Белки где встречаются: где белки встречаются в природе и ка-ково их значение?​

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ  БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

 

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

 

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают

металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

 

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

 

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин,  принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe²⁺ (рис. 19). При  взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется

оксигемоглобин.  В альвеолах легких  гемоглобин  насыщается кислородом.  В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением  кислорода,  который  используется клетками:

. 

Гемоглобин может  образовывать  соединение  с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

.

Карбоксигемоглобин не способен  присоединять  кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом. 

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

 

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20). 

 

Рис. 20. Фосфопротеин 

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки  фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н₂  протеин + Н₃РО₄

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

 

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21). 

 

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране 

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие  с ними ковалентную связь.

 

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

 

 

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

 

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

 

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

 

 Рис. 23. Клеточная мембрана.

 

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого  заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

 

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

 

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки,  способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые  другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

 

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

 

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

 

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген  фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

 

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных 

рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом  которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

 

 Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

 

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

 

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

LTP — белки аллергии

Татьяна Цедилина
«Химия и жизнь» №2, 2019

Аллергия на пыльцу, на персики, на арахис… На самом деле и то, и другое, и третье может быть аллергией на липид-транспортирующие белки — LTP. К этому семейству принадлежат многие сильные растительные аллергены, а знаем мы об этих белках далеко не все.

Аллергия как несимметричный ответ

Аллергию без преувеличения можно назвать пандемией — третье по распространенности заболевание в мире, поразившее 20% населения Европы. Даже далекие от биологии люди знают, что причина аллергии — сбой иммунной системы. В чем причина этого сбоя? Почему главный защитник нашего организма от вирусов, бактерий, простейших, гельминтов — одним словом, от патогенов — становится агрессором?

Согласно одной из теорий, в современном мире соблюдение норм гигиены предотвращает контакт со многими патогенами, нагрузка на иммунную систему снижается, в результате организм начинает реагировать на «безобидные» антигены, и возникает аллергия. Антигены, вызывающие аллергию, называют аллергенами. Меру аллергической настроенности организма часто определяют по количеству IgE в крови.

Первая встреча аллергена с иммунной системой стимулирует выработку IgE. Эти антитела связываются хвостовой частью с Fc-рецепторами тучных клеток и базофилов. При повторной встрече аллерген связывается с IgE на поверхности тех же самых тучных клеток и базофилов, вызывая их активацию и дегрануляцию (рис. 1).

Тучные клетки и базофилы выделяют в организм человека биологически активные вещества, в том числе гистамин — производное аминокислоты гистидина. Гистамин обладает комплексным действием. При попадании в межклеточную среду он сразу же воздействует на стенки капилляров, увеличивая их проницаемость, понижает артериальное давление и вызывает спазм гладкой мускулатуры. Из кровяного русла жидкость выходит в ткани и накапливается там — образуется отек. Если аллергическая реакция возникла в дыхательных путях, то высвобождение гистамина приведет к резкому спазму бронхов, что становится причиной возникновения астмы. В других случаях возникают отек слизистой носа, кожные высыпания, конъюнктивит. Гистамин также влияет на воспалительный процесс, то есть является медиатором воспаления — защитной реакции организма, направленной на устранение патогена и продуктов его жизнедеятельности.

Аллергия может возникнуть практически на любое вещество. Поэтому для удобства аллергены подразделяют на группы по происхождению: бытовые, лекарственные, эпидермальные (клетки эпидермиса человека и животных и его производные), грибковые, пыльцевые, пищевые и т. д. Одни из сильнейших аллергенов — представители липид-транспортирующих белков (LTP) растений. Именно эти вещества вызывают иммунные реакции на пыльцу и пищевые продукты растительного происхождения.

Белки покорителей суши

Липид-транспортирующие белки впервые описали испанские ученые в 1992 году; они нашли их в кожице персика (Annals of Allergy, 1992, 69, 128–130). Эти маленькие положительно заряженные белки весом около 7–10 кДа обнаружены только у высших растений, у водорослей они отсутствуют (рис. 2, 3), и, возможно, они помогли растениям выйти на сушу.

Для освоения наземного пространства растениям нужно было решить основную проблему: как защититься от потерь воды. Решением стали гидрофобные полимеры, формирующие водонепроницаемый слой на поверхности эпидермальных клеток. Этот слой называется кутикулой и защищает растительные ткани от обезвоживания, а заодно от радиации и даже в какой-то мере от поедания травоядными животными. А образование кутикулы, в свою очередь, требует транспортировки липидов из клеток на поверхность. Предполагается, что в возникновение и эволюцию кутикулы большой вклад внесли LTP (Plants, 2018, 7(1), 6, полный текст).

В экспериментах in vitro было установлено, что LTP способны связывать и переносить липиды через биомембраны. Концентрация LTP высока в покровных тканях растений, и это наводит на мысль об их участии в синтезе поверхностного кутикулярного слоя (рис. 5). Мутации, влияющие на синтез этих белков, влияют и на секрецию воска.

Транспортировка липидных молекул из клетки в кутикулу происходит так. Мономеры липидов через специальный белок-транспортер попадают в пространство клеточной стенки. Там они связываются с прикрепленными к наружной стороне мембраны LTPg, те, в свою очередь, передают липид на свободный LTP, который транспортирует гидрофобную молекулу в место синтеза кутикулы. Но до сих пор остается неясным механизм переноса липида по клеточной стенке.

Польза и вред LTP

Не стоит думать, что человеку от этих белков одни неприятности. Многие LTP препятствуют росту патогенных бактерий и грибов. Чаще всего это происходит избирательно, скорее всего, из-за различий в составе липидов клеточных мембран бактерий, грибов, млекопитающих и растений. Так, некоторые исследования отмечают, что LTP из перца и кофе подавляют активность грибков рода Candida — известных патогенов человека. Механизм этой антимикробной активности неясен, по-видимому, взаимодействия LTP с гидрофобными молекулами в нем не задействованы.

Зато эти взаимодействия активно используются в пивоварении. LTP ячменя обладает поверхностно-активными свойствами, однако до термообработки и пастеризации пива этот белок демонстрирует слабые свойства вспенивания. А вот после пастеризации LTP ячменя модифицируется и становится пенообразующим. При этом его антимикробная активность не нарушается, в результате увеличивается срок хранения, поскольку LTP способен подавлять рост дрожжей. LTP также связывает жиры, что в лучшую сторону сказывается на формировании пены и на вкусе пива.

У некоторых LTP выявлены противораковая и противовирусная активности, механизмы которых опять-таки неизвестны. Пока что из всех разнообразных свойств этих белков медиков интересует в первую очередь их аллергенность.

Способность LTP вызывать аллергию напрямую связана с особенностями их структуры. Четыре дисульфидных мостика обеспечивают устойчивость к разрушению ферментами желудочно-кишечного тракта. Поэтому LTP попадают в неизменном виде в тонкий кишечник и затем через ворсинки всасываются в кровь, где встречаются с иммунной системой человека. Сорок процентов поверхности LTP способно связываться с иммуноглобулинами.

Часто у страдающих аллергией на какой-то один LTP проявляется LTP-синдром — перекрестные аллергические реакции на LTP различных видов растений, в том числе и таксономически далеких. Был описан интересный случай на одном из складов в Европе. Работа сотрудников требовала ежедневного контакта с персиками, а LTP персика Pru p 3, высокие концентрации которого содержатся в кожуре плода, — известный аллерген. Через какое-то время один из служащих начал страдать ринитами, а шесть месяцев спустя у него возникла тяжелая пищевая аллергия на персики, сливы, фундук, арахис… Исследователи сделали вывод, что контакт пациента с кожурой персика мог спровоцировать возникновение аллергической чувствительности через дыхательные пути и дальнейшее развитие пищевой аллергии (Clinical Reviews in Allergy & Immunology, 2014, 46(3)).

По данным Европейской академии аллергии и клинической иммунологии, 150 миллионов европейцев страдают от хронической аллергии, из них у 7 миллионов пищевая аллергия, у 100 миллионов — аллергические риниты. В Испании 11% жителей имеют аллергию на пыльцу, а 10–40% из них — также аллергию на LTP персика. В Северной Европе аллергия на LTP — это чаще всего аллергия на белок пыльцы березы Bet v 1, а от пищевой аллергии на LTP больше страдают жители Средиземноморья. Интересно, что растительные продукты в Северной Европе также содержат LTP в больших количествах, однако аллергии на них встречаются значительно ниже, чем в южноевропейских странах. Одно из возможных объяснений — различные диетические привычки и методы термической обработки продуктов.

Как лечиться?

Несмотря на все успехи современной фармакологии, самым простым и действенным методом борьбы с аллергией остается ограничение контакта с аллергеном. При аллергии на пыль необходимо использовать воздушные фильтры для очистки воздуха, при пищевой аллергии исключить из рациона опасный продукт или использовать его гипоаллергенный аналог. Современные технологии даже позволяют получить генно-модифицированные продукты с безвредными для аллергиков LTP (см., например, Trends in Plant Science, 2008, 13(6) ). Другое дело, что наклейка «ГМО» все еще остается пугалом для производителей и потребителей.

Так или иначе, если аллерген попал в организм, приходится принимать лекарства. Противоаллергические средства можно разделить на три группы. Первая — антигистаминные препараты: они блокируют рецепторы, с которыми связывается гистамин. Однако антигистаминные средства не подходят для лечения аллергии в долгосрочной перспективе из-за побочных эффектов: они вызывают сонливость, негативно влияют на сердечную мышцу.

Другая группа препаратов воздействует на мембраны тучных клеток, блокируя выброс везикул с гистамином, тем самым устраняя отеки слизистой носа и предупреждая появление астмы. Но это опять же симптоматическое средство, оно не решает проблему полностью.

В серьезных случаях для быстрого облегчения острых симптомов принимают препараты на основе глюкокортикоидов — гормонов надпочечников, обладающих противовоспалительной активностью.

На данный момент один из самых эффективных методов борьбы с аллергией — аллерген-специфическая иммунотерапия. Этот метод основан на продолжительном введении пациенту одного аллергена для постепенного уменьшения восприимчивости (Clinical and Translational Allergy, 2012, 2:5 (полный текст), о принципе метода см. также «Химию и жизнь» № 3, 2014, «Как победить аллергию за четыре инъекции»). Его применяют при аллергии на LTP арахиса, персика, фундука, вишни и т. д. Для предотвращения опасных побочных эффектов природные аллергены заменяют гипоаллергенными аналогами; в случае LTP используют рекомбинантные белки.

Также врачи в качестве лечения назначают сублингвальную терапию. Данная терапия очень похожа по принципу действия на аллерген-специфическую, отличие в том, что здесь используются не один, а несколько аллергенов. Пациенту индивидуально подбирают «коктейль» из аллергенов, который наносят под язык каждый день по нескольку капель в течение продолжительного времени (3–5 лет). Спустя какое-то время организм пациента перестает остро реагировать на контакт с этими аллергенами. Таким образом борются с аллергией на LTP персиков, абрикосов, груш, слив и др.

Количество людей, страдающих от аллергии на растительные липид-транспортирующие белки, увеличивается с каждым годом, и это одна из причин, по которой LTP остаются интереснейшим объектом для изучения. Кто знает, может быть, именно через них лежит путь к новой эффективной терапии.

Открытие амилоидов у растений может помочь создать сорта с более питательными и гипоаллергенными семенами

Колокализация сигнала антител против вицилина (красный) с амилоид-специфичным красителем тиофлавином-Т (зеленый) на криосрезах семян гороха. Колокализация показана желтым цветом. Источник: Antonets et al., PLOS Biology, 2020

Это фундаментальное открытие в будущем может помочь повысить пищевую ценность семян растений и даже создать менее аллергенные сорта бобовых.

Trends in Plant Science

На упаковках доброй половины закусок и сладостей, в составе которых может и вовсе не быть орехов, часто встречается предупреждающая фраза: «Возможно содержание следов арахиса». У некоторых людей аллергия на этот продукт настолько сильна, что мельчайшие частицы ореха или даже его пыль вызывает неприятную и иногда опасную реакцию — от простой сыпи до серьезных отеков. В семенах арахиса содержится множество белков, часть из которых способна вызывать аллергию. Одним из самых сильных аллергенов является вицилин, который есть у различных бобовых, включая арахис и горох.

В своем исследовании, опубликованном в журнале PLOS Biology, группа ученых из СПбГУ, ВНИИ сельскохозяйственной микробиологии (ВНИИСХМ), Института цитологии РАН, Института теоретической и экспериментальной биофизики РАН, Казанского федерального университета и Университета Бургундии во Франции смогла впервые экспериментально показать (ранее им удалось предсказать это с помощью методов биоинформатики), что в семенах гороха посевного содержатся особые фибриллярные белки — амилоиды. Их раньше встречали у бактерий, архей, животных и грибов, но впервые нашли у растений. Что интересно, большую часть амилоидов в семенах гороха образует именно упомянутый выше белок вицилин.

Вицилин — это один из важнейших пищевых аллергенов, который содержится в бобовых. Механизм его аллергенности потенциально может быть связан с открытыми нами амилоидными свойствами этого белка. Мы показали, что запасные белки, которые являются основным резервуаром питательных веществ для зародыша, накапливаются в семенах в виде амилоидов. В перспективе изучение этих механизмов может помочь создать менее аллергенные сорта гороха, арахиса и других бобовых.

Руководитель научного коллектива, доцент кафедры генетики и биотехнологии СПбГУ, заведующий лабораторией в ВНИИСХМ Антон Нижников

«Интересно, что запасные белки семян не только гороха, но целого ряда растений, не относящихся к бобовым, по полученным нами биоинформатическим данным, оказались обогащены участками, склонными к формированию амилоидов, то есть компактных и стабильных фибриллярных агрегатов. Это объясняет способность семян переживать различные неблагоприятные условия и прорастать спустя долгие годы», — отметил первый автор исследования, доцент кафедры цитологии и гистологии СПбГУ, старший научный сотрудник ВНИИСХМ Кирилл Антонец.

