Аминокислота для чего нужна: Для чего нужны аминокислоты – польза, применение, противопоказания.

Для чего нужны аминокислоты и как их принимать?

Аминокислоты – одни из самых популярных добавок в ассортименте спортивного питания. Их используют для быстрого роста, укрепления и восстановления мышечной ткани после интенсивных тренировок. Дополнительный прием таких нутриентов особенно нужен бодибилдерам, пауэрлифтерам, тяжелоатлетам, а также тем, кто ведет здоровый, активный образ жизни.

Аминокислоты: виды и предназначение

По своей сути аминокислоты являются белками, расщепленными на частицы. Когда белок распадается (например, в процессе пищеварения), он образовывает эти питательные вещества. Таким образом, аминокислотные комплексы практически не требуют времени для усвоения организмом, и быстрее проникают в мышечные клетки, питая и восстанавливая их.
Все аминокислоты можно разделить на три вида:

• заменимые (которые могут вырабатываться в организме человека) – это аланин, аспаргин, глицин, пролин, глютамин, серин;
• условно заменимые (вырабатываются только в благоприятных условиях или только у взрослых людей) – аргинин, цистеин, тирозин;
• все остальные аминокислоты относятся к категории незаменимых (они не вырабатываются самостоятельно и поступают в организм только с продуктами рациона).

В организме эти нутриенты выполняют множество функций:

• отвечают за создание новых клеток, а также регенерацию мышечных волокон;
• обеспечивают организм дополнительной энергией;
• способствуют нормальному обмену веществ, поддержанию здорового гормонального фона;
• улучшают память, повышают концентрацию внимания, влияют на состояние нервной системы;
• поддерживают иммунную систему;
• подавляют аппетит и способствуют избавлению от лишнего веса;
• играют важную роль при формировании мышечного рельефа;
• улучшают состояние волос, ногтей и кожи.

Если вы занимаетесь спортом, отдельное внимание следует обратить на комплекс ВСАА. Он состоит из трех незаменимых аминокислот – лейцина, изолейцина и валина, препятствующих распаду мышечных волокон (катаболизму). Принимайте этот вид спортпита, чтобы защитить мышцы во время интенсивной тренировки или сразу после нее.

Аминокислоты одинаково важны и для мужчин, и для женщин. Но если представители сильного пола используют их для прироста мышечной массы, то женщины таким образом избавляются от избытков жировой ткани.

Как употреблять аминокислоты?

Прежде всего, любое спортивное питание лучше выбирать в надежном, специализированном магазине. Здесь представлена сертифицированная продукция, прошедшая многочисленные исследования и официально допущенная к продаже. Чего не скажешь о сомнительном содержимом ярких баночек, выставленных на рыночных прилавках или торговых точках.
С целью набрать мышечную массу аминокислоты принимают с утра и после каждой тренировки, для похудения – несколько чаще. Рекомендуемая однократная доза составляет от 5 до 20 грамм. Соблюдайте инструкцию и не превышайте дозировку – таким образом вы не усилите эффект от спортивной добавки, но создадите лишнюю нагрузку на печень и почки.

Аминокислотные комплексы хорошо сочетаются с другими видами спортивного питания. Но, если вы дополнительно принимаете гейнер или протеин, проконсультируйтесь со своим тренером. Сегодня на рынке представлены аминокислоты в различных формах – капсулах, таблетках, порошках. Все они равнозначны по эффективности, потому вы легко подберете наиболее удобный для себя вариант.

ТОП-7 рейтинг аминокислот, представленных в нашем магазине BCAA.UA

На нашем сайте представлены только лучшие аминокислоты, но благодаря вашим отзывам, мы сумели определить 7 топовых товаров, которые можно купить у нас в магазине:
1). BCAA 700 мг 200 капсул
2). BCAA Zero 360 грамм
3). BCAA Xline 300 грамм
4). Bcaa Xplode 500 грамм
5). Xtend 1260 грамм
6). Amino 5600 500 таблеток
7). Amino X 1,01 кг

Аминокислоты для спорта: для чего нужны и какие лучше

Аминокислоты для спортсменов – что это такое?

Для того чтобы разобраться в том, нужны ли вообще аминокислоты в спорте, следует понять, что же из себя представляют эти спортивные добавки. Если ограничиться коротким определением, без углубления в химические термины, то аминокислоты – это то, из чего состоят абсолютно любые белки в человеческом теле. Когда в организм попадает белковая пища, то при переваривании она распадается на аминокислоты, которые обеспечивают стабильную работу всех жизненно важных систем и органов.  

Впрочем, уникальными этот тип органических соединений делает еще один факт – наличие атомов азота. Присутствие такого компонента наделяет аминокислоты поистине потрясающими функциями – они помогают в строительстве мягких тканей, мышечных волокон, кожного покрова, а также волосяных луковиц и ногтей. 

Скажем больше: от того, в каком количестве в вашем организме присутствуют аминокислоты, будет в целом зависеть ваше психологическое состояние, настроение, состояние иммунной системы и даже то количество жира, что присутствует в теле.

При этом самостоятельно организм синтезирует 20 заменимых кислот и еще порядка 10 получает только вместе с пищей или иных источников.

Зачем нужны аминокислоты спортсменам

Безусловно, одна из важнейших и основных функций аминокислот для спорта, объясняющая для чего эти добавки нужны мужчинам и женщинам, заключается в их потрясающей способности стимулировать процессы мышечного роста, а также помогать в восстановлении после тренировочного процесса и уменьшении мышечной усталости.  Но только этим дело не ограничивается. Начало тренировочного процесса сопряжено с тем, что в организме протекают биохимические реакции, сопровождаемые выделением промежуточных веществ, провоцирующих появление усталости. Справиться с этим эффектом помогает, к примеру, такая аминокислота как L-Glutamin (глутамин), выступающая в роли источника подпитки и дополнительной энергии для организма.

Именно поэтому добавление аминокислот для спорта будет актуальным не только для тех, кто работает над качеством мышечной структуры. Аминокислоты обязательно должны быть в рационе всех людей, придерживающихся активного образа жизни, независимо от того, профессиональный это вид спорта или любительский для поддержания физической формы.

Если вы спросите, для чего нужны аминокислоты в спорте женщинам, которые вроде не особо заинтересованы в наращивании мышечной массы,  то ответом станет еще одна важная функция этой добавки. Дело в том, что аминокислоты помогают избавляться от лишней жировой прослойки в организме, а значит, способствуют похудению. Так, одно из исследований продемонстрировало, что та группа, в которой женщины придерживались правильного питания с большим содержанием аминокислот,  избавилась от лишних килограммов гораздо быстрее второй.

Какие аминокислоты для спортсменов лучшие?

В одной из наших прошлых статей мы рассказывали о том, как правильно принимать аминокислоты, а также приводили полную классификацию этих добавок, поэтому ограничимся лишь списком аминокислот при занятиях спортом, которые должны быть у каждого:

• BCAA (БЦАА) – три незаменимые аминокислоты изолейцин, валин и лейцин предотвращают развитие катаболических процессов, помогают наращивать мышечную массу и улучшают качество выполняемой тренировки;
• L-Glutamin (глютамин) – как мы уже говорили выше, глютамин – это тот самый глоток свежего воздуха, что помогает преодолеть чувство утомления и защитить иммунную систему от перегрузок и инфекционных заболеваний;
• Creatine monohydrate (креатин моногидрат) – наравне с протеином участвует в построении мускулатуры, избавляет от лишних жировых отложений (что особенно важно для красивого рельефа) и выводит из мышечных тканей лактат;
• L-carnitine L-tartrate (карнитин тартрат) – любимая женская добавка, активно участвует в беспощадном сжигании лишней жировой прослойки, превращая его в энергию для тренировки.

Что выбрать: аминокислоты или протеин?

Именно такой вопрос довольно часто задают начинающие спортсмены, чтобы выяснить, какой же из этих двух видов спортпита принесет больше пользы. Впрочем, немало и тех, кто желает знать, можно ли совмещать их прием, ведь если аминокислоты – это составные части белка, а протеин и есть белок, то есть ли польза в таком двойном эффекте?

Итак, выбирать между протеином или аминокислотами неправильно. Эти два продукта должны дополнять друг друга, но сразу оговоримся, положительного эффекта можно достигнуть только при правильном употреблении. Организм спортсмена нуждается в белке, а значит, не обойтись без протеина, но для того, чтобы он усвоился, следует добавлять в рацион аминокислоты.

Такой подход позволит добиться значительно лучших результатов, нежели использование только одной или только другой добавки.

Рекомендации экспертов Prime Kraft

Нужно ли добавлять в свой рацион такое спортивное питание, как аминокислоты? Мы считаем, что это, безусловно, важная добавка, которая значительно улучшает не только силовые показатели спортсмена, но и способствуют более эффективному достижению поставленных целей, особенно, если мы говорим о наращивании мышечной массы.

При этом не стоит забывать об элементарных правилах безопасности и четко следовать инструкциям по приему той или иной добавки, которые дают производители. Также не стоит экономить на качестве и выбирать совсем дешевые варианты. Да, вы сбережете  часть денег, но вот для вашего здоровья такая экономия может выйти боком.

Наши спортивные добавки проходят строгий контроль на соответствие всем установленным стандартам, а потому мы совершенно точно уверены, что при грамотном приеме, а также интенсивных занятиях спортом, дополненных правильным питанием, вы точно добьетесь всех поставленных целей.

По промокоду BLOG в официальном интернет-магазине primekraft.ru скидка на весь ассортимент 10%! Доставка по всей России.

Аминокислоты для мозга – Золотой Кубок

Белок является важнейшей частью тканей организма. Белки состоят из аминокислот, которые крайне важны для нормального функционирования внутренних органов, в том числе головного мозга. Аминокислоты поддерживают работу ЦНС, контролируют настроение, эмоции. Достаточное количество этих элементов улучшает память, повышает умственные способности, восприимчивость к информации.

Краткое содержание:

Чтобы все органы и системы работали исправно, требуется достаточно много различных аминокислот, но для мозга необходимы лишь некоторые из них, а именно глутаминовая кислота, тирозин, триптофан и глицин, о котором слышали многие. Их называют нейромедиаторами, поскольку они являются передатчиками нервных импульсов в мозге, отвечают за работу ЦНС и память.

Есть и другие элементы, отвечающие за состояние психики и эмоции. От них зависит настроение человека в конкретный момент, а также внимание. Часть из них участвуют в производстве нейромедиаторов.

Также существуют аминокислоты, которые позволяют человеку переносить эмоциональные нагрузки, стрессы, то есть отвечают за способность нервной системы противостоять негативным факторам.

Незаменимые аминокислоты для мозга

Аминокислоты делят на заменимые и незаменимые. Вторые не производятся в организме. Для того, чтобы поддерживать их достаточное количество, нужно правильно питаться, принимать специальные добавки при необходимости. Эти аминокислоты стоит рассмотреть отдельно.

Изолейцин

Эта аминокислота имеет разветвленное строение молекулы. Изолейцин играет важную роль для поддержания психической и физической выносливости организма. Также среди функций этого элемента поддержание в норме уровня гемоглобина в крови и регуляция уровня глюкозы.

Изолейцин крайне важен как при высоких физических нагрузках, так и при стрессах, психических заболеваниях. Его применяют при лечении болезни Паркинсона. Дефицит изолейцина проявляется в виде тревожности, обмороков и головокружения, беспричинного беспокойства, усталости, тахикардии, повышенной потливости. Также человек начинает быстро терять мышечную массу. Избыток может привести к аллергическим реакциям, сгущению крови.

Организм нуждается в изолейцине (3-4 г в сутки). Содержится эта аминокислота в миндале и кешью, курице, яйцах, бобовых, сое, рыбе, печени. Большое количество изолейцина содержится в молочных продуктах, морепродуктах, мясе.

Лейцин

Данная аминокислота не оказывает прямого воздействия на работу мозга, но играет важную роль для поддержания психического равновесия, а также отвечает за восстановление мышечной и костной ткани. Часто эту аминокислоту рекомендуют принимать после травм. Лейцин содержится в рисе, бобовых, сое, пшенице, мясных продуктах.

Лизин

Эта аминокислота входит в состав практически всех белков в человеческом организме. Для восстановления тканей она необходима. Человек, который страдает от дефицита лизина, испытывает раздражительность, плаксивость, слабость, плохо ест, у него выпадают волосы, нарушается внимание, замечается снижение веса, появляются проблемы с репродуктивной функцией. Также лизин играет важную роль в создании гормонов, ферментов в организме, поддерживает иммунитет.

Особенно важен лизин для детей, у которых растут кости. Аминокислота улучшает усвоение кальция в организме. Богаты лизином яйца, молочные продукты, картофель, дрожжи, соя, говядина.

Метионин

Эта аминокислота крайне важна для здоровых суставов и выведения вредных веществ из организма. Метионин рекомендуют принимать при интоксикации (алкогольной или химической). Также аминокислоту назначают женщинам при сильном токсикозе.

Для здоровья организма необходимо получать по 2-4 г метионина в сутки. Дефицит этого элемента приведет к отекам, слабости мышечных тканей, проблемам с органами ЖКТ, печенью, задержке развития плода во время беременности.

Содержат метионин бобы, куриные яйца, мясные продукты, кисломолочные продукты, лук и чеснок.

Фенилаланин

Особенность этой аминокислоты в том, что в организме она способна преобразовываться и принимать участие в синтезе нейромедиатора. Поэтому можно сказать, что фенилаланин оказывает воздействие на настроение человека, его восприимчивость к боли, способность обучаться и запоминать. Недостаток этой аминокислоты может привести к сильнейшим депрессии, гормональным сбоям, снижению умственных способностей. Синтетический фенилаланин назначают людям с артритом, депрессией, болезненными месячными, мигренями и ожирением, так как этот элемент способен снижать аппетит.

Можно найти фенилаланин в следующих продуктах: говядина, курица, морепродукты, молочные продукты.

