Аминокислоты вещества: Урок №54. Аминокислоты, их строение, изомерия и свойства. – Аминокислоты в организме и продуктах питания: источники, польза

Аминокислоты — Википедия

Аминокисло́ты (аминокарбо́новые кисло́ты; АМК) — органические соединения, в молекуле которых одновременно содержатся карбоксильные и аминные группы. Основные химические элементы аминокислот – это углерод (C), водород (H), кислород (O), и азот (N), хотя другие элементы также встречаются в радикале определенных аминокислот. Известны около 500 встречающихся в природе аминокислот (хотя только 20 используются в генетическом коде). ^[1] Аминокислоты могут рассматриваться как производные карбоновых кислот, в которых один или несколько атомов водорода заменены на аминогруппы.

История

Большинство из около 500 известных аминокислот были открыты после 1953 года, например во время поиска новых антибиотиков в среде микроорганизмов, грибов, семян, растений, фруктов и жидкостях животных. Примерно 240 из них встречается в природе в свободном виде, а остальные только как промежуточные элементы обмена веществ.

[1]

Открытие аминокислот в составе белков

Аминокислота	Аббревиатура	Год	Источник	Впервые выделен[2]
Глицин	Gly, G	1820	Желатин	А. Браконно
Лейцин	Leu, L	1820	Мышечные волокна	А. Браконно
Тирозин	Tyr, Y	1848	Казеин	Ю. фон Либих
Серин	Ser, S	1865	Шёлк	Э. Крамер
Глутаминовая кислота	Glu, E	1866	Растительные белки	Г. Риттхаузен[de]
Глутамин	Gln, Q
Аспарагиновая кислота	Asp, D	1868	Конглутин, легумин (ростки спаржи)	Г. Риттхаузен [en]
Аспарагин	Asn, N	1806	Сок спаржи	Л.-Н. Воклен и П. Ж. Робике
Фенилаланин	Phe, F	1881	Ростки люпина	Э. Шульце, Й. Барбьери
Аланин	Ala, A	1888	Фиброин шелка	А. Штреккер, Т. Вейль
Лизин	Lys, K	1889	Казеин	Э. Дрексель
Аргинин	Arg, R	1895	Вещество рога	С. Гедин
Гистидин	His, H	1896	Стурин, гистоны	А. Коссель[3], С. Гедин
Цистеин	Cys, C	1899	Вещество рога	К. Мёрнер
Валин	Val, V	1901	Казеин	Э. Фишер
Пролин	Pro, P	1901	Казеин	Э. Фишер
Гидроксипролин	Hyp, hP	1902	Желатин	Э. Фишер
Триптофан	Trp, W	1902	Казеин	Ф. Хопкинс, Д. Кол
Изолейцин	Ile, I	1904	Фибрин	Ф. Эрлих
Метионин	Met, M	1922	Казеин	Д. Мёллер
Треонин	Thr, T	1925	Белки овса	С. Шрайвер и др.
Гидроксилизин	Hyl, hK	1925	Белки рыб	С. Шрайвер и др.

Жирным шрифтом выделены незаменимые аминокислоты

Физические свойства

По физическим свойствам аминокислоты резко отличаются от соответствующих кислот и оснований. Все они кристаллические вещества, лучше растворяются в воде, чем в органических растворителях, имеют достаточно высокие температуры плавления; многие из них имеют сладкий вкус. Эти свойства отчётливо указывают на солеобразный характер этих соединений. Особенности физических и химических свойств аминокислот обусловлены их строением — присутствием одновременно двух противоположных по свойствам функциональных групп: кислотной и основной.

Общие химические свойства

Все аминокислоты — амфотерные соединения, они могут проявлять как кислотные свойства, обусловленные наличием в их молекулах карбоксильной группы  —COOH, так и основные свойства, обусловленные аминогруппой  —NH₂. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами:

NH₂ —CH₂ —COOH + HCl → HCl • NH₂ —CH₂ —COOH (хлороводородная соль глицина)

NH₂ —CH₂ —COOH + NaOH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COONa (натриевая соль глицина)

Растворы аминокислот в воде благодаря этому обладают свойствами буферных растворов, то есть находятся в состоянии внутренних солей.

NH₂ —CH₂COOH N⁺H₃ —CH₂COO^–

Аминокислоты обычно могут вступать во все реакции, характерные для карбоновых кислот и аминов.

Этерификация:

NH₂ —CH₂ —COOH + CH₃OH → H₂O + NH₂ —CH₂ —COOCH₃ (метиловый эфир глицина)

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона.

Реакция образования пептидов:

HOOC —CH₂ —NH —H + HOOC —CH₂ —NH₂→ HOOC —CH₂ —NH —CO —CH₂ —NH₂ + H₂O

Изоэлектрической точкой

аминокислоты называют значение pH, при котором максимальная доля молекул аминокислоты обладает нулевым зарядом. При таком pH аминокислота наименее подвижна в электрическом поле, и данное свойство можно использовать для разделения аминокислот, а также белков и пептидов.