Еще одно возможное прикладное значение этой работы — создание в будущем культур растений со сверхпитательными семенами. Эксперименты ученых in vitro (в пробирке) показали, что млекопитающие не способны полностью переваривать растительные амилоиды — их не могут расщепить пищеварительные ферменты. Как объясняет Антон Нижников, амилоиды значительно ухудшают пищевую ценность семян, поэтому важно понять, каким образом можно снизить образование амилоидов в семенах растений, чтобы получить сорта с бóльшим количеством обычных белков — такие культуры могут стать для человека особенно полезными и питательными.

Оптическая микроскопия фибрилл вицилина, полученных in vitro и окрашенных красителем конго красным, в проходящем (слева) и поляризованном (справа) свете. Источник: Antonets et al., PLOS Biology, 2020

«Сегодня мы также занимаемся изучением амилоидов клубеньковых бактерий — эти микроорганизмы способны вступать в симбиоз с бобовыми и связывать атмосферный азот, чтобы растения могли получать больше питательных веществ, — рассказал Антон Нижников. — Есть предположение, что во взаимовыгодном симбиотическом процессе амилоиды тоже могут играть важную роль, по крайней мере, у клубеньковых бактерий, как мы показали, тоже есть амилоиды. Надеемся, что наши открытия будут полезны для развития биологии растений и микробиологии, а также для сельского хозяйства».

Исследование поддержано грантом Российского научного фонда № 17-16-01100. Экспериментальная часть работы была выполнена с использованием оборудования Научного парка СПбГУ.

Напомним, что особая фибриллярная форма белков — амилоиды — стала известна благодаря своей связи с рядом заболеваний, вызванных аномальной агрегацией белка, называемых амилоидозами. При этих тяжелых недугах мономерные растворимые белки превращаются в полимерные фибриллярные формы, образующие амилоидные «бляшки» в различных тканях и органах. Всего существует более 40 болезней человека, связанных с амилоидами, причем они с большим трудом поддаются лечению или являются вовсе неизлечимыми.

Все же, как подтверждает и данное исследование, в последние десятилетия ученые по всему миру находят все больше свидетельств тому, что амилоиды функционируют и в здоровых организмах: зачастую такая форма белка позволяет «законсервировать» и стабилизировать различные вещества, к тому же она выступает в качестве своеобразной структурной «матрицы». Происходит это не только в растениях. Например, у человека и животных часть гормонов запасается именно в форме амилоидов, а другие функциональные амилоиды участвуют в биосинтезе меланина и формировании долговременной памяти.

Синтез белков контролируется молекулярным таймером

Генетическая информация, закодированная в ДНК, сначала копируется в молекулы матричной РНК (мРНК), с которой впоследствии синтезируются соответствующие белки. Каждой аминокислоте белка соответствуют три нуклеотида (триплет или кодон) в мРНК. За синтез белка отвечает рибосома — специальная внутриклеточная молекулярная машина. Сигналом к окончанию синтеза белка служат три стоп-кодона, в большинстве организмов это UGA, UAA и UAG (U — урацил, A — аденин, G — гуанин). Длина мРНК всегда больше, чем рамка считывания — участок, который несет в себе генетическую информацию о белке. Те участки, которые не кодируют информацию о белке, называются нетранслируемыми (некодирующими) областями. У млекопитающих часто встречаются случаи, когда размер некодирующих областей намного превышает размер рамки считывания и составляет тысячи нуклеотидов. Поскольку синтез мРНК — энергозатратный процесс, ученых давно интересует вопрос, зачем же нужны эти огромные нетранслируемые участки.

Известно, что нетранслируемые участки регулируют жизненный цикл мРНК. В отличие от ДНК, мРНК через какое-то время уничтожается в клетке. Некоторые молекулы мРНК еще долго «живут» после синтеза, а некоторые распадаются уже через несколько минут. Нетранслируемые области мРНК зачастую играют в этом решающую роль.

Еще одна важная функция: нетранслируемые участки мРНК регулируют синтез белка. Известно множество примеров, когда с нетранслируемыми областями мРНК связываются регуляторные белки (или короткие РНК), которые или подавляют, или стимулируют синтез белка. Это позволяет клетке быстро «включать» или «выключать» синтез определенных белков. Это важно, так как в зависимости от окружающих условий клетке необходим строго определенный набор белков. Нарушение регуляции синтеза может привести к бесконтрольному производству белков. Например, дерегуляция белков, отвечающих за клеточное деление, создает опасность для начала неконтролируемого роста числа клеток — одной из главных особенностей раковых клеток.

Изучая регуляцию трансляции мРНК фермента Amd1, ключевого на пути биосинтеза полиаминов (полимеров, содержащих аминогруппы), ученые из Университетского колледжа Корка, Медицинской школы Гарварда, МГУ имени М.В. Ломоносова и Департамента генетики человека Университета Юты обнаружили новый механизм регуляции синтеза белка.

«Давно известно, что рибосома плохо умеет синтезировать последовательности некоторых триплетов, — говорит Дмитрий Андреев, старший научный сотрудник НИИ физико-химической биологии имени А.Н. Белозерского МГУ, — поэтому, когда такая последовательность ей попадается, рибосома может прочно застрять на мРНК. Из-за этого все рибосомы, едущие вслед за ней, тоже моментально застрянут, поскольку не могут “перепрыгнуть” застрявшего товарища, и тогда продукция белка прекратится. Исследуя регуляцию Amd1, мы обнаружили такой сигнал застревания. Но интересно оказалось то, что этот сигнал расположен после стоп кодона рамки считывания Amd1. Зачем же он там нужен?»

Дело в том, что трансляционный аппарат не должен допускать ошибки в синтезе белков, поскольку неправильные белки могут навредить клетке. Его точность имеет свои границы. Так, рибосома, дошедшая до стоп-кодона, может по ошибке прочитать его как аминокислоту и двинуться дальше, синтезируя более длинный белок. Вероятность такого события достаточно мала: по словам ученых, обычно она не превышает доли процента. Но именно прочтение стоп-кодона оказалось ключевым к пониманию нового механизма регуляции Amd1.

Ученые определили, что примерно 1 из 60 рибосом проезжает стоп-кодон Amd1, но через некоторое расстояние она очень прочно застревает на “плохой” последовательности. При этом ничего страшного не происходит, но следующая проехавшая стоп-кодон рибосома застревает в очереди за первой. И так до тех пор, пока “очередь” из застрявших рибосом не доберется до стоп кодона. Как только это произойдет, продукция белка сразу же прекратится.

«Мы назвали такой механизм регуляции синтеза белка молекулярным таймером, — рассказывает Андреев, — ведь в молекуле такой мРНК, по сути, “зашит” механизм, позволяющий точно контролировать, сколько молекул белка будет синтезировано. Даже если рибосомы начнут усиленно “садиться” на такую мРНК, прочитывание стоп-кодона с последующим застреванием — молекулярный таймер — позаботится о том, чтобы выключить синтез белка через определенное число циклов».

Стоит отметить, что Amd1 обладает онкогенными свойствами, ранее было показано, что его усиленная продукция в клетке может приводить к появлению чрезвычайно агрессивных метастазирующих опухолей. Если научиться “включать” таймер, регулирующий его синтез (например, усиливая прочтение стоп-кодона), с помощью лекарственных препаратов, то такой подход может найти применение в медицине. Сегодня уже разрабатываются препараты, действие которых основано на усилении прочтения стоп-кодонов – один из таких препаратов уже одобрен в Европе для лечения дистрофии Дюшена.

Капская земляная белка

Систематика

Латинское название – Xerus inauris

Английское название –  Cape ground squirrel или South African ground squirrel

Класс – Млекопитающие (Mammalia)

Отряд – Грызуны (Rodentia)

Семейство – Беличьи (Sciuridae)

Род – Африканские земляные белки (Xerus)

Статус вида в природе

Земляные белки не являются редкими животными. По международной классификации они относятся к категории животных, которым исчезновение в настоящее время не грозит – IUCN (LC).

Вид и человек

Земляные белки могут заметно вредить посевам земляного ореха, посадкам сладкого картофеля и других корнеплодов. Ради меха люди на них не охотятся. Во многих местах их держат в качестве домашних питомцев.

Распространение и места обитания

Капские земляные белки обитают в южной и юго-западной части Африки, за исключением прибрежных территорий. Их распространение шире, чем Капская провинция, возможно, их назвали так для того, чтобы отличать от древесной белки, завезённой из Европы во второй половине 19 века и найденной в окрестностях Кейптауна.

Встречаются земляные белки в саваннах, светлых лесах, полупустынях и пустынях. Предпочитают участки с плотной почвой, но могут поселиться на пойменных лугах и сельскохозяйственных угодьях.

Внешний вид и особенности морфологии

Внешне земляная белка напоминает обыкновенную – небольшой симпатичный зверёк с пушистым хвостом. Длина тела этого грызуна 22-26 см, хвоста – около 25 см, вес от 420 до 600 г. Половой диморфизм очень незначительный – самцы чуть крупнее и весят на 8-10 % больше самок.

Шерсть короткая, жесткая, без подшерстка, при этом кожа у зверька черная. Окраска шерсти на спине светло-коричневая; щёки, нижняя сторона шеи, живот и внутренние стороны конечностей светлые. По бокам тела с каждой стороны от плеча до бедра тянется белая полоска. Глаза довольно большие, и вокруг них идут белые линии. Ушки очень короткие. Шерсть на хвосте длинная, но не густая, у основания хвоста с каждой стороны есть черные полоски.

Образ жизни и социальное поведение

Обычно зверьки активны в течение дня, ночь проводят в норах. От дневной жары также часто спасаются под землёй. Есть у них и своеобразный зонтик от солнца – пушистый хвост. Кроме того, такая гигиеническая процедура, как купание в песке, по-видимому, также хорошо охлаждает.

Земляные белки хорошие землекопы, и их нора может располагаться на площади до 700 кв. метров. В ней множество ходов, камер и отнорков. В такой норе может быть до 100 входов-выходов. Белки часто используют одну нору совместно с сурикатами или желтыми мангустами, причем отношения с сурикатами у них равноправные, а с мангустами носят симбиотический характер.

Капские земляные белки социальные животные. Существуют самочьи и самцовые группы. Первые состоят из 2-3 взрослых самок с подростками (максимум 9 особей) обоего пола, а также детёнышей, ещё зависящих от матери. При большем количестве взрослых самок группа делится, образуя более мелкие. В самочьей группе отсутствует иерархия, все зверьки кормятся и спят там, где предпочтут сами.

Участок такой группы составляет порядка 4 га, причем пространство вокруг норы (“ядро” участка) всего 0,25 га. Участки обитания соседних групп могут перекрываться, тогда как “ядро” члены группы, в первую очередь, взрослые самки, активно защищают от пришельцев. Иногда в пылу преследования взрослая самка может оказаться на чужом участке, тогда она сама становится объектом преследования со стороны хозяев.

Взрослые самцы живут отдельно от самок и присоединяются к ним только тогда, когда самки готовы к спариванию. Самцовые группировки могут насчитывать до 19 особей разного возраста, отношения между ними достаточно мирные, однако устанавливается линейная иерархия. Особи, занимающие доминирующее положение, всегда старше 3 лет. Внутри группы исследователи отмечают альянсы, состоящие из 4-5 самцов, состав которых меняется день ото дня. Самцовые группировки открыты для новых членов и не занимают четко определённой территории. Обычно они живут и свободно перемещаются по нескольким самочьим участкам, в среднем 12,1 га. Участки не защищают и ночуют в свободных норах, не занятых самками.

Питание и кормовое поведение

Питание этих грызунов разнообразно. Они едят и растительную, и животную пищу: траву, семена и плоды различных растений, корневища и луковицы, насекомых, яйца птиц. Зверьки добывают себе пищу ежедневно и не запасают её. Обычно они не пьют, а всю воду получают из своей еды.

Исследователи подсчитали, что 70% времени своей активности белки кормятся, 15-20% – осматриваются и около 10% времени проходит в общении друг с другом.

Вокализация

Звуковой репертуар довольно разнообразен. При опасности зверьки издают резкий свист, причем он бывает разным. Короткий и пронзительный, сигнализирует о большой опасности, а звук, издаваемый на средних частотах – о меньшей опасности. Во время агонистических взаимодействий белки издают низкое рычание. Молодые животные звуковыми сигналами приглашают к играм, щебечут в гнёздах и протестующе пищат.

Размножение и родительское поведение

Размножаться земляные белки могут круглогодично. Но происходит это один раз в год. Спаривание чаще наблюдается в сухие зимние месяцы. В это время самец может находиться рядом с самкой и её предыдущим потомством в течение нескольких недель. В этот период часты миролюбивые взаимодействия, в том числе, груминг. Взрослый самец может быть объектом социальных чисток, инициированных самками или подростками. Бывает так, что самка спаривается с несколькими самцами. Между самцами не бывает жесткой конкуренции за самок.

Беременность длится около 48 дней, при этом все взрослые самки группы рождают детёнышей практически одновременно (в течение нескольких дней). В каждом помете бывает 1-3 щенка, беспомощных, слепых и без шерсти. В этот период полувзрослые (годовалые) зверьки еще держатся вместе со взрослыми, но постепенно начинают расселяться. Взаимодействия между взрослыми и годовалыми особями остаются миролюбивыми, однако взрослые самки гораздо больше времени проводят с новыми выводками.

В норе детёныши находятся примерно 45 дней. Через неделю после выхода из норы они уже едят твёрдую пищу, а молочное кормление заканчивается примерно на 52 день. Самцы становятся половозрелыми в 8 месяцев, а самки – в 10.

Продолжительность жизни

Максимальная продолжительность жизни капской белки 11,5 лет.

История жизни в зоопарке

Группа земляных белок впервые появилась в нашем зоопарке весной 2020 года. Три зверька – самцы 2015 и 2017 годов рождения – прибыли к нам из в Магдебургского зоопарка (ФРГ). Их назвали Желток, Белок и Яйка – как маленьких динозавриков из мультфильма “Ледниковый период”.

Животных поселили на Новой территории зоопарка, на Африканской экспозиции. Для того чтобы земляные белки чувствовали себя комфортно, специально оборудовали вольер с песком, в котором можно рыть норы, с полыми брёвнами, в которых можно прятаться. Кроме того, установили дополнительное освещение.

Как и в природе, зверьки постоянно настороже – вдруг хищная птица налетит, или зверь какой подкрадётся. Белки живут дружно – ссор между ними не происходит, но таких близких отношений, как у сурикат, между белками не наблюдается. Держатся они поодиночке, но спят вместе, в одном дупле – так теплее и спокойнее.