Треонин

Эта аминокислота играет очень важную роль в белковом и жировом обмене, стимулирует работу иммунной системы. Для взрослого достаточной дозой треонина является 0,5 г в сутки. Если аминокислоты недостаточно, это приводит к слабости мышц и уменьшению мышечной массы, депрессивным состояниям, снижению внимания.

Достаточно большое количество треонина содержится в куриных яйцах, молочных продуктах, говядине. В зерновых его мало, поэтому люди, отказывающиеся от употребления мяса, страдают от дефицита треонина гораздо чаще.

Триптофан

В организме эта аминокислота превращается в важный нейромедиатор, отвечающий за состояние эмоционального благополучия. При недостатке триптофана развивается депрессивное состояние, подавленность, беспричинная тревожность, мигрень. Если у человека есть бронхиальная астма, дефицит этой аминокислоты усилит приступы.

Триптофан часто используют и как снотворное. Его желательно принимать с пищей. Аминокислоты достаточно много в молочных продуктах, растительных маслах, бананах. Поэтому сложилось мнение, что стакан молока на ночь помогает заснуть. Также эта аминокислота содержится в овсянке, арахисе, морепродуктах, курице, индейке.

Прием триптофана в синтетическом виде давно запрещен, так как он был признан опасным для сердца.

Валин

Данная аминокислота играет важную роль в стимуляции умственной деятельности и поддержании координации. Валин способствует скорому заживлению поврежденных тканей. Дефицит валина становит заметен по причине повышения чувствительности кожи и нарушения координации движения. У людей с недостатком этого элемента часто развиваются кожные заболевания, например, дерматит. Суточная норма аминокислоты 3-4 г.

Чтобы восполнить недостаток валина в организме, нужно есть больше сыра и творога, орехов, мяса и яиц.

Заменимые аминокислоты для мозга

Эта разновидность аминокислот синтезируется организмом самостоятельно, а также поступает с пищей.

Аланин

Мозгу для работы требуется много энергии, а данная аминокислота является ее источником. Также аланин поддерживает работу иммунитета и регулирует уровень глюкозы. Эта аминокислота очень часто используется в психиатрии, так как способствует снижению раздражительности и апатии, а также избавляет от мигреней. Способность аланина регулировать уровень глюкозы позволяет долго не ощущать голод.

Пища, богатая аланином, поможет восполнить дефицит: мясо, яйца, желатин, молочные продукты.

Аспарагин

Аминокислота выводит аммиак из организма и защищает ЦНС от его токсического воздействия. Аспарагин регулирует все процессы ЦНС, предотвращая ее излишнее возбуждение или торможение. Также есть мнение, что этот элемент играет важную роль в сопротивлении организма усталости, то есть повышает выносливость. Наибольшее количество аспарагина содержится в мясе.

Дефицит аминокислоты приводит к мышечным болям, заметному снижению работоспособности, ухудшению памяти. Однако избыток тоже опасен. Он может спровоцировать агрессию, проблемы со сном, головным болям.

Аргинин

Этот элемент участвует в синтезе инсулина и гормона роста, а также стимулирует защитные функции организма. Он очень важен для роста мышц, а также поддержания здоровья психики. Из-за активного воздействия на выработку гормона роста детям принимать аргинин не рекомендуется, чтобы не спровоцировать гигантизм. Также избыток аргинина вызывает проблемы с кожей и аллергические реакции, провоцирует тошноту и диарею.

Чтобы восполнить дефицит аргинина, необходимо есть горький шоколад, молочные продукты, пшеницу, орехи, желатин, овсянку.

Глицин

Глицин является ноотропом и известен многим как средство от депрессии. Он способен нормализовать психоэмоциональное состояние, улучшить память и способность к обучению. Дефицит глицина приводит в первую очередь к недостатку энергии и хронической усталости. Люди с недостатком этой аминокислоты часто испытывают проблемы с работой кишечника, плохо спят.

Глицин применяют в синтетическом виде. В природе он содержится в говядине, печени, овсянке. Столкнуться с переизбытком глицина очень трудно, так как в организме он не скапливается, а свободно выводится.

Цистеин

Данная аминокислота защищает клетки мозга от токсического воздействия этилового спита и никотина, а также других вредных химических веществ. Также цистеин замедляет процессы старения в организме, облегчает клиническое проявление заболеваний. Недостаток может спровоцировать снижение иммунитета, кожные заболевания, выпадение волос, ломкость ногтей.

Цистеин присутствует в куриных яйцах, чесноке, луке, орехах и овсянке.

ГАМК

Содержание этой аминокислоты в тканях головного мозга очень велико. Она оказывает противосудорожное и успокаивающее действие. Часто назначается при патологиях головного мозга, снижении умственной активности, хронической и тяжелой депрессии. К недостатку АМК приводит избыток физической нагрузки в сочетании с неправильным питанием и низким количеством питательных веществ в еде. Для восполнения дефицита этой аминокислоты рекомендуют пить чай.

Гистидин

Данная аминокислота полезна для восстановления тканей, роста организма. Она помогает бороться со стрессами, нормализует работу ЖКТ, защищает от инфекций, выводит тяжелые металлы из организма.

Избыток гистидина ведет к возникновению психозов и прочих психических недугов. Также эта аминокислота влияет на половое возбуждение. При дефиците гистидина половое влечение снижается, помимо этого могут возникнуть проблемы со слухом и усилиться тромбообразование. Гистидин содержится в рыбе, красном мясе, злаковых.

Глутаминовая кислота

Это важный нейромедиатор, оказывающий ноотропный эффект и необходимый для нормальной работы головного мозга. Глютаминовая кислота служит источником энергии для клеток мозга. В синтетическом виде ее назначают при эпилептических припадках, проблемах с умственным развитием у детей. Дефицит глутаминовой кислоты может привести к ранней седине, плохому настроению, снижению иммунитета. Глютаминовая кислота содержится в мясных продуктах, знаковых, натуральном молоке.

Глютамин

Данная аминокислота выводит из организма аммиак и снижает его токсическое воздействие на организм. Он улучшает работу мозга, поэтому рекомендуется людям с эпилепсией, импотенцией, страдающим шизофренией.

Глютамин выпускают в синтетическом виде, однако такие препараты должны храниться как можно дальше от влаги, иначе будет выделяться аммиак. При серьезных заболеваниях печени такие препараты не назначаются.

Аминокислота содержится во многих пищевых продуктах, однако при термической обработке разрушается. Чтобы восполнить дефицит глютамина, рекомендуют есть сырую петрушку и шпинат.

Таурин

Защищает мозг от вредного воздействия. При гиперактивности у детей довольно часто назначают синтетический таурин. Также он является частью лечения эпилепсии и беспричинного беспокойства. Организм способен сам производить эту аминокислоту, если в организме нет дефицита витамина В6. Также много таурина в мясных и молочных продуктах, морепродуктах.

Зачем нужны аминокислоты | Валеев Додзё

Зачем нужны аминокислоты. 

Аминокислоты нужны ли они? Этот вопрос всегда был и остаётся спорным. Каждый сам для себя решает использовать их или нет. Бесспорным является лишь то, что любому кто подвергает своё тело значительным нагрузкам, необходимо знать эту тему. Необходимо хорошо разбираться в ней. Давайте сначала разберём доводы тех кто считает бессмысленным употребление аминокислот. А потом поймём по каким причинам хвалят аминокислоты те, кто их использует

Зачем Не нужны аминокислоты.

Итак, доводы против такие. Любая белковая пища содержит аминокислоты. Можно просто кушать мясо и организм получит все необходимые аминокислоты. Да это правда. Только необходимо помнить, что для получения всех необходимых аминокислот, которые будут использованы для строительства наших мышц, нужно либо употреблять человечину. Что не принято в нашем обществе.

Либо употреблять очень разнообразную мясную пищу.

Белок человека не идентичен ни белку коровы, ни белку свиньи.  В мясе коровы один набор аминокислот, а в человеческом другой.  Для строительства своего белка, организму человека нужен набор именно своих аминокислот. Их можно набрать из аминокислот разного белка.

Это значит, что нужно кушать и говядину, и свинину, и птицу, и рыбу, и молочные продукты и бобовые. Причём это разнообразие следует создать не в течение месяца, а как минимум после каждой тренировки. Если человек ест только свинину или только баранину — это не обеспечит всеми аминокислотами. Организм будет страдать и недополучать аминокислоты. В итоге после тренировок будет не прогресс, а разрушение организма.

Если атлет не использует спортивное питание — он должен употреблять очень разнообразную пищу. Причём постоянно и в больших количествах.

Второй довод против использования аминокислот — это их дороговизна. Обычно приводят такое сравнение. Если сравнить питание человека с топкой печки для обогрева дома. То можно сказать, что употребление мяса это как топить печку дровами. Если использовать для еды чистый белок — это как топить печку бензином (эффективнее, но дороже) А если кушать аминокислоты — это как топить печку бумажными деньгами. Бумага очень хорошо горит и отлично согревает, только невероятно дорого сжигать деньги.

Теперь давайте разберёмся с тем, что же такое аминокислоты и зачем они нужны, зачем используются атлетами. Начнём сразу с БЦАА, а в конце поговорим об аминокислотах вообще.

Википедия говорит о БЦАА вот что

Аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями (англ. branched-chain amino acids, BCAA) — группа протеиногенных аминокислот, характеризующихся разветвлёнными строением алифатической боковой цепи. К таким аминокислотам относятся лейцин, изолейцин и валин. Все три аминокислоты являются незаменимыми для человека и должны поступать в организм с пищей. Среднее содержание этих аминокислот в пищевых белках составляет 20—25 %. Хотя большая часть аминокислот метаболизируется в печени, аминокислоты с разветвлёнными боковыми цепями подвергаются катаболическим превращениям, главным образом, в других органах и тканях, включая скелетные мышцы, сердце, нейроны, жировую ткань и почки.

Помимо очевидной роли в построении молекул белков, аминокислоты c разветвлёнными боковыми цепями имеют множество других функций. Считается, что при мышечной работе они могут использоваться для синтеза промежуточных соединений цикла трикарбоновых кислот и глюконеогенеза, то есть выступают в качестве источников энергии. Кроме того, эти аминокислоты имеют регуляторные функции: выступая в качестве сигнальных молекул, они регулируют процессы синтеза и деградации белков, клеточного метаболизма и роста, а также секрецию инсулина.

Попросту говоря, организм во время тренировки расщепляет мышцу, разрушает, или дробит на аминокислоты (кому как понятнее) и из одной молекулы белка получается 24 частички 24 разных аминокислоты. Три из них — это Лейцин, Изолейцин и Валин организм использует как источник энергии.

Собственно именно из-за них и разрушает мышцы организм, чтобы получить энергию. Конечно же разрушаются мышцы не только от того, что организму требуется энергия. Просто сейчас мы говорим о роли БЦАА. Именно эти три аминокислоты и называют БЦАА.

Как избежать разрушения мышц.

Избежать разрушения мышц, можно если в печени будет достаточно гликогена. Если атлет после предыдущей тренировки достаточно отдохнул и хорошо кушал, то гликогена хватит на 40 минут тренировки. Если перед тренировкой ещё и подкрепился кашей, то сахар будет поступать в кровь прямо из кишечника и запасов энергии хватит ещё на какое-то время. Если прямо перед тренировкой попил предтренировочный коктейль — это ещё дополнительная энергия и время. Если во время тренировки углеводы принимать, то это тоже поддержит.

Когда закончатся все запасы сахара в организме — он начнёт «съедать» собственные мышцы.

Кардинальным решением, этакой кардинальной страховкой будет приём непосредственно аминокислот БЦАА. Если перед тренировкой принять именно бцаа, и разрушение мышц будет меньше и восстановление после тренировки в разы быстрее произойдёт. Так как необходимые аминокислоты будут поблизости, где-то в желудочно кишечном тракте или уже в крови.

Опыт показывает, что это очень эффективное средство. Употребление белковой пищи или непосредственно белка не так эффективно. Во первых организму просто не нужен весь белок. Во время и после тренировки в большей степени нужны именно эти три аминокислоты. Во вторых белок нужно расщеплять желудку. Это займёт не менее четырёх часов и кучу энергии. Если чистый белок из яйца или порошок из магазина, чуть поменьше. Если мясо покушать, то совсем долго и очень много энергии потратится. А из расщеплённого с таким трудом белка организм возьмёт всего лишь три необходимые ему в данный момент, истраченные три аминокислоты. Остальное уйдёт в унитаз.

Так, что решайте зачем вам нужны аминокислоты. Решайте использовать аминокислоты или нет.

А теперь если есть желание разобраться ещё полнее, общие сведения об аминокислотах.

Сколько всего аминокислот существует?

Как вы думаете – сколько всего аминокислот существует? Давайте разберемся в этом вопросе. Зачем нужны аминокислоты?  Аминокислоты — это в первую очередь «фундамент» для образования в нашем организме протеинов, гормонов, антител, белков в тканях, различных ферментов. Все белки – это соединенные в определенной последовательности цепочки из аминокислот. Если отсутствует одна аминокислота, то строительство молекулы белка становится попросту невозможным.

Каково назначение этих элементов? Аминокислоты в первую очередь обеспечивают функционирование практически всех систем в организме, угнетая или наоборот стимулируя все процессы жизнедеятельности:
обогащают энергией, необходимой для мышечной ткани;
обеспечивают правильную работу и функционирование нервной системы, являясь нейромедиаторами;
активно участвуют в водно — солевом обмене.

Сколько всего аминокислот?

На сегодняшний день обнаружено 26 аминокислот. Простыми компонентами в образовании белка, считаются 20 аминокислот. Все живые организмы образуют множество различных соединений белка. Все аминокислоты можно разделить на две группы:

1. Аминокислоты незаменимые – они поступают в наш организм исключительно с белковой пищей. Это следующие кислоты:
гистидин;
метионин;
треонин;
изолейцин;
лейцин;
фенилаланин;
триптофан;
валин.