Цвиттер-ионом называют молекулу аминокислоты, в которой аминогруппа представлена в виде -NH₃⁺, а карбоксигруппа — в виде -COO⁻. Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот.

Некоторые аминокислоты имеют несколько аминогрупп и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

Получение

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:

CH₃COOH + Cl₂ + (катализатор) → CH₂ClCOOH + HCl; CH₂ClCOOH + 2

NH₃→ NH₂ —CH₂COOH + NH₄Cl

Все входящие в состав живых организмов α-аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметрический атом углерода (треонин и изолейцин содержат два асимметрических атома) и обладают оптической активностью. Почти все встречающиеся в природе α-аминокислоты имеют L-конфигурацию, и лишь L-аминокислоты включаются в состав белков, синтезируемых на рибосомах.

D-Аминокислоты в живых организмах

Аспарагиновые остатки в метаболически неактивных структурных белках претерпевают медленную самопроизвольную неферментативную рацемизацию: в белках дентина и эмали зубов L-аспартат переходит в D-форму со скоростью ~0,1 % в год^[4], что может быть использовано для определения возраста млекопитающих. Рацемизация аспартата также отмечена при старении коллагена; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счет образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты

[5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерий (1966), а затем и в тканях высших организмов.^[6] Так, D-аспартат и D-метионин предположительно являются нейромедиаторами у млекопитающих^[7].

В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации. Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз (дерморфина, дермэнкефалина и делторфинов). Наличие D-аминокислот определяет высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков.

Сходным образом образуются пептидные антибиотики бактериального происхождения, действующие против грамположительных бактерий — низин, субтилин и эпидермин.^[8]

Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий. Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомеризуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Протеиногенные аминокислоты

В процессе биосинтеза белка в полипептидную цепь включаются 20 α-аминокислот, кодируемых генетическим кодом. Помимо этих аминокислот, называемых протеиногенными, или стандартными, в некоторых белках присутствуют специфические нестандартные аминокислоты, возникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин (Sec, U) и пирролизин (Pyl, O).^[9][10] Это так называемые 21-я и 22-я аминокислоты.^[11]

Вопрос, почему именно эти 20 аминокислот стали «избранными», остаётся нерешённым^[12]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Например, ключевым промежуточным метаболитом пути биосинтеза треонина, изолейцина и метионина является α-аминокислота гомосерин. Очевидно, что гомосерин — очень древний метаболит, но для треонина, изолейцина и метионина существуют аминоацил-тРНК-синтетазы, тРНК, а для гомосерина — нет.

Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот:

Классификация

Аминокислота	3-буквы[13]	1-буква[13]	аминокислот	мнемоническое правило[14]	Полярность[15]	радикалу	Mr	Vw (Å3)	pI	шкала гидрофобности[16]	частота в белках (%)[17]
Глицин	Gly	G	GGU, GGC, GGA, GGG	Glycine	Неполярные	Алифатические	75.067	48	6.06	−0.4	7.03
Аланин	Ala	A	GCU, GCC, GCA, GCG	Alanine	Неполярные	Алифатические	89.094	67	6.01	1.8	8.76
Валин	Val	V	GUU, GUC, GUA, GUG	Valine	Неполярные	Алифатические	117.148	105	6.00	4.2	6.73
Изолейцин	Ile	I	AUU, AUC, AUA	Isoleucine	Неполярные	Алифатические	131.175	124	6.05	4.5	5.49
Лейцин	Leu	L	UUA, UUG, CUU, CUC, CUA, CUG	Leucine	Неполярные	Алифатические	131.175	124	6.01	3.8	9.68
Пролин	Pro	P	CCU, CCC, CCA, CCG	Proline	Неполярные	Гетероциклические	115.132	90	6.30	−1.6	5.02
Серин	Ser	S	UCU, UCC, UCA, UCG, AGU, AGC	Serine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	105.093	73	5.68	−0.8	7.14
Треонин	Thr	T	ACU, ACC, ACA, ACG	Threonine	Полярные	Оксимоноаминокарбоновые	119.119	93	5.60	−0.7	5.53
Цистеин	Cys	C	UGU, UGC	Cysteine	Неполярные	Серосодержащие	121.154	86	5.05	2.5	1.38
Метионин	Met	M	AUG	Methionine	Неполярные	Серосодержащие	149.208	124	5.74	1.9	2.32
Аспарагиновая кислота	Asp	D	GAU, GAC	asparDic acid	Полярные заряженные отрицательно	заряженные отрицательно	133.104	91	2.85	−3.5	5.49
Аспарагин	Asn	N	AAU, AAC	asparagiNe	Полярные	Амиды	132.119	96	5.41	−3.5	3.93
Глутаминовая кислота	Glu	E	GAA, GAG	gluEtamic acid	Полярные заряженные отрицательно	заряженные отрицательно	147.131	109	3.15	−3.5	6.32
Глутамин	Gln	Q	CAA, CAG	Q-tamine	Полярные	Амиды	146.146	114	5.65	−3.5	3.9
Лизин	Lys	K	AAA, AAG	before L	Полярные	заряженные положительно	146.189	135	9.60	−3.9	5.19
Аргинин	Arg	R	CGU, CGC, CGA, CGG, AGA, AGG	aRginine	Полярные	заряженные положительно	174.203	148	10.76	−4.5	5.78
Гистидин	His	H	CAU, CAC	Histidine	Полярные заряженные положительно	Гетероциклические	155.156	118	7.60	−3.2	2.26
Фенилаланин	Phe	F	UUU, UUC	Fenylalanine	Неполярные	Ароматические	165.192	135	5.49	2.8	3.87
Тирозин	Tyr	Y	UAU, UAC	tYrosine	Полярные	Ароматические	181.191	141	5.64	−1.3	2.91
Триптофан	Trp	W	UGG	tWo rings	Неполярные	Ароматические, Гетероциклические	204.228	163	5.89	−0.9	6.73

