Роль в природе белков: Ошибка выполнения

0

Содержание

Значение белок в природе и жизни человека

Автор J.G. На чтение 2 мин Обновлено

Чем полезна белка? Какая польза белки в природе? Мало кто знает какое значение белок в природе и жизни человека. Сегодня попробуем ответить на этот вопрос.

Какую пользу приносит белка?

Роль белок в природе неоценима. Эти трудолюбивые зверьки поддерживают существование лесов, способствующих их разрастанию. Их даже называют лесными садоводами.

Белки так же важны для деревьев, как пчелы для цветов.

  • Белки помогают сажать деревья

Белка делает запасы орехов на зиму.  Она может вырыть в земле ямку, спрятать туда орешек и еще прикрыть его листьями.  Но часто хозяйка запасов сама забывает, где что лежит. Забытые орешки остаются в земле, и когда приходит весна, они прорастают и со временем превращаются в деревья (орех, каштан, сосна, дуб) или другие растения.

По разным данным, белки не находят до 80% своих запасов. Одна белка в урожайный год может сделать несколько тысяч таких тайников, можно представить, как много деревьев может посадить одна белка.

Белки увеличивают ареал распространения многих видов деревьев.

  • Белки распространяют споры грибов

Белки питаются не только орехами, но и грибами. Грибы очень важны для роста многих растений, это необходимый элемент лесной экосистемы. Когда белка ест грибы, то споры проходят неповрежденными через ее кишечник, и в виде фекалий падают на землю. Там они прорастают в новые грибы.

  • Белки рыхлят почву

Когда белки роют ямки для своих запасов или в поисках подземных грибов, то тем самым они рыхлят почву. Это приносит пользу растениям, так как если почва слишком утрамбованная, то растения от этого страдают.

Польза белок в жизни человека

Белки едят насекомых и их личинок, в том числе, которые являются вредителями. Они срывают и бросают на землю листья и ветви деревьев, которые, перегнивая, обогащают почву полезными веществами.

Белка является ценным пушным зверем, на них охотятся из-за их ценного меха.

Роль белков в жизнедеятельности организма

 Редко можно встретить человека, не слыхавшего о белках. О них упоминается почти во всех работах по питанию, о них же в своих выступлениях говорят диетологи – и медики, и натуропаты.

С точки зрения химика, белки – одни из самых сложных компонентов в пище. Значение их чрезвычайно велико, недаром Ф. Энгельс определил нашу биологическую жизнь как «способ существования белковых тел». В клетках человека их содержится в среднем около 20% от общей массы.

Одна из важнейших функций белков – строительная. Все органоиды клетки, мембраны и внеклеточные структуры в своей основе имеют белок. Нет белка – нет и органической жизни на Земле. (По крайней мере в том виде, в каком мы привыкли воспринимать жизнь.)

Белки выполняют и роль катализаторов (ферментов, или энзимов). Почти все химические превращения в живой природе протекают с участием ферментов. Причем каталитическая активность белков весьма специфична. Практически для каждой (!) реакции существуют свои ферменты. Без них реакции идти просто не могут, ведь энзимы ускоряют процессы в десятки и сотни миллионов раз.

Еще одна функция белков – транспортировка необходимых соединений или химических элементов. Гемоглобин, например, переносит кислород, доставляя его в самые удаленные уголки тела, он же транспортирует углекислый газ.

Двигаемся мы также благодаря белкам. Все движения, на которые способны живые организмы – от поворота листьев растений и биения жгутиков простейших до перемещений животных, – все без исключения производятся за счет специального сократительного белка.

Белки выполняют и защитную функцию. При попадании в организм чужих белков или клеток вырабатываются особые белки – антитела, которые связывают и обеззараживают чужеродные вещества.

И наконец, белки могут служить источником энергии. Но это самое невыгодное «топливо».

Все белки построены из более-менее простых составляющих – аминокислот. Каждая из них наряду с углеродом, водородом и кислородом, входящими в органические соединения, обязательно содержит азот.

Известно около 80 природных аминокислот, но в обычной пище встречаются лишь 22 из них. Из этих элементарных «кирпичиков», стыкуемых в различном порядке, состоит все огромное многообразие белковых молекул. По оценкам ученых, в природе насчитывается около 10 10 –10 12 различных видов белков.

Помимо природных, существуют и синтетические аминокислоты. Из такой искусственной аминокислоты состоит, например, капрон, из которого делают и автомобильные покрышки, и одежду (ходить в которой йоги не советуют).

В природе же аминокислоты производятся живыми организмами. Считается, что 12 аминокислот может синтезировать и человек, поэтому они называются заменимыми. Остальные 10 аминокислот в обычных условиях человеческий организм не производит. Их называют незаменимыми.

Понятно, что незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей. В зависимости от их наличия все белки даже подразделяют на «полноценные» (в которых эти аминокислоты присутствуют) и «неполноценные» (где их нет). Однако на практике об этом можно особо не задумываться. При более-менее разнообразном меню мы почти всегда получаем достаточное количество различных аминокислот, к тому же существует кишечная микрофлора, поставляющая массу необходимых соединений, плюс ко всему сам организм в экстремальных условиях или после соответствующей тренировки начинает их синтезировать. Потому-то сам факт «незаменимости» аминокислот некоторые ученые ставят под сомнение.

Серьезные нарушения, вызванные неправильным обменом какой-либо аминокислоты, обычно встречаются только в результате некоторых заболеваний или при злоупотреблении лекарствами, а также при вынужденном недоедании или вынужденном однообразном питании.

Белки содержатся практически во всех натуральных продуктах. При переваривании белки расщепляются на аминокислоты, которые либо используются организмом для синтеза собственных белков, либо окисляются, то есть сжигаются как топливо. При окислении в числе прочих веществ образуется мочевая кислота, которая поступает в кровь и, по идее, должна выводиться почками. Если же организм ослаблен, а мочевой кислоты много (и то и другое – обычный результат злоупотребления мясным), она откладывается в тканях, вызывая подагру.

Часто говорят о «норме потребления» белков. Действительно, в каждый период жизни организм, несомненно, нуждается в каком-то определенном их количестве. Но эти потребности зависят от возраста, наследственности, темперамента, нагрузок, климата и множества других причин. Поэтому понятие «норма» здесь совершенно неприменимо.

В раннем детстве, когда потребность в белках наибольшая (за первый год жизни вес тела утраивается), все необходимые вещества ребенок получает с материнским молоком. Нельзя не признать, что это идеальный продукт, отлично обеспечивающий столь интенсивный рост. Между тем на долю белков в грудном молоке приходится лишь 7,4% его общей калорийности.

С возрастом, естественно, потребность в белках снижается. Ткани наращиваются все медленнее и медленнее, и к моменту зрелости на первый план выдвигается уже не строительная функция пищи, а энергетическая. Главным для организма становится компенсация текущих энергозатрат. Еще более отчетливо это проявляется у взрослых, а тем более у пожилых людей.

Следовательно, доля белка в общей калорийности рациона должна снижаться. Но рассмотрим любопытную таблицу, приводимую Бирхер-Беннером, в которой он демонстрирует распределение калорийности пищи по питательным веществам.

 

 

Калории

белка, %

Калории

жира, %

Калории

углеводов, %

В материнском молоке

7,4

43,9

48,7

В коровьем молоке

21,3

49,8

28,9

В пище богатого человека

19,2

29,8

51,0

В пище бедного человека

16,7

16,3

66,9

В пище, крайне бедной белками

8,3

38,7

52,8

То есть получается, что потребление белков с возрастом не уменьшается, а увеличивается! Организм не может принять больше белка, чем ему необходимо, – это уже яд, и избыток обязательно должен быть сожжен. Так и образуются шлаки – конечные продукты белкового обмена: мочевая кислота, мочевина, аммиак, креатинин, креатин и другие. При избытке этих соединений выведение их затрудняется, и они задерживаются в организме, постепенно накапливаясь и нарушая все обменные процессы.

Разумеется, скорость освобождения от шлаков зависит от множества причин: соотношения прихода и расхода энергии, наличия витаминов, макро- и микроэлементов, физической активности, состояния органов и т. п. Но в любом случае белок – самое невыгодное «топливо». Его энергетическая ценность при окислении в организме составляет (по А. А. Покровскому) лишь 70,8 % от полной теплоты сгорания. Для жиров и усвояемых углеводов эти цифры соответственно 96,3 % и 100 %. Это значит, что 1 г белка при простом сжигании дает 5,65 ккал, а при окислении в организме – 4,0 ккал. А куда исчезает остальное? Остальное – шлаки.

Если учесть также, что избыток белка ведет к неоправданной интенсификации обменных процессов (а это способствует преждевременному изнашиванию, то есть старению тканей), то не таким уж парадоксальным кажется вывод Бирхер-Беннера – белок уменьшает ценность пищи. (По данным К. С. Петровского, белки на 30–40 % повышают основной обмен, жиры – на 4–14 %, углеводы – на 4–7 %.)

Разумеется, какое-то количество белков, и притом разнообразных, необходимо и взрослому человеку. Но даже в «обычной» пище их значительно больше, чем нужно. Иногда действительно не хватает какой-нибудь аминокислоты, но тогда человек инстинктивно набрасывается на нужную еду, и не надо следить за «достаточностью» белка, не надо «питать» организм белком, именно это и приносит вред.

Источник: В. А. Тутельян, А. И. Вялков, А. Н. Разумов, В. И. Михайлов, К. А. Москаленко, А. Г. Одинец, В. Г. Сбежнева, В. Н. Сергеев "Научные основы здорового питания"

Белки в природе - Справочник химика 21

    Белки в природе. Белковые вещества, или белки, находятся во всех растительных и животных организмах. Белки являются главной составной частью протоплазмы, содержатся в. крови, молоке, мышцах и хрящах животных, составляют главную часть куриного яйца. Белки входят в состав волос, когтей, рогов, кожи, перьев, шерсти и шелка. Животный организм более богат белковыми веществами, чем растительный. Б растениях белки встречаются в протоплазме, ядре, клеточном соке и семенах. Главную же массу растений составляет клетчатка. 
[c.387]

    Значение белков в природе исключительно велико, так как эти вещества играют первостепенную роль во всех явлениях жизни. [c.288]

    Значение белков в природе исключительно велико, так как они играют первостепенную роль во всех явлениях жизни. Белки широко распространены в природе это основные вещества, из которых построены ядра и протоплазма ж-ивых клеток, мышцы, хрящи, сухожилия, кожа, волосы. Они содержатся также в растениях, которые, наряду с синтезом углеводов, осуществляют синтез белков из простых неорганических веществ. [c.179]

    Белки в природе синтезируются из аминокислот При гидролизе белков сначала образуются растворимые в воде промежуточные продукты — альбумозы и пептоны, которые затем распадаются на аминокислоты Гидролиз белков происходит под действием кислот или щелочей, либо протеолитических ферментов (протеаз) [c.183]

    В заключение вспомним еще раз самые общие данные о строении белков. Белки построены из аминокислотных остатков, соединенных между собой пептидными связями в пептидных цепях, а между цепями могут быть также и другие типы связей. В состав белка может входить мало или много аминокислотных остатков, поэтому молекулярные веса различных белков очень сильно отличаются друг от друга.-Пептидные цепи в белках свернуты или скручены. Подвижность или вытягиваемость белков зависит от строения пептидной цепи. С белком могут быть связаны красящие группы (гемы), углеводы или липиды. Все это объясняет существование огромного разнообразия белков в природе. 

