Состав протеина: Выбираем протеин. Состав, содержание белка, уловки продавцов

0

Содержание

Состав протеина? | stalevar.com.ua – cпортивное питание

Состав протеина?

Протеины – это простые белки, которые относятся к сложным высокомолекулярным органическим веществам. Белки снабжают организм энергией. Их не заменят ни углеводы, ни жиры. В течение дня человек тратит много энергии, которую получает из пищевых продуктов. Во время непрерывного процесса обмена веществ происходит реакция расщепления белков и их потеря с потом и мочой. Людям с малой активностью достаточно около 1,5 грамма белка на килограмм веса в день, а спортсменам потребуется 2-3раза больше граммов, так что люди, ведущие активный образ жизни, занимающиеся спортом, нуждаются в дополнительных источниках энергии. Обычно килокалориями организм снабжается продуктами питания, но они не могут обеспечить необходимой комбинацией белков, углеводов и жиров. Эти дополнительные калории дают им специально разработанные пищевые добавки, то есть протеины. Протеин в переводе с английского языка означает белок. Он особенно необходим спортсменам-бодибилдерам, атлетам, занимающимся силовыми видами спорта, которые хотят, чтобы их мускулы стали упругими, рельефными. Чтобы добиться желаемого результата, спортсмены интенсивно тренируются и тратят много энергии. Протеины как концентрированное средство, заменяют им белки животного и растительного происхождения.

 

Виды протеина и их состав

 

Протеин, созданный искусственным способом, не содержит в себе вредные химические вещества. Получают его по принципу создания смесей для детского питания, поэтому в нем нет угрозы здоровью спортсменов.

 

Бодибилдеры пользуются обычно 3 –мя видами протеина:

 

  1. сывороточным;
  2. казеиновым;
  3. соевым.

 

Первые два вида по составу относятся к животным белкам, а соевый протеин – представитель растительного белка. Они обладают эффективностью и удобством в применении.

 

Сывороточный белок

 

Сывороточный протеин давно стал популярным видом источником белка. Он отличается способностью быстро активизироваться и вызвать усиление метаболизма в мышцах, помогает в поддержании чистой мышечной массы. Такой вид протеина выделяется из коровьего молока с применением особой технологии. В составе коровьего молока соотношение сыворотки и казеина бывает 80% к 20%. Технология перекрестной фильтрации дает возможность получения высококачественного продукта без жира и лактозы, с сохранением биоактивных пептидов.

 

На рынке спортивного питания выделяются два типа протеина из сыворотки:

 

  1. в виде концентрата;
  2. изолята.

 

Первый из них считается не самым чистым продуктом, так содержание белка в нем составляет от 40 до 80 %. При изготовлении его пользуются простой технологией. В процессе выделения из сыворотки белка лактоза и жиры в ней остаются. Изолят протеина является более чистым по составу порошком, содержание белка в нем доходит до 90%. В нем нет лактозы и жиров, которые мешают усвоению белка.

 

Состав протеина из сыворотки содержит много аминокислот с разветвленными цепями ВССА, протеин обогащен витаминами, микроэлементами железом и фосфором, калием и натрием, а также кальцием, важным для строения костей. А у людей, которые занимаются спортом и ведут активный образ жизни, потребность в витаминах и микроэлементах увеличивается.

 

Например, протеин Syntha-6 состоит из шести высококачественных белков:

 

  1. концентрата сывороточного протеина;
  2. изолята сывороточного протеина;
  3. казеината кальция;
  4. мицеллярного казеина;
  5. изолята молочного протеина;
  6. яичного альбумина.

 

Глютамин- аминокислота, с ее помощью мышцы набирают массу. Бромелаин и папаин в составе способствуют быстрому усвоению протеина для подпитки мышечной массы.

 

В составе Optimum Nutrition Opti-Men содержится 8 самых основных аминокислот , 8 видов экстрактов различных фруктов, 25 витаминов и минеральные вещества, в числе которых группа витаминов В, цинк, медь, селен, кальций, марганец, инк и другие. Сывороточный вид протеин ценится спортсменами за качество, он идеальный вариант для компенсирования дефицита белков не только после тренировок, но и после них. Белки в его составе начинают действовать сразу после приема продукта и усваиваются быстро. С его помощью можно добиться длительности тренировок, быстрого сжигания жиров и наращивания мышечной массы.

 

Казеиновый протеин

 

Казеиновый протеин получают створаживанием молока, который в желудке переваривается долгое время и обеспечивает организм человека важными аминокислотами. Он подавляет аппетит, его употребляет больше всего опытные спортсмены для сжигания жира и сохранения мышц. Казеин принимают на ночь, так как он усваивается в течение 6-7 часов, его применяют те, кто страдает от аллергии на яйца. Казеином пользуются женщины для снижения веса, применяя его вместо обеда или ужина, потому что он надолго дает чувство сытости.

 

Он остоит из:

 

Триптофана и валина, лейцина, изолейцина, лизина, метионина и аргинина, глицина и других аминокислот. Все они помогают в снятии нервного напряжения и психической усталости после длительных физических тренировок. Есть в этом протеине глютамин для роста мышц, аланин для поддержки их тонуса.

 

Соевый протеин

 

Соевый протеин относится к растительным белкам, в нем мало аминокислот для поступления «строительных кирпичиков» в организм, поскольку содержание белков в нем около 50% в чистом виде.

 

Но исследованиями последних лет доказано, что в соевом протеине содержится более высокий процент (35%) важных для организма аминокислот, например, лизина и глютамина, а также аргинина, которые играют большую роль в выработке энергии в мышцах, в укреплении иммунитета. Лизин является компонентом соединительной ткани, помогает усвоению кальция. Эти аминокислоты облегчают последствия напряженных тренировок.

 

В сое аминокислоты метионина мало, но сейчас многие производители соевого протеина добавляют его в состав спортивного питания. Поэтому соевые пищевые добавки не отстают по качеству от молочных и яичных протеинов.

 

Опасные ингредиенты протеина

 

Перед выбором протеина надо внимательно изучить состав смеси, потому что производители добавляют разные вещества, которые могут нанести вред здоровью. Спортсмены знают, что, кроме белков, углеводы тоже нужны в процессе набора мышечной массы, которые выполняют энергетическую, транспортную и защитную функцию. Именно поэтому они присутствуют в составе многих пищевых добавок для спортсменов и не представляют опасность организму.

 

Для придания сладкого вкуса протеину некоторые производители добавляют небольшое количество сахара. В таких минимальных количествах сахар в протеине вреда не приносит. Но в дешевых БАДах содержится вредный для организма сахарозаменитель аспартам, с помощью которого производители хотят подсластить и замаскировать вкус добавки. Таурин добавляется с целью, чтобы спортсмен чувствовал прилив энергии. Но постоянная подпитка организма стимуляторами может привести к проблемам со сном. Нежелательно присутствие в составе протеина загустителей типа каррагенана и ксантановой камеди, добавляют их сделать продукт более густым. Но они просто заполняют желудок и ухудшают усвояемость протеина. К выбору протеина надо относиться со всей серьезностью. Любой его вид следует применить, заранее изучив его свойства, только тогда он будет помогать во время длительных тренировок.

 

Так же вы можете получить консултацию и приобрести нужную вам продукцию по номеру телфона:

МТС:

 +38 (095) 874-48-84

Киевстар:

 +38 (096) 834-48-84

что это такое, состав, назначение, вред и противопоказания

Протеины – один из самых популярных видов спортивного питания среди адептов силовых видов спорта. Тем не менее, мнения об этой добавке можно услышать совершенно противоположные – от “не будешь пить – мышцы не будут расти”, до “это же химия – будут проблемы со здоровьем”. Ни то, ни другое, к счастью, не имеет под собой оснований. Разберемся, что такое протеины, какие они бывают, из чего состоят и какую функцию в организме выполняют.

Для чего нужны протеины

Протеины (белки) – это биологические макромолекулы, которые вместе с липидами (жирами), углеводами (сахарами) и нуклеиновыми кислотами необходимы для полноценного метаболизма, поддержания и наращивания мышечной массы. Протеиновые смеси для спортивного питания хорошо усваиваются организмом, позволяют повышать тренировочные нагрузки и набирать мышечную массу.

Чтобы выяснить, для чего нужны протеины, вспомним, что мышцы человека примерно на 20% состоит из белковых соединений, которые участвуют в биохимических реакциях.

Функциональное предназначение протеиновых смесей позволяет организму спортсменов справляться с такими процессами:

  • продуцировать новые клетки, наращивать мышечную и соединительную ткань, чтобы активно двигаться;
  • передавать нервные импульсы, чтобы координировать действия;
  • своевременно получать гемоглобин, кислород и питательные вещества для развития мускулатуры;
  • регулировать состояние клеточных оболочек и все обменные процессы, чтобы выдерживать повышенные нагрузки;
  • активизировать антитела, которые защищают организм от бактерий, вирусов, инфекций в период сезонных заболеваний или в стрессовых ситуациях.

При занятиях спортом поступление протеинов – безоговорочная необходимость, поскольку белки постоянно тратятся на формирование мышечной ткани, поддержку суставно-связочного аппарата и сохранение подвижности.

Состав и полезные свойства протеинов

Что такое протеины с точки зрения биохимии? Это высокомолекулярные органические вещества, состоящие из аминокислот, соединённых пептидной связью. Все белковые соединения, производимые организмом, получаются из базовых аминокислот. В составе протеинов задействовано 22 аминокислоты, 10 из которых незаменимы.

Недостаток любых элементов приводит к дисбалансу в пищеварительной, иммунной, эндокринной и прочих системах жизнедеятельности организма. При длительной нехватке аминокислот начинается мышечная атрофия, снижается физическая выносливость (источник – научный журнал Экспериментальная и клиническая гастроэнтерология, 2012).

Выделяют такие виды протеиновых смесей:

  • быстрые (сывороточные, молочные, яичные) – усваиваются почти сразу после приема, выделяя большое количество питательных веществ; сюда относят яичные и сывороточные протеины, их рекомендуют употреблять утром и между тренировками не менее 5-6 раз в день;
  • медленные (казеиновые, соевые) – чаще всего используют казеиновый протеин перед сном, в длительных перерывах между употреблением пищи, чтобы сохранить достигнутый тренировочный эффект, а также для замены обычного питания.

Потребность организма в протеинах напрямую связана с его физической формой и активными занятиями. Чем больше человек двигается или прикладывает усилий, тем быстрее происходят все биохимические реакции в организме. В период интенсивных тренировок протеиновых смесей требуется в два раза, чем при обычном режиме занятий.

Для определения ежедневного количества советуют брать протеины из расчёта 2 г белка на 1 кг массы тела, это примерно 180-200 г для мужчин, 100-120 г для женщин. Специалисты утверждают, что половину белковой нормы можно заменять протеиновыми смесями.

Протеиновые смеси размешивают в воде, в соке или добавляют в молочные продукты. За один приём можно употреблять 40-50 г протеина без опасения за здоровье. В сутки необходимо 3-4 порции в зависимости от веса и тренировочных нагрузок. Протеиновые смеси служат в качестве добавки или полностью заменяют один приём пищи, чтобы уменьшить аппетит. Пригодятся и тем, кто старается похудеть, уменьшить количество жировых отложений, и тем, кто наращивает мышечную массу.

При наборе мышечной массы

При увеличении мышечной массы белков в рационе должно быть меньше, чем углеводов, поскольку необходим повышенный запас энергии. При этом необходимо тренироваться 3 раза в неделю с высокой нагрузкой, питаться 5 раз в день белковыми высококалорийными продуктами и употреблять «медленные» протеины. Для поддержания мышечного тонуса рекомендуется тренироваться 2 раза в неделю, питаться 3-4 раза с нормальным соотношением БЖУ.

При похудении и снижении веса

При снижении веса ограничено количество углеводов – по этой причине организм вынужден тратить запасы жира. Усвоение протеинов в повышенном количестве требует значительных энергозатрат, которые компенсируются при расходовании жировых отложений. Таким образом, организм получает необходимое питание и силы для тренировок.

При похудении рекомендуют тренироваться 3 раза в неделю со средней нагрузкой, питаться 5 раз в сутки, употребляя белковые низкокалорийные продукты и «быстрые» протеиновые смеси. Одновременное похудение и увеличение мышечной массы невозможно, необходимо сначала «согнать жиры», похудеть, а потом наращивать мышцы.

Возможный вред и побочные эффекты

Бытует такое мнение, что чрезмерное употребление протеинов приводит к нарушению функций печени и почек из-за выделения продуктов распада. Происходит накопление мочевой кислоты, что приводит к развитию мочекаменной болезни и подагры, нарушению плотности костной ткани.

Однако достоверных доказательств взаимосвязи нет, скорее всего, речь идёт о чрезмерной дозировке и качестве употребляемой продукции. Современные данные не показывают отрицательных последствий более высокого потребления белка на здоровье костей (источник на английском языке – научный журнал the Americal Journal of Clinical Nutrition, 2017).

Вывод: Используйте только проверенные, сертифицированные спортивные добавки. Внимательно выбирайте смеси, если у вас выявляется непереносимость лактозы (из-за нехватки фермента лактаза). Современный рынок предлагает безлактозные молочные и сывороточные смеси или выбирайте другие виды (яичные).

Протеиновые смеси, как и любые продукты, могут вызвать аллергическую реакцию на белок или дополнительные компоненты (источник – Википедия). Для удешевления производства и улучшения потребительского качества в смеси добавляют компоненты, которые в чрезмерном количестве нарушают состояние организма:

  • таурин – аминокислота, в избытке заставляет сердечно-сосудистую систему работать в напряжённом режиме, нарушает нервную деятельность;
  • загустители (каррагинан, ксантановая камедь) – создают оптимальную консистенцию протеиновых коктейлей, но при постоянном употреблении могут спровоцировать язвенные болезни ЖКТ;
  • синтетические сахара (декстроза, мальтодекстрин) – ускоряют восстановление после физических нагрузок, но при этом повышают вероятность ожирения, сахарного диабета, нарушенного обмена веществ;
  • синтетические сахарозаменители (аспартам, цикламат, аспаргеновая кислота) – усваиваются организмом не полностью и противопоказаны при почечной недостаточности, сосудистых заболеваниях.

Кроме того, может возникнуть расстройство пищеварения, которое обычно проходит через 2-3 дня. При длительных проблемах следует отменить употребление смесей и обратиться к врачу.

Виды протеинов

Готовые протеиновые смеси – отличный вариант для тех, кто занимается спортом и тренировками. Они содержат чистый, хорошо усвояемый белок, иногда в комплексе с витаминами и минеральными веществами.

По способу приготовления

Разновидности протеиновых смесей по способу приготовления:

  1. Изолят – белок после специальной очистки, из которого удалили практически все жиры и углеводы. Наиболее популярный продукт, поскольку содержит повышенное количество протеинов – до 90%. Употребляется: утром после пробуждения, за 2 часа до тренировки, сразу после тренировки или вместо перекуса.
  2. Гидролизат – эти смеси получают с помощью гидролиза, при котором расщепляют белки на аминокислоты (пептиды). Процесс гидролиза соответствует процессу пищеварения, так что гидролизат протеина – это продукт, уже готовый к усвоению.
  3. Концентрат – имеет в составе меньшее количество белка, примерно 70-80%, поэтому дешевле других добавок. Перед тренировками употреблять его бессмысленно, лучше это делать между приёмами пищи. Выручает, когда полноценный обед или ужин недоступны.

По источникам белка

Названия протеинов по тем продуктам, из которых они получены:

  1. Молочные смеси – состоят из двух белков (казеиновый и сывороточный). Предназначены для пользователей, которые без проблем усваивают лактозу. Массовый продукт, иногда сомнительного качества.
  2. Сывороточные – быстро расщепляются, производятся из молочной сыворотки, содержат минеральные вещества, необходимые для поддержания гормонального баланса и иммунной системы. Традиционный выбор для тех, кто активно работает над мышечной массой.
  3. Казеиновые – с медленными белками длительного действия, которые постепенно насыщают организм на протяжении суток, поэтому его рекомендуют принимать перед сном или во время длительных перерывов в питании (более 4 ч). В период увеличения мышечной казеин употребляют на ночь, а во время похудения и «сушки» можно принимать и днём, чтобы уменьшить аппетит.
  4. Соевые – доступный вариант, популярный у начинающих спортсменов. Усваивается довольно медленно. Фитоэстрагены в его составе препятствуют полноценному росту мышечной ткани. Его добавляют в другие смеси для удешевления производства, поэтому внимательно читайте состав.
  5. Яичные – более тяжело усваивается, но содержит полный набор аминокислот. Смеси рекомендуются в период усиленных тренировок. Преобладают на рынке спортивного питания, поскольку содержат аминокислоты, расщепляющие жировые отложения. Если указать конкретные цифры, то для получения суточной нормы белка необходимо съедать 10 куриных яиц. В денежном эквиваленте получается дешевле, но необходимо отделять желтки от белков, а результат более медленный из-за постепенного усвоения в желудке.
  6. Многокомпонентные смеси – комплексный продукт, рекомендуется в числе прочего для профессиональных тренировок. Особенно востребованы в случаях, когда необходимо согнать жиры и выделить мышечный рельеф. В более дорогом сегменте сопровождается подробной инструкцией с формулой состава и правилами употребления.

Производят протеиновые смеси из гороха, конопли и другого растительного сырья, в них всего 50-60% белка, зато содержатся жирные кислоты, минеральные вещества и другие полезные компоненты. Они помогают регулировать углеводный обмен, оказывают положительное действие на микрофлору и перистальтику кишечника.

Здесь более подробно о видах протеинов.

Альтернатива протеинам

Вместо протеиновых смесей можно употреблять углеводно-белковые гейнеры, в состав которых добавлены витамины, минералы, креатин (аминокислота, аккумулирующая энергию в мышечных и нервных клетках, повышает выносливость). Гейнеры употребляют примерно за 60-90 мин до силовой тренировки, тогда энергетического запаса хватает на несколько часов.

По мнению специалистов, лучше брать более дорогостоящие смеси (сывороточные, казеиновые, яичные) проверенных производителей, пусть даже в меньшем объёме, чем употреблять много низкокачественных дешёвых смесей. Протеины в форме гидpoлизaта – наиболее дорогой вариант, однако их эффективность всего на 10-15% выше, поэтому переплачивать не обязательно, проще купить изолят.

