Какие белки называются простыми – 1. какие вещества называются белками? 2. Что такое первичная структура белка? 3. Как образуе…

Содержание

Простые белки – это… Что такое Простые белки?

Просты́е белки́ — белки, которые построены из остатков α-аминокислот и при гидролизе распадаются только на аминокислоты.

Простые белки по растворимости в воде и солевых растворах условно подразделяются на несколько групп: протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины.

До 80-х годов XX века в научной литературе на русском языке простые белки часто обозначались термином «протеины». Простые белки по растворимости и пространственному строению разделяют на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки отличаются шарообразной формой молекулы (эллипсоид вращения), растворимы в воде и в разбавленных солевых растворах. Хорошая растворимость объясняется локализацией на поверхности глобулы заряженных аминокислотных остатков, окруженных гидратной оболочкой, что обеспечивает хороший контакт с растворителем. К этой группе относятся все ферменты и большинство других биологически активных белков, исключая структурные.

Среди глобулярных белков можно выделить:

альбумины — растворимы в воде в широком интервале рН (от 4 до 8,5), осаждаются 70-100%-ным раствором сульфата аммония;
полифункциональные глобулины с большей молекулярной массой, труднее растворимы в воде, растворимы в солевых растворах, часто содержат углеводную часть;
гистоны — низкомолекулярные белки с высоким содержанием в молекуле остатков аргинина и лизина, что обусловливает их основные свойства;
протамины отличаются еще более высоким содержанием аргинина (до 85 %), как и гистоны, образуют устойчивые ассоциаты с нуклеиновыми кислотами, выступают как регуляторные и репрессорные белки — составная часть нуклеопротеинов;
проламины характеризуются высоким содержанием глутаминовой кислоты (30-45 %) и пролина (до 15 %), нерастворимы в воде, растворяются в 50-90 % этаноле;
глутелины содержат около 45 % глутаминовой кислоты, как и проламины, чаще содержатся в белках злаков.

Фибриллярные белки характеризуются волокнистой структурой, практически нерастворимы в воде и солевых растворах. Полипептидные цепи в молекулах расположены параллельно одна другой. Участвуют в образовании структурных элементов соединительной ткани (коллагены, кератины, эластины).

8 Простые и сложные белки

Простые белки построены из остатков аминокислот и при гидролизе распадаются соответственно только на свободные аминокислоты.

Сложные белки – это двухкомпонентные белки, которые состоят из какого-либо простого белка и небелкового компонента, называемого про-стетической группой. При гидролизе сложных белков, помимо свободных аминокислот, освобождается небелковая часть или продукты ее распада.

Простые белки в свою очередь делятся на основании некоторых условно выбранных критериев на ряд подгрупп:

протамины, гистоны, альбумины, глобулины, проламины, глютелины и др. Классификация сложных белков (см. главу 2) основана на химической природе входящего в их состав небелкового компонента. В соответствии с этим различают фосфопротеины (содержат фосфорную кислоту), хромопротеины (в состав их входят пигменты), нуклеопротеины (содержат нуклеиновые кислоты), гликопротеины (содержат углеводы),липопротеины (содержат липиды) и металлопротеины (содержат металлы).

Простые:

Протамин (protamine) – Низкомолекулярный (4-12 кД) основный ядерный белок. У многих животных протамин наряду с гистонамисодержится в сперматозоидах, а у некоторых (например, у рыб) полностью замещает гистоны. Присутствие протамина защищает ДНКот действия нуклеаз и придает хроматину компактную форму.

ГИСТОНЫ (от греч. histos-ткань), группа сильноосновных простых белков (р/ 9,5-12,0), содержащихся в ядрах клеток животных и растений. Предполагают, что Г. участвуют в переводе чрезвычайно длинных молекул хромосомной ДНК в форму, удобную для пространств. разъединения отдельных хромосом и их перемещения в ходе деления клетки. Полагают также, что Г. участвуют в механизмахтранскрипции и репликации.