2. Аминокислоты заменимые – они поступают в человеческий организм с белковой пищей или строятся из других аминокислот. В их число входят:
аланин;
глицин;
аргинин;
аспарагин;
кислота аспарагиновая;
цистеин;
кислота глютаминовая;
глютамин;
пролин;
серин;
таурин;
тирозин.

А где же эти аминокислоты синтезируются? Основная масса аминокислот в организме человека образуется в печени. Но к сожалению, стрессы, инфекции, старение и многие другие факторы, нарушают эти процессы, что ведет к быстрому истощению организма и потере физической активности.  А это ещё одна причина зачем нужны аминокислоты.

Из статьи вы узнали, что такое аминокислоты и зачем они нужны.  Ставьте лайк если статья была полезна вам. Ниже есть кнопки соцсетей. Кликате по ним!

Расскажите друзьям. Для этого кликните по значку своей соц сети

Аминокислоты для оптимального синтеза кишечного муцина (слизи) и защиты кишечника в здоровом и патологическом состояниях

Департамент питания и здравоохранения Лозанна, Швейцария
Электронная почта: [email protected]

Список сокращений
ASR: Cкорость абсолютного синтеза ( Absolute Synthesis Rate)
ВЗК: Воспалительные заболевания кишечника
FSR: Скорость фракционного синтеза (Fractional Synthesis Rate)
MUC2: муцин-2 ген
Muc2: муцин-2 протеин

Обзор

Требования к количественному и качественному аминокислотному составу определены для здоровых животных. В патологических ситуациях, включая воспаление кишечника, защита организма связана с анаболическими реакциями, вовлекающими внутренние органы и особенно кишечник. Процессы защиты и восстановления кишечника резко увеличивают скорость синтеза белков, участвующих в барьерной функции кишечника, таких как муцины. Увеличивается потребность в специфических аминокислотах, в частности тех которые содержатся в муцинах. Питание для здоровых животных в этой ситуации не подходит. Увеличение содержания треонина, серина, пролина и цистеина в питании необходимо для того, чтобы повысить синтез муцина и усилить неспецифическую кишечную барьерную функцию.

Введение

Желудочно-кишечный тракт является одним из наиболее активных в метаболическом отношении органов организма, что отражает его многочисленные важнейшие биологические функции. В то время как желудочно-кишечный тракт составляет от 3% до 6% массы тела млекопитающих, на его долю приходится более 20% оборота белка всего тела. Это происходит главным образом из-за высокой скорости синтеза белка и непрерывной высокой секреторной активности. Таким образом повышается необходимость в определенных аминокислотах, необходимых для синтеза белка. Такое высокое требование было приписано поддержке неспецифического кишечного барьера, в частности синтеза кишечных муцинов. Воспаление способствует повышению синтеза белка в кишечнике и, следовательно, расхода определенных аминокислот. В этом контексте для поддержания или восстановления целостности и функций кишечного барьера требуется адекватный контроль питания.

Неиммунный кишечный барьер

Защита кишечника обеспечивается как кишечной иммунной системой, так и физическим, неиммунным кишечным барьером. Кишечный барьер обеспечивает защиту от внешней среды (кишечных патогенов, вредных агентов и др.) пока происходит адекватная абсорбция питательных веществ для снабжения ими всего организма. Нормальная функция барьера базируется на близком взаимодействии нескольких компонентов. Ключевыми компонентами являются: равновесие комменсальной кишечной микробиоты, которая противодействует адгезии потенциально патогенных бактерий; слой кишечной слизи, который покрывает и защищает эпителиальные клетки; сам кишечный эпителий, обеспечивающий разделение между внутрипросветным содержимым и нижележащими тканями; клетки Панэта, продуцирующие антимикробные пептиды; плотные контакты между эпителиальными клетками, способствующие модуляции парацеллюлярных путей; и кишечная нервная система, недавно признанная ключевым регулятором целостности эпителиального барьера.

Сложные регуляторные механизмы обеспечивают тонкое равновесие между различными компонентами неиммунного кишечного барьера. Оптимальная диетическая поддержка имеет решающее значение для обеспечения кишечного гомеостаза, способствуя поддержанию здоровья всего организма и предотвращая заболевания, связанные с желудочно-кишечным трактом.

Состав и роль кишечной слизи

Желудочно-кишечный эпителий покрыт вязкоупругим гелеобразным слоем слизи, состоящим из: сложной смеси гликопротеинов, называемых муцинами; пептидов, включая трефойловый пептид (фактор “трилистника”) и антимикробные пептиды; воды; макромолекул, таких как секреторный иммуноглобулин А; электролитов; микроорганизмов; и отшелушенных клеток. Гелеобразная слизь представляет собой первую линию врожденной защиты хозяина; одной из его основных функций является защита эпителиальных поверхностей от механических нагрузок и воздействия пищеварительных соков, микроорганизмов и токсинов. Ее защитный эффект напрямую связан с его толщиной и составом. Уникальная защитная способность гелеобразной слизи обусловлена, в частности, высоким содержанием гликопротеинов, которые непрерывно синтезируются и секретируются бокаловидными клетками кишечника и эпителиальными клетками слизистой оболочки по всему желудочно-кишечному тракту.

Толщина слоя слизи, ее состав и защитное действие изменяются в желудочно-кишечном тракте по всей его длине в результате дифференциальной выработки различных отдельных муцинов и динамического баланса между анаболическими (экспрессия, синтез и секреция из бокаловидных клеток) и катаболическими (физическая и протеолитическая деградация) процессами. В желудке и толстой кишке определяется самый толстый слой слизи, необходимый для того, чтобы обеспечить хорошую защиту от кислого субстрата (желудок) и микробиоты (толстая кишка). В тонком кишечнике – напротив, он самый тонкий, вероятно, чтобы не препятствовать усвоению питательных веществ.

Внутренний, прочно прикрепленный слой слизи, состоящий из мембраносвязанных муцинов, прилипает к апикальной стороне эпителиальных клеток и способствует образованию гликокаликса, полисахаридного матрикса, покрывающего поверхность эпителиальных клеток кишечника.

Растворимый, слабо прикрепленный наружный слой слизи, состоящий из секретируемых гелеобразующих муцинов, покрывает внутренний слой слизи. Этот растворимый слой способствует созданию и поддержанию баланса комменсальной микробиоты, которая противостоит потенциально патогенным бактериям.

Характеристика кишечных муцинов

На сегодняшний день идентифицирован 21 ген муцина, из которых 15 экспрессируются в желудочно-кишечном тракте человека. Муцины кишечника обладают некоторыми особенностями строения. Это обычно крупные полипептиды (10% -20% от общей массы муцина), которые очень сильно гликозилированы (до 80% -90% от массы муцина). Олигосахаридные боковые цепи в основном состоят из N-ацетилгалактозамина, N-ацетилглюкозамина, галактозы и фукозы, связанных преимущественно с сериновыми и треониновыми остатками муцинового полипептидного ядра через O-гликозидные связи. Посттрансляционные модификации, включая сиалирование и сульфатирование, завершают макромолекулу.

Размер полипептида муцина обычно колеблется от 200 КДА до 900 КДА, за исключением слюнной формы MUC7 (39 КДА). По сравнению с другими белками млекопитающих муцины особенно обогащены аминокислотами треонином, серином и пролином, которые составляют до 28%, 14% и 13% соответственно от общего аминокислотного состава муцинов. Для сравнения, среднее содержание треонина в белках организма колеблется от 3% до 7% от общего количества аминокислот. Остатки треонина, серина и пролина концентрируются в центральных тандемных повторах PTS (proline, threonine, serine), состоящих из консервативных последовательностей, повторенных примерно 100 раз. Насыщенные цистеином домены также присутствуют на полипептидах муцина. Они позволяют муцинам собираться в гомо-олигомеры через межмолекулярные дисульфидные связи, образованные между богатыми цистеином доменами, которые придают вязкоупругое защитное свойство гелеобразной слизи.

Среди 15 муцинов, экспрессируемых в желудочно-кишечном тракте человека, MUC2, MUC5AC, MUC5B, MUC6, MUC7 и MUC19 секретируются в основном специализированными бокаловидными клетками. В тонком и толстом кишечнике MUC2 является преобладающим гелеобразующим муцином. Его важная роль в защите эпителия толстой кишки от колита была четко продемонстрирована на модели мышей с дефицитом Muc2. MUC1, MUC3A, MUC3B, MUC4, MUC12, MUC13, MUC15, MUC16 и MUC17 являются мембраносвязанными муцинами, экспрессируемыми клетками эпителия слизистой оболочки желудочно-кишечного тракта человека.

В тонком и толстом кишечнике MUC3, MUC4, MUC13 и MUC17 являются преобладающими мембраносвязанными формами. Они простираются над поверхностью клетки и образуют гликокаликс. Предполагается, что мембранные муцины занимают особое место в антиадгезивных и сигнальных механизмах, восстановлении клеток кишечника и защите эпителиальных клеток от инфекции.

Для обеспечения адекватной экспрессии и секреции муцина, необходимого для оптимальной защиты кишечника применяются сложные регуляторные механизмы. Было выявлено, что эти механизмы включают нейронные, гормональные и паракринные пути. Статус питания, который позволяет обеспечить достаточное количество аминокислот, необходимых для синтеза муцина и микробиоты также является ключевым регулятором защиты кишечника.

Нарушения обмена веществ при заболеваниях кишечника ослабляют выработку муцина и защиту кишечника

Многие кишечные заболевания, предполагающие хроническое воспаление, такие как воспалительные заболевания кишечника (ВЗК), связаны с дисфункцией кишечного барьера. Два основных типа ВЗК – язвенный колит и болезнь Крона, сопровождаются повышением проницаемости тонкой и толстой кишки. Среди изменений, наблюдаемых на уровне кишечного барьера, были отмечены изменение состава микробиоты кишечника и качественное и количественное ухудшение слизистого слоя и продукции муцина. В частности, синтез зрелой, гликозилированной формы MUC2, первичного муцина, секретируемого в толстой кишке, снижается у больных язвенным колитом, что ухудшает слизистый барьер.

Сообщалось также об аномальном выделении секретируемых в ЖКТ муцинов в подвздошной и ободочной кишках, что может отражать адаптивный ответ на усиление защитной реакции. Было отмечено, что ухудшение защиты эпителия сопровождалось снижением выделения мембраносвязанных муцинов MUC3, MUC4 и MUC17. Однако, и это интересно, экспрессия MUC13, выделяемого для ингибирования индуцированного токсинами апоптоза клеток эпителия толстой кишки, как было показано, увеличивается в биоптатах воспаленной слизистой оболочки толстой кишки, отражая защитный механизм, который, тем не менее, остается недостаточным для поддержания или восстановления функции кишечного барьера.

Метаболические нарушения, связанные с острыми системными воспалительными реакциями, наблюдаемыми, например, при сепсисе, также влияют на барьерную функцию кишечника. Острое воспаление стимулирует синтез белков острой фазы в печени и слизистых оболочках, а также муцинов в кишечнике. Эти анаболические реакции являются важными адаптациями, направленными на обеспечение защиты организма от первичных и вторичных патологических воздействий. Таким образом, ключевым фактором инициации и поддержания подобных защитных сил организма является способность хозяина поддерживать стимуляцию синтеза белка. В этом контексте наблюдается сильное увеличение потребности в аминокислотах, особенно, присутствующих в муцинах в большом количестве. В болезненном состоянии потребление пищи часто снижается, и запас пищевых аминокислот слишком низок, чтобы удовлетворить метаболический спрос. При этом организм использует аминокислоты, полученные путем катаболизма мышц.

Требования к аминокислотам для оптимального синтеза муцина и защиты кишечника

Желудочно-кишечный тракт составляет от 3% до 6% массы тела млекопитающих, в то время как на его долю приходится более 20% всего оборота белка в организме. Это связано с его высокой пролиферативной и секреторной активностью, которые поддерживают неиммунную барьерную функцию кишечника, в частности быстрое обновление эпителиальных клеток и непрерывный синтез кишечных муцинов. Аминокислотный состав синтезируемых и секретируемых белков в значительной степени влияет на аминокислотные потребности кишечника, которые должны быть обеспечены при помощи питания и эндогенным синтезом (при недостатке аминокислот).

В нормальных условиях

Треонин является незаменимой аминокислотой, что означает, что он не может быть синтезирован организмом и поэтому должен поступать с пищей. В нормальных условиях треонин является ключевой аминокислотой для поддержания здоровья кишечника. Действительно, по сравнению с другими незаменимыми аминокислотами, большая доля пищевого треонина (до 60%) остается в здоровом кишечнике свиньи или человека. Поскольку основной белок кишечных муцинов содержит большое количество треонина (до 30% от их аминокислотного состава), их непрерывный синтез объясняет высокую скорость утилизации треонина желудочно-кишечным трактом. Размышляя в том же направлении, недостаток Muc2 у подопытных мышей действительно индуцирует метаболическое окисление неиспользованного треонина, которое связано с его избыточным поступлением, происходящим в отсутствие синтеза Muc2.

И наоборот, когда поступление треонина с пищей ниже потребности, треонин может стать лимитирующей аминокислотой для синтеза кишечных муцинов, как показано на крысах и свиньях и поросятах. Действительно, было определено, что скорость фракционного синтеза муцина, определяемая как % муцинов, синтезируемых в сутки, уменьшается наполовину в верхней части тонкого кишечника крыс, получавших диету, покрывающую только 30% их потребности в треонине (Рис. 1). Тем не менее, такой дефицит не оказывает существенного ограничивающего влияния на общий синтез белка слизистой оболочки (Рис.1), причем эти остальные белки слизистой содержат примерно в семь раз меньше треонина, чем Muc2. Поскольку муцины особенно устойчивы к действию пищеварительных ферментов, рециркуляция треонина из муцинов, секретируемых в верхних отделах желудочно-кишечного тракта, очень низка, а его потеря очень высока по отношению к потребности в треонине всего организма. В здоровых условиях крайне важно, чтобы поступление треонина с пищей точно соответствовало потребностям в нем организма, поддерживая таким образом оптимальный синтез муцина и защиту кишечника, способствуя общему здоровому состоянию организма и предотвращая заболевания, связанные с кишечником.