Кормят зверьков разнообразно: в рационе фрукты, овощи, орехи, зерновые смеси. Особенно белки оживляются, когда им дают мучного червя, личинок зофобоса, или в вольер выпускают саранчу.

Флуоресценция белка может быть эффективным индикатором химической и радиационной токсичности

Красноярские ученые предложили использовать для изучения и регистрации токсичности простейшую биологическую систему — целентерамид-содержащие флуоресцентные белки.

Механизмы токсических эффектов представляют собой наиболее злободневный предмет фундаментальных исследований в области токсикологии. Известно, что токсичность — биологическое понятие; оно означает подавление физиологических функций организмов под действием химических агентов или радиации. Количественно токсичность определяется с помощью биотестовых систем; в качестве таких систем возможно использование организмов различной сложности — начиная от высших и заканчивая клеточными.

Обычно наибольший интерес вызывает токсическое воздействие на сложные биосистемы, такие как человеческий организм или высшие животные. Вместе с тем, изучение токсических эффектов с использованием более простых “кирпичиков” этих организмов — клеток или ферментативных реакций — позволяет понять механизмы токсических эффектов, соответственно, на клеточном или биохимическом уровне. Так, например, понимание биохимических механизмов токсичности дает возможность создавать лекарственные препараты направленного действия.

Недавно красноярские ученые предложили использовать для изучения токсичности еще более простую биологическую систему — особые флуоресцентные белки. Они полагают, что использование этих белков способно перевести понимание токсических эффектов на базовый уровень — уровень элементарных физико-химических процессов.

Сотрудники Института биофизики КНЦ СО РАН и Сибирского федерального университета (Красноярск) давно изучают токсические эффекты с помощью биотестовых систем, способных испускать свет — люминесцировать. Люминесценция — физическое явление, ее интенсивность регистрируется с помощью простых физических приборов. Именно поэтому люминесцентное биотестирование токсичности широко распространено в мировой практике. Наиболее часто используются люминесцентные морские бактерии — одноклеточные организмы, которые встречаются в море как в свободном виде, так и в светящихся органах рыб. В последние десятилетия набирают популярность ферментативные люминесцентные биотесты, то есть ферментативные реакции светящихся бактерий. Недавно сибирскими учеными предложено использование целентерамид-содержащих флуоресцентных белков, которые являются продуктами биолюминесцентных реакций некоторых морских светящихся кишечнополостных — медуз, полипов. В отличие от “зеленых” флуоресцентных белков, которые в настоящее время широко используются в качестве флуоресцентных меток в медицинских и биологических исследованиях, целентерамид-содержащие белки не получили широкого признания, и их потенциал явно недооценен. Спектры флуоресценции этих белков могут варьироваться за счет формирования различных флуоресцентных форм. Соотношение между этими формами определяется эффективностью фотохимического переноса протона, а она, в свою очередь, зависит от воздействия токсичных веществ на белковый комплекс.

Известно, что флуоресцентные белки состоят из ароматического флуорофора и полипептида. Флуорофором целентерамид-содержащих белков, как следует из их названия, является молекула целентерамида, образующая комплекс с полипептидом. Входящая в состав комплекса молекула целентерамида, фотохимически активна; при возбуждении светом она способна к отдаче протона, как показано на рис. 1.

Перенос протона меняет цвет флуоресценции целентерамида: форма целентарамида, содержащая протон, характеризующаяся “фиолетовой” флуоресценцией, депротонированная форма характеризуется “сине-зеленой” флуоресценцией.

Ученые Красноярска показали, что термические, химические и радиационные воздействия изменяют спектры флуоресценции целентерамид-содержащего белка. В качестве примера такого белка они использовали “разряженный обелин” — продукт биолюминесцентной реакции морского кишечнополостного обелии. На рис. 2 представлены спектры флуоресценции этого белка. Из рисунка видно, что воздействие химических агентов или радиации изменяет вклады цветных компонент — увеличивает вклад фиолетовой и уменьшает вклад сине-зеленой флуоресценции. Токсический эффект оценивается именно по изменению вкладов этих компонент.

Возможность использования целентерамид-содержащих белков для оценки химической и радиационной токсичности обоснована в недавнем обзоре красноярских ученых (Talanta, 2017). Преимущества использования этих белков связаны с их фотобиологической активностью: так как перенос протона в возбужденном состоянии — чрезвычайно быстрый (наносекундный) процесс, скорость одного измерения лимитируется только длительностью регистрации спектра флуоресценции. Причем воспроизводимость этих измерений высока; она соответствует воспроизводимости физических экспериментов. Это важно для решения проблемы воспроизводимости биологических измерений, которая всегда возникает при использовании организмов и ферментативных реакций.

Последнее исследование красноярских ученых было связано с изучением воздействия на флуоресцентный белок низкодозовой радиации. Оно выполнено в сотрудничестве с коллегами из Московского государственного университета (кафедра радиохимии), результаты опубликованы в журнале Analytical&Biochemical Chemistry. В качестве радиоактивного элемента в этих экспериментах выбран тритий, бета-излучающий изотоп водорода, который принято считать одним из наименее токсичных радиоизотопов.

На рис. 3 показано изменение вкладов фиолетовой и сине-зеленой компонент спектра флуоресценции белка под действием трития. Тритий входил в состав тритиевой воды, которую добавляли в раствор белка. Наблюдения проводили в течение 18 суток. Максимальная доза радиоактивности, накопленная образцом белка, оказалась равной 0,28 Грей, что близко к условной границе малых доз. Из рисунка видно, что воздействие трития приводит к увеличению вклада фиолетовой и уменьшению вклада сине-зеленой компонент по сравнению с контрольными образцами. Видно также, что даже сутки воздействия трития (соответствующего дозе 0,03 Грей) вызывают заметные изменения вкладов цветных компонент, что указывает на высокую чувствительность белка к низкодозовому излучению.

Таким образом, красноярскими учеными предложен принципиально новый подход к изучению токсичности с использованием простейшей биотестовой системы — флуоресцентного белка, его фотобиологических свойств и регистрации флуоресценции “цветных” компонент фотобиологического процесса. Предлагаемый подход переводит понимание токсических эффектов на уровень элементарных физико-химических процессов.

Надежда Кудряшева, доктор физико-математических наук, ведущий научный сотрудник Института биофизики Сибирского отделения РАН, ФИЦ КНЦ СО РАН

Тритий и его биологическая активность

Тритий в малых количествах всегда присутствует в окружающей среде, в основном в виде тритиевой воды, так как он постоянно образуется под действием космического излучения в верхних слоях атмосферы. До начала ядерной эры концентрация трития в природной воде была достаточно низкой — один атом трития на 1018 атомов нерадиоактивного изотопа водорода, протия. Однако после проведения испытаний термоядерного оружия в атмосфере (конец 50-х — начало 60-х годов ХХ века) концентрация трития повысилась почти в 1000 раз. И хотя после прекращения испытаний концентрация трития снижалась, в последние годы наблюдается локальное увеличение содержания трития в окружающей среде как результат работы атомных электростанций.

В процессе распада тритий (3H) превращается в положительно заряженный изотоп гелия-3 с испусканием электрона и антинейтрино. Максимальный пробег образующихся при распаде бета-частиц (электронов) в воздухе 5,8 мм при 20?С, в биологической ткани — 6,5 мкм. Бета-частицы трития полностью поглощаются роговыми слоями кожи, так что внешнее облучение организма тритием и его соединениями не представляет опасности. Опасно его попадание в организм через кожу, легкие или при приеме пищи и воды и распад уже в организме. Являясь изотопом водорода, тритий химически ведет себя так же, как и нерадиоактивный водород (протий), и поэтому способен замещать его во всех соединениях с кислородом, серой, азотом, легко проникая в протоплазму любой клетки. В этом случае распад трития способен серьезно повредить внутриклеточные структуры, включая генетический аппарат клеток.

Предложенный красноярскими учеными подход переводит понимание токсических эффектов на уровень элементарных физико-химических процессов

Важную роль в физико-химических процессах, сопровождающих распад трития, играет перераспределение электронной плотности в среде. При распаде трития возникает бета-частица и положительно заряженный ион гелия-3. Последняя частица чрезвычайно активна, она склонна к акцептированию электрона из окружающей среды (например, ближайшей органической молекулы) с образованием устойчивой оболочки инертного газа. При этом инициируются катион-радикалы различной активности. Таким образом, продукты бета-распада трития способны запускать (или активизировать) цепи переноса заряда/электрона в биохимических процессах. В результате описанных процессов локальное воздействие при распаде трития может быть достаточно эффективным. Поэтому изучение биологических эффектов трития является одной из актуальных задач современной биофизики и радиобиологии и имеет практическое значение для безопасного развития атомной индустрии.

Словарь

Флуорофор — фрагмент молекулы, придающий ей флуоресцентные свойства.

Пептид, полипептид, белок —

Аминокислоты способны соединяться связями, которые называются пептидными, при этом образуется полимерная молекула. Если количество аминокислот не превышает 10, то новое соединение называется пептид; если от 10 до 40-50 аминокислот — полипептид, если аминокислот больше — белок.

Грей — единица поглощенной дозы ионизирующего излучения в Международной системе единиц. Доза равна одному грею, если в результате поглощения ионизирующего излучения вещество получило один джоуль энергии на один килограмм массы.

Аминокислоты обычно встречающиеся в белка

    Сколько аминокислот содержится обычно в белках Какие аминокислоты встречаются чаще всего Почему возможно существование такого огромного количества белков  [c.296]

    Различия между аминокислотами связаны с природой группы К. На рис. 25.3 показаны структурные формулы 20 аминокислот, обнаруженных в большинстве белков. Хотя некоторые аминокислоты распространены больше других, в крупных белках обычно встречается подавляющая часть всех этих аминокислот. [c.444]

    Сера широко распространена в биологических системах. Она входит в состав большинства белков в качестве компонента аминокислот цистеина и метионина (см. разд. 25.2). В отличие от нее селен редко встречается в биологических системах. Лишь недавно было обнаружено, что человеческий организм нуждается в потреблении некоторого количества этого элемента. Селен обнаружен в микроскопических количествах в большинстве овощей, особенно в шпинате. Количество селена, необходимое человеческому организму, ничтожно мало. В концентрациях, намного превышающих потребности человеческого организма, селен токсичен. Его соединения ядовиты, и если они оказываются летучими, то обычно обладают чрезвычайно неприятным запахом. [c.309]

    В белках всех живых организмов обычно встречается только 20 различных типов аминокислот, которые указаны в табл. 21-5. Некоторые из них имеют углеводородный состав, например валин (Вал), лейцин (Лей), изолейцин (Иле) и фенилаланин (Фен). Гидрофобные группы молекул всегда более устойчивы, если их можно удалить из водного окружения. Поэтому белковые цепи в водном растворе складываются в молекулы, у которьгх такие группы обращены вовнутрь. Некоторые остатки аминокислот оказываются заряженными например, аспарагиновая (Асп) и глутаминовая (Глу) кислоты входят в белки в ионизованной форме и несут на себе отрицательный заряд, а основания лизин (Лиз) и аргинин (Apr) при pH 7 положительно заряжены. Несмотря на то что некоторые другие группы, например аспарагин (Асн), глутамин (Глу) и серии (Сер), незаряжены, они имеют полярность и поэтому совместимы с водным окружением. Одним из наиболее важных факторов, определяющих свертывание белковой цепи в глобулярную молекулу, является устойчивость, достигаемая при ориентации гидрофобных групп вовнутрь молекулы, а заряженных групп-наружу. Хотя каждый из двух оптических изомеров, показанных на рис. 21-12, пред- [c.314]

    Пространственное строение решающим образом влияет на свойства и биологические функции органических веществ, участвующих в процессах жизнедеятельности. Большинство таких веществ оптически активны и встречаются в природе обычно в одной из антиподных форм это относится к белкам и образующим их аминокислотам, нуклеиновым кислотам, сахарам, стероидным гормонам, природным оксикислотам, ферментам, витаминам и др. Свойства природного каучука тесно связаны с определенной геометрической конфигурацией его полимерной цепи. Еще большее значение имеет в рассматриваемой области конформация, в особенности если речь идет о таких полимерах, как белки и нуклеиновые кислоты. Ни один вопрос биохимии не может быть решен на современном уровне без тщательного учета стереохимических факторов. [c.623]

    В природе существует около 300 аминокислот, однако в белках обнаружены только 20 из них. В результате полного гидролиза белков высвобождается 20 Ь-а-аминокислот (табл. 3.2). Одни и те же 20 аминокислот присутствуют в белковых молекулах всех форм жизни—растений, животных и микроорганизмов. Почему это так—мы поймем позже, когда будем обсуждать универсальную природу генетического кода (гл. 30). Однако в ряде белков встречаются производные некоторых аминокислот, образующиеся уже после включения обычных аминокислот в молекулу белка (табл. 3.4). [c.21]

    Настоящая глава посвящена рассмотрению природных аминокислот. Из них первыми стали известны аспарагин, открытый в 1806 г., и цистин, открытый в 1810 г. Начиная с этого времени было обнаружено существование более 80 аминокислот. Кривая, изображенная на фиг. 1 (пунктир), показывает, что наибольшее число новых природных аминокислот открыто за последние 10 лет. Вместе с тем после 1935 г., в котором был открыт треонин, не найдено ни одной новой аминокислоты, входящей в состав белков, что видно из сплошной кривой, также изображенной на фиг. 1. Аминокислоты, обычно обнаруживаемые в белковых гидролизатах, рассматриваются в следующем разделе. Те аминокислоты, которые редко встречаются в белках, и аминокислоты, найденные в составе соединений других типов или в свободном состоянии, обсуждаются в последних разделах настоящей главы. [c.10]

    Все белки состоят из большого числа строительных блоков — молекул аминокислот. Обычно в составе природных белков встречается около 20 различных аминокислот. Отдельные их молекулы соединяются в цепи, образуя так называемые полипептиды [c.98]