По радикалу

• Неполярные: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин
• Полярные незаряженные (заряды скомпенсированы) при pH=7: серин, треонин, цистеин, метионин, аспарагин, глутамин
• Ароматические: фенилаланин, триптофан, тирозин
• Полярные заряженные отрицательно при pH=7: аспартат, глутамат
• Полярные заряженные положительно при pH=7: лизин, аргинин, гистидин^[15]

По функциональным группам

• Алифатические
  • Моноаминомонокарбоновые: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин
  • Оксимоноаминокарбоновые: серин, треонин
  • Моноаминодикарбоновые: аспартат, глутамат, за счёт второй карбоксильной группы несут в растворе отрицательный заряд
  • Амиды моноаминодикарбоновых: аспарагин, глутамин
  • Диаминомонокарбоновые: лизин, аргинин, несут в растворе положительный заряд
  • Серосодержащие: цистеин, метионин
• Ароматические: фенилаланин, тирозин, триптофан,
• Гетероциклические: триптофан, гистидин, пролин
• Иминокислоты: пролин

По классам аминоацил-тРНК-синтетаз

• Класс I: валин, изолейцин, лейцин, цистеин, метионин, глутамат, глутамин, аргинин, тирозин, триптофан
• Класс II: глицин, аланин, пролин, серин, треонин, аспартат, аспарагин, гистидин, фенилаланин

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов.

По путям биосинтеза

Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. К тому же совершенно различные пути могут иметь очень похожие этапы. Тем не менее, имеют место и оправданы попытки классифицировать аминокислоты по путям их биосинтеза. Существует представление о следующих биосинтетических семействах аминокислот: аспартата, глутамата, серина, пирувата и пентоз. Не всегда конкретную аминокислоту можно однозначно отнести к определённому семейству; делаются поправки для конкретных организмов и учитывая преобладающий путь. По семействам аминокислоты обычно распределяют следующим образом:

• Семейство аспартата: аспартат, аспарагин, треонин, изолейцин, метионин, лизин.
• Семейство глутамата: глутамат, глутамин, аргинин, пролин.
• Семейство пирувата: аланин, валин, лейцин.
• Семейство серина: серин, цистеин, глицин.
• Семейство пентоз: гистидин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

Фенилаланин, тирозин, триптофан иногда выделяют в семейство шикимата.

По способности организма синтезировать из предшественников

• Незаменимые

  Для большинства животных и человека незаменимыми аминокислотами являются: валин, изолейцин, лейцин, треонин, метионин, лизин, фенилаланин, триптофан.

• Заменимые

  Для большинства животных и человека заменимыми аминокислотами являются: глицин, аланин, пролин, серин, цистеин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, тирозин.

Классификация аминокислот на заменимые и незаменимые не лишена недостатков. К примеру, тирозин является заменимой аминокислотой только при условии достаточного поступления фенилаланина. Для больных фенилкетонурией тирозин становится незаменимой аминокислотой. Аргинин синтезируется в организме человека и считается заменимой аминокислотой, но в связи с некоторыми особенностями его метаболизма при определённых физиологических состояниях организма может быть приравнен к незаменимым. Гистидин также синтезируется в организме человека, но не всегда в достаточных количествах, потому должен поступать с пищей.

По характеру катаболизма у животных

Биодеградация аминокислот может идти разными путями.

По характеру продуктов катаболизма у животных протеиногенные аминокислоты делят на три группы:

Аминокислоты:

• Глюкогенные: глицин, аланин, валин, пролин, серин, треонин, цистеин, метионин, аспартат, аспарагин, глутамат, глутамин, аргинин, гистидин.
• Кетогенные: лейцин, лизин.
• Глюко-кетогенные (смешанные): изолейцин, фенилаланин, тирозин, триптофан.

