.
Почти каждая пища содержит некоторое количество белка, но есть и множество богатых белком вегетарианских блюд. Вас может удивить, сколько белка содержится в некоторых из этих полезных безмясных продуктов.
Дженнифер Панико, RD, LDN в NorthShore, делится некоторыми из лучших вегетарианских вариантов для максимального увеличения суточного потребления белка:
- Чечевица. Они содержат серьезный протеиновый пунш с 18 граммами протеина на приготовленную чашку.
- Греческий йогурт .Все молочные продукты являются хорошими источниками белка, но греческий йогурт поднимает его на ступеньку выше: примерно 20 граммов на порцию в 6 унций.
- Нут. В одной порции нута содержится 8 граммов белка. Нут также является основным ингредиентом хумуса. Положите его на крекеры или овощи, чтобы получить перекус с высоким содержанием белка.
- Фасоль. Это вас не удивит. Большинство бобов – черные, пинто, соевые – содержат много белка, примерно от 7 до 10 граммов на порцию.Они также менее калорийны, чем белки на основе мяса, и содержат много клетчатки и антиоксидантов.
- Фрукты и овощи. Верно! Они также являются отличным источником белка. В авокадо содержится около 5 граммов белка на порцию, и в чашке шпината тоже 5 граммов.
- Яйца. Многие вегетарианцы не едят яйца, но для лакто-ово-вегетарианцев (потребляющих молочные продукты и яйца) они являются отличным источником с 6 граммами на яйцо.
- Темпе и Тофу. Эти цельные соевые заменители являются отличными источниками протеина с 8-12 граммами на порцию в 3 унции.
- Квиноа. Это зерно представляет собой полноценный белок, а это означает, что оно имеет такое же содержание белка и качество яйца! Это супер-зерно содержит 8 граммов белка в 1 приготовленной чашке.
Какие ваши любимые вегетарианские источники белка?
Вот сколько белка нужно вашему ребенку
Хотите знать, сколько белка нужно вашим детям и достаточно ли они получают? Вот как на самом деле выглядит дневной протеин для детей!
Несомненно, белок важен для всех, особенно для растущих детей.Но я разговариваю со многими родителями, которые искренне напуганы белком, обеспокоены тем, что их любящие углеводы дети не получают его в достаточном количестве, и размышляют о том, может ли быть полезна старая большая туба протеинового порошка.
Получают ли дети достаточно белка?
Реальность такова, что большинство детей получают много белка, даже если мясо не их любимая еда. Это потому, что белок содержится во множестве мест. Для большинства здоровых детей потребности в белке несложно удовлетворить.
После того, как я опубликовал свой пост « Вот сколько фруктов и овощей нужно детям каждый день», многие из вас попросили похожие изображения для белка.Суточная потребность детей в белке не очень высока, и дети могут быстро ее получить с едой. Фактически, правительственные опросы показывают, что большинство детей, как и взрослые, получают более чем достаточно.
Другими словами, волноваться по поводу белка, вероятно, не нужно!
Сколько белка нужно вашему ребенку
Ежедневные итоги, которые я показываю ниже, основаны на Рекомендуемых диетических нормах (RDA), которые представляют собой уровни потребления, отвечающие потребностям большинства здоровых людей этого возраста, стадии жизни и пола.Считайте RDA минимальными суммами, необходимыми для удовлетворения основных потребностей .
Потребность в белке для детей ясельного и дошкольного возраста: сколько белка необходимо ребенку 2–3 лет в день?
Потребность в белке для детей младшего возраста: сколько белка необходимо детям 4-8 лет в день?
Потребность в белке для подростков: сколько белка необходимо ребенку 9-13 лет в день?
Потребность в белке для подростков: сколько белка нужно в день 14-18-летнему?
Это планы питания?
Нет! Очевидно, ваш ребенок должен есть больше, чем это.Это просто представление о том, насколько легко дети могут удовлетворить суточную норму потребления белка. Например, детям в возрасте 2–3 лет требуется две чашки молочных продуктов в день для удовлетворения их потребности в кальции, хотя на иллюстрации я показываю только полстакана молока.
Кажется, этого недостаточно!
Это минимальная диета, необходимая детям в течение дня. Возрастные группы также не учитывают различия в размере, весе и уровне активности, поэтому, если у вас есть ребенок, высокий для своего возраста, и спортсмен, его потребности будут больше.
Но на моих пищевых этикетках написано другое.
Количество белка, указанное для каждого продукта питания, основано на оценках с использованием базы данных питательных веществ Министерства сельского хозяйства США. На этикетке вашего хлеба, хлопьев, макарон или йогурта может быть указано другое количество.
Стоит ли считать граммы каждый день?
Нет. Я не сторонник зацикливания или подсчета каждого грамма белка, который получает ваш ребенок. Трехразовое сбалансированное питание и два-три здоровых перекуса в течение дня обеспечат множество возможностей для получения белка, не говоря уже об углеводах и полезных жирах, которые также необходимы вашему ребенку.
Какие еще хорошие источники белка для детей?
Есть много других продуктов, богатых белком для детей, помимо тех, что я показываю здесь, например, тофу, говядину, курицу, творог, семена, орехи и чечевицу. А как насчет белка для детей-вегетарианцев? Возьмите этот список из 50 источников немясного белка для детей .
Безопасен ли протеиновый порошок для детей?
Возможно, но в этом нет необходимости, если у вас есть здоровые дети, которые едят разнообразную пищу. Протеиновые порошки могут иметь длинный список ингредиентов и содержать такие ингредиенты, как добавленный сахар, сахарный спирт или искусственные подсластители.Лучше сосредоточиться на получении белка из настоящей цельной пищи. (Если у вас очень разборчивый едок или ребенок с плохим ростом, поговорите со своим педиатром или педиатром о том, может ли протеиновый порошок или другая смесь для напитков помочь прямо сейчас.)