Обратите внимание! Самые популярные смеси – американского или европейского производства, более доступные – азиатские и отечественные.

Признанные лидеры: BSN, MHP, VPX, Dymatize, Binasport, Weider, Syntrax, MuscleTech, Gaspari Nutrition, Optimum Nutrition.

Итоги

Расчет тренировочной нагрузки и выбор протеиновых смесей лучше проводить с участием тренера, который более объективно оценить ваши физиологические параметры и спортивные перспективы. Наиболее эффективные методики питания и тренировок выявляются только опытным путём и требуют постоянного наблюдения.

Оцените материал

Научный консультант проекта. Физиолог (биологический факультет СПБГУ, бакалавриат). Биохимик (биологический факультет СПБГУ, магистратура). Инструктор по хатха-йоге (Институт управления развитием человеческих ресурсов, проект GENERATION YOGA). Научный сотрудник (2013-2015 НИИ акушерства, гинекологии и репродуктологии им. Отта, работа с маркерами женского бесплодия, анализ биологических образцов; 2015-2017 НИИ особо чистых биопрепаратов, разработка лекарственных средств) Автор и научный консультант сайтов по тематике ЗОЖ и науке (в области продления жизни) C 2019 года научный консультант проекта Cross.Expert.

Редакция cross.expert

Протеин сывороточный — химический состав, пищевая ценность, БЖУ

Вес порции, г { { { В стаканах { {

1 ст — 96,0 г2 ст — 192,0 г3 ст — 288,0 г4 ст — 384,0 г5 ст — 480,0 г6 ст — 576,0 г7 ст — 672,0 г8 ст — 768,0 г9 ст — 864,0 г10 ст — 960,0 г11 ст — 1 056,0 г12 ст — 1 152,0 г13 ст — 1 248,0 г14 ст — 1 344,0 г15 ст — 1 440,0 г16 ст — 1 536,0 г17 ст — 1 632,0 г18 ст — 1 728,0 г19 ст — 1 824,0 г20 ст — 1 920,0 г21 ст — 2 016,0 г22 ст — 2 112,0 г23 ст — 2 208,0 г24 ст — 2 304,0 г25 ст — 2 400,0 г26 ст — 2 496,0 г27 ст — 2 592,0 г28 ст — 2 688,0 г29 ст — 2 784,0 г30 ст — 2 880,0 г31 ст — 2 976,0 г32 ст — 3 072,0 г33 ст — 3 168,0 г34 ст — 3 264,0 г35 ст — 3 360,0 г36 ст — 3 456,0 г37 ст — 3 552,0 г38 ст — 3 648,0 г39 ст — 3 744,0 г40 ст — 3 840,0 г41 ст — 3 936,0 г42 ст — 4 032,0 г43 ст — 4 128,0 г44 ст — 4 224,0 г45 ст — 4 320,0 г46 ст — 4 416,0 г47 ст — 4 512,0 г48 ст — 4 608,0 г49 ст — 4 704,0 г50 ст — 4 800,0 г51 ст — 4 896,0 г52 ст — 4 992,0 г53 ст — 5 088,0 г54 ст — 5 184,0 г55 ст — 5 280,0 г56 ст — 5 376,0 г57 ст — 5 472,0 г58 ст — 5 568,0 г59 ст — 5 664,0 г60 ст — 5 760,0 г61 ст — 5 856,0 г62 ст — 5 952,0 г63 ст — 6 048,0 г64 ст — 6 144,0 г65 ст — 6 240,0 г66 ст — 6 336,0 г67 ст — 6 432,0 г68 ст — 6 528,0 г69 ст — 6 624,0 г70 ст — 6 720,0 г71 ст — 6 816,0 г72 ст — 6 912,0 г73 ст — 7 008,0 г74 ст — 7 104,0 г75 ст — 7 200,0 г76 ст — 7 296,0 г77 ст — 7 392,0 г78 ст — 7 488,0 г79 ст — 7 584,0 г80 ст — 7 680,0 г81 ст — 7 776,0 г82 ст — 7 872,0 г83 ст — 7 968,0 г84 ст — 8 064,0 г85 ст — 8 160,0 г86 ст — 8 256,0 г87 ст — 8 352,0 г88 ст — 8 448,0 г89 ст — 8 544,0 г90 ст — 8 640,0 г91 ст — 8 736,0 г92 ст — 8 832,0 г93 ст — 8 928,0 г94 ст — 9 024,0 г95 ст — 9 120,0 г96 ст — 9 216,0 г97 ст — 9 312,0 г98 ст — 9 408,0 г99 ст — 9 504,0 г100 ст — 9 600,0 г

Протеин сывороточный порошок

протеин | Yobaton

Продукт рекомендуется в качестве дополнительного источника белков к основному рациону, для оптимизации питания при сбалансированной диете, высоких физических нагрузках. Мицеллярный казеин, полученный методом ультрафильтрации с сохранением структуры белка и очищенный от солей, обеспечит Ваш организм аминокислотами на период до 7 часов, что незаменимо в ночное время суток. Входящий в состав продукта сывороточный белок многократно усиливает действие мицеллярного казеина.

 

Состав: мицеллярный казеин, концентрат сывороточного белка, ароматизатор, витамин С (аскорбиновая кислота), витамин В1 (тиамин), витамин В3 (ниацин), витамин В5 (пантотеновая кислота), витамин В6 (пиридоксин), витамин В12 (цианокобаломин), фолиевая кислота, подсластитель сукралоза, витаминный премикс 9-14. 

 

Пищевая ценность в одной порции: белки 18г (24%**), жиры 1г (1,5%**), углеводы 6г (1,5%**), витамин С 17,7мг (29,5%**), ниацин 4,8мг (26,7%**), витамин В5 1,68мг (28%**), витамин В6 0,72мг (36%**), витамин В1 0,66мг (47%**), витамин В12 0,6мг (60%**).

 

Энергетическая ценность: 105ккал/429кДж (4%**).

** – Средняя суточная потребность (в 1 порции).

 

Рекомендации по употреблению: для достижения наилучшего эффекта принимать по одной порции ежедневно вечером за 30 минут до сна, между основными приемами пищи, не более трех порций в день или в соответствии с Вашей индивидуальной программой питания.

 

Способ приготовления: смешайте содержимое двух мерных ложек продукта (30 г) в шейкере/блендере с 200-250 мл обезжиренного молока/воды комнатной температуры до однородной массы в течение 15-30 секунд. Употребить готовый продукт сразу после приготовления.

 

Условия хранения: хранить в сухом, прохладном, защищенном от света и недоступном для детей месте при t не выше 25°С.

 

Годен в закрытой упаковке в течение двух лет с даты изготовления. После вскрытия упаковки хранить не более 60 дней. Дата изготовления и номер партии указаны на упаковке.

 

Противопоказания: индивидуальная непереносимость компонентов продукта, не рекомендуется употреблять лицам до 18 лет, при беременности и кормлении грудью. Не является лекарственным средством. Перед употреблением необходимо проконсультироваться с врачом.

 

Изготовлено в соответствии с ТУ 10.89.19-046-14561618-2020.

Какое количество белка содержится в протеине?

Чтобы принимать протеин правильно, любой спортсмен должен знать дозировку белка, которая ему необходима. Для этого следует ориентироваться на вес и рост спортсмена, а также на физические нагрузки, которые он испытывает. Если принимать добавку больше нормы, можно навредить здоровью.

Сколько белка в протеине

По сути, протеин – это непосредственно белок. Поскольку существует несколько видов протеина, содержание белка в них различается. Если взять средние показатели по всем видам продукта, то в 100 граммах протеина содержится от 70 до 90% белка.

Виды протеина

В спортивном питании представлено несколько разновидностей протеина, каждая из которых имеет свои особенности усвоения:

  • сывороточный – производится на основе молочной сыворотки, которая проходит несколько степеней очистки;
  • яичный – усваивается дольше сывороточного, но практически не имеет углеводов;
  • казеиновый – производится из молочных продуктов, усваивается до 8 часов;
  • соевый – имеет растительное происхождение и неполный аминокислотный состав;
  • говяжий – мясной налог сывороточного протеина.

Также в продаже имеются комплексные протеины, которые включают в себя несколько видов белка.

Сколько раз в стуки следует употреблять

Чтобы сориентироваться в дозировке, необходимо узнать вес. На 100 кг веса спортсмена потребуется 250 грамм протеина в день.

Но употреблять его необходимо за несколько приемов. Обычно суточную норму делят на 6 частей.

Внимание! Важно помнить, что за один раз организм человека не способен усвоить больше 50 грамм белка.

После употребления одной дозы протеина полное усвоение состава происходит через 1–1,5 часа.

Чтобы понять, сколько именно нужно протеина конкретному человеку, следует определиться с целью, зачем он употребляет дополнительный белок:

  1. Наращивание мышечной массы. При приеме протеина для наращивания массы мужчинам с нормальным и тучным весом необходимо 4 г белка на каждый кг веса. У женщин эта норма меньше примерно на 50 грамм. Если дама склонна к полноте, то общее количество протеина за день не должно превышать 250 грамм. При таком питании обязателен прием протеина утром на голодный желудок, чтобы предотвратить распад мышечной ткани, за полчаса до и после тренировки следует принимать быстрые протеины.
  2. Для похудения. Если цель спортивного питания и походов в спортзал похудение, то норма белка для мужчин – до 160 грамм, а для женщин – 100–140.
  3. Для создания рельефа мускулатуры. Женщинам – 180–220 г, а мужчинам – 200–260 грамм.

    При похудении и для обретения рельефа необходимо использовать протеин с минимальным содержанием углеводов. Также параллельно можно использовать в питании различные жиросжигатели.


    Внимание! При организации спортивного питания важно помнить, что белок не должен поступать исключительно из протеина. Нельзя забывать про обычное питание, в котором присутствуют белки животного и растительного происхождения.

    Состав протеиновых смесей

    Самым главным компонентом любой протеиновой смеси является белок. Его содержание всегда указано на упаковке. Например, если смесь 80%, то в 20 граммах протеина будет 16 граммов белка. Для более быстрого усвоения белков в смесях присутствуют жиры и углеводы. Также обязательно имеются аминокислоты. Остальные добавки зависят от производителя. Это могут быть витамины, минералы. Для более приятного потребления в протеин в небольших количествах добавляют пептиды и ароматизаторы.

    таблицы сравнения + ТОП лучших (2019)

    Тренировки не будут достаточно эффективными, если ваш организм не дополучает белок. Порошковый протеин является наиболее простым способом получить нужное количество нутриентов. Если вы занимаетесь спортом и заботитесь о сохранении мышц, то протеин станет для вас незаменимым продуктом.

    Протеином в спортивном питании называют порошковый концентрат, который содержит в своем составе белок в количестве 75-95%. Важно заметить, что протеин – это полностью натуральный продукт, который изготавливается с помощью современных технологий из обычных растительных и животных белков.

    Но прежде чем решить вопрос о покупке протеинового порошка, необходимо разобраться в видах протеина. Какие бывают, чем отличаются друг от друга, и главное, какой предпочтительнее употреблять до и после тренировки?

    Виды протеина: особенности и отличия

    В зависимости от белковой основы спортивный протеин бывает следующих видов: сывороточный протеин, казеиновый протеин, яичный протеин, соевый протеин, молочный протеин, многокомпонентный протеин. В свою очередь сывороточный протеин в зависимости от концентрации белка делится на концентрат, изолят и гидролизат. В продаже встречается также говяжий протеин, но поскольку он пользуется совсем небольшим спросом у атлетов, в данную подборку он не вошел.

    1. Сывороточный протеин (Whey)

    Самый популярный на сегодняшний день продукт спортивного питания — это сывороточный протеин. Он изготавливается из обычной молочной сыворотки, путем удаления жиров и других небелковых элементов в процессе фильтрации. Сывороточный протеин является быстроусвояемым, поэтому идеален для употребления до и после тренировки. Он активизирует обмен веществ, замедляет усвоение жиров и насыщает организм нужными аминокислотами для строительства мышц.

    В зависимости от концентрации белка сывороточный протеин бывает следующих видов:

    • Концентрат сывороточного протеина. Содержит до 89% белка, при этом сохраняет в своем составе небольшое количество жиров и лактозы. Усваивается за 1,5-2 часа.
    • Сывороточный изолят. Содержит 90-95% белка – такой уровень достигается за счет более глубокой фильтрации. Усваивается за 1-1,5 часа. Практически не содержит жиров и лактозы.
    • Сывороточный гидролизат. Содержит 99% белка и предполагает очень быстрое усвоение (за 1 час). Гидролизат имеет самую высокую биологическую ценность среди сывороточных протеинов.

    Чем выше концентрация белка в протеиновом порошке, тем дороже его стоимость. Наиболее популярным продуктом на рынке спортивного питания является концентрат сывороточного протеина из-за оптимальной цены и высокой эффективности.
    Что нужно знать о сывороточном протеине:

    • Быстро усваивается, поэтому сывороточный протеин идеален для приема до и после тренировки.
    • Имеет высокую биологическую ценность.
    • Содержит практически весь набор важных аминокислот.
    • Хорошо растворяется, имеет приятный вкус.
    • Из-за высокой скорости усвоения его нецелесообразно употреблять на ночь и между приемами пищи.
    • Время «работы» 1-2 часа.

    Топ-3 лучших сывороточных концентрата

    1. Optimum Nutrition 100% Whey Gold Standard
    2. S.A.N. 100% Pure Titanium Whey
    3. Ultimate Nutrition Prostar 100% Whey Protein

    Топ-3 лучших сывороточных изолята

    1. Ultimate Nutrition ISO Sensation 93
    2. SynTrax Nectar
    3. S.A.N. Titanium Isolate Supreme

    Топ-3 лучших сывороточных гидролизата

    1. Scitec Nutrition 100% Hydrolyzed Whey Protein
    2. Optimum Nutrition Platinum Hydro Whey
    3. BioTech Iso Whey Zero

    2. Казеиновый протеин (Caseine)

    Казеиновый протеин — это «медленный» белок, который усваивается организмом в течение длительного времени. По этой причине он не подходит для употребления до и после тренировки. Казеин также изготавливается из молока: одна его часть идет на изготовление сывороточного протеина, а другая часть – на изготовление казеинового протеина. Из-за низкой скорости усвоения, казеин является идеальным продуктом для употребления перед сном. В течение всей ночи ваши мышцы будут подпитываться «долгоиграющим» белком.

    Что нужно знать о казеине:

    • Медленно всасывается, обеспечивая непрерывный и продолжительный приток аминокислот к мышечным волокнам.
    • По этой причине казеин идеален для употребления перед сном.
    • Нежелателен для употребления до и после тренировки.
    • Казеин богат кальцием.
    • Относительно других протеинов плохо растворяется, имеет неидеальные вкусовые качества.
    • Время «работы» 4-10 часов.

    Топ-3 лучших казеиновых протеинов

    1. Optimum Nutrition 100% Casein Gold Standard
    2. Weider Day & Night Casein
    3. Dymatize Elite Casein

    3. Соевый протеин (Soy proteine)

    Соевый протеин полностью состоит из растительных белков, поэтому его аминокислотный состав не до конца полноценен. Кроме того, он не оказывает такого благоприятного воздействия на рост мышц, как, например, сывороточный протеин. Однако именно соевый протеиновый порошок отлично подходит вегетарианцам и тем, у кого непереносимость молочных продуктов. Соевый протеин обычно выбирают девушки, поскольку он положительно влияет на выработку женских гормонов.

    Что нужно знать о соевом протеине:

    • Имеет неполноценный аминокислотный состав и самую низкую биологическую ценность среди всех вышеназванных белков.
    • Идеален для женского организма, поскольку соя повышает уровень женских половых гормонов в организме – эстрогенов, одновременно понижая количество тестостерона.
    • Уменьшает уровень холестерина в организме.
    • Плохо растворяется в воде, имеет неидеальные вкусовые качества.
    • Соя – полностью растительный продукт, поэтому подойдет вегетарианцам.
    • Можно употреблять после тренировки и между приемами пищи.
    • Время «работы» 3-5 часов

    Топ-3 лучших соевых протеинов

    1. Pure Protein Soy Isolate
    2. Geneticlab Nutrition Soy Protein
    3. Scitec Nutrition Soy Pro

    4. Яичный протеин (EGG)

    Яичный протеин имеет самую высокую биологическую ценность, это наиболее приближенный к идеальному белку продукт. Этот вид протеина производится из яичных белков и обладает наивысшей степенью усвояемости. Не пользуется особой популярностью как самостоятельный продукт из-за высокой стоимости. Может подойти тем, у кого непереносимость молочных продуктов.

    Что нужно знать о яичном протеине:

    • Идеален для употребления утром, до и после тренировки.
    • Имеет самую высокую биологическую ценность
    • Содержит самый полной набор аминокислот, яичный протеин можно назвать идеальным белком.
    • Самый дорогой по стоимости.
    • Время «работы» 3-5 часов.

    Топ-3 лучших яичных протеинов

    1. Pure Protein Egg Protein
    2. CYBERMASS Egg Protein
    3. RPS Nutrition Egg Protein

    5. Многокомпонентный протеин

    Многокомпонентный или комплексный протеин представляет собой смесь различных видов протеина (сывороточного, молочного, яичного, соевого и т.д.), что позволяет сразу получить полный набор различных аминокислот. В отличие от сывороточного он медленнее усваивается, поэтому более универсален в применении. Многокомпонентный протеин подойдет для употребления как после тренировки, так и в течение дня. Такой вид протеина часто имеют в своем составе дополнительные аминокислоты, ВСАА, глютамин, полезные жиры и даже креатин.

    Что нужно знать о многокомпонентном (комплексном) протеине:

    • Можно употреблять после тренировки или между приемами пищи.
    • В большей степени подходит как дополнительный продукт, желательно сочетать его с сывороточным протеином и казеином
    • У многокомпонентного протеина не самая высокая биологическая ценность.
    • Имеет невысокую стоимость.
    • Время «работы» 3-6 часов.

    Топ-3 лучших многокомпанентных протеинов

    1. Syntrax Matrix
    2. Weider Protein 80+
    3. BSN Syntha-6

    6. Молочный протеин (Milk)

    Молочный протеин заметно уступает по популярности остальным видам протеинов. Этот вид протеина на 20% состоит из сывороточного белка, а на 80% – из казеина. Благодаря тому, что большая часть молочного протеина состоит из медленных белков, его можно употреблять на ночь или между приемами пищи.