«Миллеровские» аминокислоты

«Миллеровские» аминокислоты — обобщенное название аминокислот, получающихся в условиях, близких к эксперименту Стенли Л. Миллера 1953 года. Установлено образование в виде рацемата множества различных аминокислот, в том числе: глицин, аланин, валин, изолейцин, лейцин, пролин, серин, треонин, аспартат, глутамат

Родственные соединения

В медицине ряд веществ, способных выполнять некоторые биологические функции аминокислот, также (хотя и не совсем верно) называют аминокислотами:

Применение

Важной особенностью аминокислот является их способность к поликонденсации, приводящей к образованию полиамидов, в том числе пептидов, белков, нейлона, капрона, энанта.^[18]

Аминокислоты входят в состав спортивного питания и комбикорма. Аминокислоты применяются в пищевой промышленности в качестве вкусовых добавок, например, натриевая соль глутаминовой кислоты.^[19]

См. также

Примечания

1. ↑ ^{1 2} (November 1983) «New Naturally Occurring Amino Acids». Angewandte Chemie International Edition in English 22 (11): 816–28. DOI:10.1002/anie.198308161.
2. ↑ Овчинников Ю. А. «Биоорганическая химия» М:Просвещение, 1987. — 815 с., стр. 25.
3. ↑ Карпов В. Л. От чего зависит судьба гена // Природа. — 2005. — № 3. — С. 34—43.
4. ↑ Helfman, P M; J L Bada (1975). «Aspartic acid racemization in tooth enamel from living humans». Proceedings of the National Academy of Sciences 72 (8): 2891 -2894. Проверено 2011-09-05.
5. ↑ CLOOS P; FLEDELIUS C. Collagen fragments in urine derived from bone resorption are highly racemized and isomerized: a biological clock of protein aging with clinical potential (1 февраля 2000). Проверено 5 сентября 2011. Архивировано 2 февраля 2012 года.
6. ↑ J. van Heijenoort. Formation of the glycan chains in the synthesis of bacterial peptidoglycan // Glycobiology. — 2001-3. — Т. 11, вып. 3. — С. 25R–36R. — ISSN 0959-6658.
7. ↑ Herman Wolosker, Elena Dumin, Livia Balan, Veronika N. Foltyn. D-amino acids in the brain: D-serine in neurotransmission and neurodegeneration // The FEBS journal. — 2008-7. — Т. 275, вып. 14. — С. 3514–3526. — ISSN 1742-464X. — DOI:10.1111/j.1742-4658.2008.06515.x.
8. ↑ H. Brötz, M. Josten, I. Wiedemann, U. Schneider, F. Götz. Role of lipid-bound peptidoglycan precursors in the formation of pores by nisin, epidermin and other lantibiotics // Molecular Microbiology. — 1998-10. — Т. 30, вып. 2. — С. 317–327. — ISSN 0950-382X.
9. ↑ Linda Johansson, Guro Gafvelin, Elias S.J. Arnér. Selenocysteine in proteins—properties and biotechnological use // Biochimica et Biophysica Acta (BBA) – General Subjects. — 2005-10. — Т. 1726, вып. 1. — С. 1–13. — ISSN 0304-4165. — DOI:10.1016/j.bbagen.2005.05.010.
10. ↑ Joseph A. Krzycki. The direct genetic encoding of pyrrolysine // Current Opinion in Microbiology. — 2005-12. — Т. 8, вып. 6. — С. 706–712. — ISSN 1369-5274. — DOI:10.1016/j.mib.2005.10.009.
11. ↑ Alexandre Ambrogelly, Sotiria Palioura, Dieter Söll. Natural expansion of the genetic code // Nature Chemical Biology. — 2007-1. — Т. 3, вып. 1. — С. 29–35. — ISSN 1552-4450. — DOI:10.1038/nchembio847.
12. ↑ Andrei S. Rodin, Eörs Szathmáry, Sergei N. Rodin. On origin of genetic code and tRNA before translation // Biology Direct. — 2011-02-22. — Т. 6. — С. 14. — ISSN 1745-6150. — DOI:10.1186/1745-6150-6-14.
13. ↑ ^{1 2} Cooper, Geoffrey M. The cell : a molecular approach. — 3rd ed. — Washington, D.C.: ASM Press, 2004. — xx, 713 pages с. — ISBN 0878932143, 9780878932146, 0878930760, 9780878930760.
14. ↑ Р. Б. Соловьев, учитель биологии. Несколько мнемонических правил
15. ↑ ^{1 2} Березов Т.Т., Коровкин Б.Ф. Классификация аминокислот // Биологическая химия. — 3-е изд., перераб. и доп.. — М.: Медицина, 1998. — 704 с. — ISBN 5-225-02709-1.
16. ↑ J. Kyte, R. F. Doolittle. A simple method for displaying the hydropathic character of a protein // Journal of Molecular Biology. — 1982-05-05. — Т. 157, вып. 1. — С. 105–132. — ISSN 0022-2836.
17. ↑ Lukasz P. Kozlowski. Proteome-pI: proteome isoelectric point database // Nucleic Acids Research. — 2017-01-04. — Т. 45, вып. D1. — С. D1112–D1116. — ISSN 1362-4962. — DOI:10.1093/nar/gkw978.
18. ↑ Fumio Sanda, Takeshi Endo. Syntheses and functions of polymers based on amino acids (англ.) // Macromolecular Chemistry and Physics. — Vol. 200, iss. 12. — ISSN 1521-3935. — DOI:10.1002/(sici)1521-3935(19991201)200:12%3C2651::aid-macp2651%3E3.0.co;2-p.
19. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.