АЛЬБУМИНЫ (от лат. albumen, род. падеж albuminis- белок), водорастворимые глобулярные белки, входящие в составсыворотки крови, цитоплазмы клеток животных и растений, молока. наиб. известны сывороточный и яичный А., а также лактальбумин (гл. компоненты соотв. сыворотки крови, яичного белка и молока).

Глобулин (globulin) – Глобулины – семейство глобулярных белков, растворимых в растворах солей, кислот и щелочей (полипептидные цепи свернуты в сферические или эллипсоидные структуры – глобулы). Глобулины участвуют в иммунных реакциях (иммуноглобулины), в свертывании крови (протромбин, фибриноген) и т.п.

ПРОЛАМИНЫ, запасные белки семян злаков (у пшеницы эти белки наз. птиалинами, у кукурузы-зеинами, у ячменя-гордеинами, у ржи-секалинами, у овса-авснинами). П. делятся на две группы-серосодержащие (S-богатые) и серо-несодержащие (S-бедные). Все эти белкикодируются семействами родственных генов, имеющих общего предшественника. Часто к П. относят также родственные им белки-глютенины (глутелины, или HMW). Все эти группы белков различаются по аминокислотному составу, содержат много остатковглутамина и пролина, мало остатков основных аминокислот (см. табл.).

Сложные:

ГЛИКОПРОТЕИНЫ (гликопротеиды), соед., в молекулах к-рых остатки олиго- или полисахаридов ковалентно связаны (О- или N-гликозидными связями) с полипептидными цепями белка. Г. широко распространены в природе. К ним относятся важные компонентысыворотки крови (иммуноглобулины, трансферины и др.), групповые в-ва крови, определяющие групповую принадлежность крови человека и животных, антигены мн. вирусов (гриппа, кори, энцефалита и др.), нек-рые гормоны, лектины, ферменты.

ИПОПРОТЕИНЫ (липопротеиды), комплексы, состоящие из белков (аполипопротеинов; сокращенно – апо-Л.) и липидов, связь между к-рыми осуществляется посредством гидрофобных и электростатич. взаимодействий. Л. подразделяют на свободные, или р-римые в воде (Л. плазмы крови, молока, желтка яиц и др.), и нерастворимые, т. наз. структурные (Л.мембран клетки, миелиновой оболочки нервных волокон, хлоропластов растений). Нековалентная связь в Л. между белкамии липидами имеет важное биол. значение. Она обусловливает возможность своб. обмена липидов и модуляцию св-в Л. ворганизме. Среди своб. Л. (они занимают ключевое положение в транспорте и метаболизме липидов) наиб. изучены Л.плазмы крови, к-рые классифицируют по их плотности.

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

Они, в свою очередь, делятся на группы в зависимости от физико-химических свойств и особенностей аминокислотного состава. Выделяют следующие группы простых белков:

альбумины;
глобулины;
протамины;
гистоны;
проламины;
глютелины;
протеиноиды

Альбумины

Альбумины – широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Они имеют сравнительно невысокую молекулярную массу 50 –70 тыс. д. Альбумины в физиологическом диапазоне рН имеют отрицательный заряд, так как в силу высокого содержания глютаминовой кислоты в их составе находятся в изоэлектрическом состоянии при рН 4,7. Имея невысокую молекулярную массу и выраженный заряд, альбумины перемещаются при электрофорезе с достаточно высокой скоростью. Аминокислотный состав альбуминов разнообразен, они содержат весь набор незаменимых аминокислот. Альбумины – высоко гидрофильные белки. Они растворимы в дистиллированной воде. Вокруг молекулы альбуминов формируется мощная гидратная оболочка, поэтому для высаливания их из растворов необходима высокая 100% концентрация сульфата аммония. Альбумины выполняют в организме структурную, транспортную функцию, участвуют в поддержании физико–химических констант крови.