    Кроме этих, в современных белках встречаются и некоторые другие, менее распространенные аминокислоты. Очевидно, во времена неорганического фотосинтеза вполне могли возникать многие другие, сходно построенные аминокислоты. В период возникновения предбиологических систем, конечно, создавались самые разнообразные аминокислоты. По тем или иным причинам в ходе дальнейшего развития они постепенно вымерли . Не исключено, что некоторые малораспространенные сейчас аминокислоты раньше встречались гораздо чаще, а то и были преобладающими. Все обычные аминокислоты и большинство редких являются левовращающими, т. е. вращают плоскость проходящего через них поляризованного света влево. Но некоторые менее распространенные аминокислоты являются правовращающими. [c.99]

    Наиболее важными для жизни органическими соединениями являются белковые вещества. Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с -каким-либо белковым телом (Энгельс). В состав белков, кроме углерода (50—55%), водорода (6,5—7,5), кислорода (19—24) и азота (15—19), входит обычно сера (до 2,5%), а иногда и некоторые другие элементы (Р, Fe, u и т. д.). Структурные формулы природных белковых веществ известны только для отдельных их представителей. Изучение продуктов их распада показало, что основную роль при образовании белковых молекул играют органические соединения, содержащие в своем составе группы Nh3 и СООН, так называемые аминокислоты. Соединения эти, характеризующиеся одновременным наличием у них функций основной (из-за группы ЫНг) и кислотной (из-за группы СООН), способны присоединяться друг к другу, образуя сложные частицы, приближающиеся по свойствам к молекулам простейших белков. Таким образом, искусственный синтез важнейших натуральных белков еще не осуществлен, но на пути к нему уже сделаны некоторые важные шаги. [c.541]

    Белки — это сложные вещества, в состав которых входят углерод, водород, кислород, азот, сера и фосфор. В природных условиях белки легко разрушаются до исходных мономеров и аминокислот. Поэтому в неживой природе вместо высокополимерных соединений белка встречаются обычно их мономерные структурные единицы — аминокислоты. Содержание аминокислот в современных морских осадках составляет примерно 0,5 мг/л. В осадочных породах аминокислоты определены в остатках раковин моллюсков, костей рыб и т. д. Одна часть ископаемых аминокислот связана с полимерами небелкового характера (гуминовыми веществами), другая находится в адсорбированном состоянии. По-видимому, наиболее устойчивы нейтральные аминокислоты, например р-аланин НгМ—СНг—СНг— -СООН. [c.211]

    НПр а-Аминокислоты (ь-конфигурация) — важнейшие составные части пептидов и белков. Встречаются и другие аминокислоты (Р-аланин, 4-аминомасляная кислота и др.). Любому живому организму необходимы определенные аминокислоты, некоторые из них являются незаменимыми и не могут быть синтезированы в организме из обычно доступных веществ. Человеку необходимо 9 таких аминокислот. [c.341]

    Всем живым организмам помимо источников углерода, кислорода и энергии необходим еще и источник азота. Азот требуется для биосинтеза аминокислот, а также пуриновых и пиримидиновых оснований, т. е. тех азотсодержащих строительных блоков, из которых затем производится сборка белков и нуклеиновых кислот. И здесь мы встречаем уже знакомые нам различия живые организмы сильно различаются в зависимости от того, в какой химической форме способны они усваивать азот. Почти все высшие животные должны получать по крайней мере часть необходимого им азота в виде аминокислот. Например, в рацион человека и белой крысы 10 из 20 обычных аминокислот должны входить в готовом виде, потому что их организм не способен синтезировать эти аминокислоты из более простых предшественников. Растения могут обычно использовать в качестве единственного источника азота аммиак или растворимые нитраты. Лишь сравнительно немногие организмы обла- [c.377]

    Однако, прежде чем говорить о распространении или о структурных и функциональных особенностях отдельных полисахаридов, следует, вероятно, сказать несколько слов об общем состоянии структурных исследований в этой области. В последние годы здесь достигнуты большие успехи. Ежегодно удается выделить 10—20 новых полисахаридов. Определение последовательности моносахаридов в полисахаридах в некоторых отношениях легче, а в некоторых — труднее, чем определение последовательности мономеров в полипептидах или нуклеиновых кислотах. Легче оно главным образом потому, что полисахариды обычно построены из относительно небольшого числа повторяющихся единиц и каждый мономер повторяется на протяжении всей молекулы регулярным образом. В противоположность этому индивидуальные аминокислоты или нуклеотиды, по-видимому, распределены беспорядочно или почти беспорядочно в молекулах соответствующих полимерных соединений. Если полисахарид строго регулярен, то определения структуры повторяющейся единицы и молекулярного веса полимера достаточно для установления его полной первичной структуры. Однако в большинстве случаев встречаются некоторые особенности (например, наличие в молекуле точек разветвления), которые в значительной степени усложняют задачу. Главным осложняющим фактором в химии полисахаридов является наличие нескольких типов связей между остатками моносахаридов. В отличие от белков, в которых все аминокислотные остатки связаны пептидными связями, и от нуклеиновых кислот, в которых нуклеотиды всегда соединены между собой 3, 5 -фосфодиэфирными связями, молекулы полисахаридов могут содержать различные связи а-(1 2), р-(1 3), а-(1 4) и т. д. Что касается числа типов мономерных единиц в отдельных полисахаридах, то в этом последние более сходны с нуклеиновыми кислотами, чем с белками в пределах одной молекулы полисахарида редко встречается более четырех типов мономеров. Стоит отметить как общее правило, что установить последовательность мономеров в полимере, содержащем малое число типов мономерных звеньев,. гораздо труднее при большом числе типов эта задача решается проще. [c.265]

    Характерно, что молекула глицина включает в себя группу ЫНа наряду с группой СООН, присущей карбоновым кислотам. Некоторые аминокислоты, кроме того, содержат серу . Б молекулах аминокислот встречаются не только простые углеродные цепи, но и ароматические кольца, в том числе с гетероатомами. Всего к настоящему времени выделено из белков и исследовано около 30 аминокислот. Из них по меньшей мере десять незаменимы для питания человека. Организм нуждается в них для построения своих белков и сам не может их синтезировать. Белки животного и особенно растительного происхождения обычно содержат не все необходимые для жизнедеятельности аминокислоты в достаточном количестве, поэтому белковое питание человека должно быть по возможности разнообразным. Выходит, что наша склонность к разнообразной пище научно обоснована. [c.265]

    Химический анализ показал, что разница в структуре белка соответствует и разнице в аминокислотном составе корпускулярные белки содержат все аминокислоты. Набор аминокислот, входящих в состав фибриллярных белков, значительно беднее. Некоторые или вообще не встречаются в фибриллярных белках, или содержатся в очень малых количествах. Обычно всего три-четыре аминокислоты составляют основную массу полипептидных цепей этих белков. [c.56]

    За исключением глицина, все аминокислоты имеют асимметрический атом углерода, причем в белках у живых организмов обычно встречаются только левовращающие (Ъ-формы)аминокислоты. Ь-Аминокислоты способны попро-шествии больщого периода времени превращаться в рацемическую смесь Ь- и В-форм. Скорость рацемизации зависит от конкретного строения аминокислоты. Для аспарагиновой (а-аминоянтарной) кислоты удалось установить константу скорости рацемизации путем определения возраста костей [c.481]

    Среди обычных для белков аминокислот есть и вторичные аминокислоты (т. е. иминокислоты — -пролин и гидрокси- -пролин) кроме того, в некоторых природных пептидах встречаются У-ме-тильные производные некоторых простых аминокислот. Два основных следствия замены протона группировки N—Н на углерод состоят в том, что, во-первых, такая группировка уже не может принимать участие в водородной связи, стабилизующей конформацию (что делает, например, пролин неспособным к участию в образовании а-спирали) и, во-вторых, придает относительно повыщенную устойчивость ис-амидной связи в случае третичных амидов. [c.429]

    Даже в тех случаях, когда асимметрические центры находятся близко друг к другу, асимметрическая индукция для простых молекул редко достигает 100 %. Однако в биохимических системах асимметрический синтез осуществляется с высокой степенью эффективности. Фотосинтез глюкозы (ХЬУ ) в растениях из двуокиси углерода и воды дает исключительно с-энан-тиомер. ь-Энантиомер не встречается в природе и не усваивается животными организмами. Аналогичным образом все входящие в состав белков а-аминокислоты, которые могут обладать асимметрией, имеют ь-конфигурацию. п-Аминокислоты обычно не встречаются в природе. [c.534]

    Наконец, следует остановиться на предположении, высказанном рядом исследователей относительно того, что биологическая активность антибиотиков — полипептидов, а также и некоторых других антибиотиков каким-то образом связана с наличием в их молекулах составных частей, имеющих пространственную конфигурацию, противоположную той, которая обычно встречается в веществах природного происхождения. Действительно, в настоящее время известно, что в состав пенициллинов входит -диметилцистеин, тогда как в белках найден только /-цистеин. Извгстно также, что оба моносахарида, в одящие в состав молекулы стрептомицина (N-мегилглю-козамин и стрептоза), принадлежат к /-ряду, тогда как встречающиеся в природе моносахариды обычно относятся к rf-ряду. В этой главе уже подчеркивалось, что в состав трех важнейших антибиотиков — полипептидов (грамицидина С, тироцидина и грамицидина) входят некоторые rf-аминокислоты, тогда как обычно в природных продуктах встречаются /-аминокислоты. Интересно отметить, что в состав антибиотика совершенно другою типа — глиотоксина входит остаток i/ аланина. [c.196]

    ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА. Аминокислота. НООССНгОНгСПКНзХ ХСООН. Плохо растворима в воде. Очень легко синтезируется в ор-ганизл1е животных. Занимает важное место в азотном обмене микробного, растительного и животного организмов и выполняет роль связующего звена в обмене углеводов и белков, а также жиров и белков. В растительных кормах обычно встречается в количествах, удовлетворяющих потребности животных. [c.74]

    В настоящее время интенсивно развиваются методы автоматического анализа аминокислот. Основы этих методик заложены Спакманом и сотр. [186], которые использовали в своей работе метод ионообменной хроматографии на сильнокислотных катионитах, разработанный Муром и 111тейном [126]. В настоящее время ведутся поиски способов ускорения анализов и совершенствуются анализаторы (см. гл. 8). Разрабатывается техника анализа белков и продуктов гидролиза пептидов, а также физиологических жидкостей. Анализ соединений первой группы проще, поскольку он предусматривает разделение лишь тех 18—20 аминокислот, которые обычно встречаются в продуктах гидролиза пептидов. Анализ физиологических жидкостей слож- [c.305]

    Чтобы определить современное отношение к этому перечню, необходимо, кроме того, различать две группы аминокислот, а именносвободном состоянии в организмах высших животных, либо в бактериальных белках. В первом случае метод хроматографии на бумаге позволил определить полный состав большого числа белковых гадролизатов, причем присутствие в таких гидролизатах еще неизвестной до сих пор аминокислоты становится все менее вероятным. Основная задача, следовательно, состоит не в расширении перечня обычно. встречающихся аминокислот, а в том, чтобы снова критически проанализировать те аминокислоты, которые уже включены в этот список. В 1931 г. Викери и Шмидт [1] насчитывали двадцать две аминокислоты. Эти авторы не приняли во внимание цистеина, который действительно содержится в целом ряде белков, но включили в список дииодтирозин и тироксин, идентифицированные до сих пор только в тироглобулине. Необходимо, следовательно, уменьшить число аминокислот, первоначально приведенное Викери, до двадцати одного. Два года спустя Шмидт увеличил эту цифру до двадцати двух, предложив добавить к списку норлейцин [2]. Затем была, невидимому, окончательно отвергнута -оксиглутаминовая кислота Дэкина, а существование в белках норлейцина стало весьма сомнительным [3]. Поэтому мы должны ограничить перечень двадцатью обычно встречающимися аминокислотами, причем эта цифра никогда, вероятно, не будет значительно изменена. В число 20 аминокислот не включены аспарагин и глутамин, так как они не встречаются в химических белковых гидролизатах. Этот специальный случай будет рассмотрен на стр. 108. [c.102]

    Окоигвролин, упомянутый выше в группе обычно встречающихся аминокислот, в действительности был найден только в желатине и в коллагенах однако эти белки широко распространены и содержат значительное количество окшпролина (14%). Ниже будут рассмотрены те аминокислоты, которые встречаются реже. [c.109]

    За исключением аминокислоты глицина, все остальные а-аминокис-лоты — оптически активные вещества, так как в их молекулах имеется асимметрический атом углерода. Аминокислоты, входящие в состав всех белков, а также встречающиеся в живых организмах в свободном виде (природные аминокислоты), относятся к -ряду. Одни из этих аминокислот являются правовращающими, другие — левовращающими. В оптические антиподы природных аминокислот -ряда входят аминокислоты D-ряда. Эти аминокислоты получаются путем синтеза, в природе же они встречаются редко. Они не входят в белки и очень редко встречаются в свободном состоянии в ортанизмах. Для правильной ориентировки в оптических свойствах естественных аминокислот обычно к букве L добавляют знак -Ь для обозначения правого вращения и знак — — для левого вращения. [c.18]

    Те белки цитозоля, которые должны быстро разрушаться, несут сигналы, включаюш,ие ответственный за их деградацию протеолитический механизм. Один из таких сигналов чрезвычайно прост и представляет собой всего лишь первую аминокислоту в полипептидной цепи. Аминокислоты Met, Ser, Thr, Ala, Val, ys, Gly и Pro, когда они находятся на N-конце, являются стабилизирующими, а остальные 12 аминокислот вызывают иротеолитическую атаку. Эти дестабилизирующие аминокислоты практически никогда не встречаются на N-конце стабильных белков цитозоля. Однако они часто присутствуют на N-конце белков, переносимых в другие компартменты, например, в ЭР. Поскольку цитозольный протео литический механизм отсутствует в полости ЭР или аппарата Г ольджи. такие белки в своих компартментах обычно являются долгоживущими. Дестабилизирующая N-концевая аминокислота таких нецитозольных белков может служить в клетке для удаления гех копий, которые направляются ошибочно молекулы, которые нельзя быстро перенести из цитозоля, сразу разрушаются. Подобный же код, состоящий из одного аминокислотного остатка, видимо, существует у бактерий, где также вызывает быструю деградацию специфических белков [c.21]