    Что нужно знать о молочном протеине:

    • Можно употреблять между приемами пищи из-за высокого содержания казеина.
    • Нежелателен для употребления до и после тренировки.
    • Содержит лактозу, поэтому не всем подходит из-за особенностей пищеварения.
    • Имеет невысокую стоимость.
    • Время «работы» 3-4 часа.

    Важно заметить, что каждый вид протеина (не только сывороточный!) в зависимости от степени фильтрации может быть изготовлен как концентрат, изолят и гидролизат.

    Полезные таблицы о видах протеина

    Для систематизации представленной информации предлагаем вам готовые таблицы, где представлены основные отличия между различными видами протеина.

    Лучшее время приема протеинов

    Общая информация о видах протеина

    Топ лучших протеинов каждого вида

    Безусловно, такой объем информации сложно сразу понять и запомнить. Если вы только задумались о покупке спортивного питания, и пока не можете определиться с конкретным видом протеина, то остановите свой выбор на сывороточном протеине. Для начала можете выбрать концентрат протеина, но обращайте внимание на содержание белка, который указан на упаковке. Если позволяет финансовая возможность, то смело приобретайте сывороточный изолят.

    Читайте также:

    • Топ-10 спортивных добавок: что принимать для роста мышц
    • Креатин: для чего нужен, кому принимать, польза и вред, правила приема
    • BCAA: что это, для чего нужны, кому принимать, польза и вред, правила приема
    • Креатин: для чего нужен, кому принимать, польза и вред, правила приема

    Протеин NL Мульти Сливочное печенье – калорийность, полезные свойства, польза и вред, описание

    Калории, ккал: 

    328

    Углеводы, г: 

    5.9

    Мультипротеин NL сливочное печенье – это протеин, разработанный специально для спортивного и диетического питания. В нём содержится 85% белка и его формула объединяет белки с различными периодами высвобождения питательных веществ, что гарантирует непрерывный приток необходимых аминокислот в мышцы в течение длительного времени. Протеин выпускается в картонной коробке, которая содержит 20 саше по 32 грамма. Одно саше – одна порция. При согласовании с тренером дозировки и времени приема, протеин NL сливочное печенье поможет снизить вес и нарастить мышечную массу, качественно «подсушить» тело. Кроме того, напитки, приготовленные на основе этого протеина, получаются очень вкусными с ярким ароматом печенья.

    Калорийность мультипротеина NL сливочное печенье

    Калорийность мультипротеина NL сливочное печенье составляет 328 ккал на 100 грамм. В одной порции 105 ккал.

    Состав мультипротеина NL сливочное печенье

    Состав мультипротеина NL сливочное печенье следующий: белковая смесь «5 Protein Matrix» (концентрат молочного белка (85% мицеллярный казеин), концентрат сывороточного белка, изолят сывороточного белка, гидролизат коллагена, казеинат кальция), полидекстроза, волокна цитрусовые, ароматизаторы (баттерскотч, сливки, вафли), камедь целлюлозы (стабилизатор), подсластитель (цикламат натрия, сахаринат натрия).

    Польза и вред мультипротеина NL

    Мультипротеин NL сливочное печенье относится к классу спортивного питания. Перед приемом нужно проконсультироваться с тренером или диетологом в зависимости от того, каких результатов вы хотите достичь (калоризатор). Протеин NL подходит как для восполнения сил и наращивания мышечной массы, так и для того, чтобы добрать белок на снижении веса. Прием протеина противопоказан при заболеваниях почек.

    Состав и структура белка

    – Biology LibreTexts

    1. Последнее обновление
    2. Сохранить как PDF
    1. Вторичная структура полипептидной цепи
    2. График Рамачандрана
      1. α-Спирали
      2. α-спираль
      3. β-ПЛИТИРОВАННЫЕ ЛИСТЫ
      4. α-ПЛИТИРОВАННЫЕ ЛИСТЫ
    3. кодирует третичную структуру
    4. 10 Четвертичная структура цепочка одномерных аминокислот, которые переводятся в трехмерные белки.Белки имеют первичную, вторичную и третичную структуры. Первичная структура состоит из аминокислот, которые связаны пептидными связями и образуют линейные цепи полипептидов. Вторичная структура – это составление полипептидных цепей, которые складываются в трехмерные структуры. Третичные структуры – это водорастворимые белки, которые конденсируются в уплотненные структуры.

      Белковые структуры

      • Первичная структура (линейный полимер аминокислот)

      (удерживается вместе пептидными связями)

      • Вторичная структура (стандартные трехмерные модели)

      (a-спираль, ß-лист, удерживается вместе с Н-связями между атомами основной цепи)

      • Третичная структура (детальная трехмерная конформация)

      (связи между атомами боковых цепей)

      • Четвертичная структура (комбинированные полимерные цепи)

      Вторичная структура полипептидной цепи

      Вторичная структура относится к форме сворачивающегося белка, обусловленной исключительно водородными связями между его амидной и карбонильной группами основной цепи.Вторичная структура не включает связывание между R-группами аминокислот, гидрофобные взаимодействия или другие взаимодействия, связанные с третичной структурой.

      Две наиболее часто встречающиеся вторичные структуры полипептидной цепи – это альфа-спирали и бета-складчатые листы. Эти структуры являются первыми основными этапами сворачивания полипептидной цепи, и они устанавливают важные топологические мотивы, которые определяют последующую третичную структуру и конечную функцию белка.

      Пептидные связи влияют на вторичную структуру

      Напомним, что плоская амидная связь ограничивает плоскости изгиба цепи: вращения вокруг связей CO-N нет, но плоскости вращаются вокруг связей

      α-CN (Φ) и α-CC = O связей (Ψ)

      График Рамачандрана

      Показывает группировку φψ и связывает их со структурами реальных белков. Часто встречаются повторяющиеся структуры (α-спирали, β-листы)

      http://commons.wikimedia.org/wiki/Fi …neral_100K.jpg

      α-Спирали

      Альфа-спираль представляет собой правосторонний клубок аминокислотных остатков на полипептидной цепи, обычно в диапазоне от 4 до 40 остатков. Этот змеевик удерживается вместе водородными связями между кислородом C = O на верхнем витке и водородом N-H на нижнем витке. Такая водородная связь образуется ровно через каждые 4 аминокислотных остатка, а каждый полный виток спирали составляет всего 3,6 аминокислотных остатка. Этот регулярный узор придает альфа-спирали очень определенные характеристики в отношении толщины катушки и длины каждого полного витка вдоль оси спирали.

      Структурная целостность альфа-спирали частично зависит от правильной стерической конфигурации. Аминокислоты, R-группы которых слишком велики (триптофан, тирозин) или слишком малы (глицин), дестабилизируют альфа-спирали. Пролин также дестабилизирует альфа-спирали из-за своей неправильной геометрии; его R-группа соединяется обратно с азотом амидной группы, что вызывает стерические затруднения. Кроме того, отсутствие водорода в азоте пролина не позволяет ему участвовать в образовании водородных связей.

      Другим фактором, влияющим на стабильность альфа-спирали, является общий дипольный момент всей спирали, обусловленный отдельными диполями групп C = O, участвующих в водородных связях.Стабильные альфа-спирали обычно заканчиваются заряженной аминокислотой для нейтрализации дипольного момента.

      α-спираль
      • 3,6 аминокислот на виток
      • 0,54 нм на виток
      • боковые цепи указаны
      • Н-связи параллельно оси
      • Н-связи n-4
      • дипольный момент (отрицательный при C конец)
      • no pro, less gly, ser
      • ограниченные одинаковые заряды боковой цепи

      α-спирали обладают дипольным моментом; некоторые боковые цепи являются предпочтительными.грамм. psi-loop) сегменты полипептидной цепи перекрывают друг друга и образуют ряд водородных связей друг с другом. Это может происходить в параллельном расположении:

      Или в антипараллельном расположении:

      Параллельное и антипараллельное расположение является прямым следствием направленности полипептидной цепи. В антипараллельной компоновке конец С-конца одного сегмента находится на той же стороне, что и конец N-конца другого сегмента. При параллельном расположении конец С-конца и конец N-конца находятся на одних и тех же сторонах для обоих сегментов.«Складка» возникает из-за чередования плоскостей пептидных связей между аминокислотами; выровненные амино- и карбонильная группы каждого противоположного сегмента меняют свою ориентацию от обращенных друг к другу на противоположные направления.

      Параллельное расположение менее стабильно, поскольку геометрия отдельных молекул аминокислоты заставляет водородные связи располагаться под углом, делая их более длинными и, следовательно, более слабыми. Напротив, в антипараллельном расположении водородные связи выровнены прямо напротив друг друга, что делает связи более прочными и стабильными.

      Обычно антипараллельный бета-складчатый лист образуется, когда полипептидная цепь резко меняет направление. Это может происходить в присутствии двух последовательных остатков пролина, которые создают угловой изгиб в полипептидной цепи и загибают ее обратно на себя. Это не обязательно для отдаленных сегментов полипептидной цепи для образования бета-складчатых листов, но для проксимальных сегментов это определенное требование. Для коротких расстояний два сегмента бета-складчатого листа разделены 4 + 2n аминокислотными остатками, при этом 4 является минимальным числом остатков.

      Обратный поворот (ß-изгиб):

      • R2 (сторона C = O) часто G, A
      • R3 (сторона NH) часто D
      • Proline часто R2 или R3
      α
      – ПЛИССИРОВАННЫЕ ЛИСТЫ

      Структура, аналогичная структуре бета-гофрированного листа, представляет собой альфа-гофрированный лист. Эта структура энергетически менее выгодна, чем бета-складчатый лист, и довольно необычна для белков. Альфа-гофрированный лист характеризуется выравниванием карбонильных и аминогрупп; все карбонильные группы ориентированы в одном направлении, тогда как все группы N-H ориентированы в противоположном направлении.Поляризация амино- и карбонильных групп приводит к суммарному дипольному моменту на альфа-складчатом листе. Карбонильная сторона приобретает чистый отрицательный заряд, а амино-сторона приобретает чистый положительный заряд.

      Третичная структура

      http://commons.wikimedia.org/wiki/Fi…_Structure.png

      Третичная структура включает связи между боковыми цепями и между ними:

      • Водород (-OH… O -)

      • Ионный (обычно отталкивание: -Ch3-Nh5 + ::::::: + h5N-Ch3-)

      • Ван-дер-Вааль (притяжение на короткие расстояния)

      • Дисульфид (ковалентный: -Ch3-SS- Ch3-)

      • Гидрофобные

      Третичные связи влияют на положение вторичных структур.

      А положение вторичной структуры в белке будет влиять на типы боковых цепей (третичная структура).

      α-Спираль на поверхности белка будет иметь гидрофильные боковые цепи с одной стороны оси спирали и гидрофобные боковые цепи с другой. Α-Спираль внутри белка будет иметь в основном гидрофобные боковые цепи. Α-Спираль, подвергнутая воздействию раствора со всех сторон (необычно), будет иметь гидрофильные боковые цепи со всех сторон от оси спирали (в основном).

      Четвертичная структура

      Четвертичная структура включает отдельные полипептиды, удерживаемые вместе слабыми связями в различной симметрии

      Симметрии:

      Гомомультимер :: гетеромультимер

      гомомультимер: белок с множеством полипептидных цепей, содержащий два или более идентичных компонента

      гетеромультимер : белок с множеством полипептидных цепей, содержащий два или более различных компонента

      Изологичный :: гетерологичный

      Закрытый :: открытый

      Сворачивание белка снижает свободную энергию (ΔG) системы.

      Сворачивание белка включает как белок, так и растворитель.

      ΔG = GF- GU

      = ΔH – TΔS

      =

      + ΔH (белок)

      + ΔH (растворитель)

      – TΔS (белок)

      – TΔS (растворитель)

      ΔG для сворачивание

      невелико (от -20 до -60 кДж / моль) и в основном из-за гидрофобных взаимодействий

      Почему так мало?

      Изменения формы являются важной частью функции и контроля белка. Например: изменение формы позволяет ДНК-метилтрансферазе выбирать полуметилированный me CG / GC для биметилирования до me CG / Gme C

      белков: состав и структура | Макромолекулы

      В этой статье мы поговорим о составе и структуре белков.

      Состав белков:

      Белки – это большие молекулы, состоящие из множества аминокислот, связанных «пептидными связями».

      Пептидная связь образуется, когда карбоксильный радикал одной аминокислоты реагирует с амино (-NH 2 ) группой другой аминокислоты. Основная структурная формула аминокислот представлена ​​на рис. 4.1.

      Он состоит из одного альфа (а) атома углерода, который связан с аминогруппой (-NH 2 ) с потенциальным (+) зарядом, карбоксильной группы с зарядом (-), атома водорода и боковой цепи «R», который варьируется в зависимости от аминокислот.

      Обычно в белках содержится 20 аминокислот (структурные формулы аминокислот можно найти в любой книге по биохимии). Эти двадцать аминокислот разделены на 7 групп (таблица 4.1). Необязательно, чтобы в данном белке присутствовали все 20 аминокислот.

      Боковые цепи (R) аминокислот отвечают за различные свойства аминокислот, такие как растворимость в воде, взаимодействие с другими аминокислотами и т. Д. Аминокислоты, содержащие группу -CH 3 , гораздо менее растворимы в воде, и их называют «гидрофобными» и аминокислотами, т.е.г., лейцин, изолейцин, валин.

      Аминокислоты, которые являются водорастворимыми, называются «гидрофильными» аминокислотами, например лизин (+ заряд) и аспарагиновая кислота (-заряд). Сульфгидрильная группа (-SH) цистеина может взаимодействовать с группой -SH другого цистеина в белковой цепи с образованием дисульфидной связи (S-S). Атомы H гидроксильной группы (-OH) или карбоксильной группы цепи «R» могут образовывать водородные связи с другими аминокислотами в белковой цепи. Связи необходимы для стабилизации структуры белковых молекул.

      Структура белков :

      Белковая молекула, содержащая одну полипептидную цепь (мономерный белок), может иметь первичную, вторичную и третичную структуры. Белок, состоящий из двух или более полипептидных цепей (мультимерных белков), может иметь еще одну степень конформации, «четвертичную структуру».

      Первичная структура :

      Белки представляют собой длинные полипептидные цепи. Один конец их цепи содержит свободную аминогруппу (-NH 2 ), а другой конец содержит свободную карбоксильную группу.Аминокислоты цепи связаны пептидными связями.

      Количество аминокислот и их последовательность различаются в разных типах белков. Поскольку последовательность и количество аминокислот в белках определяются информацией, содержащейся в кодирующем их гене, первичную структуру белков можно сравнить с последовательностью оснований рассматриваемой нуклеиновой кислоты следующим образом.

      (1) Белки – это полипептиды, состоящие из связанных аминокислот, тогда как нуклеиновые кислоты – это полинуклеотиды, состоящие из рибонуклеотидов (РНК) и дезоксирибонуклеотидов (ДНК).

      (2) Белки содержат группу -NH 2 на одном конце и группу на другом конце, тогда как нуклеиновые кислоты содержат фосфорную кислоту на одном конце (5′-конец) и группу -ОН на другом конце (3′-конец). ).

      (3) Аминокислоты связаны пептидными связями в белках, тогда как нуклеотиды связаны фосфодиэфирными связями (-O-P-O) в нуклеиновых кислотах.

      Вторичная структура :

      Вторичная структура белков возникает из-за образования нековалентных Н-связей между группами -NH и -CO аминокислот, которые очень близки друг к другу.Большинство белков свернуто в правую спираль, называемую «альфа-спиралью». Другими типами вторичной структуры являются «бета-складчатый лист» , где полипептидные цепи лежат бок о бок, стабилизированные Н-связями.

      Третичная стриктура :

      Полипептидная цепь изгибается и складывается в разных местах, образуя некоторую сферическую конформацию. Структура стабилизирована боковой цепью аминокислот. Сайты специфичности ферментов формируются за счет третичной структуры.

      Четвертичная структура :

      Некоторые белки существуют как ассоциация двух или более полипептидных цепей. Различные полипептидные цепи связаны нековалентными, а иногда и ковалентными связями. Например, полная молекула гемоглобина человека состоит из четырех отдельных полипептидных цепей, двух идентичных альфа (α) цепей и двух идентичных бета (β) цепей.

      Индивидуальные α-цепи состоят из 140 аминокислот, а отдельные β-цепи состоят из 146 аминокислот.Основной фермент РНК-полимеразы состоит из 5 полипептидных цепей, β ’βα 2 ω.

      Синтез белка происходит под управлением информации, хранящейся в ДНК в виде «кодов». Различные виды РНК, такие как рибосомная РНК, транспортная РНК и информационная РНК, производятся на матрице ДНК в процессе «транскрипции».

      Синтез белка происходит на рибосомах, где тРНК приносит аминокислоты с образованием полипептида, в соответствии с «кодоном» в мРНК, таким образом, сообщение от ДНК транслируется в белок.В следующих разделах описаны различные компоненты синтеза белка.

      Белки: определение, состав, структура, примеры

      Термин « протеин » происходит от греческого слова « proteios », что означает первичный или выдающийся, и впервые был предложен Йенсом Якобом Берцелиусом, одним из отцов современной химии, своему коллеге Герарду Йоханнесу. Малдер, изучавший химический состав альбуминов в 1839 году.На самом деле Берцелиус полагал, основываясь на формуле, данной Малдером альбумину, C 40 H 62 O 12 N 10 , неправильной формуле, что белки могут быть наиболее важными биологическими веществами.
      Несмотря на ошибку Малдера, Берцелиус обладал «пророческой интуицией».
      Они представляют собой класс молекул, присутствующих во всех живых организмах и во всех отделах клетки; в клетках животных они могут составлять более 50% их сухой массы.
      Белки животных, растений, бактерий и вирусов представляют собой линейные полимеры, состоящие из субъединиц, называемых аминокислот .Идентифицировано около 20 аминокислот, присутствующих почти исключительно в L-форме и связанных ковалентной связью, называемой пептидной связью, которая является жесткой и плоской. Аминокислотная последовательность, кодируемая конкретным геном, называется полипептидной цепью или белком. Каждая аминокислота повторяется более или менее большое количество раз.