[c.295]

    В природе имеется лишь 20 аминокислот, которые могут входить в состав белков. Последовательность чередования аминокислот в полипептидной цепи определяет специфичность различных белков. Огромное разнообразие белков в природе объясняется безграничной возможностью различных сочетаний 20 аминокислот в полипептидных цепях. [c.113]

    Белки в природе представлены очень большим разнообразием структур в зависимости от организации молекулярных цепей на четырех уровнях. Линейная последовательность аминокислот, составляющая полипептидную цепь, образует первичную структуру. Аминокислотный состав, число и последовательность аминокислот, а также молекулярная масса цепи характеризуют эту первичную структуру и обусловливают не только другие степени организации, но физико-химические свойства белка. Образование водородных связей между кислородом карбонильной группы и водородом МН-группы в различных пептидных связях предопределяет вторичную структуру. Установление этих внутри- или межмолекулярных водородных связей приводит к возникновению трех типов вторичной структуры а-спираль, Р-структура в виде складчатого листка или тройная спираль типа коллагена. В зависимости от характера белков в основном образуются вторичные структуры одного или другого вида. Однако некоторые белки могут переходить из одной структуры в другую в зависимости от условий, в которых они оказываются, либо образовывать смесь частей в виде упорядоченных а- и Р-структур и неорганизованных частей, называемых статистическими клубками. Между боковыми цепями аминокислот, составляющими полипептидную цепь, устанавливаются взаимодействия ковалентного характера (дисульфидные связи) или нековалентные (водородные связи, электростатические или гидрофобные взаимодействия). Они придают белковым молекулам трехмерную организацию, называемую третичной структурой. Наконец, высшая степень организации может быть достигнута нековалентным связыванием нескольких полипептидных цепей, что приводит к образованию структуры, называемой четвертичной. Многие белки имеют пространственную конфигурацию сферического типа и называются глобулярными. В противоположность этому некоторые белки обладают продольно-ориентированной структурой и называются фибриллярными. Натуральные волокнистые [c.531]


    Местонахождение белков в природе [c.284]

    Изучение химической природы белков показывает, что количество белков в природе очевидно чрезвычайно велико. Выше (стр, 28) указывалось, что из сравнительно небольшого числа различных аминокислот можно построить большое количество полипептидов (изомеров), отличающихся [c.37]

    Белки в природе, строение белков, свойства белков. Проблема синтеза белков. [c.143]

    Белковые вещества находятся во всех растительных и животных организмах. О запасе белков в природе можно судить по общему количеству живого вещества на наШей планете масса белков составляет примерно 0,01% от массы земной коры, т. е. около 10 т. [c.335]

    Аминоянтарная кислота НООС— Hg— HNHa—СООН носит название аспарагиновой. Она также образуется при гидролизе белков. В природе встречается амид аспарагиновой кислоты NHg O—СНз— HNHa—СООН —аспарагин. Впервые он выделен из спаржи. [c.294]

    Белки (протеины) представляют собой органические азотистые вещества, создаваемые живой материей и близко с нею связанные. Важное значение белковых составных часте11 протоплазмы очевидно из того, что названпе протеин возникло от греческого слова 7грот о , что значит самый важный . При гидролизе кислотами белки расщепляются на а-аминокислоты, являющиеся теми структурными единицами, из которых синтезируются белки в природе. Элементарный состав белков, в зависимости от их происхождения, непостоянен, но приблпя енно может быть выражен следующим образом. [c.417]

    Мы привели в качестве примера всего несколько белков, в природе же их существует огро.чиое количество. Достаточно сказать, что только в крови, fio последним данным, удается обнаружить около 300 белков, имеющих разные свойства. Получается, что одни и те же полимеры белки, полисахариды и другие, собранные нз ограниченного числа малых молекул, — могут быть самыми разными вещества.ми. Это дает возможность с помощью всего нескольких веществ, иескольких полимеров, обеспечить все многообразие живого мира на земле. [c.16]

    Нативные белки, альбумины и глобулины, имеют глобулярную структуру и относятся к глобулярным белкам. Такого типа белки в природе весьма распространены. Глобулярные белки иначг называются корпускулярными белками. Размеры этих глобул или корпускул могут достигнуть таких пределов, что коллоидные частицы состоят из отдельных глобул, что дает возможность определения молекулярного веса по методу Сведберг а. [c.333]

    Важность этой проблемы можно иллюстрировать простым расчетом. Известно что число различных белков в природе составляет 10 . Каждый белок содержит около 200 аминокислотных остатков. В этом случае полное число различных последовательностей с 20 разными аминокислотными остатками составит 20 , что неизмеримо больше, чем число белков отобранных природой (20 10 ). Уже в первых работах (Р. Ламри, Г. Эйринг, 1954) было указано на связь между характером аминокислотной последовательности и нативной конформацией белка, обладающей минимальной свободной энергией. Об этом же свидетельствовали и опыты по обратимости перехода белков (рибонуклеаза) из денатурированного состояния в нативную конформацию с восстановлением всех дисульфидных связей. [c.206]

    До самого последнего времени считалось неразумным проводить аналогии между вирусами, поражающими различные крупные группы организмов. Одпако достижоция молекулярной биологии продемонстрировали единство основных механизмов синтеза нуклеиновых кислот и белка в природе. Поэтому, прежде чем анализировать довольпо скудные экспериментальные данные о размпожепии вирусов растений, мы кратко рассмотрим основные особенности репликации некоторых РНК-соде])жащих бактериофагов и вирусов животных. Даже в отношении этих вирусов детали процесса репликации изучены еще далеко ие достаточно. [c.138]


Свойства. Биологическое значение. - Белки - Азотосодержащие органические соединения - Органическая химия

11 января 2007

Физические свойства белков весьма разнообразны и опреде­ляются их строением. По физическим свойствам белки делят на два класса: глобулярные белки растворяются в воде или образуют коллоидные растворы, фибриллярные белки в воде нерастворимы.

Химические свойства. 1. Разрушение вторичной и третичной структуры белка с сохранением первичной структуры называется денатурацией. Она происходит при нагревании, изменении кис­лотности среды, действии излучения. Пример денатурации – свертывание яичных белков при варке яиц. Денатурация бывает обратимой и необратимой.

Необратимая денатурация может быть вызвана образованием нерастворимых веществ при действии на белки солей тяжелых металлов — свинца или ртути.

2. Гидролиз белков — это необратимое разрушение первичной структуры в кислом или щелочном растворе с образованием ами­нокислот. Анализируя  продукты  гидролиза,  можно установить количественный состав белков.

3. Для белков известны несколько качественных реакций. Все соединения, содержащие пептидную связь, дают фиолетовое окрашивание при действии на них солей меди (II) в щелочном растворе. Эта реакция называется биуретовой. Белки, содержа­щие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирози­на) дают желтое окрашивание при действии концентрированной азотной кислоты (ксантопротеиновая реакция).

Биологическое значение белков чрезвычайно велико. Упомя­нем только важнейшие функции белков в живых организмах.

1. Абсолютно все химические реакции в организме протекают в присутствии катализаторов — ферментов. Даже такая простая реакция как гидратация углекислого газа катализируется ферментом карбоангидразой. Все известные ферменты представляют со­бой белковые молекулы. Белки — это очень мощные и, самое главное, селективные катализаторы. Они ускоряют реакции в миллионы раз, причем для каждой реакции существует свой единственный фермент.

2. Некоторые белки выполняют транспортные функции и пе­реносят молекулы или ионы в места синтеза или накопления. На­пример, содержащийся в крови белок гемоглобин переносит кис­лород к тканям, а белок миоглобин запасает кислород в мышцах.

3. Белки — это строительный материал клеток. Из них постро­ены опорные, мышечные, покровные ткани.

4. Белки играют важную роль в иммунной системе организма.
Существуют специфические белки (антитела), которые способ­ны распознавать и связывать чужеродные объекты – вирусы, бактерии, чужие клетки.

5. Белки-рецепторы воспринимают и передают сигналы, по­ступающие от соседних клеток или из окружающей среды. На­пример, действие света на сетчатку глаза воспринимается фото­рецептором родопсином.  Рецепторы, активизируемые низкомолекулярными веществами типа ацетилхолина, передают нервные импульсы в местах соединения нервных клеток.

Из приведенного перечня функций белков ясно, что белки жизненно необходимы любому организму и являются, следова­тельно, важнейшей составной частью продуктов питания. В про­цессе пищеварения белки гидролизуются до аминокислот, кото­рые служат исходным сырьем для синтеза белков, необходимых данному организму. Существуют аминокислоты, которые орга­низм не в состоянии синтезировать сам и приобретает их только с пищей. Эти аминокислоты называются незаменимыми. Для чело­века незаменимы триптофан, лейцин, изолейцин, валин, треонин, лизин, метионин и фенилаланин.

Значение белков в организме человека

Значение белков для организма имеет огромную роль. Белки выполняют множество жизненно важных функций в человеческом организме:

— служат материалом для построения клеток, тканей и органов, образования ферментов, большинства гормонов, гемоглобина и других соединений;

— формируют соединения, обеспечивающие иммунитет к инфекциям;

— участвуют в процессе усвоения жиров, углеводов, витаминов и минеральных веществ.

Как источник энергии белки имеют второстепенное значение, поскольку могут быть заменены жирами и углеводами.

В отличие от жиров и углеводов, белки не накапливаются в резерве и не образуются из других пищевых веществ, являясь незаменимой частью пищи.

Для человека потребление животного белка биологически более ценно, чем растительного, поскольку содержащиеся в животном белке незаменимые аминокислоты легче перевариваются и растворяются человеческим организмом.

Белки поддерживают упругость кожи, отвечают за здоровье волос и ногтей. Эти соединения способствуют поддержанию тела в тонусе, так как в качестве расщепления они влияют на формирование мышц. Белки являются главным стимулятором метаболизма.