    В некоторых микроорганизмах синтез пептидной связи происходит по более простому, примитивному, механизму. В этом случае пептидный синтез идет очень эффективно, хотя и в отсутствие высокоупорядоченного синтезирующего аппарата, обеспечиваемого структурами рибосомы и тРНК. Поэтому таким путем синтезируются лишь короткие белки (полипептиды), например грамицидин S [5]. Грамицидин S считается интересным антибиотиком по нескольким причинам. Во-первых, он содержит фенилаланин в D-конфигурации. d-Аминокислоты встречаются в природе очень редко, а в белках присутствуют только ь-аминокислоты. Во-вторых, грамицидин S содержит аминокислоту орнитин, которая обычно не входит в состав белков. [c.61]

    Впрочем, суидествует также ряд просто построенных азотсодержащих природных оснований, которые из дидактических или иных соображений обычно не причисляют к алкалоидам и рассматривают в других разделах химической систематики. Например, такие простые амины, как метиламин, триметиламин и т. д., хотя они и нередко встречаются в природе, целесообразно расс.матривать в связи с другими алифатическими аминами так поступили и мы в этой книге. Мы не относили к алкалоидам и алифатические аминокислоты, многие из которых имеют явно выраженный основной характер, и этим основным веществам белков отвели место в первой части книги, где описываются алифатические соединения. Наконец, раньше уже были частично описаны (стр. 377 и сл.) различные основные соединения, получающиеся в результате простых превращений аминокислот, а также протеиногенные амины и бетаины. Эти последние группы являются переходными от простых азотсодержащих соединений к собственно алкалоидам отдельные протеиногенные амины, например тирамин, и многие бетаины (стахидрин, тригонеллин и др.) рассматриваются в разделе алкалоидов. [c.1055]

    Глюкозиды — группа веществ, состоящих из сахара (обычно глюкозы) и какого-либо вещества неуглеводной природы, напр, спирта. Г. встречаются во многих растениях и нередко придают им горький вкус (напр., амигдалии). Глюкопротеиды — сложные белки, представляющие собой соединения белков с углеводами. К числу Г. относят многие слизи. При гидролизе Г. распадаются на аминокислоты, углеводы и их производные, а иногда и на некоторые кислоты (серную, уксусную и др.). [c.42]

    Следующей задачей при определении строения пептидов является установление характера связи и последовательности аминокислотных остатков в молекуле пептида или белка. Эта задача, трудно выполнимая в настоящее время для белков с большим молекулярным весом, облегчается тем, что в природе встречается значительное число относительно низкомолекулярных соединений, представляющих собою пептиды. Виланд предлагает различать три группы природных пептидов олигопептиды, состоящие из 2—10 аминокис/ют, полипептиды, состоящие из 10—100 аминокислот, и макропептиды, к которым относятся собственно белки. Изучение природных пептидов представляет собой важный этап в подходе к изучению строения белка. Исследование обычно начинают с определения числа цепей, входящих в состав объекта изучения. Для этого пользуются одним из ранее приведенных методов, например диннтрофенилированием, действием азотистой кислогы или аминопептидазы для определения Н-концевой аминокислоты и восстановлением, гидразинолизом или действием карбоксипептидазы для определения С-концевого остатка (см. стр. 510 и далее). [c.514]

    Исследование структурных и конформационных свойств индивидуальной полипептидной субъединицы обычно ведется по трем аспектам рассматриваются первичная, вторичная и третичная структуры, как это было предложено Линдерстрем-Лангом [И]. Организмы используют для синтеза белков основной набор из 20 аминокислот (см. гл. 23.2). Необычные аминокислоты, которые эпизодически встречаются в белковых структурах, часто являются результатом химической модификации простетической группы гема (остатки 70—80) они остались неизменными в процессе эволюции, тогда как другие части молекулы играют, по-видимому, меньшую роль для спецификаций, особенно остатки, не участвующие в агре- [c.222]

    В высших растениях, особенно среди представителей семейств крестоцветных, резедовых, ирисовых и тыквенных, найдены четыре л-карбоксизамещенные ароматические аминокислоты (30) — (33) [23—24]. Эти кислоты входят в большую группу аминокислот, обнаруженных в высших растениях, и обычно не встречаются в составе белков. Химические свойства и биогенез этих аминокислот широко изучались, и пути нх биосинтеза в общих чертах представлены на схеме (14). Согласно предложенной схеме, изохоризмовая кислота (28), образующаяся из хоризмовой кислоты (9), перегруппировывается в соединение (29) по реакции, которая формально аналогична орто-кляйзеновской перегруппировке, катализируемой хоризматмутазой [25]. Аминокислоты (30) и (31) затем образуются из (29) подобно тому, как .-фенилаланин (10) и .-тирозин [c.695]

    Внутримолекулярная водородная связь приводит к образованию другой стабильной конформации белка — правой ос-спирали Виток а-спирали содержит 3,6 аминокислотных остатка, каждая К-Н связь полипептидной цепи связана водородной связью с С=0 группой четвертой от нее аминокислоты (рис 25 2) а-Спираль встречается очень часто Например, а-кератин шерсти является а-спиралью на 100%, миоглобин и гемоглобин — на 75%, сывороточный альбумин — на 50% Природные белки обычно представляют собой комбинации а-спиральных, /3-складчатых и неспирали-зованных участков в различных соотношениях Теория вторичной структуры белков (Л Полинг, Р Кори, 1951, Нобелевская премия 1954 г) позволила методами рентгенострук-гурного и кристаллографического анализов определить [c.883]

    N-Moнoмeтил-a-aминoки лoты ( иминокислоты ) широко распространены. Например, саркозин (Ы-метилглицин) является метаболически важным соединением, а многие другие производные (которые обычно называют полусистематическими названиями) встречаются в свободном виде и в природных продуктах, особенно в антибиотиках. Эти соединения можно получить из свободных а-аминокислот (схема (25) [73], и несмотря на некоторую рацемизацию, этот метод получил широкое распространение. Последовательность реакций, указанная на схеме (26), по-видимому, лишена этого недостатка. В природе широко распространены также циклические Ы-моноалкил-а-аминокислоты (циклические иминокислоты). Мы уже упоминали особый случай пролина в белках, однако его высшие и низшие гомологи (пипеколовая и азетидин-2-карбоновая кислоты соответственно) и многочисленные другие производные [75] также присутствуют в природе. [c.245]

    Кроме аминокислот многие другие ор-гмические биомолекулы аминокислот также обладают хиральньши свойствами и содержат один или большее число асимметрических атомов углерода. Примером таких соединений может служить широко распространенный сахар глюкоза, в молекуле которой содержится не менее пяти асимметрических атомов углерода. В живых организмах хиральные молекулы присутствуют обычно только в одной из двух возможных форм. Так, аминокислоты, и в частности аланин, встречаются в белках только в одной хи-ральной форме. Аналогичным образом глюкоза, основная структурная единица крахмала, обнаруживается в биологических объектах только в одной из своих многочисленных хиральных форм. Наоборот, когда химик в лабораторных условиях синтезирует органическое соединение с одним асимметрическим атомом углерода, используя обьиные небиологические реакции, с равной вероятностью образуются обе возможные хиральные формы, в результате чего получается эк- [c.64]

    Как было показано выше, обычно кирп ич1ика1ми, из которых строятся белки, являются Ь-аминокислоты. Однако в некоторых бактериях встречаются О-ами-нокислоты. [c.138]

    Многие вещества, встречающиеся в растительных или животных организмах, способны существовать более чем в одной стерео изомерной форме однако обычно эти формы могут встречаться раздельно, а некоторые из них могут вообще не еуществовать в природных продуктах. Сохранение одной какой-либо стереО изомерной конфигурации в процессе многочисленных превращений, непрерывно протекающих в результате обмена веществ в клетках, связано с селективным действием энзимов. В современных теориях энзиматического действия делается предположение, что энзим образует с соединением, на которое он действует (т. е. с его субстратом), комплекс энзим-субстрат, который затем распадается на свободный энзим и продукты энзиматической реакции. Способность энзима различать стереоизомеры означает наличие согласующейся стереоизомерии в точках присоединения, или активных центрах, поверхности энзима. Эта мысль становится вполне приемлемой, если мы вспомним, что.энзимы во своей химической природе являются белками и, следовательно,.построены в значительной мере из аминокислот, обладающих Д.-конфигурацией. [c.611]

    При использовании ферментов возможны различные пути. Обычно они основаны на том, что в живых организмах ферментативные системы реагируют с тем энантиомером, который встречается в природе. Например, Пастер обнаружил, что грибок плесени Peni illium glau um разрушает природную (-f)-винную кислоту, а не (—)-энантиомер, не встречающийся в природе. Если в синтетическую ( )-винную кислоту внести эту плесень, то разрушаются молекулы ( + )-кислоты и в растворе остаются молекулы (—)-кислоты таким путем из ферментированной смеси получают чистую —)-кислоту. Причина, по которой хиральный фермент реагирует только с одним из двух энантиомерных субстратов, была объяснена выше. В другом случае вместо разрушения одни из двух энантиомеров подвергается химическому превращению. Например, при расщеплении синтетических а-аминокислот на оптически активные аминокислоты (из которых построены все природные белки) рацемическую кислоту сначала ацилируют и получают рацемическую ациламинокислоту. Последнюю затем гидролизуют в присутствии фермента ацилазы, получаемого из почки свиньи. Ферментативный гидролиз затрагивает только ацетильные производные природных (обычно S) аминокислот эти аминокислоты получаются таким образом в свободном состоянии и легко отделяются от оставшихся ацетильных производных R-аминокислот. Свободные R-аминокислоты можно получить гидролизом оставшихся R-ацетиламино-кислот обычными химическими методами (например, в присутствии соляной кислоты). [c.31]

---

Факты и идентификация, Контроль и предотвращение

Виды белок

В Канаде обитает 22 вида белок. Шесть из них обитают на земле, четыре живут на деревьях и две разновидности белок-летяги. У обыкновенных сусликов тонкие хвосты, они впадают в спячку зимой, тогда как древесные белки с пушистыми хвостами активны круглый год. Белки строят гнезда, живя на ветвях и в дуплах деревьев. Суслики делают наоборот, роют норы, чтобы поселиться под землей.Все белки используют свои хвосты для тени в теплую погоду, для тепла ночью или зимой и для уравновешивания при лазании или прыжках.

Деревянные белки

По всей Канаде можно встретить несколько видов древесных белок. К ним относятся восточные серые белки, белки Дугласа и лисички. Как следует из названия, серые белки водятся в восточной части страны и имеют различные оттенки серого или черного цвета с белыми кончиками. Белки лисиц являются наиболее распространенным видом в стране и могут быть идентифицированы по их красновато-коричневой окраске.Наконец, белки Дугласа живут в основном в западных провинциях и имеют черные полосы по бокам тела.

Древесная белка обычно вызывает повреждение, когда вредители проникают в дома для гнездования. Проникая через чердаки и дымоходы, вредители грызут изоляцию, электропроводку и опоры конструкций. Также известно, что они повреждают газоны, сады и клумбы. Кроме того, белки являются местом обитания паразитов, которых они могут распространять; Известно, что некоторые виды передают болезни, такие как чума, но это очень редко.

Восточно-серые белки

Среди многих видов белок в Канаде восточно-серые белки являются наиболее распространенными. Помимо характерного серого цвета, эти вредители могут иметь коричневый или черный мех. Длина хвоста равна длине тела, общая длина серых белок составляет от 40 до 50 см. Этот вид может перерабатывать белки желудей более эффективно, чем многие виды белок. В результате они часто покидают свои гнезда в поисках корма даже в холодную погоду, когда пищи не хватает, в отличие от других видов.Восточные серые белки можно найти по всему южному региону Канады, включая Квебек, Онтарио и Новую Шотландию.

Красные белки

Несмотря на свой небольшой размер, красных белок почти так же много, как и серых. Они встречаются по всей стране в таких местах, как Ньюфаундленд, Саскачеван и Юкон. Эти вредители, обитающие на деревьях, меняют свою шкуру в зависимости от времени года. В тепле их красноватый или серый мех имеет две черные линии на спине и белое пятно на животе.В холодное время года черные линии исчезают, а их белые животы становятся серыми. Белки имеют длину около 20 см во взрослом состоянии, а их хвосты отходят на 10 см от тела. Зимой вредители откладывают большие количества пищи в своих гнездах и не уходят на корм так часто, как другие виды белок в Канаде.

Внешний вид

Древесные белки, обитающие в Канаде, имеют размер от 10 до 70 см в длину. У них пушистый хвост, они искусные альпинисты и могут казаться ржавыми, коричневыми, серыми или черными.Суслики могут быть размером с белку дерева или значительно крупнее. У белок-летягов есть отличительные перепончатые структуры тела, которые позволяют им скользить с дерева на дерево.

Среда обитания, диета, жизненный цикл

Среда обитания

Суслики предпочитают травянистые среды обитания, такие как открытые поля, пастбища и парки, и обычно зарываются в землю, чтобы построить норы. И наоборот, белки-белки и летяги предпочитают густые леса и вьют гнезда высоко на верхушках деревьев.Поскольку присутствие человека обеспечивает белкам постоянную пищу и убежище, большинство видов также обычно гнездятся в жилых кварталах и вокруг них.

Беличьи гнезда

На деревьях встречаются беличьи гнезда двух видов: дреи и берлоги. Беличьи дреи строятся на внешней стороне деревьев, обычно на развилке ствола и ветке примерно в 30 футах от земли. Эти гнезда состоят из шара из неплотно сплетенных веток, листьев и травы. Из этих двух типов домовладельцы чаще всего встречаются с белками, так как большинство взрослых белок строят более одного.

С другой стороны, норы часто остаются незамеченными, потому что они построены внутри пустот, таких как дуплистые деревья или заброшенные колодцы. Эти более стабильные и защищенные гнезда используются круглый год и являются основным местом зимовки белок.

К сожалению, эти вредители не всегда остаются на улице, чтобы строить укрытия. Гнезда на чердаках – не редкость. Попав внутрь, белки могут грызть электрические провода или дерево и оставлять на нем помет. Они переносят паразитов, таких как клещи, блохи и клещи.Помимо укусов и раздражений, некоторые из этих паразитов являются переносчиками и могут передавать болезнетворные микроорганизмы. Домовладельцы обычно не догадываются, что у них есть беличье гнездо на чердаке, пока не услышат суету днем. Иногда белка может упасть и застрять за стеной, упорно царапаясь, пытаясь выбраться наружу.