Схема 1. Скорость фракционного синтеза (FSR), выраженный в %/сутки, муцинов и общих белков слизистой оболочки в верхнем тонком кишечнике (а) и толстом кишке (Б) крыс, получавших полусинтетические диеты, удовлетворяющие 30%, 60% или 100% их потребности в треонине для роста. Рационы были изонитрогенными (скорректированными с аланином) и вводились крысам в течение 14 дней. Все группы крыс получали питание парно для усреднения потребления крысами из группы 30%. Синтез белка in vivo измеряли с использованием метода флудинг-доз после инъекции L-(1-13C) – валина. Значения-средние ± SEM, n=8. Для каждой составляющей кишечника (муцины или белки слизистой оболочки).

При воспалительных заболеваниях

Как показано на моделях животных и людях, воспалительные ситуации, такие как наблюдаемые при ВЗК (хроническое воспаление) и сепсис (острое воспаление), связаны с общей повышенной анаболической реакцией, происходящей в основном в кишечнике и печени, соответственно. Этот анаболический ответ увеличивает использование аминокислот, в частности, присутствующих в больших количествах в кишечных и печеночных протеинах. Поэтому потребности в треонине и других аминокислотах, таких как серин и цистеин, сильно повышаются. Доступность первично лимитирующих (треонин) и вторично лимитирующих (серин, цистеин) аминокислот для синтеза кишечных муцинов, может оказаться слишком низка из-за недостаточного качества питания (недостаточный уровень этих аминокислот) и количества (плохой аппетит) потребления пищи. Например, через два дня после заражения было показано, что использование треонина для синтеза муцинов в кишечнике крыс на 70% больше, чем у крыса контрольной группы. В целом, суточное абсолютное потребление треонина для синтеза белков кишечника (стенки кишечника) и белков плазмы (минус альбумин) увеличилось на 23%, что в 2,6 раза превышало пищевое потребление. Аналогичным образом, пролин, который хорошо представлен в составе кишечных муцинов (13% 3,48 по сравнению с 4% -7% в белках организма, кроме коллагена), также может служить вторичной лимитирующей аминокислотой для синтеза муцина.

Таким образом, при воспалительных состояниях необходима адекватная и хорошо сбалансированная нутритивная поддержка для стимуляции защитного ответа, механизмов регенерации и, следовательно, поддержания или восстановления эффективной барьерной функции кишечника. Определение “адекватного и хорошо сбалансированного питания” будет зависеть от метаболического состояния, связанного с болезнью, и определенно будет разниться с таковым для здорового состояния.

Как ранее наблюдалось в моделях животных с ВЗК, кишечная продукция муцина не усиливалась с помощью здорового, сбалансированного питания. Однако было показано, что увеличение содержания треонина, серина, пролина и цистеина в рационе крыс на модели колита эффективно способствует синтезу муцина толстой кишки в зависимости от дозы, не оказывая при этом влияния на общие белки слизистой оболочки (Рис.2).Более высокая доза аминокислот увеличивала присутствие Muc2-содержащих бокаловидных клеток в поверхностном эпителии изъязвленной области. Она также способствовала росту всех тестируемых популяций комменсальных бактерий, включая лактобацилл.

Схема 2. Скорость абсолютного синтеза (ASR), выраженные в мг/сут, муцинов и белков слизистой оболочки в толстой кишке крыс, получавших декстран сульфат натрия (DSS). Крыс кормили в течение 28 дней изонитрогенными (скорректированными с аланином) полусинтетическими порошковыми диетами, обеспечивающими следующие уровни состава по сравнению с потребностями крыс: DSSM1; двукратное увеличение треонина, пролина, серина и цистеина; DSSM2; четырехкратное увеличение треонина и пролина; и трехкратное увеличение серина и цистеина. Значения-средние ± SEM (n=8). Для каждой составляющей кишечника (муцины или белки слизистой оболочки) средства без общей буквы различаются, Р

Вывод

Содержание аминокислот треонина, серина, пролина и цистеина относительно высоки в составе кишечных муцинов, что отчасти объясняет их высокое потребление кишечником. А значит адаптированная диетическая поддержка с точным регулированием количества этих четырех аминокислот, имеет решающее значение для поддержания эффективной барьерной функции кишечника. Патологические ситуации, включая воспаление кишечника, процессы защиты кишечника и восстановление тканей, еще больше увеличивают потребность организма в перечисленных выше аминокислотах. В таких ситуациях рекомендуется увеличить поступление с пищей треонина, серина, пролина и цистеина, чтобы стимулировать синтез муцина, способствовать росту и равновесию комменсальной микробиоты и, таким образом усилить неспецифическую неиммунную функцию кишечного барьера.

---

Автор перевода: Анатолий Черников – главный ветеринарный врач, Клиника «101 Далматинец», Москва

Список литературы
1. Reeds PJ, Burin DG, Stoll B, van Goudoever JB. Consequences and regulation of gut metabolism. In Lobley GE, White A, MacRae JC (eds). Proceedings of the VIIIth International Symposium on Protein Metabolism and Nutrition. Aberdeen, UK. Wageningen Press, Wageningen, Netherlands. 1999:127–153.
2. Sharma R, Young C, Neu J. Molecular modulation of intestinal epithelial barrier: contribution of microbiota. J Biomed Biotechnol. 2010 (In press).
3. Neutra MR, Forstner JF. Gastrointestinal mucus: synthesis, secretion and function. In Leonard R.Johnson (eds). Physiology of the Gastrointestinal Tract. Raven Press, New York. 1987:975-1,009.
4. Turner JR. Molecular basis of epithelial barrier regulation: from basic mechanisms to clinical application. Am J Pathol. 2006;169:1,901-1,909.
5. Vereecke L, Beyaert R, Van Loo G. Enterocyte death and intestinal barrier maintenance in homeostasis and disease. Trends Mol Med. 2011;17:584-593.
6. Yu QH, Yang Q. Diversity of tight junctions (TJs) between gastrointestinal epithelial cells and their function in maintaining the mucosal barrier. Cell Biol Int. 2009;33:78-82.
7. Snoek SA, Verstege MI, Boeckxstaens GE, et al. The enteric nervous system as a regulator of intestinal epithelial barrier function in health and disease. Expert Rev Gastroenterol Hepatol. 2010; 4:637-651.
8. Johansson ME, Ambort D, Pelaseyed T, et al. Composition and functional role of the mucus layers in the intestine. Cell Mol Life Sci. 2011;68:3,635-3,641.
9. Forstner JF, Oliver MG, Sylvester FA. Production, structure and biologic relevance of gastrointestinal mucins. In Blaser MJ, Smith PD, Ravdin JI, Greenberg HB, Guerrant RL (eds). Infections of the Gastrointestinal Tract. Raven Press, New York. 1995:71–88.
10. Atuma C, Strugala V, Allen A, Holm L. The adherent gastro – intestinal mucus gel layer: thickness and physical state in vivo. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2001;280:G922-G929.
11. Johansson ME, Larsson JM, Hansson GC. The two mucus layers of colon are organized by the MUC2 mucin, whereas the outer layer is a legislator of host-microbial interactions. Proc Natl Acad Sci USA. 2011;108:4,659-4,665.
12. McGuckin MA, Lindén SK, Sutton P, Florin TH. Mucin dynamics and enteric pathogens. Nat Rev Microbiol. 2011;9:265-278.
13. Sheng YH, Hasnain SZ, Florin TH, McGuckin MA. Mucins in inflammatory bowel diseases and colorectal cancer. J Gastroenterol Hepatol. 2012;27:28-38
14.Van Klinken BJ, Einerhand AW, Büller HA, Dekker J. Strategic biochemical analysis of mucins. Anal Biochem. 1998;265:103-116.
15. Van der Sluis M, De Koning BA, De Bruijn AC, et al. Muc2- deficient mice spontaneously develop colitis, indicating that MUC2 is critical for colonic protection. Gastroenterology. 2006;131:117-129.
16. Carraway KL, Theodoropoulos G, Kozloski GA, Carothers Carraway CA. Muc4/MUC4 functions and regulation in cancer. Future Oncol. 2009;5:1,631-1,640.
17. Luu Y, Junker W, Rachagani S, et al. Human intestinal MUC17 mucin augments intestinal cell restitution and enhances healing of experimental colitis. Int J Biochem Cell Biol. 2010;42:996-1,006.
18. Resta-Lenert S, Das S, Batra SK, Ho SB. Muc17 protects intestinal epithelial cells from enteroinvasive E. coli infection by promoting epithelial barrier integrity. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2011;300:G1144-G1155.
19. Allen A. Gastrointestinal mucus. In Handbook of Physiology: The Gastrointestinal System. Salivary, Gastric, Pancreatic, and Hepatobiliary Secretion. Am Physiol Soc, Bethesda, MD. 1989:359-382.
20. Forstner G. Signal transduction, packaging and secretion of mucins. Annu Rev Physiol. 1995;57:585-605.
21. Plaisancié P, Barcelo A, Moro F, et al. Effects of neurotransmitters, gut hormones, and inflammatory mediators on mucus discharge in rat colon. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 1998;275:G1073-G1084.
22. Sherman P, Forstner J, Roomi N, et al. Mucin depletion in the intestine of malnourished rats. Am J Physiol. 1985;248:G418- G4123.
23. Faure M, Moennoz D, Montigon F, et al. Dietary threonine restriction specifically reduces intestinal mucin synthesis in rats. J Nutr. 2005;135:486-491.
24. Law GK, Bertolo RF, Adjiri-Awere A, et al. Adequate oral threonine is critical for mucin production and gut function in neonatal piglets. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2007;292: G1293-G1301.
25. Wang X, Qiao S, Yin Y, et al. A deficiency or excess of dietary threonine reduces protein synthesis in jejunum and skeletal muscle of young pigs. J Nutr. 2007;137:1,442-1,446.
26. Nichols NL, Bertolo RF. Luminal threonine concentration acutely affects intestinal mucosal protein and mucin synthesis in piglets. J Nutr. 2008;138:1,298-1,303.
27. Comelli EM, Simmering R, Faure M, et al. Multifaceted transcriptional regulation of the murine intestinal mucus layer by endogenous microbiota. Genomics. 2008;91:70-77.
28. Jenkins RT, Ramage JK, Jones DB, et al. Small bowel and colonic permeability to 51Cr-EDTA in patients with active inflammatory bowel disease. Clin Invest Med. 1988;11:151-155
29. Arslan G, Atasever T, Cindoruk M, Yildirim IS. (51)CrEDTA colonic permeability and therapy response in patients with ulcerative colitis. Nucl Med Commun. 2001;22:997-1,001.
30. Mahida YR, Rolfe VE. Host-bacterial interactions in inflammatory bowel disease. Clin Sci (Lond). 2004;107:331-431.
31. Ott SJ, Musfeldt M, Wenderoth DF, et al. Reduction in diversity of the colonic mucosa associated bacterial microflora in patients with active inflammatory bowel disease. Gut. 2004;53:685-693.
32. Kim YS, Ho SB. Intestinal goblet cells and mucins in health and disease: recent insights and progress. Curr Gastroenterol Rep. 2010;12:319-330.
33. Sheng YH, Lourie R, Lindén SK, et al. The MUC13 cellsurface mucin protects against intestinal inflammation by inhibiting epithelial cell apoptosis. Gut. 2011;60:1,661-1,670.
34. Ruot B, Bechereau F, Bayle G, et al. The response of liver albumin synthesis to infection in rats varies with the phase of the inflammatory process. Clin Sci (Lond). 2002;102:107–114.
35. Faure M, Choné F, Mettraux C, et al. Threonine utilization for synthesis of acute phase proteins, intestinal proteins, and mucins is increased during sepsis in rats. J. Nutr. 2007;137:1,802–1,807.
36. Reeds PJ, Jahoor F. The amino aicd requirements of disease. Clin Nutr. 2001;1:15-22.
37. Breuille D, Rose F, Arnal M, et al. Sepsis modifies the contribution of different organs to whole-body protein synthesis in rats. Clin Sci (Lond). 1994;86:663-669.
38. Stoll B, Henry J, Reeds PJ, et al. Catabolism dominates the first-pass intestinal metabolism of dietary essential amino acids in milk protein-fed piglets. J Nutr. 1998;128:606-614.
39. Fuller MF, Milne A, Harris CI, et al. Amino acid losses in ileostomy fluid on a protein-free diet. Am J Clin Nutr. 1994;59: 70-73.
40.Van der Sluis M, Schaart MW, de Koning BA, et al.Threonine metabolism in the intestine of mice: loss of mucin 2 induces the threonine catabolic pathway. J Pediatr Gastroenterol Nutr. 2009;49: 99-107.
41.Van Der Schoor SR, Reeds PJ, Stoll B, et al. The high metabolic cost of a functional gut. Gastroenterology. 2002;123:1,931-1,940.
42. Gaudichon C, Bos C, Morens C, et al. Ileal losses of nitrogen and amino acids in humans and their importance to the assessment of amino acid requirements. Gastroenterology. 2002;123:50-59.
43. Heys SD, Park KG, McNurlan MA, et al. Protein synthesis rates in colon and liver: stimulation by gastrointestinal pathologies. Gut. 1992;33:976-981.
44. Breuille D, Arnal M, Rambourdin F, et al. Sustained modifications of protein metabolism in various tissues in a rat model of long-lasting sepsis. Clin Sci (Lond). 1998;94:413-423.
45. Mercier S, Breuille D, Mosoni L, et al. Chronic inflammation alters protein metabolism in several organs of adult rats. J Nutr. 2002;132:1,921-1,928.
46. El Yousfi M, Breuille D, Papet I, et al. Increased tissue protein synthesis during spontaneous colitis in HLA-B27 rats implies different underlying mechanisms. Clin Sci (Lond). 2003;105:437-446.
47. Breuillé D, Bechereau F, Buffiere C, et al. Beneficial effect of amino acid supplementation, especially cysteine, on body nitrogen economy in septic rats. Clin Nutr. 2006;25:634-642.
48. Faure M, Moënnoz D, Montigon F, et al. Development of a rapid and convenient method to purify mucins and determine their in vivo synthesis rate in rats. Anal Biochem. 2002;15(307):244-251.
49.Tytgat KM, Van der Wal JW, Einerhand AW, et al. Quantitative analysis of MUC2 synthesis in ulcerative colitis. Biochem Biophys Res Commun. 1996;224:397-405.
50. Faure M, Moënnoz D, Montigon F, et al. Mucin production and composition is altered in dextran sulfate sodium-induced colitis in rats. Dig Dis Sci. 2003;48:1,366-1,373.
51. Faure M, Moënnoz D, Mettraux C, et al. The chronic colitis developed by HLA-B27 transgenic rats is associated with altered in vivo mucin synthesis. Dig Dis Sci. 2004;49:339-346.
52. Faure M, Mettraux C, Moennoz D, et al. Specific amino acids increase mucin synthesis and microbiota in dextran sulfate sodium-treated rats. J Nutr. 2006;136:1,558-1,564.