Недостаток белков ведет к нарушению ряда функций организма, в том числе функций печени, поджелудочной железы, тонкой кишки, нервной и эндокринной систем. Кроме того, наблюдаются нарушения кроветворения, обмена жиров и витаминов, развивается атрофия мышц. Ухудшается работоспособность человека, снижается его сопротивляемость к инфекциям.

Особенно неблагоприятно сказывается белковая недостаточность на растущем организме: замедляется его рост, нарушается образование костей, задерживается умственное развитие.

Избыток поступления белков оказывает также негативное воздействие на организм. При этом страдают сердечно-сосудистая система, печень и почки, усиливаются процессы гниения в кишечнике, нарушается обмен витаминов.

Потребность организма в белке зависит от ряда причин: с возрастом она снижается, но, при стрессовых ситуациях, независимо от возраста, потребность в белках значительно возрастает. Во время занятия спортом количество протеина должно быть увеличено.

Белки

1.3. Биологическая роль белка и его важнейшие источники

1.3. Биологическая роль белка и его важнейшие источники

Белки – жизненно необходимые и незаменимые вещества, без которых невозможны не только рост и развитие организма, но и сама жизнь. Они являются основным пластическим материалом для построения всех клеток, тканей и органов тела человека, образования ферментов, гормонов и других соединений, выполняющих в организме особо важные и сложные функции.

Белки составляют 54 % массы тела человека. Все ферменты, участвующие в превращениях и усвоении белков и других пищевых веществ, имеют белковую природу, поэтому при недостатке белка в пище снижается ферментативная активность организма и развиваются нарушения как в переваривании, так и в обмене всех веществ – белков, жиров и углеводов. При дефиците белка нарушается образование гормонов и, как следствие, работа сердечно-сосудистой системы, опорно-двигательного аппарата, мочеполовой и других систем организма.

Кроме того, белок в организме играет большую защитную роль. Из особого белка глобулина формируются антитела – вещества, определяющие защитные силы организма, невосприимчивость человека к инфекциям. Белки обезвреживают попавшие в организм человека яды и токсины, выполняют антитоксическую роль. Достаточное количество белка в пище повышает устойчивость к стрессам, которые могут быть причиной многих заболеваний. Помимо перечисленных, белок выполняет много других функций: обеспечение процессов свертывания крови, перенос кислорода с кровью, мышечное сокращение, передача наследственных признаков, транспорт различных веществ в организме, образование макроэргических соединений (АТФ) и т. д.

Как источник энергии, белки имеют второстепенное значение, так как могут быть заменены жирами и углеводами. При окислении в организме 1 г белка дает 4 ккал (16,7 кДж). Именно многообразие свойств белка, его участие в основных жизненных процессах подтверждают, что белок является основой жизни. Этот факт отмечали еще древние греки: другое название белков – протеины (от слова «протос», что означает «главный, единственный»).

Для того чтобы обеспечить все важнейшие жизненные процессы, необходимо достаточное поступление белка в организм. При этом белок, в отличие, например, от жиров и углеводов, не может синтезироваться в организме, не заменяется другими пищевыми веществами, не накапливается про запас. В то же время он частично расходуется на образование жира и углеводов при их дефиците в пищевом рационе. Единственным источником белков служит пища, поэтому белки пищи являются абсолютно необходимой составной частью рациона человека.

Белки пищи – сложные органические соединения, состоящие из большого количества аминокислот (более 20). Не все аминокислоты равноценны по своему значению для организма. Они делятся на заменимые и незаменимые (или жизненно необходимые). Заменимые аминокислоты названы так потому, что они могут синтезироваться в организме из других, незаменимые – в организме не синтезируются и обязательно должны содержаться в пище в достаточном количестве. Незаменимые аминокислоты (валин, метионин, лейцин, триптофан, лизин и др.) содержатся в наибольшем количестве и наилучших соотношениях в белках животного происхождения (яйца, молоко, мясо, рыба и т. д.), то есть в белках высокой биологической ценности, отличающихся сбалансированностью аминокислот, легкой перевариваемостью и хорошей усвояемостью. Заменимые аминокислоты содержатся преимущественно в белке растительных продуктов (хлеб, крупа, бобовые), и в случае дефицита этих продуктов в рационе на синтез незаменимых аминокислот в организме расходуются заменимые аминокислоты.

Чтобы обеспечить организм достаточным количеством незаменимых и заменимых аминокислот, в состав пищевого рациона должны входить как более полноценные (животные) белки, содержащие все незаменимые аминокислоты, так и менее полноценные (растительные). Наиболее благоприятно соотношение животного и растительного белка в рационе 1:1.

Чтобы избежать дефицита тех или других аминокислот, рекомендуется сочетать в каждом приеме пищи менее ценные растительные белки (хлеб, крупы, бобовые) с белками животного происхождения (молоко, творог, сыр, мясо, рыба, яйца) – это могут быть каши на молоке, хлеб с молоком, мучные изделия с творогом, вареники, мучные изделия с мясом, котлеты с макаронами и т. п. В то же время сочетание круп и злаковых продуктов с капустой, картофелем менее оправданно, так как не улучшает аминокислотного состава рациона. Важен тот факт, что при правильном сочетании растительного и животного белка улучшается усвоение растительных белков, из которых в кишечнике всасывается 60-80 % аминокислот, тогда как из белков животных продуктов – более 90 %.

Наиболее быстро перевариваются белки молочных продуктов и рыбы, затем мяса (белки говядины быстрее, чем свинины и баранины), хлеба и круп (быстрее – белки пшеничного хлеба из муки высших сортов и манной крупы). Нарушают переваривание белка некоторые содержащиеся в горохе, фасоли, сое вещества, которые снижают переваривающую активность пищеварительных ферментов. Тепловая обработка, длительное разваривание, измельчение, протирание улучшают переваривание белков.

Потребность человека в пищевом белке может изменяться в зависимости от пола, возраста, уровня физической активности, интенсивности труда, при некоторых заболеваниях.

В среднем потребность взрослого человека в белке составляет 80-100 г в сутки, или 1,1-1,3 г белка на 1 кг массы тела, что обеспечивает 10-15 % энергетических потребностей организма за счет белка. Потребность растущего организма в белке выше и зависит от возраста. Если на первом году жизни ребенок должен получать более 4 г белка на 1 кг массы тела, то в последующие годы потребность в белке снижается. Так, потребность в белке для девушек составляет в среднем 90 г, для юношей – 100 г в сутки.

Высокая потребность в белке у детей и подростков объясняется тем, что в растущем организме преобладают синтетические процессы и белок пищи необходим не только для поддержания азотистого равновесия, но и для обеспечения роста, увеличения массы тела, формирования скелета и мускулатуры. Количество белков животного происхождения, содержащих незаменимые аминокислоты, которые особенно необходимы для растущего организма, должно составлять не менее 60 % от общего количества белка в рационе.

Химический состав продуктов, используемых в качестве основных источников белка, представлен в таблице 1.

emp1

Таблица 1

Химический состав продуктов, используемых в качестве основных источников белка (в 100 г продукта), и их энергетическая ценность[1]

Необходимо отметить, что однообразное питание, состоящее преимущественно из растительных белков или только из белков животного происхождения, значительно ухудшает усвоение и использование белка в организме. Важны не только общее количество и качество белка в суточном рационе, но и обязательно разнообразие пищи, ежедневное употребление таких источников белка, как молоко, рыба, крупы, зерновые продукты, яйца, мясо.

Белковая недостаточность возникает от резкого уменьшения белков в пище при полном или частичном голодании, систематическом поступлении в организм белков низкой биологической ценности, длительном ограничении приема пищи (у алкоголиков, наркоманов, при болезнях желудочно-кишечного тракта), ведущих к недостаточному перевариванию и всасыванию пищевых белков, потере белков и нарушению их синтеза в организме при различных болезнях (активный туберкулез, заболевания органов пищеварения, инфекции и др.). Белковая недостаточность ведет к ухудшению функций пищеварительной, эндокринной, кроветворной и других систем организма, атрофии мышц. Снижается работоспособность, сопротивляемость к инфекциям, замедляется выздоровление при различных заболеваниях. Избыточное поступление пищевых белков также сказывается на организме. Оно ведет к перегрузке печени и почек продуктами распада белка, перенапряжению секреторной функции пищеварительного аппарата, накоплению в организме продуктов азотистого обмена и др.

Данный текст является ознакомительным фрагментом.

Продолжение на ЛитРес

Роль белка - Exponenta

Только полноценный высококачественный белок содержит все незаменимые аминокислоты, которые не синтезирует наш организм. В каждой из них важные свойства, которые определяют качество нашей жизни и состояние здоровья:

Изолейцин играет важную роль в формировании мышечной ткани, служит источником энергии для ее клеток. Способствует увеличению выносливости, восполнению затраченной при физической нагрузке энергии, восстановлению мышц, синтезу наружного слоя кожи, регулированию уровня сахара в крови. Дефицит изолейцина выражается в потере мышечной массы, может развиться гипогликемия.

Лейцин предотвращает усталость, способствует укреплению иммунной системы, повышению работоспособности, увеличению мышечной массы. Понижает содержание сахара в крови и способствует быстрейшему заживлению ран и костей. Недостаток лейцина является причиной нарушения обмена веществ, ослабления иммунитета, быстрого утомления, патологических процессов почках и щитовидной железе.

Лизин – участвует в образовании коллагена и восстановлении тканей, а также выработке антител, гормонов и ферментов. Имеет противовирусное действие, способствует повышению иммунитета. Дефицит приводит к утомляемости, усталости и слабости, неспособности к концентрации, раздражительности, потере волос, головокружение.

Метионин способствует укреплению структуры ногтей и волос, укреплению иммунитета, предотвращению жировых отложений в печени. Ускоряет регенеративные процессы, участвует в выводе тяжелых металлов из организма. Недостаток метионина сопровождается серьезным нарушением обмена веществ, является причиной поражения печени.

Валин служит источником энергии в мышечных клетках, препятствует снижению уровня серотонина. Используется для лечения депрессий и множественного склероза.

Треонин участвует в синтезе иммуноглобулинов и антител, способствует ускорению метаболических процессов в организме, выработке антител, прочности и упругости соединительных тканей и мышц, принимает участие в создании коллагена, эластина и мышечной ткани. Недостаток треонина в организме человека может проявляться такими симптомами, как мышечная слабость, нарушение концентрации внимания, потеря мышечной массы, задержка роста и развития, депрессия.

Фенилаланин способствует регулированию скорости обмена веществ, улучшению ментальной концентрации, регуляции аппетита. Недостаток фенилаланина в организме может привести к потере мышечной массы, гормональным сбоям, нарушению работы щитовидной железы и надпочечников, понижению умственной способности.