Белки также гнездятся в дымоходах, что создает опасность пожара. Кроме того, наличие вредителей в дымоходах способствует распространению неприятных запахов.Если белка выпадает из гнезда в камин, это создает беспорядки, и решение этой проблемы непросто.

Белки зимой

Так же, как и люди, белки зимой остаются внутри и надевают много слоев одежды, чтобы справиться с холодом. Продолжительность спячки белки варьируется в зависимости от климата и вида. Некоторые виды выводятся из строя всего на несколько месяцев, в то время как суслик Ричардсона, уроженец Южной Альберты, Саскачевана и Манитобы, может впадать в спячку до семи-девяти месяцев.

С другой стороны, белки-летяги активны круглый год. Вместо того, чтобы впадать в спячку, они полагаются на защищенные норы на деревьях, запасы жира и тайники с едой, чтобы пережить холодную погоду. В мягкие зимы, когда вредители чаще бывают на улице, домовладельцы могут заметить, что белки выглядят дороже, чем их гладкие, теплые погодные условия. Это потому, что они накапливают слои жира, чтобы выжить в походах за пищей в холодных условиях.

Положения на выезд «белки»

Чтобы облегчить поиск еды зимой, белки часто создают запасы еды.Эти подземные запасы калорийных орехов и семян принимают разные формы в зависимости от вида. В то время как одна серая белка может создавать несколько тысяч захороненных тайников каждый сезон, красные белки работают вместе, чтобы создать одно общее кладбище. Помимо орехов, в холодную погоду вредители питаются насекомыми, птичьими яйцами, грибами и костями животных.

Диета

Хотя разные виды белок придерживаются слегка различающегося рациона, вредители в основном травоядны и питаются семенами, орехами, ягодами и желудями.Виды сусликов также дополняют свой рацион сельскохозяйственными культурами, в то время как деревья и белки-летяги, как известно, поедают различных насекомых, бабочек, мелких земноводных, птичьи яйца и детенышей. Дополнительные источники пищи включают грибок, сок и кору деревьев.

Жизненный цикл

Самки белок обычно рожают от одного до шести детенышей. Белки рождаются голыми и слепыми и остаются со своими матерями до двух месяцев. Созревание достигается примерно через девять месяцев, после чего молодые белки покидают свои гнезда, чтобы найти свои собственные территории.В дикой природе белки живут от 5 до 10 лет.

Почему у меня белки

По всей Канаде можно встретить более 20 видов древесных, летающих и сусликов.

Суслики предпочитают травянистые среды обитания, такие как открытые поля, пастбища и парки, и обычно зарываются в землю, чтобы построить норы.

Белки в основном травоядны и питаются семенами, орехами, ягодами, желудями, грибами, соком и корой деревьев.Некоторые суслики также питаются сельскохозяйственными культурами, в то время как белки-летяги также питаются насекомыми, молью, небольшими земноводными, птичьими яйцами и молодыми детенышами.

Однако, понимая, что они могут постоянно получать пищу и убежище рядом с людьми, большинство видов белок также гнездятся и кормятся в жилых кварталах и вокруг них.

Поскольку белки легко могут взбираться по зданиям, они часто проникают в дома, сараи и чердаки через вентиляционные отверстия или отверстия вокруг крыш. Попав внутрь, вредители пробираются между стенами, чтобы строить гнезда и выращивать детенышей.

Как я должен беспокоиться о белках

Суслики являются основными сельскохозяйственными вредителями и снижают урожайность сельскохозяйственных культур. В садах они оставляют опоясанные деревья и ямы вокруг лужаек, которые служат входами в норы.

Белки-летяги и деревья-летяги регулярно заходят в дома, грызут электропроводку, срывают изоляцию со стен и мешают жителям спать своим шумом.

Все виды белок могут быть переносчиками паразитов, распространяющих болезни, включая туляремию, тиф, чуму, стригущий лишай, болезнь Лайма, энцефалит и пятнистую лихорадку Скалистых гор.Белки также оставляют помет, следы жевания и материалы для гнездования по всему дому.

Загнанные в угол белки могут быстро стать агрессивными, поэтому пытаться поймать их чрезвычайно опасно. Чтобы безопасно и гуманно удалить белку, вам понадобится профессиональная служба борьбы с вредителями.

Как предотвратить вторжение белок

Постройте заборы над и под землей, закройте все входы в дома, удалите все нависающие ветви

Белки ведут ночной образ жизни

Белки активны в течение дня, за исключением белок-летягов, которые ведут ночной образ жизни.Спрятанные в темноте и высоко в деревьях, эти белки-планеры часто остаются незамеченными для людей. Поиск пищи, например насекомых, ягод, орехов и семян, является наиболее распространенным занятием для белок в ночное время. Хотя эти вредители редко проникают в дома, они иногда используют проломленные чердаки или пустые сараи в качестве укрытия от суровой погоды и хищников. В таких случаях домовладельцы могут слышать по ночам беличьи шумы, такие как пронзительный писк, постукивание и беготня по чердакам или по крышам. Некоторые виды белок охраняются законом.Поскольку отлов или удаление их может быть запрещено, жители не должны пытаться трогать или отлавливать белок. Свяжитесь со своим местным специалистом по дикой природе Orkin Canada, чтобы безопасно удалить белок, которых вы, возможно, слышали или видели у себя дома или на работе.

Когда у белок рождаются дети

У серых белок есть два периода размножения в год: один в середине лета, а другой – ранней весной. Молодняк обычно рождается в период с марта по апрель, а второй помет появляется примерно в июле или августе.Самки могут рожать от одного до девяти детенышей за раз, хотя обычно от трех до пяти. Каждый детеныш белки полностью зависит от своей матери в течение первых пяти-восьми недель развития и все это время остается рядом с гнездом.

Молодые матери ищут охраняемые территории, чтобы вырастить своих детенышей, поскольку гнезда на деревьях, которые они используют большую часть года, оставляют детенышей незащищенными от хищников. Именно в период родов белки часто приближаются к человеческим домам, иногда поселяясь за стенами или на чердаках, сараях и дымоходах.

Если домовладельцы находят на чердаке детенышей белок, вероятно, их не бросили. Скорее всего, мать ушла за едой. После отлучения от груди молодые начинают рисковать вместе со своими матерями в поисках более естественного убежища. Это важное соображение при попытке заблокировать повторный вход. Если младенцы окажутся в ловушке внутри, они не только умрут, но и мать будет яростно пытаться спасти их и, возможно, нанести структурный ущерб.

Опасны ли белки

Несмотря на свою симпатичную пушистую внешность, белки на самом деле могут нанести значительный ущерб строениям и садам.Они часто рискуют зайти на территорию в поисках фруктов и орехов, и их трудно заставить уйти, когда они найдут хороший источник пищи. Эти грызуны обычно роют норы во дворе, поедают растения и держатся подальше от желанных диких животных, таких как птицы.

Большинство домовладельцев не особо задумываются о присутствии белок во дворе, но быстро реагируют, когда их обнаруживают внутри дома. Эти вредители часто проникают на чердаки и прячутся через небольшие отверстия в стенах и сайдинге.Оказавшись внутри, они строят гнезда и прокусывают изоляцию, дерево и электрическую проводку. Это повреждение серьезно ухудшает структурную целостность древесины и создает опасность возгорания.

Как белки находят орехи? | BBC Wildlife Magazine

Почему белки зарывают орехи?

Красные и серые белки не могут найти достаточно еды каждый день зимой, и они умрут от голода, если не сделают соответствующие приготовления. Это означает, что нужно припрятать орехи, чтобы пережить зиму, но сначала они должны выбрать правильные: убирать еду – пустая трата усилий, если она не питательна и в хорошем состоянии.Грызуны распознают спелые орехи по запаху, так же как мы отличаем спелую дыню от твердой и безвкусной.

Евразийская рыжая белка ест орехи в Кэрнгормс, Шотландское нагорье. © BarbAnna / Getty

Белки также отвергают желуди и фундук, выдолбленные долгоносиками, личинки которых развиваются внутри защитной оболочки. Обращаясь с этими пустыми орехами, животные понимают, что они слишком легкие, и отбрасывают их в сторону – эксперименты показывают, что выдолбленные орехи, заполненные гипсом, заставят белок спрятать их подальше.

Осенью, когда в изобилии пищи, у белок есть много свободного времени, чтобы собирать орехи по одному в рот. Они выкапывают небольшую ямку в мягкой земле и зарывают добычу, похлопывая землю сверху, чтобы скрыть ее от птиц.

Серая белка с орехом. © Марко Поцци / Гетти

Как белки находят орехи?

Белки используют комбинацию подсказок, чтобы позже снова найти свои орехи. Во-первых, кеширование не случайное. Будет выбрано конкретное место – например, под большим дубом – и запомнится.Несколько белок также могут использовать одну и ту же заплату, что увеличивает вероятность того, что они случайно найдут хранящиеся орехи.

Когда белка возвращается через несколько недель, она всматривается в землю, ищет потревоженную почву и нюхает, чтобы уловить ореховый запах. Этот комплексный осмотр направлен на копание в тех местах, где с наибольшей вероятностью можно получить орех. Все, что упущено, превращаются в новые деревья, приносящие пользу будущим поколениям.

Белки могут даже найти закопанные орехи под снегом.© Энди Паркинсон / Библиотека изображений природы / Getty

Знаете ли вы?

Белки могут даже нюхать хранящиеся орехи под слоем снега.

Серые проводят больше времени в поисках пищи на земле, чем красные, поэтому выбирайте гораздо более широкий выбор кормов.

Серая белка (Sciurus carolinensis) ест орех в парке. © sines-design / Getty

---

У вас есть вопрос о дикой природе, на который вы хотите ответить? Отправьте свой вопрос по адресу wildquestions @mediate.co.uk или разместите его в Q&A, BBC Wildlife Magazine, Immediate Media Company, Eagle House, Bristol, BS1 4ST.

древесных белок – факты и информация о поведении

Привычки

Лисицы наиболее активны утром и ближе к вечеру, часто закапывая орехи на зиму. Лисицы обычно предпочитают гикори-дубовые леса, но на юге они населяют смешанные и сосновые леса, кипарисовые и мангровые болота. Они живут популяциями от 2 до 6 белок на 2 акра.

Серые белки активны круглый год, но наиболее продуктивны утром и вечером в засушливые дни. Они предпочитают лиственные или смешанные леса с ореховыми деревьями, особенно дубово-гикориевые леса и речные дна. Орехи закапывают по отдельности подальше от того места, где они были найдены. Часто серые белки не находят закопанные орехи, и деревья растут. Серые белки живут популяциями от 2 до 20 белок на акр.

Сосны активны круглый год, особенно утром и вечером.Однако иногда они активны и после наступления темноты. Они населяют все виды лесов, включая лиственные, хвойные или смешанные леса. Сосновые белки хранят зеленые шишки и орехи хвойных деревьев в тайниках, но грибы хранят индивидуально между ветвями деревьев. Они живут популяциями от 2 белок на 3 акра до 10 белок на акр.

Среда обитания

Белки-лисицы предпочитают дубово-гикориевые леса, но на юге они также встречаются в сосновых лесах, кипарисовых и мангровых болотах.В летние месяцы лисички устраивают гнезда из листьев на деревьях и часто зимуют в общей дупле.

Серые белки водятся в лиственных или смешанных лесах с ореховыми деревьями, особенно в дубово-гикориевых лесах и на дне рек. Летом серые белки гнездятся в дуплах деревьев или строят гнезда из листьев на ветвях. В зимние месяцы они, как известно, вторгаются в строения и дома в поисках места для зимовки. Сосновые белки часто водятся в любом лесу и обычно встречаются около зданий.Сосны обычно гнездятся в дуплах деревьев или гнездах из листьев, веток и коры. Белки попадают в дома, когда развитие уменьшает количество деревьев, доступных для гнездования.

Угрозы

Все три вида белки могут стать домашними вредителями, так как зимой часто попадают на чердаки; однако они редко представляют угрозу для здоровья домовладельцев. Внутри домов белки-деревья могут нанести значительный ущерб системам отопления и кондиционирования воздуха, если проникнут в помещения с электрооборудованием.Белки-деревья могут образовать дыры в сайдинге и повредить изоляцию чердака.

На открытом воздухе эти белки могут серьезно повредить электрические и телефонные кабели. Белки также могут прожевать дыры в сайдинге. Иногда белки уничтожают кормушки для птиц в погоне за птичьим кормом.

Белки могут укусить, когда их потревожат, и их следует оставить в покое. Примите меры предосторожности, чтобы не быть укушенным, а если укусила белка, обратитесь за медицинской помощью.

Белки и бурундуки | ЛАПЫ

Древесные белки и бурундуки – одни из самых известных представителей отряда грызунов.Их часто можно увидеть в городских районах и городских парках. Белки отделяются от других членов семейства беличьих, потому что они живут в основном среди деревьев, а не в норах, как суслики. Однако бурундуки проводят большую часть своего времени на земле, но они способны лазить по деревьям.

Более 30 видов белки и бурундука широко распространены в Северной Америке. В штате Вашингтон обитают девять из этих видов – семь местных видов: западная серая белка, белка Дугласа, красная белка, северная белка-летяга, наименьший бурундук, таунсендский бурундук и желто-сосновый бурундук; и два неместных или интродуцированных вида: восточная серая белка и восточная лисица.

Самая распространенная древесная белка в Западном Вашингтоне – это неместная серая белка восточная (Sciurus carolinensis) . Появившись в районе Сиэтла в начале 1900-х годов, он прочно обосновался в городах и пригородах. Западная серая белка (Sciurus griseus) в настоящее время является наименее распространенной белкой, встречающейся в Вашингтоне, и внесена в список находящихся под угрозой исчезновения в штате. Их сокращение объясняется утратой среды обитания, смертностью на дорогах, болезнями, конкуренцией с неместными белками и потерей генетического разнообразия.Они и все другие местные древесные белки и бурундуки находятся под защитой Вашингтона.

Описание

Верхний слой шерсти древесных белок, более темный, чем их подшерсток, варьируется по цвету от серого до красновато-коричневого оттенка Дугласа и красных белок. У них большие глаза и пушистый хвост. Северные летяги (Glaucomys sabrinus) имеют одну дополнительную особенность, которая отделяет их от других древесных белок: мембрану, соединяющую их передние и задние лапы, называемую патагиумом.Это позволяет им скользить, а не летать между деревьями.