      Иногда D-аминокислоты обнаруживаются в некоторых бактериальных белках.
      Белки имеют очень разные структуры, даже в одном и том же типе клеток, где мы можем найти сотни разных типов, которые выполняют разные функции.
      Следует отметить, что пептидная связь очень устойчива при физиологическом pH: при отсутствии внешних вмешательств ее срок службы составляет около 1100 лет.

      СОДЕРЖАНИЕ

      Структура белков

      Белки – это самые универсальные молекулы, присутствующие в живых организмах, где они выполняют функции, необходимые для жизни. Большое разнообразие функций, которые способны выполнять, проистекает из возможности сворачивания полипептидной цепи в конкретные трехмерные структуры , которые обеспечивают способность связывать различные молекулы и выполнять различные функции.
      При описании того, как полипептидные цепи складываются в свои трехмерные структуры, полезно различать разные уровни организации, которые будут проанализированы ниже.

      Примечание: структуры, следующие за вторичной, присутствуют в глобулярных белках.

      Первичная структура белка

      Бычий инсулин был первым белком, первичная структура которого была определена благодаря работе Фредерика Сэнгера в 1953 году.
      Первичная структура – это аминокислотная последовательность белков , их самый низкий уровень организации и, как было сказано ранее, он уникален и генетически детерминирован.
      Он может состоять из 40-4000 аминокислотных остатков и определяет трехмерную структуру самого белка, которая, в свою очередь, определяет его функцию.
      Полипептидная цепь имеет полярность, потому что ее два конца различны: один имеет свободную аминогруппу и называется NH 2 -конец или амино-конец, другой – свободная карбоксильная группа и называется COOH-концом или карбоксильным концом. . Два конца полипептидной цепи также известны как N-конец и C-конец, чтобы отличать их от карбоксильных и аминогрупп, присутствующих в цепи.По соглашению N-концевой конец принимается за начало аминокислотной цепи и всегда помещается слева.
      Первичная структура интересна еще и тем, что, сравнивая структуру одного и того же белка у разных видов, мы можем идентифицировать вариации, которым подвергся соответствующий ген, что является индикатором дивергенции видов в ходе эволюции.
      Термины дипептид, трипептид, олигопептид и полипептид используются для обозначения цепей разной длины, соответственно, состоящих из 2, 3, менее 50 и более 50 аминокислот.

      Вторичная структура белка

      Открытие вторичной структуры белков связано с работой Линуса Полинга и Роберта Кори в 1951 году, которые предложили две структуры, названные α-спиралью и β-пластинчатой ​​структурой или β-складчатым листом.
      Вторичная структура является результатом образования водородных связей между смежными частями полипептидной цепи с определенными аминокислотными последовательностями. Следовательно, он описывает расположение в пространстве аминокислот, не очень далеко друг от друга вдоль первичной структуры .
      В дополнение к вышеупомянутым структурам, другие были идентифицированы как β-витки (β-витки), γ-витки (гамма-витки) и Ω-петли (петли омега), все они принадлежат к группе, называемой обратными витками. Эти структуры часто встречаются там, где полипептидная цепь меняет направление, и обычно расположены на поверхности молекулы.

      Примечание: около 32–38% аминокислот в глобулярных белках находятся в структурах α-спирали.

      Сверхвторичные структуры или мотивы

      Они представляют собой комбинацию вторичных структур , чтобы сформировать область молекулы с определенной трехмерной структурой и топологией.Супервторичные структуры связаны друг с другом петлевыми областями с неопределенной структурой.
      Распространенные мотивы:

      • «цинковый палец» (β-α-β), который часто встречается в белках, связывающих РНК или ДНК;
      • греческий ключ, β-меандр и β-ствол.

      Домены

      Домены – это следующий уровень организации. Это глобулярных областей, которые являются результатом комбинации мотивов , которые сворачиваются независимо от остальной части полипептидной цепи с образованием стабильной структуры.
      Они состоят из 40-400 аминокислот, за исключением моторных и киназных доменов, которые образованы гораздо большим количеством аминокислот.
      Домены были разделены на три основные группы на основе присутствующих вторичных структур и мотивов:

      • α-доменов;
      • β-домена;
      • α / β-домена.

      Было обнаружено более 1000 доменных семейств (члены каждого семейства называются «гомологами»), и, похоже, они произошли от общего предка.
      Очень часто каждый домен выполняет определенную функцию, то есть является функциональной единицей белка, в котором он содержится.
      Белки могут состоять из одного домена, более мелких или из нескольких доменов. Например, химотрипсин состоит из одного домена, а папаин – из двух доменов.

      Третичная структура белка

      Третичная структура, также называемая «нативной структурой», представляет собой трехмерную структуру белков . Первый белок, третичная структура которого была определена, был миоглобин в 1958 году благодаря работе Джона Кендрю.
      В этом типе структуры сворачивание белковой цепи отвечает за размещение аминокислотных остатков в тесном контакте далеко друг от друга вдоль цепи, то есть это относится к трехмерному расположению аминокислот вдали друг от друга вдоль первичная структура.

      Рис. 3 – Окси-миоглобин

      Третичная структура белков, в частности белков, состоящих из более чем 200 аминокислотных остатков, образована различными доменами, связанными короткими полипептидными сегментами. Он часто стабилизируется дисульфидными мостиками между остатками цистеина, мостиками, которые образуются после того, как молекула достигла своей нативной конформации.
      Следует отметить, что не все глобулярные белки имеют третичную структуру.
      Примером являются казеины молока, полипептидная цепь которых принимает неупорядоченную трехмерную конформацию, также известную как случайная спиральная структура .Неупорядоченная структура делает их очень восприимчивыми к действию кишечных протеаз и, следовательно, к высвобождению составляющих аминокислот. Это делает их очень подходящими для выполнения своей пищевой роли.
      Другой пример белка со случайной спиралью – эластин.

      Четвертичная структура белка

      Этот дополнительный уровень структурной организации описывает, как более одной полипептидной цепи связывают с образованием единой белковой структуры. Следовательно, это относится к пространственному расположению отдельных цепей и природе сил, связывающих их вместе, например:

      • гидрофобный эффект, который является основной движущей силой сворачивания белка;
      • водородных связей;
      • взаимодействия Ван-Дер-Ваальса;
      • ионных взаимодействий;
      • ковалентных сшивки.

      Полученная структура называется олигомером (олигомерным белком) и составляющими полипептидами, которые могут быть одинаковыми или разными, мономерами или просто субъединицами.
      В целом, большинство внутриклеточных белков являются олигомерами, в отличие от большинства внеклеточных. Классическим примером белка с четвертичной структурой является гемоглобин .
      Этот уровень структуры явно отсутствует у глобулярных белков, состоящих из одной полипептидной цепи, то есть у мономерных белков.
      Белки также способны взаимодействовать с образованием структур, в которых, действуя синергетически, они выполняют функции, которые они не смогли бы выполнить в одиночку.
      Примерами являются « макромолекулярные машины », участвующие в синтезе ДНК, РНК и самих белков, в сокращении мышц или в передаче сигналов между соседними клетками.

      Список литературы

      Лодиш Х., Берк А., Зипурский С.Л. и др. Молекулярная клеточная биология. 4-е издание.Нью-Йорк: У. Х. Фриман; 2000. Раздел 3.1, Иерархическая структура белков. Доступно по ссылке: https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK21475/

      Кессель А., Бен-Тал Н. Введение в белки: структура, функции и движение. CRC Press, 2011 doi: 10.1002 / cbic.201100254

      Нельсон Д.Л., Кокс М.М. Ленингер. Основы биохимии. 6-е издание. W.H. Фримен и компания, 2012

      Стипанук М.Х., Кодилл М.А. Биохимические, физиологические и молекулярные аспекты питания человека.3-е издание. Elsevier Health Sciences, 2012 г.

      Содержание белка и аминокислотный состав коммерчески доступных изолятов растительного белка

      Постпрандиальный рост концентраций незаменимых аминокислот (EAA) модулирует увеличение скорости синтеза мышечного белка после приема белка. Содержание EAA и состав AA в источнике пищевого белка вносят вклад в дифференциальную синтетическую реакцию мышечного белка на прием различных белков.Более низкое содержание EAA и специфический недостаток лейцина, лизина и / или метионина могут быть причиной более низкой анаболической способности белков растительного происхождения по сравнению с белками животного происхождения. Мы сравнили содержание EAA и состав AA в большом количестве источников растительного белка с белками животного происхождения и белками скелетных мышц человека. Состав АК овса, люпина, пшеницы, конопли, микроводорослей, сои, коричневого риса, гороха, кукурузы, картофеля, молока, сыворотки, казеината, казеина, яиц и белка скелетных мышц человека оценивали с помощью UPLC-MS / MS.Содержание EAA в изолятах растительных белков, таких как овес (21%), люпин (21%) и пшеница (22%), было ниже, чем в белках животного происхождения (сыворотка 43%, молоко 39%, казеин 34% и яйца. 32%) и мышечный белок (38%). Профили АК в значительной степени различались для белков растительного происхождения с содержанием лейцина от 5,1% для конопли до 13,5% для кукурузного белка, по сравнению с 9,0% для молока, 7,0% для яиц и 7,6% для мышечного белка. Метионин и лизин обычно содержали меньше белков растительного происхождения (1,0 ± 0,3 и 3,6 ± 0,6%) по сравнению с белками животного происхождения (2.5 ± 0,1 и 7,0 ± 0,6%) и мышечного белка (2,0 и 7,8% соответственно). В заключение можно сказать, что существуют большие различия в содержании ЕАА и составе АК между различными изолятами растительного белка. Комбинации различных изолятов белков растительного происхождения или смеси белков животного и растительного происхождения могут обеспечить характеристики белков, которые точно отражают типичные характеристики белков животного происхождения.

      Ключевые слова: Незаменимая аминокислота; Лейцин; Синтез мышечного белка; Протеин растительного происхождения; Белковая смесь.

      Анаболическая реакция на состав незаменимых аминокислот и сывороточного протеина у молодых здоровых взрослых выше, чем на только сывороточный протеин | Журнал Международного общества спортивного питания

    5. 1.

      Volpi E, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Mittendorfer B, Wolfe RR. Незаменимые аминокислоты в первую очередь отвечают за аминокислотную стимуляцию анаболизма мышечного белка у здоровых пожилых людей. Am J Clin Nutr. 2003. 78 (2): 250–8.

      CAS Статья Google ученый

    6. 2.

      Типтон К.Д., Гуркин Б.Е., Матин С, Вульф Р.Р. Заменимые аминокислоты не нужны для стимуляции синтеза чистого мышечного белка у здоровых добровольцев. J Nutr Biochem. 1999. 10 (2): 89–95.

      CAS Статья Google ученый

    7. 3.

      Като Х, Вольтерман К.А., Западный DWD, Сузуки К., Мур ДР. Незаменимые с пищей аминокислоты незаменимы для синтеза белка в организме после тренировки у выносливых спортсменов с адекватным потреблением незаменимых аминокислот.Аминокислоты. 2018; 50 (12): 1679–84.

      CAS Статья Google ученый

    8. 4.

      Дэвис Р. У., Басс Дж. Дж., Карсон Б. П., Нортон С., Козойр М., Амиго-Бенавент М., Уилкерсон Д. Д., Брук М. С., Атертон П. Дж., Смит К., Джейкман П. М.. Дифференциальная стимуляция синтеза миофибулярного белка после тренировки у людей после изонитрогенного изокалорийного кормления перед тренировкой. Питательные вещества. 2019; 11 (7). https://doi.org/10.3390/nu11071657.

      CAS Статья Google ученый

    9. 5.

      Паддон-Джонс Д., Шеффилд-Мур М., Катсанос К.С., Чжан XJ, Вулф Р.Р. Дифференциальная стимуляция синтеза мышечного протеина у пожилых людей после изокалорийного приема аминокислот или сывороточного протеина. Exp Gerontol. 2006. 41 (2): 215–9.

      CAS Статья Google ученый

    10. 6.

      Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. Для оптимальной стимуляции скорости синтеза мышечного белка незаменимыми аминокислотами у пожилых людей требуется высокая доля лейцина.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2006; 291 (2): E381–7.

      CAS Статья Google ученый

    11. 7.

      Черчвард-Венне Т.А., Бурд Н.А., Митчелл С.Дж., Вест Д.В., Филп А., Маркотт Г.Р., Бейкер С.К., Баар К., Филлипс С.М. Дополнение субоптимальной дозы белка лейцином или незаменимыми аминокислотами: влияние на синтез миофибриллярного белка в состоянии покоя и после упражнений с отягощениями у мужчин. J Physiol. 2012. 590 (11): 2751–65.

      CAS Статья Google ученый

    12. 8.

      Цуцуми Р., Цуцуми Ю.М. Пептиды и белки в сыворотке и их польза для здоровья человека. Остин Дж. Nutri Food Sci. 2014; 1 (1): 1002.

      Google ученый

    13. 9.

      Gaudel C, Nongonierma AB, Maher S, Flynn S, Krause M, Murray BA, Kelly PM, Baird AW, FitzGerald RJ, Newsholme P. Гидролизат сывороточного протеина способствует инсулинотропной активности в клональных β-клетках поджелудочной железы линии и усиливает гликемическую функцию у мышей Ob / Ob. J Nutr. 2013. 143 (7): 1109–14.

      CAS Статья Google ученый

    14. 10.

      Сайто Т. Антигипертензивные пептиды, полученные из бычьего мольцина и белков сыворотки. Adv Exp Med Biol. 2008; 606: 295–317.

      CAS Статья Google ученый

    15. 11.

      Athira S, Mann B, Sharma R, Kumar R. Улучшающий потенциал гидролизата сывороточного протеина против оксидативного стресса, вызванного парацетамолом. J Dairy Sci.2013; 96 (3): 1431–7.

      CAS Статья Google ученый

    16. 12.

      Типтон К.Д., Эллиотт Т.А., Феррандо А.А., Арсланд А.А., Вулф Р.Р. Стимуляция мышечного анаболизма упражнениями с отягощениями и приемом лейцина и протеина. Appl Physiol Nutr Metab. 2009. 34 (2): 151–61.

      CAS Статья Google ученый

    17. 13.

      Черчвард-Венне Т.А., Брин Л., Ди Донато Д.М., Гектор А.Дж., Митчелл С.Дж., Мур Д.Р., Стеллингверфф Т., Брёй Д., Оффорд Е.А., Бейкер С.К., Филлипс С.М.Добавка лейцина к напитку с низким содержанием белка и смешанным макроэлементам усиливает синтез миофибриллярного белка у молодых мужчин: двойное слепое рандомизированное исследование. Am J Clin Nutr. 2014. 99 (2): 276–86.

      CAS Статья Google ученый

    18. 14.

      Ким И.Ю., Шутцлер С., Шредер А., Спенсер Х.Дж., Азхар Дж., Феррандо А.А., Вулф Р.Р. Анаболический ответ на еду, содержащую разное количество белка, не ограничивается максимальной стимуляцией синтеза белка у здоровых молодых людей.Am J Physiol Endocrinol Metab. 2016; 310 (1): E73–80.

      Артикул Google ученый

    19. 15.

      Ким И.Ю., Шин Ю.А., Шутцлер С.Е., Азхар Г., Вулф Р.Р., Феррандо А.А. Качество пищевого белка определяет анаболический ответ у пожилых людей. Clin Nutr. 2018; 37 (6 Pt A): 2076–83.

      CAS Статья Google ученый

    20. 16.

      Ким И.Ю., Шутцлер С., Шрадер А.М., Спенсер Х.Дж., Азхар Г., Вулф Р.Р., Феррандо А.А.Схема распределения потребления белка не влияет на анаболический ответ, безжировую массу тела, мышечную силу или функцию в течение 8 недель у пожилых людей: рандомизированное контролируемое исследование. Clin Nutr. 2018; 37 (2): 488–93.

      CAS Статья Google ученый

    21. 17.

      Резерферд С.М., Фаннинг А.С., Миллер Б.Дж., Моуган П.Дж. Показатели аминокислот с поправкой на усвояемость белка и показатели усвояемых незаменимых аминокислот по-разному описывают качество белка у растущих самцов крыс.J Nutr. 2015; 145 (2): 372–9.

      CAS Статья Google ученый

    22. 18.

      Мэтьюз Д.Е., Марано Массачусетс, Кэмпбелл Р.Г. Утилизация лейцина и фенилаланина в спланхническом ложе у человека. Am J Phys. 1993; 264 (1 Pt 1): E109–18.

      CAS Google ученый

    23. 19.

      Ридс П.Дж., Хачи Д.Л., Паттерсон Б.В., Мотил К.Дж., Кляйн П.Д. Аполипопротеин В-100 ЛПОНП, потенциальный индикатор изотопного мечения пула синтетических предшественников печеночного белка у людей: исследования с множеством стабильных изотопно меченых аминокислот.J Nutr. 1992. 122 (3): 457–66.

      CAS Статья Google ученый

    24. 20.

      Вулф Р.Р., Чинкес ДЛ. Изотопные индикаторы в метаболических исследованиях: принципы и практика кинетического анализа. 2-е изд. Хобокен: Вили-Лисс; 2004.

    25. 21.

      Devries MC, Phillips SM. Дополнительный белок для поддержки мышечной массы и здоровья: преимущество сыворотки. J Food Sci. 2015; 80 (Приложение 1): A8 – A15.

      CAS Статья Google ученый

    26. 22.

      Kim IY, Park S, Smeets ETHC, Schutzler S, Azhar G, Wei JY, Ferrando AA, Wolfe RR. Потребление специально разработанной смеси незаменимых аминокислот способствует увеличению общего количества белка в организме в большей степени, чем полноценная замена еды у пожилых женщин с сердечной недостаточностью. Питательные вещества. 2019; 11 (6): 1360.

      CAS Статья Google ученый

    27. 23.

      Borsheim E, Bui QU, Tissier S, Kobayashi H, Ferrando AA, Wolfe RR. Влияние добавок аминокислот на мышечную массу, силу и физические функции у пожилых людей.Clin Nutr. 2008. 27 (2): 189–95.

      CAS Статья Google ученый

    28. 24.