Глобулины

Глобулины – широко распространённая гетерогенная группа белков, обычно сопутствующая альбуминам. Они имеют более высокую, чем альбумины молекулярную массу – до 200 и более тыс. д., поэтому медленнее перемещаются при электрофорезе. Изоэлектрическая точка глобулинов находится при рН 6,3 – 7. Они отличаются разнообразным набором аминокислот. Глобулины не растворимы в дистиллированной воде, но растворимы в солевых растворах КCl,NaClв концентрации 5 – 10 %. Глобулины менее гидратированы, чем альбумины, поэтому высаливаются из растворов уже при 50% насыщении сульфатом аммония. Глобулины в организме выполняют в основном структурную, защитную, транспортнуе функции.

Гистоны

1и Н₂богаты лизином, гистоны Н₃– аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Протамины – низкомолекулярные щелочные белки. Молекулярная масса их составляет 4 – 12 тыс. д. Протамины в своём составе содержат до 80% аргинина и лизина. Они содержатся в составе таких нуклеопротеидов молоки рыб как клупеин (сельдь), скумбрин (скумбрия).

Проламины, глютелины

Проламины, глютелины – растительные белки, богатые глютаминовой кислотой (до 43%) и гидрофобными аминокислотами, в частности, пролином (до 10 – 15%). В силу особенностей аминокислотного состава проламины и глютелины не растворимы в воде и солевых растворах, но растворимы в 70% этиловом спирте. Проламины и глютелины являются пищевыми белками злаковых культур, составляя так называемые глютеновые белки. К глютеновым белкам относятся секалин (рожь), глиадин (пшеница), гордеин (ячмень), авенин (овёс). В детском возрасте может наблюдаться непереносимость глютеновых белков, к которым в лимфоидных клетках кишечника вырабатываются антитела. Развивается глютеновая энтеропатия, снижается активность кишечных ферментов. В связи с этим, злаковые отвары детям рекомендуется вводить после 4-х месячного возраста. Не содержат глютеновых белков рис и кукуруза.

Протеиноиды

Протеиноиды (белковоподобные) – фибриллярные, водонерастворимые белки опорных тканей (костей, хрящей, сухожилий, связок). Они представлены коллагеном, эластином, кератином, фиброином.

Коллаген (рождающий клей) – широко распространённый в организме белок, составляет около трети всех белков организма. Входит в состав костей, хрящей, зубов, сухожилий и других видов соединительной ткани.

К особенностям аминокислотного состава коллагена относится, прежде всего, высокое содержание глицина (1/3 всех аминокислот), пролина (1/4 всех аминокислот), лейцина. В составе коллагена присутствуют редкие аминокислоты гидроксипролин и гидроксилизин, но отсутствуют циклические аминокислоты.

Полипептидные цепи коллагена содержит около 1000 аминокислот. Различают несколько видов коллагена в зависимости от сочетания в нём различных видов полипептидных цепей. К фибриллообразующим видам коллагена относятся коллаген первого типа (преобладает в коже), коллаген второго типа (преобладает в хрящах) и коллаген третьего типа (преобладает в сосудах). У новорожденных детей основная масса коллагена представлена IIIтипом, у взрослых людей-IIиIтипами.

Вторичная структура коллагена представляет особую «ломаную» альфа-спираль, в витке которой укладывается 3,3 аминокислоты. Шаг спирали равен 0,29 нм.

Три полипептидные цепи коллагена уложены в виде тройного закрученного каната, фиксированного водородными связями, и образуют структурную единицу коллагенового волокна – тропоколлаген. Тропоколлагеновые структуры размещаются параллельными, смещёнными по длине рядами, фиксированными ковалентными связями, и формируют коллагеновое волокно. В промежутках между тропоколлагеном в костной ткани откладывается кальций. Коллагеновые волокна содержат в своём составе углеводы, которые стабилизируют коллагеновые пучки.