Бурундуки намного меньше белок. Их мех от коричневатого до серого цвета, а на спине и голове у них есть белые или черные полосы. Как и у некоторых других видов грызунов, у бурундуков есть защечные мешочки с обеих сторон рта, которые они используют для транспортировки еды.

Знаете ли вы? Щечные мешочки бурундуков в полном объеме могут достигать размера их тела.

Экология

Среда обитания:
Белки и бурундуки встречаются в различных лесных средах обитания и, в зависимости от вида, в лиственных, хвойных или смешанных лесах.

Гнезда:
Белки строят детские гнезда в дуплах деревьев, заброшенных дуплах дятлов и подобных дуплах или строят гнезда чашеобразной формы на деревьях, чердаках и ящиках для гнезд. С другой стороны, бурундуки роют обширную систему нор для выращивания молодняка и хранения пищи.

Северная летяга

Развитие и структура семьи

Сезон размножения начинается в конце зимы.Все виды, за исключением белок-летягов и серых белок западной популяции, могут давать два помета в год в зависимости от условий и наличия корма. Средний размер помета – три, малыши рождаются голыми и слепыми. Молодые белки остаются в гнезде около шести недель.

Большинство видов бурундуков спариваются ранней весной, а затем снова в начале лета, производя выводки из четырех или пяти детенышей дважды в год. Птенцы выходят из норы в возрасте шести недель и через две недели расходятся.

Собирательство

Белки и бурундуки – приспособленцы-собиратели и едят разнообразную пищу, включая желуди, почки деревьев, ягоды, листья, веточки, насекомых, грибы и яйца. Однако семена и орехи являются их основным источником пищи.

Знаете ли вы? Ученые считают, что белки-летяги способствуют здоровью леса, распространяя виды грибов, которые помогают деревьям расти.

Поведение

Белки и бурундуки ведут дневной или сумеречный образ жизни, тогда как белки-летяги ведут ночной образ жизни.У них острое зрение с очень хорошим восприятием глубины, что помогает им определять расстояние при прыжках с ветки на ветку. Большинство видов также очень громко выражают тревогу и агрессию.

Белки и бурундуки хранят пищу, которую они позже выкапывают и съедают, когда пищевые ресурсы заканчиваются. Некоторые виды, такие как серые белки, разбрасывают свои тайники, в то время как другие, такие как бурундуки и красные белки, хранят свою добычу в более централизованном месте и защищают ее. Серые белки обладают высокоразвитой пространственной памятью и восстанавливают от 40 до 80 процентов своих тайников.Семена и орехи, которые они не выкапывают, весной прорастают и становятся деревьями, способствуя восстановлению леса.

Белки не впадают в спячку, но они часто остаются в своих гнездах в холодную или штормовую погоду, решаясь выбраться, когда им нужно найти пищу, которую они часто прятали возле своих гнезд. Однако бурундуки впадают в спячку и зимой медленно питаются запасами корма.

Знаете ли вы? Белки хранят от сотен до тысяч орехов и семян по всему лесу каждый год.

Жизнь с белками и бурундуками

Белки – приспособленцы, они используют все доступные им источники пищи и убежища. Они также могут причинить материальный ущерб, прогрызть электропроводку или опрокинуть кормушки для птиц. Лучший способ отпугнуть белок – изменить вашу собственность, чтобы сделать ее непривлекательной для них.

Не кормите белок
Не позволяйте белкам совершать набеги на кормушки для птиц, размещая их на расстоянии не менее шести футов от заборов, деревьев и зданий или подвешивая их под перегородками с крутыми куполами.

Не кладите им хлеб, попкорн или другие остатки еды. Даже если вам нравится кормить белок, у ваших соседей могут возникнуть проблемы с животными, и часто люди обращаются к вредным, бесчеловечным средствам для решения этих проблем.

Если белки переселились в дом
Белки, особенно взрослые самки, ищут отверстия для потенциальных мест для логова, а дом в плохом ремонте является приглашением к переезду. Грызущие, чтобы увеличить отверстия, белки могут проникать через небольшие пространства.Если вы подозреваете, что белка живет в стене или на чердаке, поищите вероятные проходы и прислушайтесь к характерным шорохам.

Предположим, что детеныши в гнезде с марта по сентябрь. Вам нужно подождать, чтобы запечатать гнездо, пока они не станут достаточно взрослыми, чтобы уйти самостоятельно. Если вы уверены, что молодые особи исчезли, вы можете начать убирать белок из помещения.

Напугайте их радиостанцией на переговорную станцию ​​или другим громким шумом или подождите, пока они не выйдут на улицу в течение дня.

Если вы не уверены, что все животные ушли, вы можете оставить одно отверстие открытым и снабдить его односторонней дверью с откидным клапаном, чтобы белки могли уйти, но не могли войти обратно. Оставьте дверь на несколько дней, прислушайтесь к активности и, если возможно, регулярно осматривайте пространство, пока не убедитесь, что белки ушли.

Как только вы убедитесь, что все животные вышли, закройте отверстия полудюймовой тканью или металлической прокладкой. Обязательно протяните уплотнение над отверстием как минимум на шесть дюймов во всех направлениях, чтобы белки не прогрызли его.

Если белка беспрепятственно бегает по вашей гостиной, спальне или офису, сначала закройте окружающие внутренние двери. Держите окна или внешнюю дверь открытыми и выйдите из комнаты, пока белка выберется наружу.

Не позволяйте им снова вселиться
Белки вернутся в здание с рыхлой, дырявой или гниющей обшивкой, досками и черепицей. Ремонт или замена необходимы для постоянной защиты здания от протечек. Кроме того, обрезайте ветви по сторонам и крышам зданий, чтобы облегчить доступ.

Защитите свой сад
Чтобы белки не сдирали кору или иным образом не повреждали деревья, оберните 24-дюймовый металлический цилиндр вокруг ствола не менее шести футов высотой и подрезайте нижние ветви. Иногда белки выкапывают луковицы, которые можно защитить, прокладывая проволочную сетку над почвой.

Белку Дугласа выпускают в дикую природу

Список литературы

Музей Берка. 1 февраля 2016 г. Млекопитающие Вашингтона: северная летяга.

eMammal. 1 февраля 2016 года. Серые белки и скаттер-накопитель.

Feldhamer G.A., Thompson B.C. И Чепмен Дж. (Ред.). (2003). Дикие млекопитающие Северной Америки, биология, менеджмент и сохранение (2-е изд.) . Балтимор, Мэриленд: Издательство Университета Джона Хопкинса.

Департамент рыб и дикой природы Вашингтона. 1 февраля 2016 г. Жизнь с дикой природой: древесные белки.

Департамент рыб и дикой природы Вашингтона. 1 февраля 2016 г. Жизнь в дикой природе: серая белка западная.

белок – знакомство с млекопитающими юными натуралистами

Несколько видов белок обитают в Техасе, но наиболее широко распространена белка лисица. Он предпочитает открытые, похожие на парк леса, где большие взрослые деревья затеняют лесную подстилку и мешают процветанию подстилки, но он может адаптироваться к различным лесным средам обитания. Он наиболее распространен в восточной трети штата, а в дикой природе встречается примерно одна белка на каждые два или три акра.Поскольку белочка обитает на площади не менее десяти акров в течение одного сезона и может покрывать сорок акров в течение года, территории нескольких территорий часто пересекаются. Белки нередко делятся запасами зимней еды.

Серая белка меньше и быстрее лисьей белки, а ее ловкость и пугливость дали ей второе имя – кошачья белка.

Желуди – самый важный осенний и зимний корм для лисиц. Орехи обеспечивают необходимую энергию, но содержат мало белка.Белки начинают есть гикори и другие орехи еще на стадии теста, пока орехи еще развиваются, и продолжают есть их по мере созревания, закапывая их до тех пор, пока запасы не закончатся. Весной и летом белки также поедают насекомых, почки, зеленые побеги, фрукты и семена. Плоды дают энергию, а насекомые и семена – необходимый белок. Еще одна любимая еда – грибы, если они есть в наличии. Белки кормятся в основном рано утром и поздно днем. Взрослая лисица весит менее двух фунтов и в среднем составляет около двадцати дюймов в длину от кончика носа до кончика хвоста.Хвост, который обычно составляет менее половины его общей длины, имеет цвет корицы с примесью черного. Мех на теле коричневато-серый сверху с красновато-желтым низом.

Когда злоумышленник приближается, белочка обычно прячется, а не убегает. Он будет лежать неподвижно или прятаться на обратной стороне дерева или ветки, выглядывая вокруг, чтобы отслеживать местонахождение злоумышленника. Если злоумышленник начинает перемещаться вокруг дерева, лисица также меняет свое положение, так что конечность или все дерево остается между собой и любой возможной опасностью.

Лисицы кормятся в основном рано утром и в конце дня.

Старшие самки обычно размножаются дважды в год (январь-февраль и снова май-июнь), но более молодые самки размножаются только один раз. Полые деревья являются предпочтительными логовами и питомниками, но если их нет, лисичка построит внешнее гнездо из веток и листьев, срезанных с дерева. Это шарообразное гнездо будет иметь диаметр от двенадцати до двадцати дюймов, окружая внутреннюю полость шириной от шести до восьми дюймов.Через шесть или семь недель после размножения рождается от двух до четырех беспомощных детенышей. Они слепые, почти голые и медленно развиваются. Их глаза открываются в пять недель, но они не вылезают из гнезда по крайней мере семь или восемь недель. Они не вылезают из своего гнездового дерева, пока им не исполнится около десяти недель. К трем месяцам они могут сами о себе позаботиться. В десять или одиннадцать месяцев они достигают половой зрелости, и цикл может начаться снова.

Около 90 процентов белок в Восточном Техасе – это другой вид, серые белки.Они во многом похожи на белку-лисицу, но в остальном они совершенно разные. Серая белка более общительна, чем лисица, и ее чаще можно встретить группами. Он меньше – около фунта в весе и всего семнадцать дюймов в длину от кончика носа до кончика хвоста. Он быстрее, а его ловкость и нервозность дали ему второе имя – кошачья белка. Он пуглив и бежит, когда напуган, перепрыгивая с конечности на конечность и с ветки на ветку. Он также проверяет свое окружение чаще, чем лисица.

Как и у других белок, у него большие глаза по бокам головы, которые позволяют ему видеть все вокруг, почти не двигая головой. Он может видеть сверху и снизу, приспособление, хорошо подходящее для жизни на деревьях, где опасность может исходить от земли, по воздуху или вдоль ближайшей конечности. У белок также есть желтый фильтр в глазных линзах, который помогает уменьшить блики и повысить контрастность в условиях низкой освещенности для улучшения зрения.

Лучшее место для серых белок – болотистые заросли деревьев и растений вдоль ручьев и густые пойменные леса с их кошмаром из запутанных вторичных лиственных пород, виноградных лоз и других растений.Немногое серых белок водится в более открытых горных лесах, предпочитаемых лисицей. Как и лисичка, серые белки строят вне лиственных гнезд, обычно с двумя отверстиями, когда дупла деревьев недоступны. Они размножаются круглый год, но пик размножения приходится на июль-сентябрь и декабрь-февраль. Беспомощные детеныши рождаются от сорока до сорока пяти дней спустя, и, как детеныши лисички, они слепы и обнажены. Они остаются в гнезде около шести недель и в семейных группах около месяца после того, как начинают добывать себе пищу.К шести месяцам они становятся почти взрослыми и готовы производить на свет собственных детенышей, когда им исполнится год.

Лисы и серые белки всегда были популярными охотничьими животными, чтобы проверить навыки лесника. Когда-то они были настолько частью сельского меню, что были известны как «цыплята-конечности». Хотя сегодня их не так широко едят, тушеная белка по-прежнему остается любимым блюдом для многих жителей Восточного Техаса. Большинство утверждает, что серая белка вкуснее и нежнее, чем лисичка.

Прочные участки, такие как скалы, стены каньона, груды валунов и насыпи шоссе, являются хорошей средой обитания для белки.

Еще одна древесная белка, но на которую не охотятся, это маленькая летяга. Хотя это обычное явление в восточной части штата, оно ведет ночной образ жизни (активно ночью) и редко встречается в течение дня. Возможно, это так же хорошо, поскольку белка-летяга довольно робкая и, если загнать в угол, может парализоваться от страха и умереть от шока. Его название вводит в заблуждение, поскольку он не может летать; тем не менее, он скользит.Фактически, планирование является его основным видом транспорта, и за одно планирование оно может преодолевать до 150 футов.

Небольшое тело белки-летяги весом в три унции хорошо спроектировано для того, чтобы летать по воздуху. Его длина составляет всего восемь-десять дюймов, а его хвост, который служит рулем направления в полете, составляет не менее половины его общей длины. Его тело покрыто около ста квадратных дюймов кожи, которая образует похожие на крылья боковые створки, которые простираются между его «лодыжкой» и «запястьем» и придают ему площадь аэродинамической поверхности около пятидесяти квадратных дюймов.Прежде чем взлететь, он взбирается на высокую точку дерева, используя свои острые когти и сильные ноги. Непосредственно перед прыжком он движется своим телом взад и вперед, чтобы определить расстояние, сводит ноги вместе, сворачивается в клубок, а затем прыгает, распростертый орел, в воздух. Изменяя провисание обшивки по бокам, он может поворачиваться и крениться, скользя сквозь деревья с места запуска.

Большие глаза помогают ему видеть препятствия. Его пушистый сплющенный хвост используется как тормоз, чтобы замедлить его перед тем, как он приземлится ногами на свою цель.Как только он приземляется, он бросается на другую сторону дерева, чтобы избежать хищников, таких как сова, кошка или енот, которые могли наблюдать за его полетом. Если опасность угрожает и белка-летяга вынуждена прыгнуть, не составив плана полета, приземление может быть не совсем идеальным. Если он приземлится в воде, лоскуты кожи, столь полезные в воздухе, станут помехой. Он не умеет плавать и, вероятно, утонет.

Белка-летяга всегда в движении, когда бодрствует, и сжигает энергию с огромной скоростью.Как и большинство белок, орехи являются важной частью их рациона, и белка-летяга хранит их в тайнике на дереве. Он также ест ягоды, нежные почки, кузнечиков, моль, жуков, личинок желудей и другие подобные предметы. Ест очень мало зелени.