Литература

• Эксперименты Миллера-Юри и обсуждения:
  • Miller S. L. Production of amino acids under possible primitive earth conditions. Science, v. 117, May 15, 1953
  • Miller S. L. and H. C. Urey. Organic compound synthesis on the primitive earth. Science, v. 130, July 31, 1959
  • Miller Stanley L. and Leslie E. Orgel. The origins of life on the earth. Englewood Cliffs, NJ, Prentice-Hall, 1974.
• Общая биология. Учебник для 9 — 10 классов средней школы. Под ред. Ю. И. Полянского. Изд. 17-е, перераб. — М.: Просвещение, 1987. — 288с.
• Аминокислоты, пептиды, белки. Под ред. Ю. В. Митина

Ссылки

Незаменимые пищевые вещества — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Незамени́мые пищевы́е вещества́ (эссенциальные пищевые вещества) — это вещества, необходимые для нормальной жизнедеятельности человека или животного, но не синтезируемые его организмом или синтезируемые в недостаточном количестве. Получить незаменимые вещества (например, ниацин или холин) человек или животное может только с пищей^[1][2][3].

Необходимые для человека вещества и факторы, которые обычно не считают пищевыми[править | править код]

Перечень незаменимых пищевых веществ[править | править код]

Незаменимые пищевые вещества различны для разных видов живых организмов. Например, большинство видов млекопитающих способно синтезировать в организме аскорбиновую кислоту, полностью покрывая потребности метаболизма в ней без внешних дополнительных источников. Следовательно, она не считается незаменимой для этих животных. Но она является незаменимым элементом в пище людей, которые нуждаются во внешних источниках аскорбиновой кислоты (в контексте питания известной как витамин C).

Потребности организма человека колеблются широко. Так, человек массой 70 кг содержит 1,0 кг кальция, но только 3 мг кобальта^[2][6]. Многие незаменимые пищевые вещества при приёме в чрезмерных количествах токсичны, что приводит к возникновению патологического состояния (например, гипервитаминоза). Другие же можно потреблять без видимого вреда в количествах, намного больших, чем в типичном суточном рационе. Дважды Нобелевский лауреат Лайнус Полинг о витамине B3 (известном также как ниацин и ниацинамид) как-то сказал: «Меня ошеломила его очень низкая токсичность при том, что он оказывает такое значительное физиологическое влияние. Ежедневный приём крошечной малости, 5 мг, достаточен для того, чтобы сохранить жизнь умирающему от пеллагры, но у него нет токсичности в количествах в десятки тысяч раз больших, которые [иногда] можно принять без вреда»^[7]

К незаменимым пищевым веществам для человека относят следующие четыре категории:^[3]

Незаменимые жирные кислоты[править | править код]

Незаменимые аминокислоты для взрослых людей[править | править код]

Незаменимые аминокислоты для детей, не для взрослых[править | править код]

Витамины[править | править код]

• биотин (витамин B7, витамин H),
• холин (витамин B4),
• фолат (фолиевая кислота, витамин B9, витамин M),
• ниацин (витамин B3, витамин P, витамин PP),
• пантотеновая кислота (витамин B5),
• рибофлавин (витамин B2, витамин G),
• тиамин (витамин B1),
• витамин A (ретинол),
• витамин B6 (пиридоксин, пиридоксамин или пиридоксаль),
• витамин B12 (кобаламин),
• витамин C (аскорбиновая кислота),
• витамин D (эргокальциферол или холекальциферол),
• витамин E (токоферол),
• витамин K (нафтохиноны).

Незаменимые минеральные соли[править | править код]

Минеральные соли в составе пищи — это химические элементы, которые должны содержаться в пище живых организмов помимо четырёх основных химических элементов: углерода, водорода, азота и кислорода, присутствующих в обычных органических молекулах^[8]. Термин «минеральные соли» подчёркивает именно ионное состояние этих элементов, а не нахождение их в форме химических соединений или природных ископаемых минералов^[9].

Важность получения «минеральных солей» с пищей вызвана тем фактом, что эти элементы входят в состав ферментов и других необходимых организму веществ — участников биохимических реакций^[10]. Следовательно, для сохранения оптимального здоровья требуются соответствующие уровни потребления определённых химических элементов.

По мнению специалистов по питанию, эти требования удовлетворяются просто обычным сбалансированным суточным рационом. Иногда рекомендуется потребление минеральных солей в составе определённых продуктов, богатых требуемыми элементами, в других случаях минеральные соли поступают в организм в виде добавок к пище — наиболее часто это йод в йодированной соли^[3][11].