Статья на нашем канале Яндекс Дзен.

Для чего нужны аминокислоты?

Для чего нужны аминокислоты?

Решили регулярно посещать спортзал, чтобы привести свое тело в порядок и накачать мышцы? В таком случае без употребления определенных спортивных добавок вам просто не обойтись. Таким спортивными добавками являются специальные аминокислотные комплексы. Именно их употребление позволяет достигать намеченных спортивных результатов без риска для здоровья и в минимальные сроки. В чем же секрет аминокислот?

Все существующие в природе аминокислоты являются незаменимыми для человеческого организма. При этом многие из них необходимы нашим мышцам для их нормальной работы и развития.

Аминокислоты необходимы для:

– повышения эффективности тренировок и ускорения наращивания мышц;

– снижения посттренировочных болей в мышцах и быстрого восстановления;

– обогащения питания с помощью полноценного протеина;

– подавления аппетита и сжигания части ненужных жиров.

Существует разделение аминокислот по группам:

– заменимые,

– незаменимые (ВСАА).

Так, некоторые аминокислоты (ВСАА) являются основным источником энергии для мышечной ткани, без которой просто невозможно ее развитие. В случае отсутствия необходимого мышцам для выполнения силовых упражнений количества БЦАА они начинают брать энергию с самих себя, разрушая при этом клетки мышечных волокон. Как результат, потеря мышечной массы и физических кондиций.

Другие группы аминокислот выступают в качестве строительного материала для создания мышечного белка, третьи принимают участие в его синтезе, четвертые необходимы для поддержания нормальной работы сердечно-сосудистой системы и так далее.

Таким образом, аминокислоты являются незаменимыми для спортсменов веществами, причем, речь идет не о каких-то отдельных аминокислотах, а об их комплексе.

Где взять необходимые аминокислоты?

Аминокислоты могут быть синтезированы в организме человека самостоятельно и поступать в него с продуктами питания. Причем, некоторые из них не могут создаваться в организме, а поступают только извне. При этом при интенсивных силовых тренировках получить необходимое количество аминокислот из продуктов питания очень тяжело, так как для этого придется принимать определенную пищу в очень больших количествах.

Именно поэтому наиболее оптимальным способом поставки в организм аминокислот для любого спортсмена является употребление в пищу специальных спортивных добавок – аминокислотных комплексов. Такие добавки содержат аминокислоты в очищенном от примесей концентрированном виде, что позволяет в полном объеме удовлетворять суточные потребности организма в них.

Равнозначные по эффективности формы выпуска аминокислот:

– порошки,

– таблетки,

– растворы,

– капсулы,

– инъекции.

Время приема. Это зависит от цели приема аминокислот. Для набора массы мышц целесообразнее всего их принимать только перед тренировками и после, а также по утрам. Это моменты, в которые требуется поступление аминокислот с высокой скоростью. В другое время полезнее употреблять протеин.

С целью похудения аминокислоты принимаются чаще.

Аминокислоты сочетаются с любым спортивным питанием. Но принимать их одновременно не всегда хорошо. Скорость усвоения аминокислотных комплексов тормозится, если с ними употребляются:

– протеин,

– гейнер,

– заменители пищи,

– еда.

 Купить аминокислоты.

Растереть на аминокислоты

«Нужно обязательно употреблять белки!» — подобные рекомендации хотя бы раз в жизни слышал каждый. По идее, эти вещества мы можем спокойно получить из пищи — организм тут же займется расщеплением для дальнейшего усвоения. А что делать людям, желудочно-кишечный тракт которых не способен переработать их самостоятельно? Или любителям спорта, не успевающим «заправиться» после активных упражнений?

Несбалансированное питание является важной проблемой для организма. Недостаточное или избыточное употребление белков, жиров, углеводов, микроэлементов приводит к нарушению обмена веществ и тяжелым заболеваниям: сахарному диабету, болезням сердца и сосудов. Кроме того, люди нередко испытывают значительный дефицит микронутриентов (питательных веществ) — до 80 % населения РФ, как показывают исследования Роспотребнадзора.

— Немаловажное значение в регуляции обмена веществ играют аминокислоты и олигопептиды, — рассказывает старший научный сотрудник Института химии твердого тела и механохимии СО РАН кандидат химических наук Алексей Леонидович Бычков. — Аминокислоты — это органические соединения, из которых состоят все белки, а олигопептиды — промежуточные соединения, где находится до 7—10 аминокислот.

Заменимые аминокислоты способны синтезироваться в организме, а вот незаменимые человек получает только из пищи, содержащей полноценные белки. Однако желудок не всегда может расщеплять их до более коротких молекул из-за ряда расстройств или после хирургического вмешательства. Для этого и разрабатывается питание с уже разделенными на части белками.

Чтобы получить востребованный продукт должного качества, нужны консультации экспертов из других областей. Ученые ИХТТМ СО РАН сотрудничают с двумя организациями: кафедрой технологии организации пищевых производств Новосибирского государственного технического университета и Институтом экспериментальной ветеринарии Сибири и Дальнего Востока Россельхозакадемии. Уже были проведены предварительные эксперименты: исследователи извлекли и расщепили белки из гороха, пищевики сделали супы-пюре и хлебцы, а в ИЭВСиДВ продукты испытали на животных (спойлер — всё прошло хорошо).

— Человек не может синтезировать все аминокислоты самостоятельно: приходится искать их в пище, — поясняет Алексей Бычков. — Есть такая научная шутка: как химику узнать, из чего состоит рояль? Нужно его растворить! Однако проблема в том, что не все вещества могут растворяться и реагировать друг с другом с нужной скоростью. В таких случаях и помогает химия твердого тела: проводя механохимическую обработку, можно добиться повышения реакционной способности материала. Здесь прежде всего необходимо не измельчение, а более тонкие процессы, меняющие структуру объекта.

При механическом воздействии с помощью специальных мельниц-активаторов в твердом теле возникает напряжение: в результате появляется трещина и происходит разрыв, деформация. Кроме того, разрушается кристаллическая структура вещества, рвутся химические связи. «Перемешав» кристаллические решетки, какую-то часть связей легче порвать. Структура аморфизуется, и ферменты относительно легко гидролизуют субстраты. Происходит химическая реакция, итог которой — образование новых соединений (в том числе необходимых аминокислот и олигопептидов).

— Если смешать зеленый и красный пластилин и помять его, даже не измельчая, в итоге кусок станет разноцветным, — рассказывает Алексей Бычков. — То же с растительным сырьем: нам больше интересно не измельчение, а получаемая внутренняя структура: как упакованы полимеры, упорядочены они или нет, взаимодействуют они между собой. Это во многом определяет реакционную способность.

Сибирские исследователи направляют свои разработки на тех людей, у которых есть потребность в подобных продуктах по состоянию здоровья. Другой вариант — спортивное питание, ведь в России практически нет своих производств.

— Большая часть потребителей спортпита — люди, которые ходят в тренажерный зал, — добавляет ученый. — В основном этот рынок представлен либо изолятами (белки, выделенные из сырья без расщепления), либо гидролизатами. Последние более эффективны, потому что в них молекулы расщеплены, но при этом дороже и не столь доступны обыкновенным спортсменам-энтузиастам.

На разработку ученых ИХТТМ выделен грант РНФ (в рамках президентской программы поддрежки исследований – прим. ред. сайта rscf.ru). Полученные данные позволят не только создавать компоненты продуктов функционального и лечебно-профилактического питания, но будут востребованы при решении проблем переработки других природных веществ — полимеров.

Что такое аминокислоты?

Спортсмены, такие как бодибилдеры и другие спортсмены, занимающиеся силовыми тренировками, уделяют пристальное внимание потреблению аминокислот. Некоторые даже принимают добавки, чтобы увеличить потребление и получить правильный баланс аминокислот, особенно аминокислот с разветвленной цепью (BCAA).

Полезно знать факты об этих важных пептидах и понимать, что они могут и чего не могут сделать в вашем организме, чтобы сбалансировать потребление питательных веществ и достичь ваших целей в области здоровья и фитнеса.

Что такое аминокислоты?

Аминокислоты – это органические соединения, которые при соединении образуют белки. Белки обеспечивают основные структурные компоненты наших мышц, мозга, нервной системы, крови, кожи и волос. Белок также необходим для кислотно-щелочного и жидкостного баланса в организме и помогает транспортировать кислород, жиры и важные витамины и минералы.

Аминокислоты известны как строительные блоки белка. Белки, в свою очередь, необходимы для многих структур и функций нашего тела.

Что делают аминокислоты?

Белок – важный макроэлемент, который мы потребляем с такими продуктами, как мясо и птица. Организм человека использует аминокислоты из белка для выполнения важных функций организма, таких как:

• Расщепление пищи : Когда белок потребляется и расщепляется в процессе пищеварения, в организме остаются аминокислоты.
• Способствует росту мышц : Анимокислоты метаболизируются в мышцах для увеличения силы и выносливости.
• Восстанавливающая ткань : Если мышечная ткань повреждается в результате физической активности, вырабатываются аминокислоты, чтобы стимулировать синтез мышечного белка и способствовать восстановлению.

Нашему организму требуется 20 различных аминокислот. Вместе эти аминокислоты секвенируются и складываются, чтобы объединяться практически бесконечным количеством способов. Длинные цепи аминокислот связаны пептидными связями. Способ, которым связаны узы, называется их первичной структурой и определяет ее функцию в организме.Пептидные связи также имеют вторичную, третичную и четвертичную структуру. Конечная четвертичная структура – это белок.

Аминокислоты составляют ферменты, которые облегчают бесчисленные химические реакции в нашем организме. Они переносят питательные вещества и другие необходимые молекулы через нашу кровь и через клеточные мембраны и передают сигналы от одной части тела к другой. Кроме того, антитела, которые защищают нас от болезней, являются белками. В конце концов, задач белков слишком много, чтобы их сосчитать.

Типы аминокислот

Незаменимые аминокислоты

Из 20 аминокислот, которые нам нужны, наш организм может производить 11 из них. Остальные девять мы должны пройти через нашу диету. Они называются незаменимыми аминокислотами, потому что мы должны их есть. Девять незаменимых аминокислот включают:

• Гистидин
• Изолейцин
• лейцин
• Лизин
• метионин
• фенилаланин
• Треонин
• Триптофан
• Валин

Заменимые аминокислоты

11 заменимых аминокислот вырабатываются организмом.Это включает:

• Аланин
• Аспарагин
• Аспарагиновая кислота
• Цистеин
• Глутаминовая кислота
• Глютамин
• Глицин
• Proline
• Серин
• Тирозин

Аминокислоты с разветвленной цепью

Есть некоторые аминокислоты, которые называются «аминокислотами с разветвленной цепью» или BCAA. Возможно, вы слышали, что спортсмены и бодибилдеры ссылаются на добавки BCAA или продукты, содержащие аминокислоты с разветвленной цепью.

Структура BCAA включает «боковую цепь» или «группу R», состоящую из одного атома углерода и трех атомов водорода. Аминокислота с разветвленной цепью включает три незаменимые аминокислоты: лейцин, валин и изолейцин. Эти аминокислоты метаболизируются в мышцах и, как считается, оказывают наибольшее влияние на развитие мышц.

Условные аминокислоты

Также существует ситуация, когда аминокислота или другие питательные вещества могут быть «условно незаменимыми».«Это означает, что аминокислота стала незаменимой, потому что организм испытывает трудности с ее выработкой из-за расстройства, болезни или старения.

Цистеин иногда считается условной аминокислотой в некоторых группах населения, включая младенцев, пожилых людей и людей с определенными заболеваниями.

Польза аминокислот для здоровья

Научные исследования изучали преимущества аминокислот, особенно аминокислот с разветвленной цепью, в организме. Большинство этих исследований сосредоточено на добавлении BCAA и на том, необходимо ли оно для оптимальной спортивной функции или производительности.

Здание мышц

Наиболее широко рекламируемое преимущество аминокислот с разветвленной цепью – улучшение мышечного развития. Во многих отчетах, в том числе в одном исследовании, опубликованном в 2018 году изданием Frontiers in Physiology, было обнаружено, что добавка BCAA дает преимущества. Результаты согласуются с другими исследованиями и показали, что когда спортсмены употребляют напиток, содержащий BCAA, сразу после тренировки с отягощениями, они улучшают мышечную функцию.

Однако другие отчеты об исследованиях ставят под сомнение степень преимущества, ссылаясь на влияние массовой индустрии пищевых добавок на научные исследования. Кроме того, исследователи расходятся во мнениях относительно того, могут ли BCAA приносить какую-либо пользу в периоды ограничения калорийности.