Кератины – белки волос, ногтей. Они не растворимы в растворах солей, кислот, щелочей. В составе кератинов имеется фракция, которая содержит большое количество серосодеоржащих аминокислот (до 7 – 12%), образующих дисульфидные мостики, придающие высокую прочность этим белкам. Молекулярная масса кератинов очень высока, достигает 2 000 000 д. Кератины могут иметь α– структуру и β- структуру. В α – кератинах три α – спирали объединяются в суперспираль, формирующую протофибриллы. Протофибриллы объединяются в профибриллы, затем в макрофибриллы. Примером β – кератинов является фиброин шёлка.

Эластин –белок эластических волокон, связок, сухожилий. Эластин не растворим в воде, не способен к набуханию. В эластине высока доля глицина, валина, лейцина (до 25 – 30%). Эластин способен растягиваться под действием нагрузки и восстанавливать свои размеры после снятия нагрузки. Эластичность связана с присутствием в эластине большого количества межцепочечных сшивок при участии аминокислоты лизина. Две цепи образуют связь лизил – норлейцин, четыре цепи образуют связь – десмозин.

1.10.1. Простые белки (протеины)

К протеинам (простым белкам) относят белки, состоящие только из аминокислот.

альбумины;
глобулины;
протамины;
гистоны;
проламины;
глютелины;
протеиноиды

Альбумины

Альбумины – широко распространённая группа белков в тканях организма человека.

Глобулины

Гистоны

Гистоны имеют небольшую молекулярную массу (11-24 тыс. д.). Они богаты щелочными аминокислотами лизином и аргинином, поэтому находятся в изоэлектрическом состоянии в резко щелочной среде при рН 9,5 – 12. В физиологических условиях гистоны имеют положительный заряд. В различных видах гистонов содержание аргинина и лизина варьирует, в связи с чем они делятся на 5 классов. Гистоны Н₁и Н₂богаты лизином, гистоны Н₃– аргинином. Молекулы гистонов полярны, очень гидрофильны, поэтому с трудом высаливаются из растворов. В клетках положительно заряженные гистоны, как правило, связаны с отрицательно заряженными ДНК в составе хроматина. Гистоны в хроматине формируют остов, на который накручивается молекула ДНК. Основные функции гистонов – структурная и регуляторная.

Протамины

Проламины, глютелины

Протеиноиды

§ 10. Классификация белков

§ 10. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ

Существуют несколько подходов к классификации белков: по форме белковой молекулы, по составу белка, по функциям. Рассмотрим их.

Классификация по форме белковых молекул

По форме белковых молекул различают фибриллярные белки и глобулярные белки.

Фибриллярные белки представляют собой длинные нитевидные молекулы, полипептидные цепи которых вытянуты вдоль одной оси и скреплены друг с другом поперечными сшивками (рис. 18,б). Эти белки отличаются высокой механической прочностью, нерастворимы в воде. Они выполняют главным образом структурные функции: входят в состав сухожилий и связок (коллаген, эластин), образуют волокна шелка и паутины (фиброин), волосы, ногти, перья (кератин).

В глобулярных белках одна или несколько полипептидных цепей свернуты в плотную компактную структуру – клубок (рис. 18,а). Эти белки, как правило, хорошо растворимы в воде. Их функции многообразны. Благодаря им осуществляются многие биологические процессы, о чем подробнее будет изложено ниже.

Рис. 18. Форма белковых молекул:

а – глобулярный белок, б – фибриллярный белок

Классификация по составу белковой молекулы

Белки по составу можно разделить на две группы: простые и сложные белки. Простые белки состоят только из аминокислотных остатков и не содержат других химических составляющих. Сложные белки, помимо полипептидных цепей, содержат другие химические компоненты.

К простым белкам относятся РНКаза и многие другие ферменты. Фибриллярные белки коллаген, кератин, эластин по своему составу являются простыми. Запасные белки растений, содержащиеся в семенах злаков, – глютелины, и гистоны – белки, формирующие структуру хроматина, принадлежат также к простым белкам.

Среди сложных белков различают металлопротеины, хромопротеины, фосфопротеины, гликопротеины, липопротеины и др. Рассмотрим эти группы белков подробнее.