Точное количество незаменимых солей неизвестно. Некоторые авторы утверждают, что для поддержания биохимических процессов человека требуется шестнадцать элементов, играющих структурные и функциональные роли в организме^[12]. Иногда делают различие между этой категорией и более общим понятием микроэлементов в составе пищи. Большинство незаменимых минеральных солей имеет относительно низкий атомный вес. Следующие химические элементы играют доказанные важные роли в биологических процессах:

H																		He
Li	Be												B	C	N	O	F	Ne
Na	Mg												Al	Si	P	S	Cl	Ar
K	Ca	Sc		Ti	V	Cr	Mn	Fe	Co	Ni	Cu	Zn	Ga	Ge	As	Se	Br	Kr
Rb	Sr	Y		Zr	Nb	Mo	Tc	Ru	Rh	Pd	Ag	Cd	In	Sn	Sb	Te	I	Xe
Cs	Ba	La	*	Hf	Ta	W	Re	Os	Ir	Pt	Au	Hg	Tl	Pb	Bi	Po	At	Rn
Fr	Ra	Ac	**	Rf	Db	Sg	Bh	Hs	Mt	Ds	Rg
			*	Ce	Pr	Nd	Pm	Sm	Eu	Gd	Tb	Dy	Ho	Er	Tm	Yb	Lu
			**	Th	Pa	U	Np	Pu	Am	Cm	Bk	Cf	Es	Fm	Md	No	Lr

Четыре основных биогенных элемента

Количественно определяемые элементы

Незаменимые элементы в микроконцентрации

Присутствующие элементы с неидентифицированной биологической функцией у человека

Элемент	РСД-рекомендуемая суточная доза/АП-адекватный приём	Количественное содержание	Категория	Недостаточность	Избыточность
Калий (K)	4700 мг	Количественное содержание	является системным электролитом, незаменим при регулировании АТФ с натрием. Источники в рационе включают бобовые, картофель, томаты и бананы.	гипокалиемия	гиперкалиемия
Хлориды (Cl−)	2300 мг	Количественное содержание	требуются для выработки соляной кислоты в желудке и при функционировании клеточного насоса. Столовая соль — основной источник в рационе.	гипохлоремия	гиперхлоремия
Натрий (Na)	1500 мг	Количественное содержание	является системным электролитом, незаменим при регулировании АТФ с калием. Источники рациона столовая соль (натрия хлорид, основной источник), морские водоросли, молоко, шпинат.	гипонатриемия	гипернатриемия
Кальций (Ca)	1000 мг	Количественное содержание	требуется для мышц, здоровья сердца и пищеварительной системы, необходимый элемент костей, поддерживает синтез и функцию клеток крови. Источники кальция в рационе включают молочные продукты, консервированную рыбу с костями (лосось, сардины), зелёные листовые овощи, орехи и семена.	гипокальцемия	гиперкальцемия
Фосфор (P)[13]	700 мг	Количественное содержание	компонент костей (апатит), выработки энергии и многих других функций.[14] В биологическом контексте обычно в виде фосфата.[15]	гипофосфатемия	гиперфосфатемия
Магний (Mg)	420 мг	Количественное содержание	требуется для реакций с АТФ и для костей. Источники в рационе включают орехи, соевые бобы и какао.	недостаточность магния	гипермагнеземия
Цинк (Zn)[16]	11 мг	Следы	требуется для нескольких ферментов, таких как карбоксипептидаза, алкогольная дегидрогеназа печени, углеродная ангидраза.	недостаточность цинка	отравление цинком
Железо (Fe)	8 мг	Следы	требуется для многих белков и ферментов, особенно гемоглобина. Источники в рационе включают красное мясо, зелёные листовые овощи, рыбу (тунец, лосось), сухофрукты, бобы, виноград, цельные и обогащённые зёрна.	анемия	нарушение обмена железа
Марганец (Mn)[17]	2,3 мг	Следы	является кофактором при функционировании ферментов.	недостаточность марганца	отравление марганцем
Медь (Cu)[18]	900 мкг	Следы	требуемый компонент многих окислительно-восстановительных реакций, включая цитохром C оксидазу.	недостаточность меди	отравление медью
Йод (I)	150 мкг	Следы	требуется для биосинтеза тироксина.	недостаточность йода	отравление йодом
Селен (Se)[19]	55 мкг	Следы	кофактор, существенный для активности антиоксидантных ферментов, таких как глутатионпероксидаза.	недостаточность селена	селеноз
Молибден (Mo)	45 мкг	Следы	оксидазы: ксантиноксидаза, альдегидоксидаза и сульфитоксидаза[20]	недостаточность молибдена

Другие химические элементы с предполагаемой или известной ролью в здоровье человека[править | править код]

В различное время в отношении многих элементов предполагали роль в сохранении здоровья человека, заявлялось также и об их необходимости. Ни для одного из этих элементов не идентифицирован специфический белок или комплекс, и обычно такие притязания не подтверждались. Явным и точным доказательством биологического эффекта служит характеристика биомолекулы, содержащей этот микроэлемент, с идентифицируемой и проверяемой метаболической функцией^[21]. Для элементов, присутствующих в следовых количествах, выделение и изучение таких молекул сопряжено с огромными трудностями в связи с их низкой концентрацией. С другой стороны, недостаточность этих микроэлементов трудно воспроизвести, так как они постоянно присутствуют в окружающей среде и организме, что вызывает сложности с доказательством биологического эффекта их отсутствия^[10].