Хотя добавки BCAA широко распространены как эффективный метод достижения оптимального роста мышц, важно помнить, что простая покупка и употребление добавок не заставит ваши мышцы набрать силу и размер.Необходимо соблюдать комплексный план тренировок и питания.

Включение аминокислот с разветвленной цепью в комплексную программу силовых тренировок и питания может помочь улучшить стимуляцию синтеза мышечного белка и ускорить развитие мышц.

Восстановление мышц

Также широко распространено мнение, что аминокислоты с разветвленной цепью улучшают восстановление мышц после занятий спортом или интенсивных упражнений. Отсроченная болезненность мышц (DOMS) – это состояние, с которым сталкиваются многие люди, занимающиеся тяжелыми физическими упражнениями в течение 24–48 часов после напряженной тренировки.DOMS может снижать производительность, особенно когда это серьезно.

Исследования показали, что добавка BCAA может быть полезной стратегией для ускорения восстановления мышц и уменьшения DOMS после напряженных силовых тренировок. Другое исследование показало, что добавка BCAA может помочь спортсменам, работающим на выносливость, уменьшить повреждение мышц.

Кроме того, обзор исследования, опубликованный в 2017 году Nutrition , показал, что использование BCAA лучше, чем пассивное восстановление или отдых после различных форм изнурительных и разрушительных упражнений.

Однако важно помнить о преимуществах BCAA. Всесторонний обзор, опубликованный в 2017 году изданием Nutrients , пришел к выводу, что, хотя известно, что BCAA полезны для развития мышц, их способность уменьшать повреждение мышц, вызванное тренировками с отягощениями, эффективна только при определенных условиях. Эти условия включали высокое потребление BCAA, прием добавок в течение 10 или более дней и повреждение мышц, которое было описано как слабое или умеренное.

Есть некоторые свидетельства того, что добавки BCAA могут помочь уменьшить мышечное повреждение, вызванное силовыми тренировками или тренировками на выносливость.

Иммунная функция и лечение заболеваний

Исследователи изучили роль аминокислот с разветвленной цепью на иммунную функцию и лечение заболеваний.

Например, в исследовании, опубликованном в 2018 году изданием Nutrition and Metabolism , рассматривается роль BCAA в нарушениях мышечной атрофии. Исследователи пришли к выводу, что они могут иметь терапевтический эффект при хронической почечной недостаточности.

Необходимы новые стратегии и дальнейшие исследования, чтобы понять роль этих аминокислот в случаях цирроза печени, нарушений цикла мочевины, ожогов, травм, сепсиса и рака.

Улучшение функции печени

Есть некоторые свидетельства того, что аминокислоты могут улучшать функцию печени. Исследование 2013 года, опубликованное в World Journal of Gastroenterology , показывает, что добавление аминокислот с разветвленной цепью может помочь людям с хроническим заболеванием печени справиться с их симптомами. Пациенты с прогрессирующим заболеванием печени и низкими концентрациями BCCA, которые получали клиническую добавку BCAA, показали положительные результаты.

Рекомендуемое потребление

Согласно рекомендациям Национальной академии медицины, взрослые должны потреблять минимум 0.8 граммов протеина на каждый килограмм веса в день. Это означает, что вы должны потреблять около семи граммов на каждые 20 фунтов веса тела. Вы не поверите, но большинство из нас потребляет достаточно белка.

Количество каждой из девяти аминокислот различно. Рекомендуемая суточная норма RDA) для 2,2 фунта (1 кг) массы тела включает:

• Гистидин: 14 мг
• Изолейцин: 19 мг
• лейцин: 42 мг
• Лизин: 38 мг
• Метионин (и цистеин): 19 мг
• Фенилаланин (и тирозин): 33 мг
• Треонин: 20 мг
• Триптофан: 5 мг
• Валин: 24 мг

Хотя маловероятно, что вы сможете контролировать (и различать) потребление определенных аминокислот, вы можете убедиться, что вы потребляете достаточно общего белка, и выбрать разумные источники белка.

Продукты с высоким содержанием аминокислот

Хотя основная часть исследований незаменимых аминокислот, особенно аминокислот с разветвленной цепью, сосредоточена на добавках, многие эксперты по питанию скажут вам, что лучший способ употребления BCAA – это ежедневный рацион.

Когда вы потребляете продукты с аминокислотами, вы не только получаете пользу от других питательных веществ, которые содержит эта пища, но также получаете уверенность в том, что точно знаете, что вы потребляете.

Пища, содержащая все незаменимые кислоты в количествах, пропорциональных нашим потребностям, называется полноценными белками.Хорошие источники полноценных белков обычно включают:

• Продукты животного происхождения, такие как мясо, птица, яйца, морепродукты и молочные продукты
• Семена чиа
• Соя
• Киноа

Хотя большинство полноценных белков получают из продуктов животного происхождения, те, кто придерживается вегетарианской диеты, могут полагаться на определенные растительные белки для удовлетворения своих потребностей. Ключевым моментом является объединение дополнительных неполных белков для создания полноценного белка.

Если вы хотите специально увеличить потребление аминокислот с разветвленной цепью, есть несколько вариантов растительного происхождения на выбор.Хорошие источники BCAA на растительной и животной основе включают:

• Коричневый рис
• Нут
• Чечевица
• Лимская фасоль
• Мясные продукты
• Молоко (особенно сыворотка в молоке)
• Орехи (миндаль, бразильские орехи и кешью)
• Соевый белок

Несмотря на то, что большинство из нас потребляет белка в количестве, достаточном для , мы не можем выбирать источники, которые обеспечивают все незаменимые аминокислоты.

Часто задаваемые вопросы

Чем полезны аминокислотные добавки?

Поскольку эксперты в области здравоохранения рекомендуют удовлетворять вашу потребность в аминокислотах из пищевых источников, аминокислотные добавки могут вам не понадобиться, если их не порекомендует ваш врач.Если вы решите принимать добавки с аминокислотами, вы сможете повысить уровень азота в своем организме. Аминокислотные добавки также могут помочь поддерживать адекватный уровень аминокислот в ваших мышцах.

Чем одна аминокислота отличается от другой?

20 различных аминокислот или боковых цепей (группы R) также делятся на две основные группы: полярные и неполярные. Эти две основные группы описывают, как боковые цепи взаимодействуют с окружающей средой.

Могут ли аминокислоты быть вредными?

Эксперты в области здравоохранения предупреждают, что добавление аминокислот в пищу может быть опасно для вашего здоровья.Однако фармакологические или клинические добавки под наблюдением врача должны быть безопасными.

Слово от Verywell

Аминокислоты играют важную роль в организме, особенно когда речь идет о развитии мышц. Незаменимые аминокислоты особенно важны, потому что мы должны потреблять их в нашем рационе. Аминокислоты с разветвленной цепью представляют особый интерес для спортсменов из-за их предполагаемого влияния на рост и восстановление мышц.

Однако нет необходимости покупать или использовать добавки, чтобы получить необходимые аминокислоты.Может возникнуть соблазн купить добавку BCAA в надежде нарастить мышечную массу или достичь желаемых спортивных результатов.

Помните, что для того, чтобы ваше тело работало на оптимальном уровне, необходим комплексный план, включающий правильные тренировки и восстановление, а также хорошее питание.

аминокислот при раке | Экспериментальная и молекулярная медицина

1.

Варбург О., Винд Ф. и Негелейн Э. Метаболизм опухолей в организме. J. Gen. Physiol. 8 , 519–530 (1927).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

2.

Хенсли, К. Т., Вости, А. Т. и ДеБерардини, Р. Дж. Глютамин и рак: клеточная биология, физиология и клинические возможности. J. Clin. Расследование. 123 , 3678–3684 (2013).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

3.

Green, C.R. et al. Катаболизм аминокислот с разветвленной цепью способствует дифференцировке адипоцитов и липогенезу. Nat. Chem. Биол. 12 , 15–21 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

4.

Моффатт Б. А. и Ашихара Х. Синтез и метаболизм пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов. Arabidopsis Book 1 , e0018 (2002).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

5.

Чжан Ю., Морар М. и Иалик С. Э. Структурная биология пути биосинтеза пуринов. Cell Mol. Life Sci. 65 , 3699–3724 (2008).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

6.

Locasale, J. W. Серин, глицин и одноуглеродные единицы: полный цикл метаболизма рака. Nat. Rev. Cancer 13 , 572–583 (2013).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

7.

Шувалов О.В. и др. Одноуглеродный метаболизм и биосинтез нуклеотидов как привлекательные мишени для противоопухолевой терапии. Oncotarget 8 , 23955–23977 (2017).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

8.

Лу, С., Чен, Г. Л., Рен, К., Кваби-Аддо, Б. и Эпнер, Д. Е. Ограничение метионина избирательно воздействует на тимидилатсинтазу в клетках рака простаты. Biochem. Pharm. 66 , 791–800 (2003).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

9.

Пегг, А. Е. Метаболизм и функция полиаминов у млекопитающих. IUBMB Life 61 , 880–894 (2009).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

10.

Greene, L. I. et al. Роль триптофан-2,3-диоксигеназы в подавлении Т-лимфоцитов CD8 и доказательства катаболизма триптофана в плазме больных раком молочной железы. Мол. Cancer Res. 17 , 131–139 (2019).

Артикул CAS Google ученый

11.

Fallarino, F. et al. Модуляция катаболизма триптофана регуляторными Т-клетками. Nat. Иммунол. 4 , 1206–1212 (2003).

Артикул Google ученый

12.

DiNatale, B.C. et al. Кинуреновая кислота является сильнодействующим лигандом эндогенного арилуглеводородного рецептора, который синергетически индуцирует интерлейкин-6 в присутствии воспалительного сигнала. Toxicol. Sci. 115 , 89–97 (2010).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

13.

Opitz, C.A. et al. Эндогенный опухолевый лиганд арилуглеводородного рецептора человека. Nature 478 , 197–203 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

14.

Nguyen, N. T. et al. Арилуглеводородный рецептор отрицательно регулирует иммуногенность дендритных клеток через кинуренин-зависимый механизм. Proc. Natl Acad. Sci. США 107 , 19961–19966 (2010).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

15.

Mezrich, J. D. et al. Взаимодействие между кинуренином и рецептором арилуглеводородов может генерировать регуляторные Т-клетки. J. Immunol. 185 , 3190–3198 (2010).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

16.

Вон, А. Э. и Дешмук, М. Метаболизм глюкозы подавляет апоптоз в нейронах и раковых клетках за счет окислительно-восстановительной инактивации цитохрома с. Nat. Cell Biol. 10 , 1477–1483 (2008).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

17.

Chung, W. J. et al. Подавление поглощения цистина нарушает рост первичных опухолей головного мозга. J. Neurosci. 25 , 7101–7110 (2005).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

18.

Ло, М., Линг, В., Ван, Ю. З. и Подагра, П. В. Антипортер xc-цистина / глутамата: медиатор роста рака поджелудочной железы с ролью в лекарственной устойчивости. Br. J. Cancer 99 , 464–472 (2008).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

19.

Fan, J. et al. Количественный анализ потока показывает, что производство НАДФН зависит от фолиевой кислоты. Nature 510 , 298–302 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

20.

Улановская, О. А., Зуль, А. М. и Краватт, Б. Ф. NNMT способствует эпигенетическому ремоделированию при раке, создавая приемник метаболического метилирования. Nat. Chem. Биол. 9 , 300–306 (2013).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

21.

Maddocks, O. D. K. et al. Модуляция терапевтического ответа опухолей на диетическое голодание по серину и глицину. Nature 544 , 372–376 (2017).

Артикул CAS Google ученый

22.

Пьетрокола, Ф., Галлуцци, Л., Браво-Сан-Педро, Дж. М., Мадео, Ф. и Кремер, Г. Ацетил-кофермент А: центральный метаболит и вторичный мессенджер. Cell Metab. 21 , 805–821 (2015).

Артикул CAS Google ученый

23.

Son, S. M. et al. Лейцин передает сигнал mTORC1 через его метаболит ацетил-кофермент A. Cell Metab. 29 , 192–201.e197 (2019).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

24.

Wu, Z. et al. Индуцированное ТПО метаболическое перепрограммирование вызывает метастазирование в печень колоректального рака CD110 + опухолевые клетки. Cell Stem Cell 17 , 47–59 (2015).

Артикул CAS Google ученый

25.

Son, J. et al. Глютамин поддерживает рост рака поджелудочной железы через метаболический путь, регулируемый KRAS. Nature 496 , 101–105 (2013).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

26.

De Marchi, T. et al. Фосфосерин аминотрансфераза 1 связана с плохим исходом терапии тамоксифеном при рецидивирующем раке молочной железы. Sci. Отчет 7 , 2099 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

27.

Gupta, N. et al. Повышающая регуляция переносчика аминокислот ATB0, + (SLC6A14) при колоректальном раке и метастазировании у людей. Biochimica et. Biophysica Acta 1741 , 215–223 (2005).

Артикул CAS Google ученый

28.

Gupta, N. et al. Повышающая регуляция транспортера аминокислот ATB (0, +) (SLC6A14) при карциноме шейки матки. Gynecol. Онкол. 100 , 8–13 (2006).

Артикул CAS Google ученый

29.

Karunakaran, S. et al. Взаимодействие производных триптофана с SLC6A14 (ATB0, +) раскрывает потенциал переносчика в качестве лекарственной мишени для химиотерапии рака. Biochem. J. 414 , 343–355 (2008).

Артикул CAS Google ученый

30.

Люки, М. Дж., Катт, В. П. и Церионе, Р. А. Нацеливание на метаболизм аминокислот для лечения рака. Наркотическая дискотека. Сегодня 22 , 796–804 (2017).

Артикул CAS Google ученый

31.

Abuchowski, A. et al. Лечение рака химически модифицированными ферментами.I. Противоопухолевые свойства конъюгатов полиэтиленгликоль-аспарагиназа. Cancer Biochem. Биофиз. 7 , 175–186 (1984).

CAS PubMed Google ученый

32.