Металлопротеины

К металлопротеинам относят белки, в составе которых имеются ионы металлов. В их молекулах встречаются такие металлы, как медь, железо, цинк, молибден, марганец и др. Некоторые ферменты по своей природе являются металлопротеинами.

Хромопротеины

В составе хромопротеинов в качестве простетической группы присутствуют окрашенные соединения. Типичными хромопротеинами являются зрительный белок родопсин, принимающий участие в процессе восприятие света, и белок крови гемоглобин (Hb), четвертичная структура которого рассмотрена в предыдущем параграфе. В состав гемоглобина входит гем, представляющий собой плоскую молекулу, в центре которой расположен ион Fe²⁺ (рис. 19). При взаимодействии гемоглобина с кислородом образуется оксигемоглобин. В альвеолах легких гемоглобин насыщается кислородом. В тканях, где содержание кислорода незначительно, оксигемоглобин распадается с выделением кислорода, который используется клетками:

Гемоглобин может образовывать соединение с оксидом углерода (II), которое называется карбоксигемоглобином:

Карбоксигемоглобин не способен присоединять кислород. Вот почему происходит отравление угарным газом.

Гемоглобин и другие гем-содержащие белки (миоглобин, цитохромы) называют еще гемопротеинами из-за наличия в их составе гема (рис. 19).

Рис. 19. Гем

Фосфопротеины

Фосфопротеины в своем составе содержат остатки фосфорной кислоты, связанные с гидроксильной группой аминокислотных остатков сложноэфирной связью (рис. 20).

Рис. 20. Фосфопротеин

К фосфопротеинам относится белок молока казеин. В его состав входят не только остатки фосфорной кислоты, но и ионы кальция. Фосфор и кальций необходимы растущему организму в больших количествах, в частности, для формирования скелета. Кроме казеина, в клетках много и других фосфопротеинов. Фосфопротеины могут подвергаться дефосфорилированию, т.е. терять фосфатную группу:

фосфопротеин + Н₂ протеин + Н₃РО₄

Дефосфорилированные белки могут при определенных условиях быть снова фосфорилированы. От наличия фосфатной группы в их молекуле зависит их биологическая активность. Одни белки проявляют свою биологическую функцию в фосфорилированном виде, другие – в дефосфорилированном. Посредством фосфорилирования – дефосфорилирования регулируются многие биологические процессы.

Липопротеины

К липопротеинам относятся белки, содержащие ковалентно связанные липиды. Эти белки встречаются в составе клеточных мембран. Липидный (гидрофобный) компонент удерживает белок в мембране (рис. 21).

Рис. 21. Липопротеины в клеточной мембране

К липопротеинам относят также белки крови, участвующие в транспорте липидов и не образующие с ними ковалентную связь.

Гликопротеины

Гликопротеины содержат в качестве простетической группы ковалентно связанный углеводный компонент. Гликопротеины разделяют на истинные гликопротеины и протеогликаны. Углеводные группировки истинных гликопротеинов содержат обычно до 15 – 20 моносахаридных компонентов, у протеогликанов они построены из очень большого числа моносахаридных остатков (рис. 22).

Рис. 22. Гликопротеины

Гликопротеины широко распространены в природе. Они встречаются в секретах (слюне и т.д.), в составе клеточных мембран, клеточных стенок, межклеточного вещества, соединительной ткани и т.д. Многие ферменты и транспортные белки являются гликопротеинами.

Классификация по функциям

По выполняемым функциям белки можно разделить на структурные, питательные и запасные белки, сократительные, транспортные, каталитические, защитные, рецепторные, регуляторные и др.

Структурные белки

К структурным белкам относятся коллаген, эластин, кератин, фиброин. Белки принимают участие в формировании клеточных мембран, в частности, могут образовывать в них каналы или выполнять другие функции ( рис. 23).

Рис. 23. Клеточная мембрана.