Аргинин  — частично незаменимая аминокислота, которая играет важную роль в улучшении обменных процессов, стимулирует синтез соматотропного гормона, ускоряет метаболизм жиров и снижает концентрацию холестерина в крови. Недостаток приводит к возрастанию риска развития тромбов, нарушению мозговой деятельности, раннему старению, ожирению, атеросклерозам и гипертонии.

Гистидин — частично незаменимая аминокислота, которая играет важную роль в метаболизме белков, синтезе гемоглобина, красных и белых кровяных телец, является одним из регуляторов свертывания крови. Используется при лечении аллергий, предотвращает псориаз, экзему, нейродермиты. Недостаток приводит к нарушению обмена веществ, торможению синтеза гемоглобина, ослаблению слуха.

Триптофан в организме человека непосредственно преобразуется в серотонин, соединение, которое вызывает умственное расслабление и создает ощущение эмоционального благополучия. Триптофан способен уменьшать болевую чувствительность, стимулирует выработку гормона роста, который необходим для увеличения мышечной массы и уменьшения массы жира. Низкое содержание триптофана в организме вызывает депрессию, тревожность, бессонницу, расстройства внимания, гиперактивность, головные боли.


Структура и функции белка - Биохимия

Белки являются наиболее универсальными макромолекул в живых системах и выполняют важные функции практически во всех биологических процессы. Они действуют как катализаторы, переносят и хранят другие молекулы, такие как кислород, они обеспечивают механическую поддержку и иммунную защиту, они генерируют движение, передают нервы импульсы, и они контролируют рост и дифференциацию. Действительно, большая часть этого текста будет посвящена понимание того, что делают белки и как они выполняют эти функции.

Несколько ключевых свойств позволяют белкам участвовать в таком широком спектре функций.

1.

Белки представляют собой линейные полимеры построен из мономерных единиц, называемых аминокислотами . Строительство огромного множества макромолекулы из ограниченного числа строительных блоков мономера - повторяющаяся тема в биохимия. Зависит ли функция белка от линейной последовательности аминокислот? Функция белок напрямую зависит от его трехмерной структуры ().Примечательно, что белки спонтанно складываются в трехмерные объекты. структуры, которые определяются последовательностью аминокислот в белковом полимере. Таким образом, белков являются воплощением перехода от одномерного мира последовательностей к трехмерный мир молекул, способных к разнообразным деятельность .

2.

Белки содержат широкий спектр функциональных групп . Эти функциональные группы включают спирты, тиолы, тиоэфиры, карбоновые кислоты, карбоксамиды и различные основные группы.В сочетании с различными последовательности, этот набор функциональных групп отвечает за широкий спектр функций белка. Для Например, химическая реакционная способность, связанная с этими группами, важна для функции ферментов, белков, катализирующих определенные химические реакции в биологических системы (см. главы 8–10).

3.

Белки могут взаимодействовать друг с другом и с другими биологическими макромолекулами с образованием сложных ансамблей .Белки в этих сборках могут действовать синергетически, генерируя возможности, не предоставляемые отдельными составляющими белками (). Эти сборки включают макромолекулярные машины, которые выполняют точную репликацию ДНК, передачу сигналов внутри клеток и многие другие важные процессы.

4.

Некоторые белки довольно жесткие, тогда как другие обладают ограниченной гибкостью . Жесткие единицы могут функционировать как структурные элементы в цитоскелете (внутреннем каркасе внутри клеток) или в соединительной ткани.Части белков с ограниченной гибкостью могут действовать как шарниры, пружины и рычаги, которые имеют решающее значение для функции белков, для сборки белков друг с другом и с другими молекулами в сложные единицы, а также для передачи информации внутри и между клетками () .

Рисунок

Кристаллы человеческого инсулина. Инсулин - это белковый гормон, имеющий решающее значение для поддержания необходимого уровня сахара в крови. (Ниже) Цепочки аминокислот в определенной последовательности (первичная структура) определяют такой белок, как инсулин.Эти цепочки складываются в четко определенные (подробнее ...)

Рисунок 3.1

Структура определяет функцию. Белковый компонент механизма репликации ДНК окружает часть двойной спирали ДНК. Структура белка позволяет копировать большие сегменты ДНК без отделения репликационной машины от (подробнее ...)

Рисунок 3.2

Комплексный узел белка. Электронная микрофотография ткани полета насекомого в поперечном сечении показывает гексагональный массив из двух видов белковых нитей.[Любезно предоставлено доктором Майклом Риди.]

Рис. 3.3

Гибкость и функциональность. Связывая железо, белок лактоферрин претерпевает конформационные изменения, которые позволяют другим молекулам различать формы, не содержащие железа, и связанные с железом.

  • 3.1. Белки построены из набора из 20 аминокислот
  • 3.2. Первичная структура: аминокислоты связаны пептидными связями с образованием полипептидных цепей
  • 3.3. Вторичная структура: полипептидные цепи могут складываться в регулярные структуры, такие как альфа-спираль, бета-лист, витки и петли
  • 3.4. Третичная структура: водорастворимые белки складываются в компактные структуры с неполярными ядрами
  • 3.5. Четвертичная структура: полипептидные цепи могут собираться в многосубъединичные структуры
  • 3.6. Аминокислотная последовательность белка определяет его трехмерную структуру
  • Резюме
  • Приложение: Кислотно-основные концепции
  • Проблемы

Электронное обучение - Белки


Брат Грегори говорит со своим классом,

На сегодняшний день предметом обсуждения являются структура и функция белков .Вы должны следовать уроку, отвечать на вопросы, а затем, при необходимости, завершить исследовательское расследование.

"Начнем .......

«Белки - одна из четырех основных групп макромолекул, которые встречаются во всех живых организмах. Эти гигантские молекулы выполняют многие жизненно важные функции, необходимые клеткам.

«Белки участвуют в таких процессах, как переваривание пищи, структура клеток, катализ, движение, манипуляции с энергией и многое другое.Это сложные огромные ассоциации молекулярных субъединиц, которые невозможно понять. К счастью, все они построены по одному и тому же принципу.

«Как и все макромолекулы, белки представляют собой полимеры, состоящие из более мелких субъединиц - аминокислот - соединенных вместе в длинные цепи.

«В большинстве белков содержится около 20-22 общих аминокислот. Все эти небольшие молекулы, кроме одной, имеют одинаковую общую структуру, но различаются по природе одной химической группы - называемой« R-группа ».Различная структура и свойства этих R-групп делают аминокислоты отличными друг от друга.

«Аминокислоты объединены в длинные цепи, называемые« полипептиды », название происходит от типа связи, удерживающей цепи аминокислот вместе. Группа атомов, которые удерживают аминокислоты вместе, называется пептидной связью • Порядок или последовательность аминокислот в полипептидной цепи устанавливает первое критическое свойство белков, их первичную структуру.

Продолжая этот урок, проверьте себя, отвечая на некоторые из этих вопросов типа «правда / ложь».

Трехмерные формы

«Большинство свойств большинства белков, однако, основано на уникальных и особых трехмерных формах, которые белки принимают, когда аминокислоты действуют и реагируют друг с другом и с окружающей водой.Вторичные, третичные и четвертичные структуры - это разные уровни более высокой трехмерной структуры.

"Форма очень важна. Аминокислоты R-группы могут быть сгруппированы в четыре основные категории, и именно взаимодействие этих различных R-групп в значительной степени определяет форму и роль конечных белок.

«В большинстве белков имеется различное количество вторичной структуры, но два наиболее распространенных, узнаваемых повторяющихся паттерна структуры - это альфа-спираль и бета-складчатый лист.

«Хотя именно пептидная связь соединяет аминокислоты вместе в их полипептидных цепях, существуют другие, более слабые силы, которые удерживают полипептид в его правильной трехмерной форме.

«Эти силы могут« сваривать »две части цепи вместе или просто обеспечивать локальную гидрофобную среду, из которой исключены молекулы воды.

«Обретя форму, белковые молекулы способны объединяться и образовывать сложные комплексы или структуры, которые состоят из более чем одной полипептидной субъединицы.Довольно часто эти более крупные структуры также содержат дополнительный небелковый материал, такой как углеводы, липиды или даже полинуклеотиды.

Roles Proteins Play - несколько примеров

«Белки участвуют почти во всех аспектах клеточной жизни и структуры. Они также играют важную роль в удерживании клеток вместе в многоклеточные структуры (как мы!) И обеспечивают протекание химических реакций с« жизненной скоростью ».

"Ниже приводится частичный список с несколькими примерами ролей, которые белки играют в жизни:

Научно-исследовательское исследование
проверьте свое расписание, чтобы узнать, требуется ли это
Проклятие Амона
Исследование белка Исследование
Вопросы концепции
к уроку

проверьте свое расписание, чтобы узнать, требуется ли это
Protein Set
Concept Вопросы и страница личных вопросов
Необходимые чтения
к уроку
Ключевые концепции
биополимеры
e -учебник
Содержание - | - Полимеры - | - Белки

Форма белка - | - Слабые силы - | - Сборка

Роли
В цитоскелете - | - В складах

В мембранах - | - В мышцах

Science @ a Distance
© 2003, профессор Джон Бламир

Важность природных белков при инфекционных заболеваниях

В патогенезе и вирулентности этого заболевания участвует ряд бактериальных белков.Бактериальные инфекции обычно инициируются прилипанием микроба к определенной эпителиальной поверхности хозяина, в противном случае организм будет удален: (1) Фимбриальные адгезии, участвующие в опосредовании прикрепления некоторых бактерий к поверхностям клеток млекопитающих, например, Neisseria gonorrhoeae use pilli прикрепляются к слизистой оболочке уретры и могут противостоять промывному действию мочи [1, 2]. (2) Нефимбриальная адгезия, включая нитчатый гемагглютинин Bordetella pertussia , помогающий прикрепляться к респираторному эпителию, маннозо-резистентный гемагглютинин, продуцируемый Salmonella typhimurium , и фибриллярный гемагглютинин из pacterius [Helecoilco] .Другие адгезии, такие как белок F, продуцируемые Streptococcus pyogenes , способствуя прикреплению к эпителию глотки [5]. Некоторые внеклеточные бактериальные белки считаются инвазинами, такие как гиалуронидаза, продуцируемая стрептококками , стафилококками, и Clostridia , которая разлагает гиалуроновую кислоту соединительной ткани [6, 7], коллагеназа, продуцируемая Clostridium sp , которая растворяет коллагеновый каркас мышц [6, 7]. 8], нейраминидаза, продуцируемая Vibrio cholerae и Shigella dysenteriae , расщепляющая нейраминовую кислоту слизистой оболочки кишечника [9].Другие внеклеточные белки, такие как инвазивные ферменты, например, коагулаза, вносят вклад в формирование фибриновых стенок вокруг стафилококковых поражений [10]; экзотоксины (белки, выделяемые внеклеточно), такие как нейротоксин (столбнячный токсин, Clostridium tetani , ботулинический токсин, вызываемый Clostridium botulinum ) [11] и цитотоксины (токсин дифтерии, продуцируемый Corynebacterium, также известный как dipthereae, ) [12 как токсины AB (состоящие из 2 субъединиц: одна связывается с рецептором клеточной поверхности, а другая переносится в клетку, чтобы повредить клетку) [14], цитолитические токсины (атакующие компоненты клетки, вызывающие лизис), такие как гемолизины, продуцируемые Bordetella pertussis , индуцируя апоптоз клеток-хозяев, токсины суперантигенов (например,g., суперантиген размером 22 кДа, продуцируемый 5-25% изолятов Staphylococcus aureus , вызывающий синдром токсического шока (СТШ) за счет стимуляции высвобождения большого количества интерлейкина-1, интерлейкина-2, фактора некроза опухоли и т. д.) [15]. Энтеротоксины (экзотоксины, которые действуют на тонкий кишечник, как правило, вызывают массивную секрецию жидкости в просвет кишечника, что приводит к рвоте и диарее), продуцируемые холерными вибрионами , E. coli O157: H7. Эндотоксины (обычно связанные с клетками токсины, выделяемые только при лизировании клеток), продуцируемые большинством грамотрицательных бактерий, обычно небелковые, липополисахаридные по своей природе [16] (рис.8.1) Рис. 8.1