Так как эта белка такая маленькая, она может легко использовать гнездо дятла как логово. Однако, если полость недоступна, он построит гнездо из листьев и веток. В тех местах, где есть испанский мох, его клубок может содержать и скрывать такое гнездо.Молодняк рождается с марта по май в пометах от трех до шести, примерно через сорок дней после того, как происходит размножение. При рождении они размером с четверть века и весят менее половины унции. Обучение полету начинается, когда им исполняется несколько недель, и через короткое время они начинают скользить по деревьям. Белка-летяга созревает медленно и не будет готова к размножению больше года.

Расположение больших глаз серой белки позволяет ей видеть все вокруг, почти не двигая головой.

Чтобы взглянуть на последнюю показанную белку, мы должны покинуть верхушки деревьев Восточного Техаса и спуститься на землю в Хилл-Кантри и Западном Техасе, где обитает скальная белка. Биологи говорят нам, что есть три подвида морских белок, которые можно различить в основном по цвету и местоположению. Белки породы Хилл-Кантри имеют красивый черный цвет на голове и плечах, переходящий в оттенок соли и перца на задних конечностях. Вид из Западного Техаса – светло-серый или бежевый, а вид из Биг-Бенд – темный по всему телу.Белки почти всегда встречаются в каменистых местах, таких как скалы, стены каньона, груды валунов, насыпи шоссе и другие пересеченные местности. Наблюдатели видели, как они быстро и ловко карабкались по гладким стенам. При более внимательном осмотре этих стен обнаруживаются трещины и неровности, которые служат опорой для белок. Несмотря на то, что скальная белка считается наземным обитателем, она может лазить по деревьям почти так же хорошо, как древесная белка. Нередко можно увидеть человека, сидящего на вершине можжевельника, питающегося ягодами, или на мескитовых деревьях, поедающего почки или бобы.

Иногда белочка прячется в дупле дерева, но большую часть времени она живет в подземной норе. Вход обычно находится под камнем или в расщелине, чтобы скрыть его от хищников. Белки Хилл-Кантри обнаружили, что каменные заборы и каменные стены, построенные ранними поселенцами в этой области, идеально соответствуют их жизненным требованиям. Эти стены служат наблюдательными постами, взлетно-посадочными полосами и укрытиями для нор. Скалистые скалы также обеспечивают защиту от врагов, в том числе ястребов и других хищных птиц, лисиц, енотов, рыси, койотов, собак, змей и людей.Они предоставляют готовые берлоги и щели для хранения орехов, семян и ягод на зиму.

Более крупные взрослые особи могут провести пару месяцев зимой в своих норах. Поскольку в мягкие зимние дни их иногда можно увидеть над землей, либо они не впадают в полную спячку в Техасе, либо их периоды спячки прерываются. Готовясь к пребыванию под землей, они накапливают слой жира и хранят пищу в норах или закапывают ее поблизости.Рассказывают историю о фермере, у которого под навесом для инструментов жили две скальные белки. Осенью он хранил в сарае неподалеку сорок тыкв весом около десяти фунтов каждая. Через месяц, когда он пошел за одной из тыкв, он обнаружил, что двум скальным белкам удалось выдолбить каждую из них. Белки съели тыквенное мясо и спрятали семена под полом сарая для инструментов, чтобы съесть их позже.

Молодые белки попадают в зимние норы позже взрослых, если вообще попадают.Многие остаются активными всю зиму, потому что они слишком малы, чтобы накапливать достаточно жира, чтобы обеспечить энергию, необходимую для длительного периода сна. В конце января и начале февраля взрослые особи начинают выходить из своих нор на час или около того каждый день, чтобы загорать и кормиться. Белки едят различные растения, такие как небольшие травы, цветы, листья, семена, орехи и фрукты, а также кузнечиков и других насекомых. Поскольку они также любят мясо, они могут ловить и есть небольших диких индюков и других птиц.

Белки могут уносить большое количество пищи, упаковывая ее в свои внешние защечные мешочки. Исследования показали, что эти защечные мешочки могут содержать до восьми средних орехов пекан или одиннадцати желудей. Типичное поведение белки при кормлении – набивать свои щечные мешочки едой, а затем садиться на высокий камень и есть то, что она собрала. Один из способов узнать, находится ли в районе скальная белка, – это поискать кучу плодовых семян или ореховых скорлуп на самом большом и высоком камне вокруг.

В марте начинается сезон размножения, и конкуренция за самок очень высока. Доминирующий самец скальной белки пытается помешать другим самцам проникнуть на его территорию, где они могут размножаться с местными самками. Ароматические железы на щеках производят масло с мускусным запахом, которое натирают на камни, бревна и столбы забора, чтобы обозначить территорию, на которой белочка. Во время территориальных боев часто возникают травмы, и хотя большинство из них быстро заживают, иногда белка умирает либо от травм, либо от инфекций, которые могут возникнуть.Примерно через тридцать дней после размножения в подземной норе рождаются четыре или пять детенышей. Как и в случае с другими белками, самки несут исключительную ответственность за воспитание детенышей. Молодые появляются на поверхности только в начале лета, когда им исполняется около восьми недель. У них ярко-белые кольца на глазах и пушистые серебряные хвосты.

Молодые держатся близко друг к другу и редко отваживаются отступить более чем на ярд от входа в нору в течение первой недели. Пока они выходят из норы, мать служит наблюдателем, и при первом звуке ее сигнала тревоги детеныш ныряет под камень в нору.Медленное движение или игнорирование ее предупреждения могло означать смерть. Помимо тревожного чириканья, скальные белки общаются голосом рычанием, пыхтением, лаем, чириканьем и вариациями или комбинациями всех четырех. К трем месяцам молодые скальные белки готовы покинуть дом и найти собственные норы. Когда они достигнут зрелости, цикл этих интересных сусликов начнется снова.

Теперь, когда мы вкратце рассмотрели разные жизни этих техасских белок, мы можем оценить особую нишу, которую каждая из них занимает.

Дополнительно Информация:

Ило Гиллер
1990 – Белки: Знакомство млекопитающих с детенышами Натуралисты. Луиза Линдси Меррик Техас Окружающая среда Серия, № 10, с. 53-61. Техасский университет A&M Пресса, Колледж-Стейшн.

Как белки находят орехи зимой? – Кварц

В мире исследователей белков Стефани Престон, профессор психологии в Мичиганском университете, стала чем-то вроде легенды.«Именно она обнаружила толчок головы и первой задокументировала это», – говорит Микель Дельгадо, научный сотрудник Школы ветеринарной медицины Калифорнийского университета в Дэвисе.

Этот толчок головой – лишь один из нескольких способов, с помощью которых белки оценивают орехи, чтобы съесть их или отложить на зиму. «Она показала, что белки на самом деле взвешивали орех, покачали головами», – говорит Люсия Джейкобс, профессор психологии Калифорнийского университета в Беркли, где и Дельгадо, и Престон работали над дипломом.«Она пришла ко мне как аспирант и сказала:« Посмотри, что я нашла »».

Белки занимают центральное место в работе междисциплинарной лаборатории Джейкобса, о которой рассказывается в замечательном новом документальном фильме о природе « A Squirrel’s Guide to Success» на PBS. Она и ее коллеги обнаружили, что белки невероятно систематичны и методичны, когда дело доходит до хранения орехов, особенно белки, которые хранят пищу на зиму путем разбросанного накопления – закапывая много орехов на обширной территории. Ученые подозревают, что для такого поведения требуется столько умственных способностей, что это объясняет рост мозга, который они наблюдали у некоторых видов белок в сезон накопления орехов.

Но сначала вы должны немного узнать о белках. Хотя древесные белки, в том числе лисички, рыжие и серые белки, служат кормом для грибов, растений и насекомых, древесные орехи на сегодняшний день являются их крупнейшим и наиболее питательным источником пищи. Деревья производят орехи только один раз в год, обычно осенью, а это означает, что древесные белки, которые не впадают в спячку, должны найти эффективный способ хранения пищи, чтобы продержаться всю зиму.

Некоторые белки, такие как печально известная нахальная рыжая белка, хранят свои орехи в единственном тайнике или «помойке», а затем защищают свою территорию.Лисицы и серые белки закапывают много орехов в отдельных местах – это запасы разброса.

© Бачкова Наталья / Shutterstock

Рыжая белка – не собиратель разброса.

Собиратели разброса не забрасывают широкую сеть и не закопают кучу орехов волей-неволей. Они принимают сложную серию решений, основанных на таких движениях, как движение головы и несколько раз переворачивание ореха в лапах и во рту – известное как манипуляции с лапами – чтобы определить вес и свежесть ореха, не заражен ли он заражением. насекомых, если оболочка цела, и, как подозревают Джейкобс и ее коллеги, как ее лучше транспортировать.После того, как белка провела оценку, она закапывает орех.

Крупные орехи, такие как грецкие орехи, закапывают с меньшей плотностью, чем более мелкие, например арахис, чтобы мародерам не повезло с особенно богатым тайником. Есть также свидетельства того, что белки сортируют свои кладовые.

«Микель показал, что белки также выполняют некоторую пространственную… категоризацию, поэтому они, как правило, кладут грецкие орехи на эту область, а желудь и миндаль – на эту область», – говорит Джейкобс. «По лабораторным животным и человеческому мышлению известно, что гораздо легче запомнить, где что находится, если вы их организовали.Джейкобс считает, что белки создают мысленную карту своих ореховых складов, и этот процесс заставляет их мозг расти.

Это все еще теория, потому что не так много данных о сериях решений, которые делает белка, когда зарывает орех.

«Для меня все это составляет одну большую историю, и все это согласовано», – говорит Джейкобс. «Но кто-то из лаборатории физиологии неврологии может сказать, что это все домыслы, подтвержденные очень, очень немногими исследованиями».

Белки – не единственные животные с сезонными изменениями мозга.Мозги землероек сжимаются в ожидании зимы, что называется эффектом Денеля. Мозги, как выразился Джейкобс, «дороги». Для правильного функционирования им требуется много топлива, поэтому уменьшение размера в неурожайные зимние месяцы, когда на счету каждая калория, может помочь землеройкам выжить.

© Alina Kurbiel / Shutterstock

Серые белки – самый распространенный вид белок в Великобритании.

Землеройки живут всего около года, и их мозг сначала увеличивается, затем уменьшается, затем они спариваются и умирают.У белок намного дольше продолжительность жизни (некоторые живут десять и более лет). Джейкобс измерял мозг белок в течение года и обнаружил, что размер мозга зависит от сезона: больше осенью во время хранения орехов, меньше в остальное время года.

После того, как они заполнили свои зимние кладовые, белки продолжают взаимодействовать со своим тайником с орехами, говорит Джейкобс, посещая места, где они были похоронены, обнюхивая, иногда перемещая свои собственные орехи или крадя орехи других белок и перезахороняя их. их на новом месте.Она выдвигает гипотезу, что такое поведение помогает закодировать эту ментальную карту орехов, которая становится критически важной с наступлением зимы, что и является финальной игрой для всего этого интеллектуально стимулирующего кэширования орехов.

«У меня такое впечатление, что в первый день после сильного снегопада белкам действительно нужна память, потому что они маленькие, холодно [и] очень опасно», – говорит Джейкобс. Хищники, такие как ястребы, могут легко заметить белок с темным мехом на фоне белого снега. Это плохая, плохая ситуация, – говорит Джейкобс, – Белки выходят и бегут по снегу, идут прямо вниз, беру орех, возвращаются и идут прямо к своему дереву [где] они его съедят. .”

Узнайте о белках | Mass.gov

Охранять сады

Электрифицированная сетка или другие небольшие электрические ограждения могут быть полезны для защиты белок от садов и небольших огородов. Небольшой купол или клетка из проволочной сетки, размещенная над отдельными растениями или небольшими рядами, может защитить растения до тех пор, пока они не станут достаточно большими, чтобы быть неинтересными для белок.

Закрыть подъезды

Белки могут заходить на чердаки, в места для подполья или в навесы для гнездования или укрытия и могут повредить конструкцию, разорвать изоляцию или жевать электрические провода.Закройте отверстия толстой ½-дюймовой проволочной сеткой или тканью для оборудования. Будьте осторожны, чтобы не заблокировать белок внутри, поскольку они могут нанести значительный ущерб, пытаясь выбраться наружу. Обрезайте ветки и деревья в пределах 6–8 футов от здания, чтобы белки не запрыгали на вашу крышу. Нафталиновые шарики могут иногда мешать белкам использовать места для ползания или другие замкнутые пространства, но не используйте нафталиновые шарики в жилых помещениях, населенных людьми. Коммерческие вкусовые репелленты (например, Ro-pel® или другие аналогичные продукты) можно наносить на семена, луковицы, цветы, кустарники, заборы и сайдинг, чтобы отпугнуть белок.Не используйте D-Con® или другие аналогичные продукты, поскольку они разработаны и разрешены только для использования на крысах и мышах внутри зданий. Белки могут только заболеть, а мертвые белки могут вызвать вторичное отравление хищников, домашних животных и других падальщиков. Противозаконно использовать яды для уничтожения диких животных, даже если животные находятся в жилище или другом здании.

Содержите зоны кормления птиц в чистоте

Кормушки для птиц на стойках могут быть защищены имеющимися в продаже коническими ограждениями для белок, которые не позволяют лазящей белке пройти мимо конуса.Просыпанные семена привлекают мышей и белок к земле под кормушкой; хищники могут быть привлечены к грызунам.

Удаление со смертельным исходом

Ловушки могут быть эффективны при отлове белок на чердаке или другом замкнутом пространстве. Любое пойманное животное должно быть либо перемещено на территорию (в пределах собственности), либо уничтожено гуманно; незаконно перевозить и выпускать диких животных в другое место. Стрельба выполняется быстро, просто и эффективно в тех местах, где применение огнестрельного оружия является безопасным и законным.Подходит винтовка калибра .22 или дробовик с дробью №6 или меньше. Этот метод может быть наиболее эффективным при нацеливании на несколько упорных животных. Белки – важный природный ресурс Массачусетса. Они классифицируются как виды дичи, для которых установлены регулируемые сезоны охоты и программы управления.

Если у вас возникли проблемы с белками или у вас есть вопросы, обратитесь в ближайший офис Masswildlife.