Питательные и запасные белки

Питательным белком является казеин, основная функция которого заключается в обеспечении растущего организма аминокислотами, фосфором и кальцием. К запасным белкам относятся яичный белок, белки семян растений. Эти белки потребляются во время развития зародышей. В организме человека и животных белки в запас не откладываются, они должны систематически поступать с пищей, в противном случае может развиться дистрофия.

Сократительные белки

Сократительные белки обеспечивают работу мышц, движение жгутиков и ресничек у простейших, изменение формы клеток, перемещение органелл внутри клетки. Такими белками являются миозин и актин. Эти белки присутствуют не только в мышечных клетках, их можно обнаружить в клетках практически любой ткани животных.

Транспортные белки

Гемоглобин, рассмотренный в начале параграфа, является классическим примером транспортного белка. В крови присутствуют и другие белки, обеспечивающие транспорт липидов, гормонов и иных веществ. В клеточных мембранах находятся белки, способные переносить через мембрану глюкозу, аминокислоты, ионы и некоторые другие вещества. На рис. 24 схематически показана работа переносчика глюкозы.

Рис. 24. Транспорт глюкозы через клеточную мембрану

Белки-ферменты

Каталитические белки, или ферменты, представляют собой самую многообразную группу белков. Почти все химические реакции, протекающие в организме, протекают при участии ферментов. К настоящему времени открыто несколько тысяч ферментов. Более подробно они будут рассмотрены в следующих параграфах.

Защитные белки

К этой группе относятся белки, защищающие организм от вторжения других организмов или предохраняющие его от повреждений. Иммуноглобулины, или антитела, способны распознавать проникшие в организм бактерии, вирусы или чужеродные белки, связываться с ними и способствовать их обезвреживанию.

Другие компоненты крови, тромбин и фибриноген, играют важную роль в процессе свертывания крови. Они предохраняют организм от потери крови при повреждении сосудов. Под действием тромбина от молекул фибриногена отщепляются фрагменты полипептидной цепи, в результате этого образуется фибрин:

фибриноген фибрин.

Образовавшиеся молекулы фибрина агрегируют, формируя длинные нерастворимые цепи. Сгусток крови вначале является рыхлым, затем он стабилизируется за счет межцепочечных сшивок. Всего в процессе свертывания крови участвует около 20 белков. Нарушения в структуре их генов является причиной такого заболевания, как гемофилия – сниженная свертываемость крови.

Рецепторные белки

Клеточная мембрана является препятствием для многих молекул, в том числе и для молекул, предназначенных для передачи сигнала внутрь клеток. Тем не менее клетка способна получать сигналы извне благодаря наличию на ее поверхности специальных рецепторов, многие из которых являются белками. Сигнальная молекула, например, гормон, взаимодействуя с рецептором, образует гормон-рецепторный комплекс, сигнал от которого передается далее, как правило, на белковый посредник. Последний запускает серию химических реакций, результатом которых является биологический ответ клетки на воздействие внешнего сигнала (рис. 25).

Рис.25. Передача внешних сигналов в клетку

Регуляторные белки

Белки, участвующие в управлении биологическими процессами, относят к регуляторным белкам. К ним принадлежат некоторые гормоны. Инсулин и глюкагон регулируют уровень глюкозы в крови. Гормон роста, определяющий размеры тела, и паратиреоидный гормон, регулирующий обмен фосфатов и ионов кальция, являются регуляторными белками. К этому классу белков принадлежат и другие протеины, участвующие в регуляции обмена веществ.

Интересно знать! В плазме некоторых антарктических рыб содержатся белки со свойствами антифриза, предохраняющие рыб от замерзания, а у ряда насекомых в местах прикрепления крыльев находится белок резилин, обладающий почти идеальной эластичностью. В одном из африканских растений синтезируется белок монеллин с очень сладким вкусом.

Классификация белков.

Основана на различиях по составу или по форме.