Структура бактерий

6.3: Роль белков в пищевых продуктах - приготовление и денатурация

  1. Последнее обновление
  2. Сохранить как PDF
  1. Денатурация белка: раскрытие загадки
  2. Авторы и атрибуция

Цели обучения

  • Узнайте о роли белков в продуктах питания

Помимо множества жизненно важных функций в организме, белки выполняют различные роли в наших продуктах, добавляя им определенные функциональные качества.Белок придает пище структуру и текстуру, а также способствует удержанию воды. Например, белки вспениваются при взбалтывании. (Представьте, как взбивать яичные белки, чтобы сделать торт с едой ангела. Пузырьки пены - это то, что придает кексу с едой ангела воздушную текстуру.) Йогурт - еще один хороший пример белков, обеспечивающих текстуру. Молочные белки, называемые казеинами, коагулируют, увеличивая густоту йогурта. Приготовленные белки придают пище некоторый цвет и аромат, поскольку аминогруппа связывается с углеводами и дает коричневый пигмент и аромат.Яйца содержат от 10 до 15 процентов белка по весу. В большинстве рецептов торта используются яйца, потому что яичные белки помогают связать все остальные ингредиенты в однородное тесто для торта. Во время смешивания и выпекания белки объединяются в сеть, что придает корку структуру.

Рисунок \ (\ PageIndex {1} \): Изображение Энни Спратт на unspash.com / CC0.

Денатурация белка: раскрытие складки

При выпекании торта белки денатурируются. Денатурация относится к физическим изменениям, которые происходят в белке, подвергающемся ненормальным условиям окружающей среды.Тепло, кислота, высокие концентрации солей, алкоголь и механическое перемешивание могут вызвать денатурацию белков. Когда белок денатурируется, его сложная складчатая структура распадается, и он снова становится просто длинной цепочкой аминокислот. Слабые химические силы, удерживающие вместе третичные и вторичные белковые структуры, разрушаются, когда белок подвергается воздействию неестественных условий. Поскольку функция белков зависит от их формы, денатурированные белки больше не функционируют. Во время приготовления под воздействием тепла белки колеблются.Это разрушает слабые связи, удерживающие белки в их сложной форме (хотя этого не происходит с более сильными пептидными связями). Затем распутанные белковые нити слипаются, образуя агрегат (или сеть).

Рисунок \ (\ PageIndex {2} \): денатурация белка. Когда белок подвергается воздействию другой среды, такой как повышенная температура, он превращается в одну цепочку аминокислот.

Авторы и авторство

AlphaFold: решение грандиозной проблемы биологии 50-летней давности

Мы также увидели признаки того, что прогнозирование структуры белка может быть полезным в будущих усилиях по реагированию на пандемию как один из многих инструментов, разработанных научным сообществом.Ранее в этом году мы предсказали несколько белковых структур вируса SARS-CoV-2, включая ORF3a, структура которого ранее была неизвестна. В CASP14 мы предсказали структуру другого белка коронавируса, ORF8. Впечатляюще быстрая работа экспериментаторов подтвердила структуры как ORF3a, так и ORF8. Несмотря на их сложный характер и наличие очень небольшого количества связанных последовательностей, мы достигли высокой степени точности обоих наших прогнозов по сравнению с их экспериментально определенными структурами.

Мы не только ускоряем понимание известных болезней, но и рады возможности этих методов исследовать сотни миллионов белков, для которых у нас в настоящее время нет моделей, - обширную территорию с неизвестной биологией. Поскольку ДНК определяет аминокислотные последовательности, которые составляют структуры белков, революция в геномике сделала возможным считывание последовательностей белков из естественного мира в массовом масштабе - с 180 миллионами последовательностей белков и подсчетом в базе данных Universal Protein (UniProt).Напротив, учитывая экспериментальную работу, необходимую для перехода от последовательности к структуре, только около 170 000 белковых структур находятся в банке данных о белках (PDB). Среди неопределенных белков могут быть некоторые с новыми интересными функциями, и - так же, как телескоп помогает нам заглянуть глубже в неизвестную вселенную - такие методы, как AlphaFold, могут помочь нам найти их.

Открывая новые возможности

AlphaFold - одно из наших самых значительных достижений на сегодняшний день, но, как и во всех других научных исследованиях, есть еще много вопросов, на которые нужно ответить.Не всякая структура, которую мы прогнозируем, будет идеальной. Еще многое предстоит узнать, в том числе о том, как несколько белков образуют комплексы, как они взаимодействуют с ДНК, РНК или небольшими молекулами, и как мы можем определить точное местоположение всех боковых цепей аминокислот. В сотрудничестве с другими можно многое узнать о том, как лучше всего использовать эти научные открытия при разработке новых лекарств, о способах управления окружающей средой и многом другом.

Для всех нас, работающих над вычислительными методами и методами машинного обучения в науке, такие системы, как AlphaFold, демонстрируют потрясающий потенциал ИИ как инструмента для фундаментальных открытий.Так же, как 50 лет назад Анфинсен поставил задачу, выходящую далеко за пределы возможностей науки в то время, многие аспекты нашей Вселенной остаются неизвестными. Объявленный сегодня прогресс вселяет в нас уверенность в том, что ИИ станет одним из самых полезных инструментов человечества в расширении границ научных знаний, и мы с нетерпением ждем впереди многих лет упорной работы и открытий!


Пока мы не опубликуем статью об этой работе, пожалуйста, цитируйте:

Высокоточное прогнозирование структуры белка с использованием глубокого обучения

Джон Джампер, Ричард Эванс, Александр Прицель, Тим Грин, Майкл Фигурнов, Кэтрин Туньясувунакул, Олаф Роннебергер, Расс Бейтс, Огюстин Жидек, Алекс Бриджленд, Клеменс Мейер, Саймон А.А. Коль, Анна Потапенко, Эндрю Дж. Баллард, Эндрю Ромера, Бернардино -Паредес, Станислав Николов, Ришуб Джейн, Йонас Адлер, Тревор Бэк, Стиг Петерсен, Дэвид Рейман, Мартин Штайнеггер, Михалина Пачольска, Дэвид Сильвер, Ориол Виньялс, Эндрю У. Старший, Корай Кавукчуоглу, Пушмит Кохли, Демис Хассабис.

в Четырнадцатой критической оценке методов прогнозирования структуры белка (тезисы), 30 ноября - 4 декабря 2020 г. Получено отсюда.

Мы находимся в самом начале изучения того, как лучше всего дать возможность другим группам использовать наши предсказания структуры, наряду с подготовкой рецензируемой статьи для публикации. Хотя наша команда не сможет ответить на все запросы, если AlphaFold может иметь отношение к вашей работе, отправьте несколько строк об этом на alphafold @ deepmind.com. Мы свяжемся с вами, если появятся возможности для дальнейшего изучения.

Глава 3. Белки и аминокислоты

Глава 3. Белки и аминокислоты



1. БЕЛКИ
2. ПИЩЕВАРЕНИЕ БЕЛКОВ И МЕТАБОЛИЗМ
3. ОБЩИЕ ТРЕБОВАНИЯ К БЕЛКАМ
4. АМИНОКИСЛОТЫ
5. КОЛИЧЕСТВО ТРЕБОВАНИЯ К АМИНОКИСЛОТЕ
6. ДОБАВКА ДИЕТЫ С АМИНОКИСЛОТАМИ
7. ССЫЛКИ


Дж.Э. Халвер
Вашингтонский университет
Сиэтл, Вашингтон

1.1 Классификация
1.2 Структура
1.3 Свойства
1.4 Химическое определение


Белки представляют собой сложные органические соединения, состоящие из многих аминокислот, связанных вместе пептидными связями и поперечно связанных между цепями сульфгидрильными связями, водородными связями и силами Ван-дер-Ваальса. Химический состав белков больше, чем у любой другой группы биологически активных соединений.Белки в различных клетках животных и растений придают этим тканям их биологическую специфичность.

1.1 Классификация

Белки можно разделить на:

(а) Простые белки. При гидролизе они дают только аминокислоты и иногда небольшие углеводные соединения. Примеры: альбумины, глобулины, глютелины, альбуминоиды, гистоны и протамины.

(б) Конъюгированные белки. Это простые белки в сочетании с некоторыми небелковыми веществами в организме.Примеры: нуклеопротеины, гликопротеины, фосфопротеины, гемоглобины и лецитопротеины.

(c) Производные белки. Это белки, полученные из простых или конъюгированных белков физическими или химическими способами. Примеры: денатурированные белки и пептиды.

1,2 Конструкция

Потенциальная конфигурация белковых молекул настолько сложна, что многие типы белковых молекул могут быть сконструированы и обнаружены в биологических материалах с различными физическими характеристиками.Глобулярные белки обнаруживаются в крови и тканевых жидкостях в аморфной глобулярной форме с очень тонкими или отсутствующими мембранами. Коллагеновые белки находятся в соединительной ткани, такой как кожа или клеточные мембраны. Волокнистые белки содержатся в волосах, мышцах и соединительной ткани. Кристаллические белки представлены хрусталиком глаза и подобными тканями. Ферменты - это белки с определенными химическими функциями, которые опосредуют большинство физиологических процессов жизни. Несколько небольших полипептидов действуют как гормоны в тканевых системах, контролирующих различные химические или физиологические процессы.Мышечный белок состоит из нескольких форм полипептидов, которые позволяют мышцам сокращаться и расслабляться при физических движениях.