• Сера (S) выступает во многих ролях^[22]. Требуются относительно высокие количества её, но рекомендуемой суточной потребности нет,^[23] поскольку сера входит в состав аминокислот и, следовательно, её количество будет адекватным в любом рационе, содержащем достаточное количество белка.
• Кобальт (Co) (как часть витамина B12). Для синтеза витамина B12 требуется кобальт, но по причине того, что в человеческом организме этот витамин не синтезируется (его производят бактерии), обычно рассматривается недостаточность витамина B12, а не собственно недостаточность кобальта.
• Хром (Cr)^[24]. Иногда хром описывается как необходимый элемент^[25][26]. Он подозревается в участии в углеводном обмене человека, что привело к возникновению рынка биологически активной добавки хрома пиколината, но решающего биохимического доказательства его физиологической функции не представлено^[27].
• Фтор описан как условно необходимый, его классификация зависит от важности, придаваемой предупреждению кариеса и остеопороза^[28].^[29]
• Есть исследования, подтверждающие необходимость никеля (Ni),^[30] но до настоящего времени не выработано рекомендуемой суточной потребности^[24].
• Значение мышьяка (As), бора (B), брома, кадмия, кремния (Si)^[24], вольфрама и ванадия установлено, по крайней мере, по специализированным биохимическим ролям структурных или функциональных кофакторов у других организмов. Похоже, что эти микроэлементы не необходимы для человека.

1. ↑ Пища // Большая советская энциклопедия : [в 30 т.] / гл. ред. А. М. Прохоров. — 3-е изд. — М. : Советская энциклопедия, 1969—1978.
2. ↑ ^{1 2} Hausman, P, 1987, The Right Dose. Rodale Press, Emaus, Pennsylvania. ISBN 0-87857-678-9
3. ↑ ^{1 2 3} Pauling, L. (1986). How to Live Longer and Feel Better. New York NY 10019: Avon Books Inc.. ISBN 0-380-70289-4.
4. ↑ Человек. Большая советская энциклопедия
5. ↑ Pauling, L. (1986). How to Live Longer and Feel Better. New York NY 10019: Avon Books Inc. ISBN 0-380-70289-4.
6. ↑ Скальный А., Рудаков И. Биоэлементы в медицине.2004,Изд. МИР, ОНИКС
7. ↑ Pauling, L. (1986). How to Live Longer and Feel Better. New York NY 10019: Avon Books Inc.. ISBN 0-380-70289-4. Page 24.
8. ↑ Биогенные элементы. Большая советская энциклопедия
9. ↑ Элементы химические. Большая советская энциклопедия
10. ↑ ^{1 2} Lippard, Stephen J.; Jeremy M. Berg (1994). Principles of Bioinorganic Chemistry. Mill Valley, CA: University Science Books. pp. 411. ISBN 0-935702-72-5.
11. ↑ R. Bruce Martin «Metal Ion Toxicity» in Encyclopedia of Inorganic Chemistry, Robert H. Crabtree (Ed), John Wiley & Sons, 2006. DOI: 10.1002/0470862106.ia136
12. ↑ Nelson, David L.; Michael M. Cox (2000-02-15). Lehninger Principles of Biochemistry, Third Edition (3 Har/Com ed.). W. H. Freeman. pp. 1200. ISBN 1-57259-931-6.
13. ↑ Hausman P, 1987, The Right Dose. р. 470. Rodale Press, Emaus, Pennsylvania. ISBN 0-87857-678-9
14. ↑ Corbridge, D. E. C. (1995-02-01). Phosphorus: An Outline of Its Chemistry, Biochemistry, and Technology (5th ed.). Amsterdam: Elsevier Science Pub Co. pp. 1220. ISBN 0-444-89307-5.
15. ↑ Linus Pauling Institute at Oregon State University”. [1]. Retrieved 2008-11-29.
16. ↑ Hausman P, 1987, The Right Dose. р. 395. Rodale Press, Emaus, Pennsylvania. ISBN 0-87857-678-9
17. ↑ Hausman, P, 1987, The Right Dose. р.469. Rodale Press, Emaus, Pennsylvania. ISBN 0-87857-678-9
18. ↑ Hausman, P, 1987, The Right Dose. р.467. Rodale Press, Emaus, Pennsylvania. ISBN 0-87857-678-9
19. ↑ Hausman P, 1987, The Right Dose. р.432. Rodale Press, Emaus, Pennsylvania. ISBN 0-87857-678-9
20. ↑ Sardesai VM (December 1993). «Molybdenum: an essential trace element». Nutr Clin Pract 8 (6): 277-81. doi:10.1177/0115426593008006277. PMID 8302261.
21. ↑ Микроэлементы. Большая советская энциклопедия
22. ↑ Nelson, D. L.; Cox, M. M. «Lehninger, Principles of Biochemistry» 3rd Ed. Worth Publishing: New York, 2000. ISBN 1-57259-153-6.
23. ↑ NSC 101 Chapter 8 Content”. http://www.nutrition.arizona.edu/nsc101/chap08/ch08.htm Архивная копия от 30 сентября 2009 на Wayback Machine. Retrieved 2008-12-02.
24. ↑ ^{1 2 3} Mertz, W. 1974. The newer essential trace elements, chromium, tin, vanadium, nickel and silicon. Proc. Nutr. Soc. 33 p. 307.
25. ↑ Linus Pauling Institute Micronutrient Information Center (Oregon State University), Chromium Retrieved 2008-11-29.
26. ↑ Eastmond DA, Macgregor JT, Slesinski RS (2008). «Trivalent chromium: assessing the genotoxic risk of an essential trace element and widely used human and animal nutritional supplement». Crit. Rev. Toxicol. 38 (3): 173-90. doi:10.1080/10408440701845401. PMID 18324515.
27. ↑ Stearns DM (2000). «Is chromium a trace essential metal?». Biofactors 11 (3): 149-62. doi:10.1002/biof.5520110301. PMID 10875302.
28. ↑ Cerklewski FL (May 1998). «Fluoride–essential or just beneficial». Nutrition 14 (5): 475-6. PMID 9614319. http://linkinghub.elsevier.com/retrieve/pii/S0899900798000239.
29. ↑ Linus Pauling Institute at Oregon State University”. http://lpi.oregonstate.edu/infocenter/minerals/fluoride/. Retrieved 2008-11-29.
30. ↑ Anke M, Groppel B, Kronemann H, Grün M (1984). «Nickel–an essential element». IARC Sci. Publ. (53): 339-65. PMID 6398286.