По составу белки делят на две группы:

Простые белки (протеины) состоят только из аминокислот: протамины и гистоны обладают основными свойствами и входят в состав нуклеопротеидов. Гистоны участвуют в регуляции активности генома. Проламины и глютелины – белки растительного происхождения, составляют основную массу клейковины. Альбумины и глобулины – белки животного происхождения. Богаты ими сыворотка крови, молоко, яичный белок, мышцы.
Сложные белки (протеиды = протеины) содержат небелковую часть – простетическую группу. Если простетической группой является пигмент (гемоглобин, цитохромы), то это хромопротеиды. Белки, связанные с нуклеиновыми кислотами – нуклеопротеиды. Липопротеины – связаны с каким – либо липидом. Фосфопротеиды – состоят из белка и лабильного фосфата. Их много в молоке, в ЦНС, икре рыб. Гликопротеиды связаны с углеводами и их производными. Металлопротеины – белки, содержащие негеминовое железо, а также образующие координационные решетки с атомами металлов в составе белков – ферментов.

По форме различают

– глобулярные белки – это плотно свернутые полипептидные цепи сферической формы, для них важна третичная структура. Хорошо растворимы в воде, в разбавленных растворах кислот, оснований, солей. Глобулярные белки выполняют динамические функции. Например, инсулин, белки крови, ферменты.

– фибриллярные белки – молекулы вторичной структуры. Они построены из параллельных, сравнительно сильно растянутых пептидных цепей, вытянутой формы, собранные в пучки, образуют волокна (кератин ногтей, волос, паутины, шелка, коллаген сухожилий). Выполняют преимущественно структурную функцию.

Функции белков:

Строительная – белки участвуют в образовании клеточных и внеклеточных структур: входят в состав клеточных мембран, шерсти, волос, сухожилий, стенок сосудов и т.д.
Транспортная – некоторые белки способны присоединять к себе различные вещества и переносить (доставлять) их из одного места клетки в другое, и к различным тканям и органам тела. Белок крови гемоглобин присоединяет кислород и транспортирует его от легких ко всем тканям и органам, а от них в легкие переносит углекислый газ. В состав клеточных мембран входят особые белки, обеспечивающие активный и строго избирательный перенос некоторых веществ и ионов из клетки и в клетку – осуществляется обмен с внешней средой.
Регуляторная функция – принимают участие в регуляции обмена веществ. Гормоны влияют на активность ферментов, замедляя или ускоряя обменные процессы, изменяют проницаемость клеточных мембран, поддерживают постоянство концентрации веществ в крови и клетках, участвуют в процессе роста. Гормон инсулин регулирует уровень сахара в крови путем повышения проницаемости клеточных мембран для глюкозы, способствует синтезу гликогена, увеличивает образование жиров из углеводов.
Защитная функция = Иммунологическая. В ответ на проникновение в организм чужеродных белков или микроорганизмов (антигенов) образуются особые белки – антитела, способные связывать и обезвреживать их. Синтез иммуноглобулинов происходит в лимфоцитах. Фибрин, образующийся из фибриногена, способствует остановке кровотечений.
Двигательная функция. Сократительные белки обеспечивают движение клеток и внутриклеточных структур: образовании псевдоподий, мерцании ресничек, биении жгутиков, сокращении мышц, движении листьев у растений.
Сигнальная функция. В поверхностную мембрану клетки встроены молекулы белков, способных изменять свою третичную структуру в ответ на действие факторов внешней среды. Так происходит прием сигналов из внешней среды и передача команд в клетку.
Запасающая функция. В организме могут откладываться про запас некоторые вещества. Например, при распаде гемоглобина железо не выводится из организма, а сохраняется в селезенке, образуя комплекс с белком ферритином. К запасным относятся белки яйца, молока.
Энергетическая функция. При распаде 1 г белка до конечных продуктов выделяется 17,6 кДж. Распад идет сначала до аминокислот, а потом – до воды, аммиака и углекислого газа. Однако в качестве источника энергии белки используются тогда, когда израсходованы жиры и углеводы.
Каталитическая функция. Ускорение биохимических реакций под действием белков – ферментов.
Трофическая. Питают зародыш на ранних стадиях развития и запасают биологически ценные вещества и ионы.