1.3 Недвижимость

Белки также можно охарактеризовать по их химическим реакциям. Большинство белков растворимы в воде, спирте, разбавленной основе или в различных концентрациях солевых растворов. Белки имеют характерную спиральную структуру, которая определяется последовательностью аминокислот в первичной полипептидной цепи и стереоконфигурацией радикальных групп, присоединенных к альфа-углероду каждой аминокислоты.Белки термолабильны, проявляя различную степень лабильности в зависимости от типа белка, раствора и температурного профиля. Белки могут быть обратимыми или необратимыми, денатурированными при нагревании, концентрации соли, замораживании, ультразвуковой нагрузке или старении. Белки подвергаются характерному связыванию с другими белками в так называемой пластеиновой реакции и соединяются со свободными альдегидными и гидроксильными группами углеводов с образованием соединений типа Майяра.

1.4 Химическое определение

Содержание азота в большинстве белков, обнаруженных в тканях животных, орехов и зерна, составляет около 16 процентов; поэтому содержание белка обычно выражается как содержание азота × 6.25.

Проглоченные белки сначала расщепляются на более мелкие фрагменты пепсином в желудке или трипсином или химотрипсином из поджелудочной железы. Эти пептиды затем дополнительно восстанавливаются под действием карбоксипептидазы, которая гидролизует одну аминокислоту за раз, начиная со свободного карбоксильного конца молекулы, или с помощью аминопептидазы, которая отщепляет одну аминокислоту за раз, начиная со свободного амино-конца полипептида. цепь. Свободные аминокислоты, высвобождаемые в пищеварительную систему, затем всасываются через стенки желудочно-кишечного тракта в кровоток, где они затем повторно синтезируются в новые тканевые белки или катаболизируются для получения энергии или фрагментов для дальнейшего тканевого метаболизма.

Валовая потребность в белке была определена для нескольких видов рыб (см. Таблицу 1). Имитация цельного яичного протеина в тестовых диетах содержит избыток незаменимых аминокислот. Эти диеты поддерживались приблизительно изокалорийными за счет корректировки общего белка плюс усвояемые углеводные компоненты до фиксированного количества, поскольку лечение белковыми диетами варьировалось в испытанных диапазонах. Испытания на кормлении мальков, сеголетков и годовалых рыб показали, что общие потребности в белке наиболее высоки у начальных кормовых мальков и что они уменьшаются по мере увеличения размера рыбы.Чтобы расти с максимальной скоростью, мальки должны иметь диету, в которой почти половина легкоусвояемых ингредиентов состоит из сбалансированного белка; через 6-8 недель это требование снижается примерно до 40 процентов рациона лосося и форели и примерно до 35 процентов рациона годовалых лососевых, выращенных при стандартной температуре окружающей среды (SET). См. Рисунки 1 и 2. Общие потребности в белке молоди сома, по-видимому, меньше, чем у лососевых. Первоначально кормление мальков требует, чтобы около 50 процентов усвояемых компонентов рациона составлял белок, и потребность в них уменьшается с увеличением размера.Некоторые испытания кормления лососем показали прямую связь между изменениями потребности в белке молоди рыбы и изменениями температуры воды. Лосось чавычи в воде с температурой 7 ° C требует около 40 процентов цельного яичного белка для максимального роста; той же рыбе в воде с температурой 15 ° C требуется около 50% белка. Лосось, форель и сом могут использовать больше белка, чем требуется для максимального роста, благодаря эффективному удалению азотистых отходов в виде растворимых соединений аммиака через ткань жабр непосредственно в водную среду.Эта система удаления азота более эффективна, чем система, доступная для птиц и млекопитающих. Птица и млекопитающие потребляют энергию для синтеза мочевины, мочевой кислоты или других соединений азота, которые выводятся через ткань почек и выводятся с мочой. Перевариваемые углеводы и жиры сохранят избыток белка в рационе до тех пор, пока удовлетворяются потребности в белке для максимального роста (рисунки 1 и 2).

Таблица 1 - Расчетная потребность в белке с пищей для некоторых видов рыб 1/

Виды

Уровень сырого протеина в рационе для оптимального роста (г / кг)

Форель радужная ( Salmo gairdneri )

400-460

Карп ( Cyprinus carpio )

380

Чавыча ( Oncorhynchus tshawytscha )

400

Угорь ( Ангилья японский )

445

Камбала ( Pleuronectes platessa )

500

Золотистый лещ ( Chrysophrys aurata )

400

Белый амур ( Ctenopharyngodon idella )

410-430

Brycon sp.

356

Морской лещ ( Chrysophrys major )

550

Желтохвост ( Seriola quinqueradiata )

550

1/ По материалам C.B. Cowey, 1978

Рис. 1. Потребность в белке чавычи при 47 ° F. Верхняя кривая: начальный индивидуальный средний вес рыбы, 1.5г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,6 г.

Рис. 2. Потребность в белке чавычи при температуре 58 ° F. Верхняя кривая: исходный индивидуальный средний вес рыбы 2,6 г. Нижняя кривая: исходная индивидуальная средняя масса рыбы 5,8 г.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr ., 65: 589-99)

Обычно рыбе нужно давать диету, содержащую дифференцированный уровень высококачественного белка и энергии, а также адекватный баланс незаменимых жирных кислот, витаминов и минералов в течение длительного периода времени.Из полученной кривой доза / ответ потребность в белке обычно получают по графику Альмквиста. Считается, что эти различия в очевидной потребности в белке связаны с различиями в методах культивирования и составе рациона.

Относительно высокий уровень пищевого белка, необходимый для максимального роста некоторых рыб, таких как белый амур, Ctenopharyngodon idella, и Brycon spp. Удивительны тем, что эти рыбы всеядны. Brycon spp.выращиваются на нежелательных фруктах и ​​другом растительном материале с низким содержанием белка, и в этих условиях, по-видимому, существенный вклад в потребление ими белка вносит естественная пищевая цепь.

Потребность в белке эвриталинных рыб, таких как радужная форель, Salmo gairdneri, и кижуч, Oncorhynchus кисач, , выращенных в воде с соленостью 20 ppt, примерно такая же, как потребность в пресной воде. Нет данных о потребности этих видов в белке в морской воде с полной концентрацией.(35 п.


4.1 Essential и заменимые аминокислоты
4.2 Незаменимые Аминокислоты и качество протеина


Аминокислоты являются строительными блоками белков; около 23 аминокислот были выделены из природных белков. Десять из них незаменимы для рыб. Животное не способно синтезировать незаменимые аминокислоты и поэтому должно получать их с пищей.

4.1 Незаменимые и заменимые аминокислоты

Корм ​​для лосося, форели и канального сома, лишенный аргинина, гистидина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, фенилаланина, треонина, триптофана или валина, не рос (рис.3). Те же самые рыбы, которых кормили рационами, лишенными других L-аминокислот, росли так же, как и рыбы, получавшие все 18 протестированных аминокислот (рис. 4). Азотный компонент в тестируемых диетах состоял из 18 L-аминокислот по образцу цельного яичного белка. Вся тестируемая рыба быстро выздоравливала, когда в рационе была заменена недостающая аминокислота. Наклон кривой роста в группе восстановления был идентичен таковому у рыб, получавших полный тестовый рацион с аминокислотами.

Испытывали незаменимые аминокислоты: аланин, аспарагиновая кислота, цистин, глутаминовая кислота, глицин, пролин, серин и тирозин.Было обнаружено, что эти аминокислоты не являются необходимыми для роста лосося, форели и канального сома.

Для количественных исследований потребностей в 10 незаменимых аминокислотах использовалась смесь казеина и желатина с добавлением кристаллических L-аминокислот. Тестовая диета содержала 40 процентов цельного яичного белка для азотного компонента. Эксперименты, проведенные с карпом и угрем, показали аналогичное отсутствие роста, когда в рационе отсутствовала незаменимая аминокислота.

Рис. 3. Рост рыб с дефицитом аргинина. Группа с дефицитом была разделена через шесть недель на диете с дефицитом, и недостающая аминокислота была заменена в одной из двух частей.

Рис. 4. Рост рыб с дефицитом цистина.

(Оба рисунка взяты из: DeLong, D.C., J.E. Halver and E.T. Mertz, 1958, J.Nutr., 65: 589-99)

4.2 Основные аминокислоты и качество белка

Если известны потребности рыбы в незаменимых аминокислотах, должно быть возможно удовлетворить эти потребности в системах культивирования различными способами за счет различных пищевых белков или комбинаций пищевых белков.

Фенилаланин избавлен от тирозина. Неизвестно, что он химически модифицирован или становится недоступным из-за суровых условий, которым обычно подвергаются кормовые белки во время обработки. Измерение фенилаланина в белках несложно, поэтому обеспечение и оценка фенилаланина в белках в практических диетах не представляет особых трудностей.

Лизин - основная аминокислота. В дополнение к -аминокислотной группе, обычно связанной пептидной связью, он также содержит вторую, -аминогруппу.Эта альфа-аминогруппа должна быть свободной и реакционной, иначе лизин, хотя и поддается химическому измерению, не будет доступен биологически. Во время обработки белков корма α-аминогруппа лизина может реагировать с небелковыми молекулами, присутствующими в корме, с образованием дополнительных соединений, которые делают лизин биологически недоступным.

Цистин избавлен от метионина. Однако измерить содержание метионина в кормовых белках непросто, поскольку аминокислота подвержена окислению во время обработки.После обработки метионин может присутствовать как таковой, или как сульфоксид, или как сульфон. Сульфоксид может образовываться из метионина во время кислотного гидролиза кормового белка перед измерением его кислотного состава, не содержащего кислоты. Кислотный гидролиз белков перед анализом нарушает исходное равновесие между двумя соединениями, так что состав гидролизата больше не отражает состав белка. При определении содержания метионина в чистых белках окисление аминокислоты до метионинсульфона обычно является количественным.В случае кормовых белков, однако, это не покажет, сколько метионина или сульфоксида метионина присутствовало в белке до его окисления и гидролиза.

Сульфоксид метионина может иметь некоторую биологическую ценность для рыб, которые могут иметь некоторую способность обратного преобразования его в метионин и, таким образом, частично восполнять часть метионина, окисленного во время обработки.

Недавно появились сообщения о методах измерения метионина в белках с использованием йодоплатинатного реагента до и после восстановления трихлоридом титана, чтобы получить значения как для метионина, так и для сульфоксида в исходном белке.Также был описан способ измерения метионина конкретно по расщеплению цианогенбромида. Оба метода еще предстоит оценить независимо. Микробиологический анализ метионина в белках кормов является ценным инструментом, хотя существует опасность того, что оксиды метионина могут различаться по своей активности в отношении микроорганизмов и искажать значения.