      Бухари С.С., Филлипс Б.Е., Уилкинсон Д.Д., Лимб М.С., Рэнкин Д., Митчелл В.К., Кобаяши Н., Гринхафф П.Л., Смит К., Атертон П.Дж. Прием низких доз незаменимых аминокислот, богатых лейцином, стимулирует мышечный анаболизм аналогично болюсному сывороточному белку у пожилых женщин в состоянии покоя и после тренировки. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2015; 308 (12): E1056–65.

      Артикул Google ученый

    29. 25.

      Norton LE, Обычный специалист Д.К., Бунпо П., Энтони Т.Г., Брана Д.В., Гарлик П.Дж. Содержание лейцина в полноценной пище определяет пиковую активацию, но не продолжительность синтеза белка скелетных мышц и цель млекопитающих передачи сигналов рапамицина у крыс. J Nutr. 2009. 139 (6): 1103–9.

      CAS Статья Google ученый

    30. 26.

      Деврис М.К., МакГлори С., Больстер Д.Р., Камил А., Ран М., Харкнесс Л., Бейкер С.К., Филлипс С.М. Лейцин, а не общий белок, содержание в добавке является основным фактором, определяющим анаболические реакции мышечного белка у здоровых пожилых женщин.J Nutr. 2018; 148 (7): 1088–95.

      PubMed Google ученый

    31. 27.

      Deutz NE, Safar A, Schutzler S, Memelink R, Ferrando A, Spencer H, van Hevoort A, Wolfe RR. Синтез мышечного белка у онкологических больных можно стимулировать с помощью специальной лечебной пищи. Clin Nutr. 2011. 30 (6): 759–68.

      CAS Статья Google ученый

    32. 28.

      van Loon LJ. Лейцин как фармаконутриент для здоровья и болезней.Curr Opin Clin Nutr Metab Care. 2012; 15 (1): 71–7.

      Артикул Google ученый

    33. 29.

      Katsanos CS, Kobayashi H, Sheffield-Moore M, Aarsland A, Wolfe RR. Старение связано с уменьшением накопления мышечных белков после приема небольшого количества незаменимых аминокислот. Am J Clin Nutr. 2005. 82 (5): 1065–73.

      CAS Статья Google ученый

    34. 30.

      Sa A, Gray SJ, Menden E. Кинетика абсорбции аминокислот и изменение состава плазмы свободных аминокислот после кишечной перфузии смесей аминокислот. Am J Clin Nutr. 1967. 20 (1): 24–33.

      Артикул Google ученый

    35. 31.

      West DW, Burd NA, Coffey VG, Baker SK, Burke LM, Hawley JA, Moore DR, Stellingwerff T, Phillips SM. Быстрая аминоацидемия усиливает синтез миофибриллярного белка и анаболические внутримышечные сигнальные реакции после упражнений с отягощениями.Am J Clin Nutr. 2011; 94 (3): 795–803.

      CAS Статья Google ученый

    36. 32.

      Heger J. Соотношения незаменимых и заменимых аминокислот. JPF D’Mello, редактор. Аминокислоты в питании животных, 2-е изд. Pt 1, pp 103–124. CABI Publishing; 2003.

    37. 33.

      Borsheim E, Tipton KD, Wolf SE, Wolfe RR. Восстановление незаменимых аминокислот и мышечного белка после упражнений с отягощениями. Am J Physiol Endocrinol Metab. 2002. 283 (4): E648–57.

      CAS Статья Google ученый

    38. 34.

      Hegsted DM. Оценка потребности в азоте. Am J Clin Nutr. 1978. 31 (9): 1669–77.

      CAS Статья Google ученый

    39. 35.

      Ferrando AA, Williams BD, Stuart CA, Lane HW, Wolfe RR. Оральные аминокислоты с разветвленной цепью уменьшают протеолиз всего тела. J Parenter Enter Nutr. 1995. 19 (1): 47–54.

      CAS Статья Google ученый

    40. 36.

      Louard RJ, Barrett EJ, Гельфанд RA. Влияние введенных аминокислот с разветвленной цепью на метаболизм аминокислот в мышцах и в организме человека. Clin Sci (Лондон). 1990. 79 (5): 457–66.

      CAS Статья Google ученый

    41. 37.

      Louard RJ, Barrett EJ, Gelfand RA. Ночная инфузия аминокислот с разветвленной цепью вызывает стойкое подавление протеолиза мышц. Обмен веществ. 1995. 44 (4): 424–9.

      CAS Статья Google ученый

    42. 38.

      Ким И.Ю., Deutz NEP, Wolfe RR. Обновленная информация о максимальном анаболическом ответе на диетический белок [обзор]. Clin Nutr. 2018; 37 (2): 411–8.

      CAS Статья Google ученый

    43. 39.

      Вулф Р.Р., Парк С., Ким И.Ю., Моуган П.Дж., Феррандо А.А. Достижения в методологии индикаторов стабильных изотопов, часть 2: новые мысли о «старом» методе измерения синтеза и распада белка всего тела в сытом состоянии. J Investig Med. 2019. https://doi.org/10.1136 / jin-2019-001108 (EPUB перед печатью).

    44. Произошла ошибка при настройке пользовательского файла cookie

      Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности. Если ваш браузер не принимает файлы cookie, вы не можете просматривать этот сайт.


      Настройка вашего браузера для приема файлов cookie

      Существует множество причин, по которым cookie не может быть установлен правильно. Ниже приведены наиболее частые причины:

      • В вашем браузере отключены файлы cookie.Вам необходимо сбросить настройки своего браузера, чтобы он принимал файлы cookie, или чтобы спросить вас, хотите ли вы принимать файлы cookie.
      • Ваш браузер спрашивает вас, хотите ли вы принимать файлы cookie, и вы отказались. Чтобы принять файлы cookie с этого сайта, нажмите кнопку «Назад» и примите файлы cookie.
      • Ваш браузер не поддерживает файлы cookie. Если вы подозреваете это, попробуйте другой браузер.
      • Дата на вашем компьютере в прошлом. Если часы вашего компьютера показывают дату до 1 января 1970 г., браузер автоматически забудет файл cookie.Чтобы исправить это, установите правильное время и дату на своем компьютере.
      • Вы установили приложение, которое отслеживает или блокирует установку файлов cookie. Вы должны отключить приложение при входе в систему или проконсультироваться с системным администратором.

      Почему этому сайту требуются файлы cookie?

      Этот сайт использует файлы cookie для повышения производительности, запоминая, что вы вошли в систему, когда переходите со страницы на страницу. Чтобы предоставить доступ без файлов cookie потребует, чтобы сайт создавал новый сеанс для каждой посещаемой страницы, что замедляет работу системы до неприемлемого уровня.


      Что сохраняется в файле cookie?

      Этот сайт не хранит ничего, кроме автоматически сгенерированного идентификатора сеанса в cookie; никакая другая информация не фиксируется.

      Как правило, в файлах cookie может храниться только информация, которую вы предоставляете, или выбор, который вы делаете при посещении веб-сайта. Например, сайт не может определить ваше имя электронной почты, пока вы не введете его. Разрешение веб-сайту создавать файлы cookie не дает этому или любому другому сайту доступа к остальной части вашего компьютера, и только сайт, который создал файл cookie, может его прочитать.

      Взаимосвязи на уровне протеома между локальным аминокислотным составом и судьбами и функциями белков.

      Цитирование: Cascarina SM, Ross ED (2018) Взаимосвязи на уровне протеома между локальным аминокислотным составом и судьбами и функциями белков. PLoS Comput Biol 14 (9): e1006256. https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256

      Редактор: Авнер Шлессингер, Медицинская школа Икана на горе Синай, США

      Поступила: 30 мая 2018 г .; Принята к печати: 16 августа 2018 г .; Опубликовано: 24 сентября 2018 г.

      Авторские права: © 2018 Cascarina, Ross.Это статья в открытом доступе, распространяемая в соответствии с условиями лицензии Creative Commons Attribution License, которая разрешает неограниченное использование, распространение и воспроизведение на любом носителе при условии указания автора и источника.

      Доступность данных: Все соответствующие данные находятся в документе и его файлах с вспомогательной информацией.

      Финансирование: Эта работа была поддержана Национальным научным фондом (MCB-1517231; https://www.nsf.gov/div/index.jsp?div=MCB) EDR и Национальным институтом общей медицины. Наук (GM105991; https: // www.nigms.nih.gov/) в EDR. Финансирующие организации не играли никакой роли в дизайне исследования, сборе и анализе данных, принятии решения о публикации или подготовке рукописи.

      Конкурирующие интересы: Авторы заявили об отсутствии конкурирующих интересов.

      Введение

      Домены низкой сложности (LCD) в белках – это области, обогащенные только подмножеством возможных аминокислот. ЖКД могут состоять из гомополимерных повторов одной аминокислоты, коротких тандемных повторов, состоящих только из нескольких различных аминокислот, или апериодических участков с небольшим аминокислотным разнообразием [1].Белки, содержащие ЖКД, относительно распространены среди организмов из всех сфер жизни и особенно распространены среди эукариот [2–4]. Например, примерно 70% генов в геноме Saccharomyces cerevisiae обладают по крайней мере одним классически определенным ЖКД [3]. Более того, общее количество ЖК-дисплеев намного превышает общее количество генов дрожжей (в ~ 2 раза больше ЖК-дисплеев, чем генов), что указывает на то, что многие гены содержат несколько различных ЖК-дисплеев.

      Разработаны различные методы оценки сложности биополимерной последовательности [1,5–9].Одним из наиболее часто используемых методов определения ЖК-дисплеев является алгоритм SEG [1], который сканирует последовательности белков (или нуклеиновых кислот) с использованием короткого скользящего окна и вычисляет локальную энтропию Шеннона для каждого окна (см. [10] для получения подробной информации. описание). Подпоследовательности со значением энтропии Шеннона ниже заранее определенного «триггерного» порога классифицируются как ЖК-дисплеи. Границы ЖК-дисплея позже расширяются и уточняются путем объединения перекрывающихся ЖК-дисплеев и вычисления вероятностей комбинаторной последовательности. Другой показатель, обычно используемый для оценки относительной сложности последовательностей, – это систематическая ошибка, которая включает определение статистической вероятности последовательности с учетом частот отдельных аминокислот для всего протеома [11,12].Эти подходы (или близкие к ним подходы) широко используются для изучения LCDs в масштабе протеома [1,3,12-17].

      LCD-содержащие белки вовлечены во множество нормальных и патологических клеточных процессов. Например, дрожжевые белки, богатые Q / N, часто играют роль в регуляции транскрипции, эндоцитоза и регуляции клеточного цикла, среди других функций [11,18]. Многие белки, содержащие Q / N-богатые ЖК-дисплеи или ЖК-дисплеи родственных типов (Q / N / G / S / Y-богатые ЖК-дисплеи), были связаны с прионами или связанными с прионами процессами [11,18–21].Кроме того, многие прионоподобные LCDs, которые часто состоят из коротких тандемных повторов низкой сложности [22], были связаны со стрессовыми гранулами и обрабатывающими телами (P-тельцами) у эукариот (см. [23] для недавнего обзора). Аминокислотный состав этих ЖК-дисплеев придает этим доменам необычные биофизические свойства [24], что, вероятно, связано с их уникальным поведением in vitro и in vivo [25–30]. Однако эти необычные характеристики оказываются неразрывно связаны и с патологическими процессами.Например, генетическая экспансия областей, кодирующих гомополимерные глутаминовые повторы (простейший тип ЖКД) в различных белках, может привести к множеству нейродегенеративных расстройств, включая болезнь Хантингтона и спиноцеребеллярную атаксию (см. Обзор [31]). Более того, мутации ЖКД белков стрессовых гранул могут изменять динамику стрессовых гранул и приводить к дегенеративным заболеваниям [26,28,30,32,33]. Важность ЖК-дисплеев выходит далеко за пределы ЖК-дисплеев с высоким соотношением Q / N, поскольку ЖК-дисплеи других составов также связаны с нормальными и патологическими клеточными процессами [12,14,17,34,35].

      Хотя ЖК-дисплеи могут явно влиять на регуляцию и функцию белков, ряд проблем до сих пор ограничивают понимание этих взаимосвязей на уровне протеома. Одна из основных проблем заключается в определении ЖК-дисплеев. Современные подходы используют статистически определенные пороги сложности последовательности или систематической ошибки [1,11], или произвольно выбранные длины повторов для белков с гомополимерными повторами [34–41]. Хотя эти определения ЖКД, композиционно смещенных последовательностей (здесь называемых «статистически смещенные домены», чтобы избежать путаницы в дальнейшем) или гомополимерных повторов способствовали важным открытиям, биологическая значимость этих пороговых значений не была тщательно исследована.Более того, эти белки часто группируются в один класс, хотя их состав и, следовательно, физические свойства могут сильно различаться (ограничение, которое было оценено в недавнем обзоре [42]).

      Чтобы устранить эти ограничения, мы разработали альтернативный подход к выводу о взаимосвязи между аминокислотным составом и метаболизмом и функцией белка. Сосредоточившись на аминокислотном составе, который является фундаментальной особенностью, лежащей в основе как сложности последовательности, так и статистической ошибки аминокислот, мы исследовали связи между локальным композиционным обогащением и различными аспектами регуляции и функции белка, не обращаясь к заранее определенной сложности последовательности или пороговым значениям статистической погрешности.Мы обнаружили, что локальное композиционное обогащение коррелирует с различиями почти во всех основных аспектах пребывания белка в клетке, включая эффективность трансляции, численность, период полужизни, беспорядочные связи белок-белок, субклеточную локализацию и функцию. Однако обогащение различными аминокислотами связано с разными эффектами, даже для остатков, часто сгруппированных на основе физико-химического сходства, что подчеркивает важность различения ЖКД разных типов. Эти взаимосвязи заметны при составах ниже тех, которые требуются для классификации как низко-сложные или статистически предвзятые, что позволяет предположить, что пороговые значения в традиционных методах не могут быть оптимизированы биологически.Наконец, анализ экспериментально определенных белковых компонентов стрессовых гранул и Р-тел выявляет как общие, так и отдельные особенности состава, связанные с этими органеллами.

      Результаты

      Систематическое исследование местного аминокислотного состава

      По сути, сложность последовательности и статистическая ошибка аминокислот являются косвенными показателями локального аминокислотного состава. Поскольку состав является более прямым показателем общих свойств белкового домена, мы стремились изучить, можно ли использовать только состав для вывода специфичных для остатков взаимоотношений между локальным аминокислотным составом и регуляцией и функцией белка.Сначала мы разработали алгоритм разделения протеома дрожжей на основе максимального локального состава для каждой аминокислоты с использованием серии размеров окна сканирования (рис. 1; см. Методы). Для всех аминокислот большинство белков распределяется по составным ячейкам ≤ 25% (рис. 2 и таблица S1). Однако количество белков, достигающих более высокого локального состава, на что указывает правое плечо или хвост в распределении, сильно зависело от остатков. Например, белки, содержащие локальное обогащение высокогидрофобных остатков (I, L, M и V), ароматических остатков (F, W и Y) или цистеина, почти исключительно ограничены ячейками состава ≤ 45% для наименьшего окна. размер, тогда как распределение аланина и пролина простирается до несколько более высоких диапазонов состава (до 60–65%).Белки, содержащие локальное обогащение полярных (G, N, Q, S и T) или заряженных (D, E и K) остатков в ячейках композиции ≥ 40%, относительно распространены даже среди окон больших размеров (хотя и в разной степени) , тогда как регионы, богатые гистидином и аргинином, относительно редки. Эти данные показывают, что относительно высокое локальное обогащение допустимо для некоторых аминокислот, в то время как композиционное обогащение для других аминокислот, по-видимому, ограничено у дрожжей.

      Рис. 1. Изображение сортировки протеома на основе максимальной локальной композиции.

      (A) Для каждой комбинации аминокислоты и размера окна каждый дрожжевой белок сортируется в интервалы процентного состава на основе максимального локального состава аминокислоты в пределах заданного размера скользящего окна. Это эффективно сортирует протеом дрожжей 200 различными способами (20 аминокислот x 10 различных размеров скользящего окна). (B) Визуальное представление белков, отсортированных на основе максимального локального состава аспарагиновой кислоты с скользящим окном из 20 аминокислот.

      https: // doi.org / 10.1371 / journal.pcbi.1006256.g001

      Рис. 2. Распределение протеома дрожжей на основе максимального локального аминокислотного состава.

      Количество белков, разделенных на каждый размер окна / процентный интервал состава для каждой из 20 канонических аминокислот, нанесен на график как функция максимального локального состава для каждого размера окна. Точки разброса соединены отрезками линии только для наглядности.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g002

      Зависимость от остатков между локальным обогащением состава и метаболизмом белка

      Хотя происхождение и эволюция ЖКД широко изучены [3,4,14,38,43,44], регуляция и метаболизм ЖК-содержащих белков остаются плохо изученными.Белки с внутренне неупорядоченными сегментами, которые часто квалифицируются как LCD [45,46], связаны с более низкими периодами полужизни белка [47]. Однако не все внутренне неупорядоченные области приводят к короткому периоду полураспада белков, и не все ЖК-дисплеи являются внутренне неупорядоченными [15]. Кроме того, белки с гомополимерными повторами, если их рассматривать как один класс, связаны с более низкой эффективностью трансляции, более низким содержанием белка и более низким периодом полужизни белка по сравнению с белками, лишенными гомополимерных повторов [37].Однако регуляция и структурные свойства белков с ЖК-дисплеями или гомополимерными повторами, вероятно, сильно зависят от преобладающих аминокислот в интересующем домене [42].