Липиды

Большая группа органических соединений, являющихся производными трехатомного спирта глицерина и высших жирных кислот. Поскольку в их молекулах преобладают неполярные и гидрофобные структуры, то они нерастворимы в воде, а растворимы в органических растворителях.

Состав и строение белков | Параграф 1.4

“Введение в общую биологию и экологию. 9 класс”. А.А. Каменский (гдз)

Вопрос 1. Какие вещества называются белками или протеинами?
Белки (протеины) — это гетерополимеры, состоящие из 20 различных мономеров — природных альфа-аминокислот. Белки — нерегулярные полимеры.
Общее строение аминокислоты может быть представлено следующим образом:
R—С(NH₂)—СООН. Все аминокислоты имеют аминогруппу (—МН2) и карбоксильную группу (—СООН) и различаются строением и свойствами радикалов. Аминокислоты в белке связаны пептидной
связью —N(Н)—С(=О), поэтому белки ещё называют пептидами.

Вопрос 2. Что такое первичная структура белка?
В молекуле белка аминокислоты связаны друг с другом пептидной связью между атомами углерода и азота. В строении молекулы белка различают первичную структуру — последовательность аминокислотных остатков.

Вопрос 3. Как образуются вторичная, третичная и четвертичная структуры белка?
Вторичная структура белка — как правило, это спиральная структура (альфа-спираль), которая удерживается множеством водородных связей, возникающих между находящимся близко друг от друга С=О и NН-группами. Другой тип вторичной структуры — это бета-слой, или складчатый слой; это две параллельные полипептидные цепи, связанные водородными связями, перпендикулярными цепям.
Третичная структура белковой молекулы — это пространственная конфигурация, напоминающая компактную глобулу. Она поддерживается ионными, водородными и дисульфидными (S=S) связями, а также гидрофобными взаимодействиями.
Четвертичная структура образуется при взаимодействии нескольких глобул, которые объединяются в комплекс (например, молекула гемоглобина состоит из четырех таких субъединиц).

Вопрос 4. Что такое денатурация белка?
Утрата белковой молекулой своей структуры называется денатурацией; она может быть вызвана повышением температуры, обезвоживанием, облучением и т.д. Если при денатурации первичная структура не нарушается, то при восстановлении нормальных условий полностью воссоздается структура белка. Если же действие фактора нарастает, разрушается и первичная структура белка — полипептидная цепь. Это уже необратимый процесс — восстановить структуру белок не может. Например, при высокой температуре (выше 42oС) в организме человека многие белки денатурируют необратимо.

Вопрос 5. По какому признаку белки делятся на простые и сложные?
Простые белки (протеины) состоят исключительно из аминокислот (альбумины, глобулины, кератин, коллаген, гистон и другие). В состав сложных белков могут входить другие органические вещества: углеводы (тогда они называются гликопротеидами), жиры (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды), фосфорная кислота (фосфопротеиды), при сочетании белка с каким-либо окрашенным веществом образуются так называемые хромопротеиды. Из хромопротеидов наиболее изучен гемоглобин – красящее вещество красных кровяных шариков (эритроцитов).

Какие белки называются простыми – 1. какие вещества называются белками? 2. Что такое первичная структура белка? 3. Как образуе…

Простые белки – это… Что такое Простые белки?

8 Простые и сложные белки

1.10.1. Простые белки (протеины)

1.10.1. Простые белки (протеины)

§ 10. Классификация белков

Классификация белков.

Функции белков:

Состав и строение белков | Параграф 1.4

Related Posts

Суп луковый для похудения рецепт: Луковый суп для похудения, как приготовить, чтобы не поправиться

Разгрузочный день на киселе: Как устроить разгрузочный день на овсяном киселе

Добавить комментарий Отменить ответ