Количественные потребности лососевых в десяти незаменимых аминокислотах определялись путем кормления линейными прибавками по одной аминокислоте за раз в тестируемом рационе, содержащем аминокислотный профиль, идентичный цельному яичному белку, за исключением тестируемой аминокислоты.Повторяющиеся группы рыб подвергались диетическому лечению до тех пор, пока не появились большие различия в росте опытных партий. График реакции роста Альмквиста показывает уровень аминокислот, необходимый для максимального роста в этих конкретных условиях испытания. Рационы были разработаны таким образом, чтобы содержать белок на уровне или немного ниже оптимальной потребности в белке для данного вида и условий испытаний, чтобы гарантировать максимальное использование ограничивающей аминокислоты. Сравнение требований к десяти незаменимым аминокислотам между видами показано в таблице 2.

Недавним нововведением стало использование в тестовых диетах белков, относительно дефицитных по данной незаменимой аминокислоте. Таким образом, комбинации рыбной муки и зеина использовались в тестовых диетах для определения потребности радужной форели в аргинине. Рационы, содержащие различные относительные количества казеина и желатина, показали, что увеличение уровня связанного с белком аргинина с 11 до 17 г / кг привело к значительному увеличению роста канального сома.

Таблица 2 Потребность семи животных в аминокислотах 1/

Аминокислота

Молодь угря

Мальки карпа

Сом канальный

Молодь чавычи

Цыпленок

Молодой поросенок

Крыса

Аргинин

3.9 (1,7 / 42)

4,3 (1,65 / 38,5)

6,0 (2,4 / 40)

6,1 (1,1 / 18)

1,5 (0,2 / 13)

1,0 (0,2 / 19)

Гистидин

1,9 (0,8 / 42)

1,8 (0,7 / 40)

1,7 (0,3 / 18)

1.5 (0,2 / 13)

2,1 (0,4 / 19)

Изолейцин

3,6 (1,5 / 42)

2,6 (1,0 / 38,5)

2,2 (0,9 / 41)

4,4 (0,8 / 18)

4,6 (0,6 / 13)

3,9 (0,5 / 13)

лейцин

4.1 (1,7 / 42)

3,9 (1,5 / 38,5)

3,9 (1,6 / 41)

6,7 (1,2 / 18)

4,6 (0,6 / 13)

4,5 (0,9 / 19)

Лизин

4,8 (2,0 / 42)

5,1 (1,23 / 24,0)

5,0 (2,0 / 40)

6.1 (1.1 / 18)

4,7 (0,65 / 13)

5,4 (1,0 / 19)

метионин 2/

4,5 (2,1 / 42) 3/

3,1 (1,2 / 38,5)

2,3 (0,56 / 24,0)

4,0 (1,6 / 40) 3/

4.4 (0,8 / 18)

3,0 (0,6 / 20)

3,0 (0,6 / 20)

Фенилаланин 4/

5,1 (2,1 / 41) 5/

7,2 (1,3 / 18)

3.6 (0,45 / 13)

5,3 (0,9 / 17)

Треонин

3,6 (1,5 / 42)

2,2 (0,9 / 40)

3,3 (0,6 / 18)

3,0 (0,4 / 13)

3,1 (0,2 / 19)

Триптофан

1,0 (0,4 / 42)

0.5 (0,2 / 40)

1,1 (0,2 / 18)

0,8 (0,2 / 25)

1,0 (0,2 / 19)

Валин

3,6 (1,5 / 42)

3,2 (1,3 / 40)

4,4 (0,8 / 18)

3,1 (0,4 / 13)

3,1 (0,4 / 13)

1/ Выражается в процентах от диетического белка.В скобках числители - это потребности в процентах от сухого рациона, а знаменатели - это процент общего содержания белка в рационе.

2/ При отсутствии цистина

3/ Метионин плюс цистин

4/ При отсутствии tyro sine

5/ Фенилаланин плюс тирозин

(по материалам: Национальный исследовательский совет, 1977 г.)

Потребность радужной форели в аргинине была определена по стандартной кривой доза / реакция (рост), а также путем измерения уровней свободного аргинина в тканях (крови и мышцах) в группах форели, получавших возрастающее количество аргинина в рационе.После того, как диетическая потребность форели в аргинине была удовлетворена, любое дальнейшее увеличение потребления аргинина привело к увеличению концентрации свободного аргинина в крови и мышцах. Было получено хорошее согласие между двумя методами.

Данные, представленные в таблице 2, позволяют предположить, что между видами рыб существуют реальные различия в их потребностях в определенных аминокислотах. Это приводит к трудностям при составлении белкового компонента практического рациона для тех видов, потребности которых в аминокислотах еще не известны.Возможное решение - использовать для каждой аминокислоты наивысший уровень, необходимый для любого из тех видов, по которым имеются данные. Необходимость дополнительных количественных данных о потребностях рыб в аминокислотах, особенно тех, которые действительно или потенциально могут использоваться в качестве сельскохозяйственных животных, очевидна.

Одним из решений использования белков, относительно дефицитных по одной или нескольким аминокислотам, является добавление к белку соответствующих количеств аминокислоты, необходимых в практических диетах. Рыба, по-видимому, использует свободные аминокислоты с разной степенью эффективности.

Молодой карп, Cyprinus carpio, оказался неспособным расти на диетах, в которых белковый компонент (казеин, желатин) был заменен смесью аминокислот, аналогичных по общему составу. Гидролизат трипсина казеина также оказался неэффективным. Однако, если диета, содержащая свободные аминокислоты в качестве белкового компонента, тщательно нейтрализуется NaOH до pH 6,5-6,7, то некоторый рост молоди карпа действительно происходит. Этот рост был заметно ниже, чем при сопоставимой казеиновой диете в тех же условиях.

Канальный сом также не может использовать свободные аминокислоты в качестве добавок к дефицитным белкам. При изонитрогенной замене соевого шрота на муку менхадена рост и эффективность корма канального сома существенно снизились. Добавление свободного метионина, цистина или лизина, наиболее ограничивающих аминокислот, к этим заменителям сои не привело к увеличению веса.

Повышение уровня аргинина в рационах сома с 11 до 17 г / кг путем изонитрогенной замены желатина на казеин значительно увеличивало набор веса, но добавление свободного аргинина, цистина, триптофана или метионина к казеину мало влияло на рост или преобразование пищи.

Лососевые могут использовать свободные аминокислоты для роста. Было показано, что зеин-желатиновая диета с добавлением лизина и тритофана заметно превосходит зеин-желатиновую диету для радужной форели, когда в качестве критериев использовались прибавка в весе и использование белка.

Несколько исследователей продемонстрировали возможность дополнения белков с дефицитом аминокислот ограничивающими аминокислотами в рационах лососевых. Казеин с добавкой шести аминокислот давал коэффициенты конверсии корма для атлантического лосося, аналогичные тем, которые были получены при использовании изолированного рыбного белка в качестве источника пищевого белка.Соевый шрот с добавлением пяти или более аминокислот (включая метионин и лизин) был лучшим источником белка для радужной форели по сравнению с одним соевым шротом. Однако однократное добавление метионина и лизина не привело к повышению ценности соевого шрота. Эти результаты позволяют предположить, что аминокислотный спектр выделенного рыбьего белка, который они использовали, может приблизительно соответствовать потребности в аминокислотах радужной форели. Пищевая ценность изолята соевого белка может быть увеличена путем добавления в него первой ограничивающей аминокислоты; я.е., метионин.

Рационы, содержащие в качестве белкового компонента рыбную муку, мясокостную муку, а также дрожжевую и соевую муку, можно улучшить путем одновременного добавления цистина (10 г / кг) и триптофана (5 г / кг). Рыбную муку можно полностью заменить без снижения конверсии корма в рационах для радужной форели смесью из субпродуктов домашней птицы и перьевой муки вместе с 17 г лизина HCL / кг, 4,8 г DL-метионина / кг и 1,44 г DL. -триптофан / кг.

Коуи, К.Б. и Дж. Р. Сардженты, 1972 Кормление рыб. Adv.Mar.Biol., 10: 383-492

Cowey, C.B., 1979 Потребности рыб в белках и аминокислотах. В Технология кормления и кормления рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера и К. Тьюса. Материалы Всемирного симпозиума, спонсируемого EIFAC / FAO, ICES и IUNS, Гамбург, 20-23 июня 1978 г. Schr . Bundesforschungsanst . Fisch ., Hamb ., (14/15) vol. 1: 3-16

Мерц, Э.Т., 1972 г. Потребности в белке и аминокислотах. В Питание рыб, под редакцией Дж. Э. Халвера. Нью-Йорк, Academic Press, стр. 106-43.

Национальный исследовательский совет, Подкомитет по тепловодным рыбам 1977 года, Потребности теплопроводных рыб в питательных веществах. Вашингтон, округ Колумбия, Национальная академия наук (потребности домашних животных в питательных веществах) 78 стр.


IX. Белки - Руководство по принципам питания животных

В этой главе представлены введение и обсуждение белков и аминокислот, которые важны для питания животных, производящих пищу.

Новые термины
Аминокислота
Дипептид
Незаменимая аминокислота
Заменяемая аминокислота
Пептидная связь
Полипептид
Белок

Цели отдела

  • Для описания химической структуры белков и аминокислот
  • Обсудить различные классификации белков и аминокислот
  • Обсуждение незаменимых и заменимых аминокислот

Белки

Что такое белки?

Слово белки было придумано голландским химиком Г.Дж. Малдер и произошло от греческого слова « proteios» , что означает первый или самый важный. Белки - это органические соединения, состоящие из различных строительных блоков (основных единиц), называемых аминокислотами, соединенных пептидными связями (рис. 9.1). Дипептид содержит одну пептидную связь и две аминокислоты, тогда как трипептид содержит три аминокислоты и две пептидные связи. Пептид, содержащий более десяти аминокислот, называется полипептидом. Белки - это, по сути, большие полипептиды. Структура белка определяется в первую очередь последовательностью отдельных аминокислот, которые он имеет в полипептидной цепи.Это также называется первичной структурой белка.