      Чтобы изучить взаимосвязь между локальным обогащением состава и метаболизмом белка, мы сначала исследовали возможные связи между локальным обогащением состава и изобилием белка. Недавние успехи в протеомных методах способствовали значительному покрытию протеомом как для измерения содержания белка [48], так и для измерения периода полужизни белка [49] в дрожжах.В каждой ячейке состава размера окна / процента распределение значений содержания белка для всех белков, распределенных в этот блок, сравнивали с распределением содержания белка для всех других дрожжевых белков (тест Манна-Уитни U ). Переходы от значительно более низкой медианной численности к значительно более высокой медианной численности или наоборот наблюдаются при обогащении по многим аминокислотам по отдельности (рис. 3). Однако направление тенденций прогрессивного обогащения состава зависит от типа аминокислоты.Для большинства аминокислот (C, D, F, H, I, L, M, N, P, Q, R, S, T, W или Y) композиционное обогащение связано с более низким медианным содержанием белка. Однако композиционное обогащение A, G или V связано с более высоким медианным содержанием белка. Два очень похожих перехода наблюдаются как для E-богатых, так и для K-богатых последовательностей: по мере увеличения композиционного обогащения относительное медианное содержание белка переходит от высокого к низкому, а затем обратно к высокому. В совокупности эти тенденции согласуются с ранее наблюдаемыми корреляциями между содержанием белка и составом цельного белка, но гораздо сильнее [50,51].Это говорит о том, что наблюдаемые ранее тенденции могут фактически отражать эффекты местного обогащения состава, которые увеличивают видимый состав цельного белка для обогащенной аминокислоты, но при этом ослабляются смешивающими эффектами от остальной части последовательности белка.

      Рис. 3. Максимальный местный аминокислотный состав связан с остаточно-специфическими различиями в содержании белка.

      Для каждой аминокислоты значения обилия белков, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.Для этого рисунка и соответствующих последующих рисунков красные и синие точки указывают интервалы, для которых распределение значений содержания белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают интервалы с более низким медианным значением относительного для исключенных белков, тогда как синие точки указывают на ячейки с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g003

      Аналогичные тенденции наблюдаются при сравнении обогащения состава с периодом полураспада белка (рис. 4). Обогащение композиции по большинству аминокислот (C, H, K, M, N, P, S или T) связано с более низким периодом полужизни белка, тогда как обогащение по A, G, I или V связано с более высоким период полураспада белка. Обогащение F приводит к начальному переходу от более низких периодов полураспада к более высоким, в то время как дальнейшее обогащение приводит к переходу обратно к более низким периодам полураспада.Стоит отметить, что аналогичные тенденции наблюдались в независимом наборе данных о периоде полужизни белка, когда белки анализировались на основе аминокислотного состава цельного белка [52], предполагая, что максимального локального состава достаточно для выявления ассоциаций между аминокислотным составом и половиной. -жизнь. Хотя для многих аминокислот тенденции очевидны, сила связи между композиционным обогащением и периодом полужизни белка, по-видимому, немного слабее, чем связь между композиционным обогащением и изобилием белка.Вероятно, это связано, по крайней мере частично, с ограниченным покрытием протеомом (по сравнению с набором данных о содержании белка). Однако недавнее исследование также показало, что период полураспада белка сильно зависит от факторов, отличных от характеристик последовательности [53], что, вероятно, еще больше ослабит взаимосвязь между обогащением состава и периодом полураспада белка. Наконец, период полужизни белка обычно менее консервативен, чем его изобилие [54], что, возможно, предполагает, что конкретные отношения между консервативными характеристиками последовательности и периодом полужизни белка могут быть не особенно сильными.Поэтому довольно удивительно, что мы наблюдаем указанные тенденции, несмотря на эти ограничения, и можно предположить, что период полураспада в большей степени зависит от местного состава, чем от конкретных мотивов первичной последовательности.

      Рис. 4. Максимальный местный аминокислотный состав связан с остаточно-специфическими различиями в периоде полужизни белка.

      Для каждой аминокислоты значения периода полужизни белка, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями периода полужизни для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g004

      Прямое измерение скорости синтеза белка является более сложной экспериментальной задачей. Следовательно, охват протеома экспериментально полученной эффективностью трансляции остается существенно ниже, чем охват белком изобилия и периода полужизни. Нормализованная эффективность трансляции (nTE), показатель эффективности элонгации трансляции [55], основан на частотах использования кодонов и количестве копий гена тРНК, что позволяет рассчитать эффективность трансляции для всего протеома.Таким образом, мы сначала исследовали взаимосвязь между локальным композиционным обогащением и рассчитанной эффективностью трансляционного удлинения. nTE были рассчитаны для последовательностей цельного белка с использованием соответствующей кодирующей области на транскриптах мРНК (см. Методы). Эффективность трансляции сильно зависит от локально обогащенной аминокислоты (рис. 5). Для большинства аминокислот (C, D, E, F, H, I, K, L, M, N, P, Q, R или Y) локальное обогащение связано со значительно более низкими средними значениями nTE, что позволяет предположить, что, поскольку Один класс, белки с локальным обогащением состава, как правило, переводятся относительно неэффективно.Белки с доменами, обогащенными S, T или W, обычно связаны со значительно более низкими медианными nTE, хотя белки с очень высоким обогащением S, T или W связаны со значительно более высокими медианными nTE. Однако белки с доменами, обогащенными остатками A, G или V, последовательно связаны со значительно более высокими медианными nTE, что позволяет предположить, что эти белки могут транслироваться относительно эффективно. Примечательно, что наблюдаются почти идентичные тенденции между локальным композиционным обогащением и экспериментально полученными скоростями синтеза белка, о которых сообщалось для ограниченного протеома (S1 Рис.), Несмотря на значительное сокращение размера выборки ( n = 1115; [56]), что позволяет предположить, что nTE может служить хорошим суррогатом общей эффективности синтеза белка.В совокупности эти результаты показывают, что локальное обогащение аминокислот связано с различиями в скорости продукции белка в зависимости от состава.

      Рис. 5. Максимальный местный аминокислотный состав связан с остаточно-специфическими различиями в nTE.

      Для каждой аминокислоты значения nTE, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями nTE для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g005

      Для большинства аминокислот мы заметили замечательное соответствие в тенденциях эффективности трансляции, обилия белка и периода полужизни белка, несмотря на то, что эти значения получены из совершенно разных методов и экспериментов. Например, локальное обогащение многих типов аминокислот связано с низкими значениями nTE, низким содержанием белка и низким периодом полужизни белка (Таблица 1). В то время как эффективность трансляции и скорость деградации белка в значительной степени функционально независимы в клетках, обилие белка зависит, по крайней мере частично, как от эффективности трансляции, так и от периода полужизни белка [49].Это может указывать на то, что изобилие этих белков в клетках ограничено сочетанием низкой эффективности трансляции и быстрой скорости деградации. Напротив, локальное обогащение некоторыми аминокислотами связано с высоким содержанием белка, а также имеет тенденцию иметь более высокие значения nTE и более высокие периоды полураспада, что, возможно, предполагает, что высокое содержание белка для этих белков достигается за счет комбинации эффективной трансляции и плохой деградации.

      Таблица 1. Жизненный цикл белков с высоким локальным составом отдельных аминокислот включает скоординированное регулирование эффективности трансляции, изобилия белка и периода полужизни белка.

      Для каждой аминокислоты указаны тенденции средних значений nTE, содержания белка и периода полураспада при обогащении (т.е. приближении к более высокому процентному составу) данной аминокислоты. «Более высокий» указывает на то, что белки в ячейках с более высоким процентным содержанием имеют тенденцию иметь большее среднее значение по сравнению со всеми другими белками, в то время как «Ниже» указывает, что белки в ячейках с более высоким процентным содержанием, как правило, имеют большее среднее значение по сравнению со всеми другими белками. «Смешанные» обозначают аминокислоты, для которых наблюдаются множественные переходы при постепенном обогащении состава.Также указаны наборы данных без четких статистически значимых пороговых значений перехода («н.у.»). Цвета соответствуют цветам, используемым на рис. 3–5.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.t001

      Почти идентичные, специфичные для остатков отношения между локальным обогащением состава и обилием белка наблюдаются в

      C . elegans

      В качестве модели эукариотического организма S . cerevisiae обеспечивает ряд важных преимуществ в исследованиях протеомного масштаба, связывающих последовательность белка с метаболизмом и функцией белка.В дополнение к непревзойденному охвату протеомами в наборах данных об изобилии и периоде полужизни белка и доступности инструментов, специфичных для дрожжей, таких как nTE, анализ функции последовательности в дрожжах дополнительно упрощается за счет отсутствия тканеспецифических эффектов и ограниченного альтернативного сплайсинга. (только ~ 4% генов дрожжей содержат интроны, и лишь небольшая часть этих генов способна продуцировать альтернативные белковые продукты [57,58]).

      Имея в виду эти предостережения, мы стремились изучить, можно ли обнаружить сходные отношения между локальным аминокислотным составом и обилием белка в модельном многоклеточном эукариотическом организме.Мы решили сосредоточиться на измерениях содержания белка в организме в C . elegans [59] по четырем основным причинам: 1) из-за технических экспериментальных проблем, измерения содержания белка в C . elegans значительно более надежны, чем измерения периода полужизни белка; 2) в масштабе протеома изобилие белка более консервативно у разных видов дрожжей, чем период полужизни белка [49], предполагая, что конечные уровни белка имеют тенденцию ограничиваться у разных организмов, в то время как регуляция метаболических путей, которые вносят вклад в изобилие белка. может различаться; 3) изобилие белка является, по крайней мере частично, функцией эффективности трансляции и периода полужизни белка; и 4) параметры, лежащие в основе метода эффективности трансляции (а именно « s -вектор», или эффективность спаривания оснований колебания между изоакцепторами тРНК) были оптимизированы для дрожжей [60].Следовательно, метод nTE может быть неприменим для других организмов.

      Чтобы изучить взаимосвязь между максимальным локальным составом и обилием белка, мы сначала определили протеомное распределение C . elegans белков в зависимости от максимального локального состава для каждой аминокислоты. Модель C . elegans -специфические распределения протеома (S2 фиг. И S2 таблица) в целом были очень похожи на распределения протеомов дрожжей (фиг. 2).Однако максимальный локальный состав для S и N, по-видимому, несколько более ограничен в C . elegans (обозначено сокращением плеча до более низких максимальных композиций), тогда как G, P и T достигают немного более высоких максимальных локальных композиций, что указывает на ослабление ограничений на локальное обогащение этих остатков. Эти результаты согласуются с предыдущими наблюдениями, в которых отмечены как общие, так и специфичные для организма сигнатуры гомополимерных повторов или объемные протеомные композиции в протеомах разных организмов [4,38,40,41,44–46,61].

      Как наблюдали у дрожжей, прогрессирующее обогащение состава приводит к переходу от более высокого к более низкому медианному содержанию большинства аминокислот с четкой тенденцией (C, F, I, M, N, P, S, W и Y; рис. 6). Более того, все три аминокислоты (A, G и V), которые демонстрируют переход от более низкого к более высокому среднему содержанию при прогрессирующем обогащении дрожжей, демонстрируют ту же тенденцию в C . elegans тоже. Действительно, только одна аминокислота с четким переходом в содержании белка при локальном обогащении различается между C . elegans и S . cerevisiae : у дрожжей локальное обогащение K связано со смешанным влиянием на изобилие белка (в зависимости от степени обогащения K), тогда как у C . elegans локальное обогащение калием слабо (но постоянно) связано с более высоким содержанием белка. Следовательно, между локальным обогащением аминокислот и обилием белка в более сложных эукариотах наблюдаются почти идентичные отношения, специфичные для остатков.

      Рис 6.Связь между максимальным локальным составом и содержанием белка в C . elegans .

      Для каждой аминокислоты значения обилия белков, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала. Тенденции в изобилии белка в зависимости от максимального локального состава для многих аминокислот очень похожи между дрожжами и C . elegans (сравните с рис. 3).

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g006

      Обогащение композиции связано с влиянием на метаболизм белка в отсутствие классических доменов низкой сложности, статистически предвзятых и гомополимерных доменов

      Важным преимуществом подхода к ЖК-дисплеям с точки зрения композиции является возможность исследовать взаимосвязь между аминокислотным составом и исходом белка без обращения к заранее определенным пороговым значениям статистического смещения аминокислот [11] или сложности последовательности [1,10], которые могут не отражать биологически значимые пороговые значения.Действительно, переходы, наблюдаемые в средней эффективности трансляции, содержании белка и периоде полураспада белка, часто происходят при удивительно умеренных уровнях композиционного обогащения, что позволяет предположить, что эти тенденции могут наблюдаться даже в отсутствие классически определенных статистически предвзятых или низких значений. домены сложности.

      Статистическая ошибка смещения аминокислот концептуально параллельна нашему исследованию обогащения состава и использовалась для исследования функций белков со статистически смещенными доменами [11,12].Чтобы изучить, может ли композиционное обогащение быть связано с биологически значимыми эффектами на метаболизм белков независимо от статистически смещенных доменов, был использован консервативный порог смещения для определения статистически смещенных доменов с использованием ранее разработанной методологии [12] (также см. Методы). Белки со статистически смещенными доменами затем отфильтровывали из протеома дрожжей ( n = 866 статистически смещенных белков для транслированного протеома дрожжей с последовательностями длиной ≥ 30 остатков).Однако, даже в отсутствие статистически смещенных доменов, обогащение состава привело к устойчивым тенденциям в эффективности трансляции, изобилии белка и полужизни белка, которые повторно капитулировали с первоначально наблюдаемыми (S3 – S5 Figs). Это говорит о том, что обогащение состава влияет на метаболизм белков на порогах, предшествующих пороговым значениям, которые требуются для классификации как статистически необъективные альтернативными методами.

      Алгоритм SEG по умолчанию использует существенно более мягкие критерии при классификации белковых доменов как низко-сложные [1].Действительно, из 5 901 белка длиной ≥30 аминокислот в транслированном протеоме ORF 4 147 белков содержат по крайней мере один LCD, что согласуется с предыдущими оценками [3]. Тем не менее, несмотря на значительное уменьшение размера протеома, многие тенденции в метаболизме белков различимы даже тогда, когда все белки с SEG-положительной последовательностью отфильтрованы из протеома (S6 – S8 Figs). Это предполагает, что обогащение состава оказывает биологически значимое воздействие даже среди белков, не содержащих ЖКД.

      Недавно сообщалось, что белки, содержащие гомополимерные аминокислотные повторы (часто определяемые как пять или более идентичных аминокислот подряд), имеют более низкую эффективность трансляции, более низкое содержание белка и более низкий период полужизни белка по сравнению с белками без гомополимерных повторов [37] . Гомополимерные повторы представляют собой фактически короткие последовательности с максимально возможной плотностью одной аминокислоты. Следовательно, ожидается, что белки с гомополимерными повторами будут непропорционально распространены среди доменов, обогащенных составом, что повышает вероятность того, что тенденции, наблюдаемые в настоящем исследовании, были ошибочно приписаны только обогащению состава.Чтобы напрямую изучить эту возможность, взаимосвязь между обогащением состава и nTE, численностью и периодом полужизни была повторно оценена для отфильтрованного протеома, который исключает все белки, содержащие по крайней мере один гомополимерный повтор ( n = 755 белков исключены). В то время как исключение этих белков предпочтительно уменьшает размеры выборки при более высоких процентах обогащения по составу, отсутствие гомополимерных повторяющихся белков мало влияет на тенденции в nTE, численности и периоде полужизни в зависимости от обогащения состава (S9 – S11, рис.).Это не исключает окончательно возможность того, что гомополимерные повторы могут каким-то образом специфически влиять на эффективность трансляции, численность и период полураспада. Однако, поскольку гомополимерные повторы per se не являются абсолютно необходимыми, эффекты гомополимерных повторов вместо этого можно объяснить просто локальным композиционным обогащением.

      В совокупности эти результаты предполагают, что обогащение состава влияет на эффективность трансляции, обилие белка и период полужизни белка на порогах, предшествующих тем, которые требуются для классификации как низко-сложные или статистически смещенные традиционными методами.Стоит отметить, что в ходе удаления белков с классически определенными доменами низкой сложности, статистически смещенными или гомополимерными доменами белки с несколькими отдельными доменами, сильно обогащенными разными типами аминокислот, или с отдельными доменами, сильно обогащенными более чем одним аминокислоты, удаляются из протеома перед повторной оценкой. Следовательно, тенденции в метаболизме белков, наблюдаемые при обогащении данной аминокислотой, не связаны с смешивающими эффектами доменов, сильно обогащенных другими аминокислотами, встречающихся в тех же белковых последовательностях.

      Локальное обогащение состава влияет на неразборчивость белок-белковых взаимодействий специфическим для остатков образом

      Локальное обогащение отдельной аминокислотой может резко повлиять на физико-химические свойства данного белкового домена [24]. В клеточном контексте эти физико-химические свойства, вероятно, влияют на взаимодействия между белками и окружающими молекулами, включая другие белки.

      Чтобы проверить, влияет ли локальное композиционное обогащение на взаимодействия белок-белок, мы исследовали взаимосвязь между обогащением по каждой из аминокислот и беспорядочной половой связью белок-белок (определяемой как количество уникальных взаимодействующих партнеров на белок).Белки, обнаруженные в ряде бункеров с высоким процентным содержанием большинства аминокислот (A, D, E, G, K, N, P, Q, R и V), связаны со значительно большим количеством взаимодействующих партнеров по сравнению со всеми другими белками. (Рис. 7), предполагая, что эти домены относительно разнородны. Кроме того, белки с умеренным обогащением выбранных гидрофобных остатков (I, L и M) обычно связаны с большим количеством взаимодействующих партнеров, хотя меньшее количество сравнений достигает статистической значимости (синие или красные точки). Эти результаты согласуются с предыдущими сообщениями о том, что как один класс белки с ЖК-дисплеями или гомополимерными повторами имеют тенденцию иметь больше партнеров по взаимодействию белок-белок [16,37].Однако белки в диапазоне ячеек с высоким процентным содержанием для каждого из ароматических остатков (F, W и Y) связаны со значительно меньшим количеством взаимодействующих партнеров по сравнению с другими белками, что позволяет предположить, что ароматические остатки имеют тенденцию к отсутствию наблюдаемой беспорядочной связи. при более высоком процентном содержании других аминокислот. Кроме того, белки с локальным содержанием C от умеренного до высокого и белки с чрезвычайно высоким максимальным локальным содержанием S или T также связаны со значительно меньшим количеством взаимодействующих партнеров по сравнению с другими белками, что позволяет предположить, что эти домены также относительно не беспорядочные.Это особенно интересно, учитывая, что эти тенденции не наблюдались при обогащении другими полярными остатками. Опять же, это подчеркивает потенциальную ловушку объединения аминокислот со связанными физико-химическими свойствами в одну категорию. В совокупности эти результаты указывают на то, что беспорядочные связи белок-белок варьируются для белков с высоким обогащением состава в зависимости от остатка.