Wetzler, M. et al. Эффективное истощение запасов аспарагина пегилированной аспарагиназой приводит к улучшенным исходам при остром лимфобластном лейкозе у взрослых: исследование рака и лейкемии, группа B 9511. Кровь 109 , 4164–4167 (2007).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

33.

Leu, S. Y. & Wang, S. R. Клиническое значение аргиназы при колоректальном раке. Рак 70 , 733–736 (1992).

Артикул CAS Google ученый

34.

Савока, К. В., Дэвис, Ф. Ф., ван Эс, Т., Маккой, Дж. Р. и Пальчук, Н. С. Терапия рака с использованием химически модифицированных ферментов.II. Терапевтическая эффективность аргиназы и аргиназы, модифицированной ковалентным присоединением полиэтиленгликоля, в отношении конической опухоли печени и мышиного лейкоза L5178Y. Cancer Biochem. Биофиз. 7 , 261–268 (1984).

CAS PubMed Google ученый

35.

Schulte, M. L. et al. Фармакологическая блокада ASCT2-зависимого транспорта глутамина приводит к противоопухолевой эффективности на доклинических моделях. Nat. Med. 24 , 194–202 (2018).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

36.

Timmerman, L.A. et al. Анализ чувствительности к глутамину идентифицирует антипортер xCT как обычную тройную отрицательную терапевтическую мишень для опухолей молочной железы. Cancer Cell 24 , 450–465 (2013).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

37.

Possemato, R. et al. Функциональная геномика показывает, что путь синтеза серина важен при раке груди. Nature 476 , 346–350 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

38.

Pacold, M. E. et al. Ингибитор PHGDH обнаруживает координацию синтеза серина и судьбы одноуглеродной единицы. Nat. Chem. Биол. 12 , 452–458 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

39.

Cheong, J. E. & Sun, L. Нацеливание на путь IDO1 / TDO2-KYN-AhR для иммунотерапии рака – проблемы и возможности. Trends Pharm. Sci. 39 , 307–325 (2018).

Артикул CAS Google ученый

40.

Эггермонт А. М., Криттенден М. и Варго Дж. Развитие комбинированной иммунотерапии при меланоме. Am. Soc. Clin. Онкол. Educ. Книга 38 , 197–207 (2018).

41.

Кинан, М. М. и Чи, Дж .-Т. Альтернативное топливо для раковых клеток. Cancer J. 21 , 49–55 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

42.

Curthoys, N. P. & Watford, M. Регулирование активности глутаминазы и метаболизма глутамина. Annu. Rev. Nutr. 15 , 133–159 (1995).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

43.

Янг, Л., Веннети, С. и Награт, Д. Глутаминолиз: признак метаболизма рака. Annu Rev. Biomed. Англ. 19 , 163–194 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

44.

Чой, Б. Х. и Колофф, Дж. Л. Разнообразные функции заменимых аминокислот при раке. Раки 11 , https://doi.org/10.3390/cancers11050675 (2019).

45.

Le, A. et al. Глюкозно-независимый метаболизм глутамина через цикл TCA для пролиферации и выживания в B-клетках. Cell Metab. 15 , 110–121 (2012).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

46.

Metallo, C.M. et al. Редукционный метаболизм глутамина с помощью IDh2 опосредует липогенез при гипоксии. Nature 481 , 380–384 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

47.

Mullen, A. R. et al. Восстановительное карбоксилирование поддерживает рост опухолевых клеток с дефектными митохондриями. Nature 481 , 385–388 (2012).

Артикул CAS Google ученый

48.

Zhang, J. et al. Аспарагин играет решающую роль в регулировании клеточной адаптации к истощению запасов глутамина. Мол. Ячейка 56 , 205–218 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

49.

Павлова Н.Н. и др. По мере снижения уровня внеклеточного глутамина аспарагин становится незаменимой аминокислотой. Cell Metab. 27 , 428–438.e425 (2018).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

50.

Вандер Хайден, М. Г., Кэнтли, Л. К. и Томпсон, К. Б. Понимание эффекта Варбурга: метаболические потребности пролиферации клеток. Наука 324 , 1029–1033 (2009).

Артикул CAS Google ученый

51.

Mayers, J. R. et al. Повышение уровня циркулирующих аминокислот с разветвленной цепью является ранним событием в развитии аденокарциномы поджелудочной железы человека. Nat. Med. 20 , 1193–1198 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

52.

Commisso, C. et al. Макропиноцитоз белка – это путь доставки аминокислот в Ras-трансформированные клетки. Nature 497 , 633–637 (2013).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

53.

Зейтуни Д., Пилаева-Гупта Ю., Дер, К. Дж. И Брайант, К. Л. Мутантный рак поджелудочной железы по KRAS: нет единственного пути к эффективному лечению. Cancers 8 , https://doi.org/10.3390/cancers8040045 (2016).

54.

Шин, Дж. Х., Зонку, Р., Ким, Д. и Сабатини, Д.М. Нарушение регуляции аутофагии при депривации лейцина выявляет уязвимость клеток меланомы человека in vitro и in vivo. Cancer Cell 19 , 613–628 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

55.

Wang, J. et al. Зависимость эмбриональных стволовых клеток мыши от катаболизма треонина. Наука 325 , 435–439 (2009).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

56.

Majumdar, R. et al. Метаболические взаимодействия глутамата, орнитина, аргинина, пролина и полиаминов: этот путь регулируется на посттранскрипционном уровне. Фронт. Plant Sci. 7 , https://doi.org/10.3389/fpls.2016.00078 (2016).

57.

Delage, B. et al. Депривация аргинина и экспрессия аргининосукцинатсинтетазы в лечении рака. Внутр. J. Cancer 126 , 2762–2772 (2010).

CAS PubMed PubMed Central Google ученый

58.

Амелио И., Кутруццола Ф., Антонов А., Агостини М. и Мелино Г. Метаболизм серина и глицина при раке. Trends Biochem. Sci. 39 , 191–198 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

59.

Дакер, Г. С. и Рабиновиц, Дж. Д. Одноуглеродный метаболизм в здоровье и болезнях. Cell Metab. 25 , 27–42 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

60.

Krall, A. S., Xu, S., Graeber, T. G., Braas, D. & Christofk, H. R. Аспарагин способствует пролиферации раковых клеток за счет использования в качестве фактора обмена аминокислот. Nat. Commun. 7 , 11457 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

61.

Кори Дж. И Кори А. Х. Критические роли глутамина как доноров азота в синтезе пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов: лечение аспарагиназой при остром лимфобластном лейкозе у детей. Vivo 20 , 587–589 (2006).

CAS Google ученый

62.

Wang, Y. et al. Координационный метаболизм углерода и азота глутамина в пролиферирующих раковых клетках в условиях гипоксии. Nat. Commun. 10 , 201 (2019).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

63.

Yoneshiro, T. et al.Катаболизм BCAA в коричневом жире контролирует энергетический гомеостаз с помощью SLC25A44. Nature 572 , 614–619 (2019).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

64.

Li, S. et al. Соотношения незаменимых аминокислот и mTOR влияют на липогенные генные сети и экспрессию miRNA в эпителиальных клетках молочной железы крупного рогатого скота. J. Anim. Sci. Biotechnol. 7 , 44 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

65.

Гернер, Э. В. и Мейскенс, Ф. Л. Младший Полиамины и рак: старые молекулы, новое понимание. Nat. Rev. Cancer 4 , 781–792 (2004).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

66.

Shirahata, A. & Pegg, A. E. Повышенное содержание мРНК предшественника S-аденозилметиониндекарбоксилазы в простате крысы после лечения 2-дифторметилорнитином. Дж.Биол. Chem. 261 , 13833–13837 (1986).

CAS PubMed PubMed Central Google ученый

67.

Холтта, Э. Окисление спермидина и спермина в печени крыс: очистка и свойства полиаминоксидазы. Биохимия 16 , 91–100 (1977).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

68.

Liu, R. et al. Плазма N-ацетилпутресцин, кадаверин и 1,3-диаминопропан: потенциальные биомаркеры рака легких, используемые для оценки эффективности противоопухолевых препаратов. Oncotarget 8 , 88575–88585 (2017).

PubMed PubMed Central Google ученый

69.

Xu, H. et al. Профилирование полиаминовых метаболитов для характеристики рака легких и печени с использованием метода ЖХ-тандемной МС с несколькими стратегиями сбора статистических данных: обнаружение потенциальных биомаркеров рака в плазме и моче человека. Molecules 21 , https://doi.org/10.3390/molecules21081040 (2016).

70.

ван Дам, Л., Королев, Н. и Норденскиолд, Л. Взаимодействия полиаминов и нуклеиновых кислот и влияние на структуру ориентированных волокон ДНК. Nucleic Acids Res. 30 , 419–428 (2002).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

71.

Дрю, Х. Р. и Дикерсон, Р. Э.Структура додекамера B-ДНК. III. Геометрия гидратации. J. Mol. Биол. 151 , 535–556 (1981).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

72.

Panagiotidis, C.A., Artandi, S., Calame, K. & Silverstein, S.J. Полиамины изменяют специфичные для последовательности взаимодействия ДНК-белок. Nucleic Acids Res. 23 , 1800–1809 (1995).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

73.

Наканиши, С. и Кливленд, Дж. Л. Ориентация на цепь полиамин-гипузин для профилактики и лечения рака. Аминокислоты 48 , 2353–2362 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

74.

Wang, Z., Jiang, J., Qin, T., Xiao, Y. & Han, L. EIF5A регулирует пролиферацию и химиорезистентность при раке поджелудочной железы через сигнальный путь sHH. J. Cell Mol. Med. 23 , 2678–2688 (2019).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

75.

Guan, X. Y. et al. Онкогенная роль eIF-5A2 в развитии рака яичников. Cancer Res. 64 , 4197–4200 (2004).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

76.

Мэтьюз, М. Б. и Херши, Дж. У. Фактор трансляции eIF5A и рак человека. Biochimica et. Biophysica Acta 1849 , 836–844 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

77.

Миямото, С., Кашиваги, К., Ито, К., Ватанабе, С. и Игараши, К. Оценка распределения полиаминов и стимуляция полиаминами синтеза белка в Escherichia coli . Arch. Biochem. Биофиз. 300 , 63–68 (1993).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

78.

Чоудхари, С. К., Чаудхари, М., Багде, С., Гадбайл, А. Р. и Джоши, В. Оксид азота и рак: обзор. Мир J. Surg. Онкол. 11 , 118 (2013).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

79.

Бадави, А.А. Кинурениновый путь метаболизма триптофана: регуляторные и функциональные аспекты. Внутр. J. Tryptophan Res. 10 , 1178646

1938 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

80.

Masaki, A. et al. Клиническое значение катаболизма триптофана при лимфоме Ходжкина. Cancer Sci. 109 , 74–83 (2018).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

81.

Sperner-Unterweger, B. et al. Усиленная деградация триптофана у пациентов с карциномой яичников коррелирует с несколькими растворимыми в сыворотке маркерами иммунной активации. Иммунобиология 216 , 296–301 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

82.

Suzuki, Y. et al. Повышенное соотношение кинуренин / триптофан в сыворотке коррелирует с прогрессированием рака легких. Рак легких 67 , 361–365 (2010).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

83.

Барбул А. Предшественники пролина для поддержания синтеза коллагена млекопитающих. J. Nutr. 138 , 2021–2024 годы (2008 г.).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

84.

Tang, L. et al. Глобальное метаболическое профилирование определяет ключевую роль метаболизма пролина и гидроксипролина в поддержке гипоксического ответа при гепатоцеллюлярной карциноме. Clin. Cancer Res. 24 , 474–485 (2018).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

85.

Аррик Б. А. и Натан К. Ф. Метаболизм глутатиона как определяющий фактор терапевтической эффективности: обзор. Cancer Res. 44 , 4224–4232 (1984).

CAS PubMed PubMed Central Google ученый

86.

Doxsee, D. W. et al. Вызванное сульфасалазином цистиновое голодание: потенциальное использование для терапии рака простаты. Простата 67 , 162–171 (2007).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

87.

Mandal, P. K. et al. Система x (c) – и тиоредоксинредуктаза 1 совместно устраняют дефицит глутатиона. J. Biol. Chem. 285 , 22244–22253 (2010).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

88.

Лу, С. С. Регулирование синтеза глутатиона. Мол. Asp. Med. 30 , 42–59 (2009).

Артикул CAS Google ученый

89.

Ye, J. et al. Катаболизм серина регулирует окислительно-восстановительный контроль митохондрий во время гипоксии. Рак Discov. 4 , 1406–1417 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

90.

Zhou, X. et al. Серин снимает окислительный стресс, поддерживая синтез глутатиона и цикл метионина у мышей. Мол. Nutr. Food Res. 61 , https://doi.org/10.1002/mnfr.201700262 (2017).

91.

Maddocks, O. D. et al. Сериновое голодание вызывает стресс и p53-зависимое метаболическое ремоделирование раковых клеток. Природа 493 , 542–546 (2013).

Артикул CAS Google ученый

92.

DeNicola, G.M. et al. NRF2 регулирует биосинтез серина при немелкоклеточном раке легкого. Nat. Genet. 47 , 1475–1481 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

93.

Nikkanen, J. et al. Дефекты репликации митохондриальной ДНК нарушают клеточные пулы dNTP и модифицируют одноуглеродный метаболизм. Cell Metab. 23 , 635–648 (2016).

Артикул CAS Google ученый

94.

Эггер Г., Лян Г., Апарисио А. и Джонс П. А. Эпигенетика болезней человека и перспективы эпигенетической терапии. Nature 429 , 457–463 (2004).

Артикул CAS Google ученый

95.

Файнберг А. П. и Тико Б. История эпигенетики рака. Nat. Rev. Cancer 4 , 143–153 (2004).

Артикул CAS Google ученый

96.

Allis, C. D. и Jenuwein, T. Молекулярные признаки эпигенетического контроля. Nat. Преподобный Жене. 17 , 487 (2016).