Белок: функции

  • Белки тела (например, мышцы, волосы, копыта, кожа)
  • Белки крови (например, альбумин, глобулин)
  • Тканевые белки (например, коллаген, кератин)
  • Ферменты и гормоны
  • Антитела иммунной системы и другие пептидные факторы роста

Рисунок 9.1. Пептидная связь между амино и карбоксильной группой (Источник: Google)

Функции белков: Белки жизненно важны для жизни и являются основными структурными компонентами тканей животных (например,г., кожа, мышцы, шерсть, перо, сухожилия, яйца). Кроме того, белки также вовлечены в биохимическую (например, ферменты), иммунологическую (например, иммуноглобулины), транспортную (например, липопротеины) и другие регуляторные (например, гормоны) активности. Белки также могут дать энергию при необходимости.
Многие структуры в животной ткани (например, мышцы) и метаболические реакции (например, ферменты, гормоны) катализируются белками. Следовательно, синтез белка необходим для поддержания жизненного процесса.Обеспечение адекватным пищевым белком и аминокислотами необходимо для поддержания роста, здоровья и продуктивности животных, производящих пищу. Микрофлора кишечника может синтезировать белки из небелковых источников у жвачных животных.

Потребность в белке варьируется в зависимости от стадии жизни и высока в периоды быстрого роста молодых животных, а также во время беременности и кормления грудью. Как и другие макроэлементы, белки содержат углерод, кислород и водород. Кроме того, белки также содержат азот и серу (в некоторых аминокислотах).Именно азот делает белки уникальными в питании животных с точки зрения их усвояемости, метаболизма и удаления в организме животных.

Классификация белков

Белки можно классифицировать по форме; растворимость в воде, соли, кислоте, основании или спирте; или по характеру протезной группы.

Классификация на основе растворимости и протезной группы

    1. Глобулярные белки: растворимы в воде или разбавленных кислотах, основаниях или спирте.
      1. Альбумин (водорастворимый; присутствует в яичном белке в виде белка; в кровообращении он выполняет различные функции [e.г., как переносчик липидов])
      2. Глобулин (растворим в разбавленных нейтральных растворах; функционирует как часть иммунной системы при защите организма [например, иммуноглобулины]
    2. Волокнистые белки: не растворимы в воде и устойчивы к пищеварительным ферментам.
      1. Кератины (например, шерсть, волосы, перо, копыта, рог)
      2. Коллаген (при нагревании может превращаться в желатин; присутствует в костях, зубах, сухожилиях и мягкой соединительной ткани)
    3. Конъюгированные белки: содержат другие небелковые соединения по структуре.Ниже приведены некоторые примеры:
      1. Липопротеины (липид-несущий белок)
      2. Гемопротеин (белки с гемовыми звеньями)
      3. Гликопротеины (белки с сахаром)
      4. Нуклеопротеин (белки, связанные с нуклеиновой кислотой

Эти белки имеют ограниченную пищевую ценность, но важны для биохимических, структурных и других метаболических функций. Например, перьевая мука с высоким содержанием белка (кератина), но очень низкой усвояемостью и имеет ограниченное использование в кормлении животных в качестве ингредиента корма.Аминокислоты в полипептидной цепи перьевой муки образуют дисульфидные связи (-S-S-), которые скручивают полипептидную цепь в определенную спиральную структуру, такую ​​как спираль или лист. Это называется вторичной структурой. Эти связи объясняют жесткие физические свойства копыт и рогов и их низкую усвояемость.

Нарушение вторичной структуры при термической обработке вызывает денатурацию белков (например, коагуляцию яичного белка во время варки). Определенные антипитательные факторы в кормах (например,g., ингибитор трипсина в соевом шроте) представляют собой белки. Тепловая обработка денатурирует ингибитор трипсина в соевом шроте и может улучшить усвояемость.

Аминокислоты: Аминокислоты являются строительными блоками белков. Известно, что в природе существует более 300 различных аминокислот. Из них около 20 аминокислот являются важными составляющими белков животного происхождения и связаны с мышцами, соединительными тканями, кожей, перьями, рогами, кровью, ферментами и гормонами. В рационе животных должно присутствовать около 10 аминокислот, потому что ткани животных не могут их синтезировать или не могут производить достаточное количество, необходимое для метаболических функций; они называются незаменимыми аминокислотами.Некоторые другие аминокислоты, такие как цитруллин и орнитин, не встречаются в тканях животных, но участвуют в метаболических функциях клеток.

Аминокислоты - это строительные блоки белков.

Незаменимые аминокислоты должны поступать с пищей.
Животные не могут их синтезировать или не могут производить в необходимом количестве.

Все аминокислоты по определению содержат по крайней мере одну аминогруппу (-Nh3) и одну карбоксильную группу (-COOH) на атоме C, примыкающем к карбоксильной группе (Рисунок 9.2). Исключением является пролин (иминокислота), в котором отсутствует свободная аминогруппа. Общая структура аминокислоты представлена ​​ниже аминокислотой глицином, простейшей из аминокислот (рис. 9.2). Группа R (показана в красном кружке) в аминокислотах различается для разных аминокислот. Группа R представляет собой остаток молекулы или любую другую группу, присоединенную к атому C. В случае глицина это группа H. Аминогруппа (Nh3) придает аминокислоте основные свойства, а карбоксильная (COOH) группа придает кислотные свойства.Аминокислоты, важные для питания животных, представляют собой альфа (α) аминокислоты, которые представляют собой карбоновые кислоты с аминогруппой на α-углероде (или первым углеродом, присоединенным к функциональной группе). Список аминокислот, важных для питания животных, их важность и классификация приведены в Таблице 9.1.

Рисунок 9.2. Общая структура аминокислоты

Аминокислоты могут существовать в двух изомерных формах, D- и L-изомерах. D- и L-аминокислоты различаются по своей конфигурации групп вокруг асимметричного α-углерода.В синтезе белка используются только L-аминокислоты, за исключением метионина, где животные могут использовать как D-, так и L-аминокислоты. DL-метионин обычно используется в качестве аминокислотной добавки в кормах для животных.

Все аминокислоты, кроме глицина, содержат асимметричный α-углерод (с четырьмя различными химическими группами, присоединенными к нему). Соединения с асимметричным углеродом могут существовать в виде изомеров.

Незаменимые аминокислоты: Организм животного может синтезировать некоторые аминокислоты в достаточных количествах.Однако животные не могут синтезировать некоторые аминокислоты или не в том количестве, которое необходимо для потребностей организма. Такие аминокислоты необходимо получать с пищей у животных с однокамерным желудком; они называются незаменимыми (незаменимыми) аминокислотами. Свиньям, собакам и людям нужно всего 10, а цыплятам и кошкам нужно всего 11 незаменимых аминокислот. Список незаменимых аминокислот, необходимых животным с однокамерным желудком, приведен ниже.
Следует иметь в виду, что другие заменимые аминокислоты также физиологически важны для метаболических функций в организме и производятся из других прекурсоров, доступных с пищей (например,ж., углеводы, небелковые азотистые вещества).
Потребность в незаменимых аминокислотах у животных различна. Например, лошади нуждаются в незаменимых аминокислотах, тогда как жвачные животные (например, крупный рогатый скот, овцы, козы), как правило, не нуждаются в незаменимых аминокислотах, поскольку они синтезируются микробами рубца.

Список незаменимых аминокислот и их общеупотребительных сокращений

  1. Аргинин (Arg)
  2. Гистидин (His)
  3. Лизин (Lys)
  4. Изолейцин (Иль)
  5. лейцин (Leu)
  6. метионин (метионин)
  7. Фенилаланин (Phe)
  8. Треонин (Thr)
  9. Триптофан (попробовать)
  10. Валин (Вал)

Помимо этих 10 незаменимых аминокислот кошкам и цыплятам необходимы следующие дополнительные аминокислоты.
Кошкам нужен таурин (Tau), а цыплятам - глицин (Gly).

Таблица 9.1. Классификация аминокислот по структуре, природе боковой цепи и важности. E = существенный; NE = несущественное.
Аминокислота Существенность Классификация
Аригинин (Арг) E Базовый
Гистидин (His) E Базовый
Лизин (Lys) E Базовый
Аспарагиновая кислота (Asp) NE Кислый
Глутаминовая кислота (Glu) NE Кислый
Аланин (Ала) NE Алифатическая прямая цепь
Глицин (Gly) E (куры) Нейтрально-Алифатическая прямая цепь
Изолейцин (Ilu) E Разветвленная цепь
Лейцин (Leu) E Разветвленная цепь
Валин (Вал) E Разветвленная цепь
Серин (Ser) NE Гидрокси
Треонин (Thr) E Разветвленная цепь
Цистеин (Cys) NE Серосодержащий
Метионин (мет) E Серосодержащий
Фенилаланин (Phe) E Ароматический
Триптофан (попробовать) E Ароматический
Тирозин (Tyr) Ne Ароматический
Гидроксипролин (гидро) Ne Иминовая кислота
Пролайн (Pro) Ne Иминовая кислота

Ключевые точки

  1. Белки входят в состав структурных компонентов организма и необходимы для многих метаболических функций.
  2. Наличие азота делает белок уникальным.
  3. Идентифицировано более 300 аминокислот. Но только 20 аминокислот используются для синтеза всех белков.
  4. Три характеристики типичной аминокислоты включают углеродный скелет, карбоксильную группу и аминогруппу.
  5. Кислые аминокислоты содержат больше карбоксильных групп, а основные аминокислоты содержат больше аминогрупп. Нейтральные аминокислоты содержат равное количество карбоксильных и аминогрупп.
  6. Серосодержащие аминокислоты - метионин и цистеин.Среди этих аминокислот важен метионин, потому что животные не могут его синтезировать. Цистеин не считается важным, потому что, если S доступен, организм может его вырабатывать.
  7. Ароматические аминокислоты содержат кольцевую структуру.
  8. Иминокислоты содержат имино вместо аминогруппы (например, пролин).
  9. Незаменимые аминокислоты - это те аминокислоты, которые не могут быть синтезированы организмом животного. Есть 10 незаменимых аминокислот; кошкам нужен таурин, а цыплятам - глицин.
  10. Аминокислоты соединены пептидными связями.Образованная таким образом длинная цепь аминокислот называется полипептидом.
  11. Первичная структура аминокислоты определяется последовательностью отдельных аминокислот в полипептидной цепи. Аминокислоты в полипептидной цепи образуют дисульфидные связи и водородные связи, которые скручивают полипептидную цепь в определенную спиральную структуру, такую ​​как спираль или лист. Это называется вторичной структурой. Белки можно классифицировать по их форме; растворимость в воде, соли, кислоте, основании или спирте; или по характеру протезных групп.

Контрольные вопросы

  1. Назовите связь между двумя аминокислотами в белке.
  2. Какие незаменимые аминокислоты? Почему они необходимы?
  3. Почему белки уникальны по сравнению с углеводами?
  4. Какая аминокислота важна для цыплят, но не для человека? Как насчет кошек?
  5. Назовите одну аминокислоту из следующих групп: кислотная, основная, ароматическая и серосодержащая.

Related Posts

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

2021 © Все права защищены.