      Рис. 7. Максимальный местный аминокислотный состав соответствует беспорядочной связи белок-белок в зависимости от остатка.

      Локальное обогащение отдельных аминокислот соответствует зависимым от состава изменениям числа уникальных партнеров белок-белкового взаимодействия.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g007

      Белки с высоким обогащением состава могут выполнять перекрывающиеся или специализированные молекулярные роли в клетке

      Предыдущие исследования пытались связать белки, содержащие LCDs, статистически смещенные домены и гомополимерные повторы, с конкретными клеточными функциями [12,16–18,34,37].Однако одним важным соображением при выводе взаимосвязи между белками с ЖК-дисплеями и клеточными функциями, например, является преобладание белков с несколькими ЖК-дисплеями [3] и ЖК-дисплеев, сильно обогащенных более чем одним типом аминокислот [11,14,18, 36]. Следовательно, попытки связать клеточные функции с определенными типами ЖК-дисплеев без контроля других ЖК-дисплеев в рамках тех же белковых последовательностей, рискуют ошибочно приписать функции несвязанным свойствам белков [12,14,34,36]. Хотя несколько ЖК-дисплеев в одном и том же белке (или несколько типов аминокислот, обогащенных в одном и том же ЖК-дисплее) могут взаимодействовать для создания новых структур или функций, это усложняет интерпретацию роли каждого отдельного типа аминокислот в ЖК-дисплеях.Кроме того, поскольку некоторые типы ЖК-дисплеев более распространены, чем другие, общие попытки связать клеточные функции с ЖК-дисплеями, статистически смещенными доменами или гомополимерными повторами, вероятно, отражают функции, связанные только с наиболее распространенными типами, если их рассматривать как единый унифицированный класс [ 16,37]. Следовательно, окончательное присвоение клеточных функций каждому индивидуальному классу ЖК-дисплеев требует исключения белков с другими типами ЖК-дисплеев.

      Чтобы минимизировать возможные мешающие эффекты, вносимые белками с несколькими участками, обогащенными разными типами аминокислот, модифицированная версия начального расчета, выполненного алгоритмом SEG (а именно энтропия Шеннона; см. Методы), была использована для определения белков только с единственный тип композиционно-обогащенного домена (CED).В попытке включить наши результаты (которые показывают, что обогащение состава может оказывать биологически значимое влияние на составы, предшествующие пороговому значению алгоритма SEG) в наше определение белков с одним CED, процент составных ячеек, для которых содержалось не менее 75% основных белков SEG-положительные последовательности (как определено выше) объединяли для создания единого списка CED-содержащих белков для каждой аминокислоты. Затем из набора данных были удалены белки, содержащие несколько типов CED, в результате чего получился неизбыточный набор белков только с одним типом CED.Важно отметить, что этот метод позволяет исключить белки, содержащие более одного типа CED, а также белки с CED, сильно обогащенные более чем одним типом аминокислот.

      Анализ терминов онтологии гена

      (GO) был выполнен отдельно для каждого размера окна в каждой категории CED. Для каждого типа CED существует сильное перекрытие в терминах обогащенного GO в диапазоне размеров окна, что позволяет предположить, что связи между функциями и CED, специфичными для остатков, не сильно зависят от длины в этом масштабе.Поэтому для простоты интерпретации значительно расширенные термины GO для каждого размера окна были объединены в единый неизбыточный список расширенных терминов GO для каждого типа CED.

      Удаление белков с несколькими типами CED выявляет значительную степень специализации для CED разных типов (рис. 8 и таблица S3), которая часто не наблюдается для CED, если рассматривать ее как одну категорию или когда белки с несколькими CED не являются Исключенный. Например, L-богатые белки преимущественно связаны с функциями на мембранах ER и вакуолей, тогда как I-богатые белки более тесно связаны с транспортом углеводов на плазматической мембране.A-богатые белки связаны с множеством процессов или клеточных компонентов, включая трансляцию, активность протеинкиназы, клеточную стенку и катаболизм углеводов / алкоголя. N-богатые белки сильно (и, возможно, исключительно) связаны с функциями, связанными с транскрипцией, тогда как Q-богатые белки, по-видимому, более слабо связаны с транскрипцией и, вместо этого, связаны с большим разнообразием функций, включая эндоцитоз, проекцию спаривания мембрана и ответ на глюкозу.Наконец, хотя белки клеточной стенки дрожжей часто радикально богаты S / T, после контроля совместного обогащения S и T теми же белками, S-богатые белки сильнее связаны с процессами, связанными с мембранами (клеточная стенка, клеточный зачаток кончик, шейка клеточного зачатка, проекция кончика спаривания и т. д.), активность протеинкиназы и транскрипция, тогда как Т-богатые белки имеют тенденцию быть связаны со связыванием нуклеиновых кислот и активностью геликазы, с меньшим количеством ассоциаций с процессами, связанными с мембранами. Следовательно, после контроля наличия нескольких CED в одних и тех же белках специализированные функции проявляются даже среди обычно сгруппированных аминокислот.

      Рис. 8. Ячеечная модель, изображающая преобладающие функции CED.

      CED, специфичные для остатков, связаны как с перекрывающимися, так и с отдельными функциями. Основные клеточные / молекулярные процессы, связанные с каждым типом CED, происходят из значительно обогащенных (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) GO-терминов в таблице S3.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g008

      Кроме того, CED, обогащенные некоторыми аминокислотами, разделяют функции, несмотря на удаление белков multi-CED, что предполагает некоторую степень совместной специализации.Например, каждый из D-, E- и K-богатых CED был связан с функциями в ядре / ядрышке, включая процессинг рибосомной РНК, связывание нуклеиновых кислот, транскрипцию и связывание гистона / хроматина. Интересно, что внутренне неупорядоченные домены с противоположными суммарными зарядами (наряду с другими заряженными макромолекулами, такими как нуклеиновые кислоты и полиАДФ-рибоза) могут управлять фазовым разделением или комплексной коацервацией в ядре [62–64]. Возможно, что эти домены, наряду с нуклеиновыми кислотами и другими полиионными молекулами, могут участвовать в ядерных процессах посредством динамической электростатической ассоциации с этими или другими безмембранными ансамблями.Напротив, H-богатые CED связаны с процессами, связанными с транспортом и регулированием ионов цинка. Не было никаких терминов GO, существенно связанных с R-богатыми CED. Однако композиционное обогащение R, по-видимому, ограничено, о чем свидетельствует резкое снижение количества белков с R-богатыми доменами в сторону более высоких максимальных локальных процентных составов (см. Рис. 2), на которое может дополнительно повлиять удаление белков с другие типы CED.

      Таким образом, если рассматривать как отдельные классы, различные типы CED могут иметь перекрывающиеся или специализированные роли в ячейке.

      Обогащение состава соответствует преимущественной локализации в определенных субклеточных компартментах

      Молекулярная специализация, наблюдаемая для CED, указывает на то, что белки с обогащением определенных остатков могут локализоваться в определенных субклеточных компартментах для выполнения своих специализированных функций. Более того, факторы контроля качества белка могут различаться между субклеточными компартментами (см. Обзор [65]), что может вносить вклад в зависимые от состава различия в метаболизме белков.Таким образом, мы применили восходящий подход, чтобы вывести профили состава, связанные с основными субклеточными компартментами (см. Методы).

      В основном водные субклеточные компартменты почти исключительно связаны с белками, содержащими домены, обогащенные заряженными остатками, полярными остатками и пролином (Рис. 9; см. Также S12 Рис.). Однако различия в профилях обогащения состава очевидны даже среди родственных водных компартментов. Например, значимые ассоциации с заряженными остатками Q или N достигают более экстремальных процентных составов в ядре, тогда как значимые ассоциации с обогащением P достигают более высоких процентных составов в цитоплазме.Напротив, высоко мембранные внутренние органеллы (например, эндоплазматический ретикулум и аппарат Гольджи) преимущественно связаны с обогащением гидрофобных или ароматических остатков (рис.9 и S13). Вакуоль дрожжей также связана с профилями состава, напоминающими профили мембранных компартментов, с дополнительными более слабыми ассоциациями с обогащением S и C. Для митохондрий наблюдается немного слабых ассоциаций. Стенка дрожжевых клеток сильно связана с обогащением S (вероятно, связана с его способностью к гликозилированию), с дополнительными умеренными ассоциациями с обогащением T и A и слабой связью с умеренным обогащением V (рис. 9 и S14).Как и ожидалось, плазматическая мембрана связана с обогащением различных гидрофобных и ароматических остатков. Однако плазматическая мембрана также в значительной степени связана с обогащением избранного подмножества полярных остатков (а именно, C, G, S и T), дополнительно подтверждая особые роли, наблюдаемые для этих CED на внешней мембране. В самом деле, богатые G CED в значительной степени связаны с транспортом аминокислот (см. Таблицу S3), а богатые S или T CED плазматической мембраны могут иметь перекрывающиеся функции или взаимодействия с S- и T-богатыми CED клеточной стенки.Вместе эти наблюдения показывают, что субклеточные компартменты могут терпеть или предпочитать белки с определенными типами CED.

      Рис. 9. Профили обогащения состава, связанные с основными субклеточными компартментами.

      Все нанесенные на график точки указывают наборы белков, для которых ассоциация с указанным субклеточным компартментом является статистически значимой (точный критерий Фишера с поправкой Бонферонни p <0,05). Теплые цвета (красный, оранжевый и желтый) соответствуют заряженным остаткам.Зеленые цвета обозначают полярные остатки. Холодные цвета (пурпурный и синий) соответствуют гидрофобным и ароматическим остаткам соответственно.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g009

      Компоненты стресс-гранул и обрабатывающих тел обладают общими и уникальными композиционными особенностями

      Недавние наблюдения показывают, что различные Q / N-богатые и богатые G домены могут образовывать высокодинамичные богатые белком капли в водной среде [25–30], процесс, называемый разделением фаз жидкость-жидкость.Эти типы ЖК-дисплеев преобладают среди компонентов безмембранных органелл, таких как стресс-гранулы и Р-тела [23]. Более того, стрессовые гранулы и Р-тела имеют много общих свойств с богатыми белком жидкими каплями, образованными in vitro , предполагая, что фундаментальные биофизические свойства этих доменов связаны с образованием безмембранных органелл in vivo . Однако, хотя аминокислотный состав признан решающим фактором этого поведения, точные требования к составу, связанные с безмембранными органеллами, остаются в значительной степени неопределенными.

      Таким образом, мы также применили наш восходящий подход, чтобы вывести профили обогащения состава, связанные с белковыми компонентами стрессовых гранул и Р-тел (как определено в [66]). Стресс-гранулы и Р-тельца имеют перекрывающиеся белковые компоненты и могут обмениваться белковыми компонентами [67,68], предполагая, что они являются тесно связанными, но разными органеллами. Соответственно, мы наблюдаем как общие, так и уникальные особенности в профилях состава, связанные со стрессовыми гранулами и белками Р-тельца (рис. 10).Как и ожидалось, как стрессовые гранулы, так и Р-тельца прочно связаны с белками, содержащими Q-богатые или N-богатые домены. Например, минимальные составы Q или N, в значительной степени связанные со стрессовыми гранулами, находятся в диапазоне от ~ 15–100% при малых размерах окна (≤30 аминокислот) до ~ 10–30% при больших размерах окна (≥80 аминокислот), хотя эти значения незначительно варьироваться в зависимости от размера окна и остатков. Точно так же минимальные составы Q или N, существенно связанные с P-телами, находятся в диапазоне от ~ 15–100% при малых размерах окна до ~ 10-40% при больших размерах окон.

      Рис. 10. Профили состава, связанные с безмембранными органеллами.

      Все цветные точки указывают минимальные процентные пороги состава, при которых компоненты стрессовых гранул (A) или P-тел (B) значительно обогащены ( p <0,05). Показаны только аминокислоты, для которых наблюдалось значительное обогащение стрессовых гранул или белков Р-тел по крайней мере в двух ячейках состава. Для большей чувствительности графики были построены с использованием нескорректированных значений p .Следовательно, к любой отдельной точке следует относиться с некоторым скептицизмом: однако наличие нескольких последовательных значимых точек в пределах каждого размера окна предполагает, что наблюдаемая тенденция, вероятно, не является артефактом проверки нескольких гипотез.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.g010

      В дополнение к общепризнанной связи между стрессовыми гранулами / компонентами P-тела и доменами, богатыми Q / N, мы идентифицируем и определяем множество текущих недооцененные композиционные особенности, общие для стресс-гранул и компонентов P-body.Компоненты как стрессовых гранул, так и Р-тел сильно связаны с богатыми P доменами, слабо связаны с доменами, богатыми K, и очень слабо (но в значительной степени) связаны с доменами, богатыми Y. Более того, хотя как стрессовые гранулы, так и Р-тела связаны с белками, содержащими G-богатые домены, компоненты стрессовых гранул связаны с гораздо более широким диапазоном обогащения G, что позволяет предположить, что обогащение G может быть более характерной чертой стрессовых гранул, чем P- тела. Это особенно поразительно в свете недавних наблюдений, показывающих, что высокое содержание глицина помогает поддерживать жидкие характеристики капель с разделенными фазами и предотвращает затвердевание капель in vitro [69].

      Кроме того, некоторые особенности состава уникальны как для гранул напряжения, так и для P-тел. Например, компоненты стрессовых гранул в значительной степени связаны с доменами, богатыми A, M, E и R, в то время как компоненты P-телец проявляют незначительное предпочтение или не проявляют никакого предпочтения к этим композиционным характеристикам (ключевая роль аргинина в Также недавно сообщалось о фазовом разделении белков, связанных со стрессовыми гранулами [69]). Напротив, компоненты P-телец слабо связаны с H-богатыми доменами, тогда как компоненты стрессовых гранул не обогащены среди белков, содержащих H-богатые домены.

      Насколько нам известно, это первая попытка систематического определения диапазона аминокислотных составов, связанных с безмембранными органеллами, такими как стрессовые гранулы и Р-тела. Эти наблюдения указывают на то, что компоненты родственных безмембранных органелл имеют частично совпадающие, но разные композиционные предпочтения. Возможно, что общие композиционные особенности облегчают физическое взаимодействие между стрессовыми гранулами и Р-телами и позволяют обмениваться компонентами, в то время как различия в композиционных особенностях облегчают их способность функционировать как независимые органеллы.

      Обсуждение

      Белковые домены, классифицируемые как несложные, статистически предвзятые или гомополимерные, охватывают широкие, гетерогенные классы последовательностей с различными физическими свойствами и клеточными функциями. Эти домены могут играть важную роль в нормальных и патологических процессах. Однако проблемы с категоризацией белков на основе сложности последовательности или статистической погрешности до сих пор препятствовали полному, общему для протеома взгляду на эффекты этих доменов на регуляцию и функцию белков.Здесь мы принимаем альтернативный, беспристрастный подход для изучения протеомных взаимосвязей между локальным обогащением аминокислот и рождением, численностью, функциями, субклеточной локализацией и гибелью белков. Почти для всех аминокислот прогрессивное локальное обогащение соответствует четким порогам перехода в отношении эффективности трансляции, изобилия белка и периода полужизни белка. Пороги перехода повсеместно возникали в композициях, предшествующих тем, которые требуются для классификации как низко-сложные или статистически смещенные традиционными методами, что указывает на то, что наблюдаемые нами пороги перехода более точно отражают биологически значимые критерии состава.

      Последовательности белков могут варьироваться от совершенно разных (то есть полностью гомогенной смеси аминокислот с максимальным расстоянием между идентичными аминокислотами) до отсутствующих разнообразия (то есть гомополимерных последовательностей). В то время как гомополимерные области представляют собой крайность в этом спектре и могут влиять на метаболизм белков [37], классически определенные гомополимерные области не являются абсолютно необходимыми для этих эффектов (см. S9 – S11 Figs). Это предполагает, что обогащение состава может влиять на метаболизм белка даже при некоторой степени дисперсии первичной последовательности (т.е.е. большее линейное расстояние между идентичными аминокислотами). Определение пределов этой дисперсии может пролить дополнительный свет на взаимосвязь между аминокислотным составом и метаболизмом белка.

      Преимущество оценки композиционного обогащения (в отличие от сложности последовательности) заключается в возможности различать эффекты композиционного обогащения для каждого типа аминокислот. Характер тенденций в эффективности трансляции, обилии белка и периоде полужизни белка зависит от аминокислоты, обогащенной в белковых последовательностях, что указывает на то, что локальное обогащение различными аминокислотами может иметь противоположные эффекты.Это подчеркивает ключевое ограничение при рассмотрении доменов низкой сложности, статистически предвзятых или гомополимерных доменов как одного класса – группирование доменов, состоящих из радикально разных аминокислот, эффективно искажает любые наблюдаемые тенденции в сторону наиболее распространенных типов и, в некоторых случаях, может полностью маскируют эффекты менее распространенных доменов низкой сложности, статистически предвзятых или гомополимерных доменов. Более того, даже группирование этих доменов на основе общих физико-химических свойств может вызвать такие же сложности.Примером являются неароматические гидрофобные аминокислоты; в то время как I-богатые, L-богатые и M-богатые домены связаны с низкой эффективностью трансляции, низкой численностью и быстрой скоростью деградации, A-богатые и V-богатые домены связаны с высокой эффективностью трансляции, высокой численностью и медленной деградацией. темп. Кроме того, клеточные функции, связанные с доменами, обогащенными гидрофобными остатками, имеют тенденцию различаться; L-богатые домены преимущественно связаны с ER или вакуольной мембраной, тогда как I-богатые домены преимущественно связаны с транспортом углеводов на плазматической мембране.Сходным образом N-богатые домены сильно связаны с процессами, связанными с транскрипцией, тогда как Q-богатые домены более сильно связаны с эндоцитозом и другими процессами в цитоплазме. Хотя между этими двумя группами есть некоторое совпадение, это предполагает, что домены, обогащенные очень похожими аминокислотами, все же могут быть предпочтительными для выполнения специализированных ролей в клетке.