«Сколько известно аминокислот?» – Яндекс.Кью

Мой ответ. Учёным известно порядка 500 аминокислот. Около 240 из них в природе бывают в свободном виде, а остальные – в промежуточном – как продукты обмена веществ.
На сегодняшний день в организме человека обнаружено 26 аминокислот.
В образовании белка, считается, принимают участие 22 аминокислоты (21 – селеноцистеин, 22 – пирролизин (стандартные протеиногенные аминокислоты). https://ru.wikipedia.org/wiki/
Все аминокислоты можно разделить на две группы: незаменимые (поступают в организм извне) и заменимые (синтезируются в организме). Но есть ещё и третья, и четвёртая группа – частично заменимые и условно незаменимые. Но это разделение весьма условно. Вообще, чтобы производить такие “подсчёты”, необходимо учитывать, о какаких именно организмах идёт речь.
Для взрослого здорового человека незаменимые аминокислоты: валин, изолейцин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, фенилаланин, селеноцистеин, пирролизин. Это 10 незаменимых аминокислот. Также часто к незаменимым относят гистидин. Это 11 аминокислота. Для детей также незаменимым является аргинин. Итого насчитывается 12 аминокислот незаменимых для человека.
Новорождённые дети и больные люди не могут вырабатывать некоторые аминокислоты. Эти аминокислоты считаются условно незаменимыми. К ним относятся: тирозин, цистеин. Они могут синтезироваться в организме, но при наличии других аминокислот.
Частично заменимые – их организм синтезирует, но мало. Это аргинин и гистидин. Как видим, аргинин и гистидин по другим классификациям относят к незаменимым, а ещё по другим – условно заменимым. А иногда и условно незаменимые, и частично заменимые объединяют в одну группу.
К заменимым аминокислотам принято относить: аланин, аспарагин, аспарагиновая кислота (аспартат), глицин, цистеин, глютамин, глютаминовая кислота (глютамат), пролин, серин, таурин*, тирозин. Насчитывается 11 заменимых аминокислот.
*Таурин выполняет некоторые функции аминокислот, но по строению к ним не относится.
Таким образом, мнение, что существуют 20 аминокислот, из которых 8 незаменимые, является неверным.

Аминокислоты — что это такое и зачем они нужны?

• Подписаться
• Лента публикаций
• Последние публикации
• Лучшие публикации
  • за все время
  • за полгода
  • за месяц
• Категории
  • Болезни: симптомы и лечение
  • Вредные привычки
  • Женское здоровье
  • Здоровое питание
  • Народная медицина
  • Очищение организма
  • Профилактика заболеваний
  • Секреты долголетия
  • Философия жизни
  • Фитнес и похудение

КРАСОТА И ЗДОРОВЬЕ Подписаться