      Наконец, восходящее применение нашего композиционно-ориентированного алгоритма к безмембранным органеллам обеспечивает первый шаг в определении отдельных композиционных профилей, связанных с каждым типом органелл.Мы обнаружили, что даже тесно связанные и физически взаимодействующие органеллы связаны с заметными различиями в обогащении состава, что может быть связано с различиями в их свойствах, регуляции и функции in vivo . Важно отметить, что, хотя наблюдаемые тенденции в обогащении состава в значительной степени связаны с белками стрессовых гранул или белками P-тельца как соответствующими группами, эти особенности могут не быть абсолютно необходимыми для включения отдельных белков в стрессовые гранулы и / или P -тела.Возможно, например, что два белка, обладающие неперекрывающимися подмножествами связанных композиционных характеристик, все еще могут быть задействованы в стрессовых гранулах, и что некоторые белки стрессовых гранул могут быть задействованы по причинам, полностью отличным от композиционного обогащения (например, посредством связывания РНК). домены). Можно даже представить, что различия в композиционных характеристиках, хотя и позволяют задействовать стрессовые гранулы и / или Р-тела, могут способствовать различиям в динамике отдельных белковых компонентов (например,грамм. кинетика входа / выхода, время выдержки, сила взаимодействий или глубина проникновения в гранулу напряжения / P-тело). Следовательно, хотя наблюдаемые здесь диапазоны ассоциированного состава в совокупности обогащены белками, связанными с этими безмембранными органеллами, каждый отдельный белок не обязательно должен обладать всеми характеристиками состава одновременно, чтобы функционировать как стрессовая гранула или белок Р-тельца.

      В то время как большое внимание по праву уделяется пониманию влияния первичной аминокислотной последовательности на судьбы белков (включая фолдинг, регуляцию и функции), все больше полагают, что аминокислотный состав управляет множеством клеточных и молекулярных процессов.Здесь мы разработали подход для изучения взаимосвязи между локальным композиционным обогащением и судьбами белков для каждой из канонических аминокислот в отсутствие априорных предположений или заранее определенных пороговых значений. Наши результаты обеспечивают последовательное, протеомное представление о взаимосвязях между композиционным обогащением и фундаментальными аспектами жизненного цикла белка, субклеточной локализации и функции в модельных эукариотических организмах.

      Методы

      Алгоритм сканирования протеома на основе композиции

      Последовательности белков анализировали с помощью модуля анализа последовательностей FASTA из пакета Biopython [70].Для каждой аминокислоты в наборе из 20 канонических аминокислот каждый белок в транслированном протеоме ORF (последний выпуск с веб-сайта базы данных генома Saccharomyces, последнее изменение 13 января 2015 г.) или кодирующие последовательности ORF (идентификатор организма: UP000001940_6239, дата выпуска 23 мая 2018 г., скачанный с веб-сайта UniProt) сканировали с использованием скользящего окна определенного размера (от 10 до 100 аминокислот с шагом 10). Процентный состав представляющей интерес аминокислоты (AAoI) рассчитывается для каждого окна, и белок сортируется по ячейкам на основе максимального процентного состава, достигнутого для AAoI (в диапазоне от 0 до 100 процентов состава с шагом 5 процентов).Анализы были выполнены для всех возможных комбинаций AAoI, размера окна и процентного состава.

      Нормализованная эффективность трансляции (nTE)

      Эффективность трансляции для каждого гена оценивалась с использованием шкалы нормализованной эффективности трансляции (nTE) [55], которая основана на количестве копий гена тРНК, эффективности спаривания оснований колебания кодон-антикодон и использовании кодонов в масштабе всего транскриптома. Однако исходный алгоритм nTE отображает все значения nTE для каждого кодона, чтобы создать отдельный профиль эффективности трансляции для каждого гена.Чтобы свести информацию об эффективности трансляции к одному значению для каждого гена (способом, аналогичным индексу адаптации тРНК; [60]), среднее геометрическое значение nTE по транскрипту было рассчитано как (1) где nTE iks представляет собой значение эффективности трансляции кодона i -го, определенного k -м триплетом в нуклеотидной последовательности s , а l s представляет длину нуклеотидная последовательность, исключая стоп-кодоны.Следовательно, значения nTE, представленные в текущем исследовании, представляют собой значения nTE для всего гена. Анализ nTE проводился с использованием собственного скрипта Python.

      Определение энтропии Шеннона, статистического смещения аминокислот и гомополимерных повторов

      Энтропия Шеннона каждой последовательности была рассчитана как (2) где N представляет размер алфавита остатков ( N = 20, для канонических аминокислот), n i представляет количество вхождений i -го остатка в заданном окне последовательности длиной L .Для сравнения с установленными показателями сложности последовательности мы определили области низкой сложности, используя размер окна по умолчанию (12 аминокислот) и порог энтропии Шеннона (SE ≤ 2,2 бита), используемые на первом проходе алгоритма SEG для первоначальной идентификации ЖК-дисплеев [ 1,10].

      В алгоритме SEG вектор состояния сложности, используемый для вычисления энтропии Шеннона, не учитывает аминокислотный состав (то есть значения n i в уравнении 2 не относятся к их соответствующим аминокислотам).Следовательно, если указано, чтобы различать ЖКД на основе преобладающей аминокислоты, последовательности, для которых SE ≤ 2,2 бита и n AAoI n max в пределах состояния сложности ( что указывает на то, что AAoI вносит основной вклад в классификацию последовательности как ЖКД) были отнесены к соответствующей аминокислотной категории (например, ЖК-дисплеи с высоким содержанием А, ЖК-дисплеи с высоким содержанием углерода и т. д.). Белки с одним LCD / CED – это белки, классифицируемые как LCD или CED, которые не появляются в списках LCD / CED для нескольких аминокислот.

      Статистическая ошибка смещения аминокислот рассчитывалась, как описано в [12]. Вкратце, субпоследовательность с наименьшей вероятностью для каждого белка определялась путем тщательного сканирования белков с размерами окна в диапазоне от 25 до 2500 аминокислот. Для каждого окна вероятность смещения подпоследовательности (P смещение ) была определена как (3) где w обозначает размер окна, n обозначает количество появлений интересующей аминокислоты в подпоследовательности, а f x обозначает долю представляющей интерес аминокислоты в транслируемом протеоме дрожжей. .Подпоследовательность с наименьшей вероятностью для каждого белка – это подпоследовательность с наименьшим смещением P .

      Подходящий порог для определения статистически смещенных белков в дрожжевом белке был определен, как описано ранее [12], за исключением того, что использовались более мягкие критерии для включения дополнительных белков с меньшими крайними смещениями. Вкратце, смещение P , соответствующее субпоследовательности с наименьшей вероятностью (P мин ) для каждого белка, наносили на логарифмический график в зависимости от длины последовательности целого белка.Линия была подогнана, затем Y-пересечение было уменьшено до тех пор, пока только 15% протеома не имели значений P мин ниже линии (в предыдущих анализах использовалось более строгое ограничение в 10% для определения статистически смещенных белков [12]. ). Кроме того, независимый от длины порог был обозначен как значение P мин , при котором 15% протеома имели меньшие абсолютные значения P мин . Этот порог использовался, когда он был меньше порога P мин , заданного методом, зависящим от длины, чтобы избежать необоснованно ослабленных критериев смещения для небольших последовательностей белка.Аминокислотная погрешность была рассчитана с использованием значений только из транслированного протеома orf и реализована с помощью собственного скрипта Python с предварительно рассчитанными справочными таблицами для вычислительной эффективности.

      Белки, содержащие гомополимерные последовательности, были определены просто как любой белок с подпоследовательностью из пяти или более смежных остатков одной и той же аминокислоты, как описано ранее [37].

      Данные о содержании и периоде полужизни белка

      Значения содержания дрожжевого белка (в среднем количестве молекул на клетку на белок) были получены из [48] ( n = 5,391).Значения обилия белка для C . elegans были получены из [59]. Данные о периоде полужизни дрожжевого белка были получены из [49]. Для простоты интерпретации в наборы данных были включены только белки с однозначными ненулевыми значениями периода полураспада или содержания. Белки, перечисленные в отдельных строках с идентичными значениями периода полураспада или численности, были сохранены, тогда как измерения периода полужизни или содержания белка, относящиеся к более чем одному белку в одной и той же строке, были исключены (часто это были высокогомологичные гены, что позволяет предположить, что измерение не могло быть выполнено). однозначно относиться к одному из белков).Кроме того, все белки, соответствующие измерениям с «низкой достоверностью» в наборе данных о периоде полураспада, были исключены (критерии см. В [49]). n = 3,525 для отфильтрованного набора данных о периоде полураспада дрожжей и n = 5 952 для отфильтрованного C . elegans набор данных о содержании белка.

      Статистика и построение

      Для всех бинов AAoI / размер окна / процент составов распределение значений nTE, численности или периода полужизни для белков, включенных в данную ячейку, сравнивали с распределением соответствующих значений всех белков, исключенных из данной ячейки.Статистическая значимость оценивалась с помощью двустороннего критерия Манна-Уитни U (также называемого критерием суммы рангов Вилкоксона; подробное описание и обоснование см. В дополнительных экспериментальных процедурах из [47]). Где указано, значения p были скорректированы в каждом окне с использованием метода коррекции Бонферрони для проверки множественных гипотез. Все статистические тесты были выполнены с использованием модулей, доступных в пакете SciPy, с настройками по умолчанию, если не указано иное.Все графики были созданы с использованием модулей Matplotlib или Seaborn.

      Анализ обогащения терминов генной онтологии (GO)

      Тесты на обогащение по

      GO-члену были выполнены с использованием пакета GOATOOLS (версия 0.7.9) [71] для каждого набора белков, содержащихся в заданной аминокислоте / размере окна / процентном содержании состава. Для каждого теста набор фоновых белков определяли как все белки из транслированного протеома ORF с длиной последовательности, большей или равной заданному размеру окна. Все зарегистрированные значения p были скорректированы с использованием поправки Бонферрони во время временной ассоциации GO.Чтобы оценить составные профили обогащения, связанные с терминами GO, относящимися к субклеточным компартментам, мы применили подход минимального порогового сканирования ко всем разделенным протеомам. Для каждого AAoI, размера окна и корзины процентного состава все белки с максимальным локальным составом, превышающим или равным текущему рассматриваемому процентному составу, объединяются и оцениваются на предмет возможных условий обогащения GO. Это эффективно оценивает возможное обогащение терминов GO итеративно с увеличением критериев максимального локального состава.Результаты GO-термина были впоследствии оценены на предмет значительного обогащения одного GO-термина, описывающего каждый субклеточный компартмент (или двух родственных GO-терминов, «внешняя мембрана» и «плазматическая мембрана» в случае плазматической мембраны). Значения p были дополнительно скорректированы в пределах каждого размера окна с использованием метода коррекции Бонферрони.

      Аналогичные анализы были выполнены для наборов экспериментально определенных стрессовых гранул ( n = 83) и белков P-body ( n = 52) белков [66].В частности, подход минимального порогового сканирования был применен ко всем разделенным протеомам. Для каждого AAoI, размера окна и бункера процентного состава объединяются все белки с максимальным локальным составом, большим или равным текущему рассматриваемому процентному составу. Значительное обогащение экспериментально определенных стрессовых гранул или белков Р-телец в каждом пуле белков оценивали с использованием точного критерия Фишера ( p <0,05).

      Вспомогательная информация

      S1 Таблица.Максимальные значения локального состава для каждой аминокислоты и комбинации размера окна для всех транслированных дрожжевых белков.

      Для каждого белка в транслированном протеоме ORF указаны значения nTE, содержание белка и период полужизни белка. nTE рассчитывали по методике, описанной в [55]. Значения содержания и периода полужизни белка были представлены в [48] и [54] соответственно. Остальные столбцы содержат максимальное значение локального состава (на 100) для каждой аминокислоты и комбинацию размера окна для каждого белка.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s001

      (CSV)

      S2 Таблица. Максимальные значения локального состава для каждой аминокислоты и комбинации размера окна для всех

      белков C. elegans .

      Для каждого белка в C . Протеом elegans , указаны значения обилия белка (средняя измеренная интенсивность в 3 биологических повторностях из [59]; критерии включения см. В разделе «Методы»). Остальные столбцы содержат максимальное значение локального состава (на 100) для каждой аминокислоты и комбинацию размера окна для каждого белка.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s002

      (CSV)

      S3 Таблица. CED, специфичные для остатков, связаны с уникальными клеточными структурами и процессами.

      Все перечисленные термины GO представляют термины, значимо связанные с набором специфичных для остатков CED по крайней мере для одного размера окна (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05).

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s003

      (XLSX)

      S1 Рис. Максимальный локальный аминокислотный состав соответствует остаточно-зависимым различиям в эффективности синтеза белка.

      Локальное обогащение отдельных аминокислот соответствует зависимым от состава изменениям в экспериментально полученной эффективности синтеза белка [56].

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s004

      (TIF)

      S2 Рис. Распределение протеома

      C. elegans на основе максимального локального аминокислотного состава.

      Количество белков, разделенных на каждый размер окна / процентный интервал состава для каждой из 20 канонических аминокислот, нанесен на график как функция максимального локального состава для каждого размера окна.Точки разброса соединены отрезками линии только для наглядности.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s005

      (TIF)

      S3 Рис. Связи между локальным композиционным обогащением и nTE сохраняются в отсутствие белков со статистически смещенными доменами.

      Для каждой аминокислоты значения nTE, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.Красные и синие точки обозначают ячейки, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению с таковым для исключенных белков, тогда как синие точки обозначают интервалы с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s006

      (TIF)

      S4 Рис. Связь между локальным композиционным обогащением и обилием белка сохраняется в отсутствие белков со статистически смещенными доменами.

      Для каждой аминокислоты значения обилия белков, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.Красные и синие точки обозначают ячейки, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению с таковым для исключенных белков, тогда как синие точки обозначают интервалы с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s007

      (TIF)

      S5 Рис. Связь между локальным композиционным обогащением и периодом полужизни белка сохраняется в отсутствие белков со статистически смещенными доменами.

      Для каждой аминокислоты значения периода полужизни белка, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.Красные и синие точки обозначают ячейки, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению с таковым для исключенных белков, тогда как синие точки обозначают интервалы с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s008

      (TIF)

      S6 Рис. Связь между локальным композиционным обогащением и nTE сохраняется в отсутствие ЖК-содержащих белков.

      Для каждой аминокислоты значения nTE, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала. Красные и синие точки обозначают интервалы, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно различается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0.05) от значений исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению со средним значением исключенных белков, тогда как синие точки указывают ячейки с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s009

      (TIF)

      S7 Рис. Связь между локальным композиционным обогащением и обилием белка сохраняется в отсутствие ЖК-содержащих белков.

      Для каждой аминокислоты значения обилия белков, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала. Красные и синие точки обозначают ячейки, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению с таковым для исключенных белков, тогда как синие точки обозначают интервалы с более высоким относительным медианным значением.Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s010

      (TIF)

      S8 Рис. Связь между локальным композиционным обогащением и периодом полужизни белка сохраняется в отсутствие ЖК-содержащих белков.

      Для каждой аминокислоты значения периода полужизни белка, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.Красные и синие точки обозначают ячейки, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению с таковым для исключенных белков, тогда как синие точки обозначают интервалы с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s011

      (TIF)

      S9 Рис. Связи между локальным композиционным обогащением и nTE сохраняются в отсутствие белков с гомополимерными повторами.

      Для каждой аминокислоты значения nTE, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала. Красные и синие точки обозначают интервалы, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно различается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0.05) от значений исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению со средним значением исключенных белков, тогда как синие точки указывают ячейки с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s012

      (TIF)

      S10 Рис. Связь между локальным обогащением состава и обилием белка сохраняется в отсутствие белков с гомополимерными повторами.

      Для каждой аминокислоты значения обилия белков, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала. Красные и синие точки обозначают ячейки, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению с таковым для исключенных белков, тогда как синие точки обозначают интервалы с более высоким относительным медианным значением.Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s013

      (TIF)

      S11 Рис. Связь между локальным композиционным обогащением и периодом полужизни белка сохраняется в отсутствие белков с гомополимерными повторами.

      Для каждой аминокислоты значения периода полужизни белка, соответствующие белкам, разделенным на заданный размер окна и процентный интервал состава, сравнивали со значениями для всех белков длиной ≥ соответствующего размера окна, которые были исключены из интервала.Красные и синие точки обозначают ячейки, для которых распределение значений периода полужизни белка значительно отличается (с поправкой Бонферрони, p ≤ 0,05) от таковых для исключенных белков: красные точки указывают ячейки с более низким медианным значением по сравнению с таковым для исключенных белков, тогда как синие точки обозначают интервалы с более высоким относительным медианным значением. Серые точки указывают на отсутствие статистической значимости сравнений. Индивидуальные точки масштабируются в пределах каждого участка, чтобы отразить размеры образцов белков, содержащихся в каждом бункере.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s014

      (TIF)

      S12 Рис. Индивидуальные профили аминокислотного состава для субклеточных компартментов, преимущественно связанные с обогащением полярными и заряженными остатками.

      Указаны диапазоны состава для каждой аминокислоты, в значительной степени связанной с цитоплазмой (A) и ядром (B). Все нанесенные на график точки указывают наборы белков, для которых ассоциация с указанным субклеточным компартментом является статистически значимой (с поправкой Бонферонни p <0.05). Графики показаны только для аминокислот с по меньшей мере двумя ячейками состава, значимо связанными с указанным субклеточным компартментом.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s015

      (TIF)

      S13 Рис. Индивидуальные профили аминокислотного состава для субклеточных компартментов, преимущественно связанные с обогащением гидрофобных и ароматических остатков.

      Указаны диапазоны состава для каждой аминокислоты, в значительной степени связанной с эндоплазматическим ретикулумом (A), аппаратом Гольджи (B), вакуолью (C) и митохондриями (D).Все нанесенные на график точки указывают наборы белков, для которых ассоциация с указанным субклеточным компартментом является статистически значимой (с поправкой на Бонферонни p <0,05). Графики показаны только для аминокислот с по меньшей мере двумя ячейками состава, значимо связанными с указанным субклеточным компартментом.

      https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1006256.s016

      (TIF)

      S14 Рис. Индивидуальные профили аминокислотного состава для субклеточных компартментов, преимущественно связанные с обогащением как полярных, так и гидрофобных / ароматических остатков.

      Указаны диапазоны состава для каждой аминокислоты, в значительной степени связанной с плазматической мембраной (A) и клеточной стенкой (B).

Related Posts

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

2021 © Все права защищены.