Артикул CAS Google ученый

97.

Эдвардс, Дж. Р., Яричковская, О., Булар, М., Бестор, Т. Х. Метилирование ДНК Метилтрансферазы ДНК. Epigenet. Хроматин 10 , 23 (2017).

98.

Кулис М. и Эстеллер М. Метилирование ДНК и рак. Adv. Genet. 70 , 27–56 (2010).

Артикул Google ученый

99.

Герман, Дж. Г. Гиперметилирование генов-супрессоров опухолей при раке. Семин. Cancer Biol. 9 , 359–367 (1999).

Артикул CAS Google ученый

100.

Эстеллер М. Гены гиперметилирования CpG-островка и опухолевые супрессоры: процветающее настоящее, светлое будущее. Онкоген 21 , 5427–5440 (2002).

Артикул CAS Google ученый

101.

Хюн, К., Чон, Дж., Пак, К. и Ким, Дж. Написание, стирание и чтение метилирования гистонового лизина. Exp. Усилитель; Мол. Med. 49 , e324 (2017).

Артикул CAS Google ученый

102.

Улри, К. Л., Лю, Л., Эндрюс, Л. Г.И Толлефсбол, Т. О. Влияние метаболизма на метилирование ДНК. Hum. Мол. Genet. 14 , R139 – R147 (2005).

Артикул CAS Google ученый

103.

Уильямс, К. Т. и Шалинске, К. Л. Новые взгляды на регуляцию метильной группы и метаболизма гомоцистеина. J. Nutr. 137 , 311–314 (2007).

Артикул CAS Google ученый

104.

Borrego, S. L. et al. Метаболические изменения, связанные с чувствительностью к метионину стресса в клетках рака молочной железы MDA-MB-468. Cancer Metab. 4 , 9 (2016).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

105.

Бухер, К., Лин, Д. В., Боррего, С. Л. и Кайзер, П. Подавление Cdc6 и пре-репликационных комплексов в ответ на метиониновый стресс в клетках рака молочной железы. Cell Cycle 11 , 4414–4423 (2012).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

106.

Мэддокс, О. Д., Лабушагн, К. Ф., Адамс, П. Д. и Вусден, К. Х. Метаболизм серина поддерживает цикл метионина и метилирование ДНК / РНК посредством синтеза АТФ de novo в раковых клетках. Мол. Ячейка 61 , 210–221 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

107.

Shyh-Chang, N. et al. Влияние метаболизма треонина на S-аденозилметионин и метилирование гистонов. Наука 339 , 222–226 (2013).

Артикул CAS Google ученый

108.

Янг, X. Дж. И Сето, E. HAT и HDAC: от структуры, функции и регуляции до новых стратегий терапии и профилактики. Онкоген 26 , 5310 (2007).

Артикул CAS Google ученый

109.

Ли, Дж. В. и др. Akt-зависимое метаболическое перепрограммирование регулирует ацетилирование гистонов опухолевых клеток. Cell Metab. 20 , 306–319 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

110.

Vermeulen, L. et al. Активность Wnt определяет стволовые клетки рака толстой кишки и регулируется микросредой. Nat. Cell Biol. 12 , 468–476 (2010).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

111.

Wise, D. R. et al. Myc регулирует программу транскрипции, которая стимулирует митохондриальный глутаминолиз и приводит к зависимости от глутамина. Proc. Natl Acad. Sci. США 105 , 18782–18787 (2008).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

112.

Gao, P. et al. Подавление c-Myc miR-23a / b увеличивает экспрессию митохондриальной глутаминазы и метаболизм глутамина. Nature 458 , 762–765 (2009).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

113.

Kang, Y. P. et al. Цистеиндиоксигеназа 1 является метаболическим фактором немелкоклеточного рака легкого. eLife 8 , https://doi.org/10.7554/eLife.45572 (2019).

114.

Dunphy, M. P. S. et al. Анализ потока и метаболизма глутамина в опухоли с помощью ПЭТ in vivo: испытание (18) F- (2S, 4R) -4-фторглутамина на людях. Радиология 287 , 667–675 (2018).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

115.

Fuchs, B.C. & Bode, B.P. Переносчики аминокислот ASCT2 и LAT1 при раке: соучастники преступления? Семин. Cancer Biol. 15 , 254–266 (2005).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

116.

Kanai, Y. et al. Клонирование экспрессии и характеристика переносчика больших нейтральных аминокислот, активируемых тяжелой цепью антигена 4F2 (CD98). J. Biol. Chem. 273 , 23629–23632 (1998).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

117.

Mastroberardino, L. et al. Транспорт аминокислот гетеродимерами 4F2hc / CD98 и членами семейства пермеаз. Nature 395 , 288–291 (1998).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

118.

Мейер, К., Ристич, З., Клаузер, С. и Верри, Ф. Активация гетеродимерных аминокислотных обменников системы L внутриклеточными субстратами. EMBO J. 21 , 580–589 (2002).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

119.

Янагида О. и др. Переносчик аминокислот L-типа человека 1 (LAT1): характеристика функции и экспрессии в линиях опухолевых клеток. Biochimica et.Biophysica Acta 1514 , 291–302 (2001).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

120.

Elorza, A. et al. HIF2alpha действует как активатор mTORC1 через аминокислотный носитель SLC7A5. Мол. Ячейка 48 , 681–691 (2012).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

121.

Miko, E. et al. miR-126 подавляет пролиферацию клеток мелкоклеточного рака легких, воздействуя на SLC7A5. FEBS Lett. 585 , 1191–1196 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

122.

Jewell, J. L. et al. Обмен веществ. Дифференциальная регуляция mTORC1 лейцином и глутамином. Наука 347 , 194–198 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

123.

Кимбалл, С. Р., Шанц, Л. М., Хорецкий, Р. Л. и Джефферсон, Л. С. Лейцин регулирует трансляцию специфических мРНК в миобластах L6 посредством mTOR-опосредованных изменений доступности eIF4E и фосфорилирования рибосомного белка S6. J. Biol. Chem. 274 , 11647–11652 (1999).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

124.

Oda, K. et al. Ингибиторы транспортера 1 аминокислот L-типа подавляют рост опухолевых клеток. Cancer Sci. 101 , 173–179 (2010).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

125.

Yun, D. W. et al. JPh303, соединение, селективное в отношении переносчика 1 аминокислот L-типа, индуцирует апоптоз клеток рака полости рта человека YD-38. J. Pharm. Sci. 124 , 208–217 (2014).

Артикул CAS Google ученый

126.

Kanai, Y. et al. Семейство высокоаффинных транспортеров глутамата и нейтральных аминокислот SLC1. Мол. Asp. Med. 34 , 108–120 (2013).

Артикул CAS Google ученый

127.

Nicklin, P. et al. Двунаправленный транспорт аминокислот регулирует mTOR и аутофагию. Cell 136 , 521–534 (2009).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

128.

Wang, Q. et al. Сигнальные пути рецепторов андрогенов и питательных веществ координируют потребность в увеличении транспорта аминокислот во время прогрессирования рака простаты. Cancer Res. 71 , 7525–7536 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

129.

Reynolds, M. R. et al. Контроль метаболизма глутамина опухолевым супрессором Rb. Онкоген 33 , 556–566 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

130.

Sontheimer, H. Злокачественные глиомы: искажение гомеостаза глутамата и ионов для селективного преимущества. Trends Neurosci. 26 , 543–549 (2003).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

131.

Lyons, S. A., Chung, W. J., Weaver, A.K., Ogunrinu, T. и Sontheimer, H. Аутокринная передача сигналов глутамата способствует инвазии клеток глиомы. Cancer Res. 67 , 9463–9471 (2007).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

132.

Briggs, K. J. et al. Паракринная индукция HIF глутаматом при раке груди: EglN1 чувствует цистеин. Cell 166 , 126–139 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

133.

Nabeyama, A. et al. Дефицит xCT ускоряет химически индуцированный туморогенез. Proc. Natl Acad. Sci. США 107 , 6436–6441 (2010).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

134.

Абдельмагид, С. А., Рикард, Дж. А., Макдональд, У. Дж., Томас, Л. Н. и Тоо, С. К. CAT-1-опосредованное поглощение аргинина и регуляция синтаз оксида азота для выживания клеточных линий рака молочной железы человека. J. Cell Biochem. 112 , 1084–1092 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

135.

Sullivan, L. B. et al. Поддержка биосинтеза аспартата является важной функцией дыхания пролиферирующих клеток. Cell 162 , 552–563 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

136.

Birsoy, K. et al. Существенная роль митохондриальной цепи переноса электронов в пролиферации клеток заключается в обеспечении синтеза аспартата. Cell 162 , 540–551 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

137.

Beuster, G. et al. Ингибирование аланинаминотрансферазы in silico и in vivo способствует метаболизму митохондрий, препятствуя злокачественному росту. Дж.Биол. Chem. 286 , 22323–22330 (2011).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

138.

Wang, J. B. et al. Нацеленная на митохондриальную активность глутаминазы подавляет онкогенную трансформацию. Cancer Cell 18 , 207–219 (2010).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

139.

Gross, M. I. et al. Противоопухолевая активность ингибитора глутаминазы CB-839 при тройном отрицательном раке молочной железы. Мол. Рак Тер. 13 , 890–901 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

140.

Cui, H. et al. Повышенная экспрессия аспарагинсинтетазы в условиях недостатка глюкозы защищает раковые клетки поджелудочной железы от апоптоза, вызванного депривацией глюкозы и цисплатином. Cancer Res. 67 , 3345–3355 (2007).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

141.

Wyant, G.A. et al. Активатор mTORC1 SLC38A9 необходим для вывода незаменимых аминокислот из лизосом и использования белка в качестве питательного вещества. Cell 171 , 642–654.e612 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

142.

Ананьева Э. Нацеливание на метаболизм аминокислот при росте рака и противоопухолевый иммунный ответ. World J. Biol. Chem. 6 , 281–289 (2015).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

143.

Shroff, E.H. et al. Сверхэкспрессия онкогена MYC вызывает почечно-клеточную карциному на мышиной модели через метаболизм глутамина. Proc. Natl Acad. Sci. США 112 , 6539–6544 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

144.

Xiang, Y. et al. Целенаправленное ингибирование опухолеспецифической глутаминазы снижает автономный клеточный туморогенез. J. Clin. Расследование. 125 , 2293–2306 (2015).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

145.

Yang, C. et al. Окисление глутамина поддерживает цикл TCA и выживаемость клеток во время нарушения транспорта пирувата в митохондриях. Мол. Ячейка 56 , 414–424 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

146.

Jin, L. et al. Глутаматдегидрогеназа 1 передает сигнал через антиоксидантную глутатионпероксидазу 1, чтобы регулировать окислительно-восстановительный гомеостаз и рост опухоли. Cancer Cell 27 , 257–270 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

147.

Jin, L. et al. Ось PLAG1-GDh2 способствует устойчивости к аноикису и метастазированию опухоли посредством передачи сигналов CamKK2-AMPK при LKB1-дефицитном раке легкого. Мол. Ячейка 69 , 87–99.e87 (2018).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

148.

Gout, P. W., Buckley, A. R., Simms, C. R., Bruchovsky, N. Сульфасалазин, мощный супрессор роста лимфомы путем ингибирования x (c) – переносчика цистина: новое действие для старого препарата. Лейкемия 15 , 1633–1640 (2001).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

149.

Cobler, L., Zhang, H., Suri, P., Park, C. & Timmerman, L. A. Ингибирование xCT повышает чувствительность опухолей к гамма-излучению за счет восстановления глутатиона. Oncotarget 9 , 32280–32297 (2018).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

150.

Arensman, M. D. et al. Дефицит цистин-глутаматного антипортера xCT подавляет рост опухоли, сохраняя противоопухолевый иммунитет. Proc. Natl Acad. Sci. США 116 , 9533–9542 (2019).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

151.

Wang, Q. et al. Рациональный дизайн селективных аллостерических ингибиторов синтеза PHGDH и серина с противоопухолевой активностью. Cell Chem.Биол. 24 , 55–65 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

152.

Mullarky, E. et al. Идентификация низкомолекулярного ингибитора 3-фосфоглицератдегидрогеназы для целевого биосинтеза серина при раке. Proc. Natl Acad. Sci. США 113 , 1778–1783 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

153.

Rohde, J. M. et al. Открытие и оптимизация ингибиторов фосфоглицератдегидрогеназы человека на основе пиперазин-1-тиомочевины. Bioorg. Med. Chem. 26 , 1727–1739 (2018).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

154.

Sullivan, M. R. et al. Повышенный синтез серина дает преимущество при опухолях, возникающих в тканях, где уровни серина ограничены. Cell Metab. 29 , 1410–1421.e1414 (2019).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

155.

Anglin, J. et al. Открытие и оптимизация ингибиторов аспартатаминотрансферазы 1 для достижения окислительно-восстановительного баланса при аденокарциноме протока поджелудочной железы. Bioorg. Med. Chem. Lett. 28 , 2675–2678 (2018).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

156.

Tonjes, M. et al. BCAT1 способствует пролиферации клеток за счет катаболизма аминокислот в глиомах, несущих IDh2 дикого типа. Nat. Med. 19 , 901–908 (2013).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

157.

Паносян, Э. Х., Лин, Х. Дж., Костер, Дж. И Ласки, Дж. Л. 3-й В поисках лекарственных мишеней для метаболизма аминокислот GBM. BMC Cancer 17 , 162 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

158.

Zheng, Y.H. et al. BCAT1, ключевой прогностический предиктор гепатоцеллюлярной карциномы, способствует пролиферации клеток и индуцирует химиорезистентность к цисплатину. Печень Инт . 36 , 1836–1847 (2016).

Артикул CAS Google ученый

159.

Ананьева Е.А., Пауэлл, Дж. Д. и Хатсон, С. М. Метаболизм лейцина при активации Т-клеток: передача сигналов mTOR и не только. Adv. Nutr. 7 , 798–805 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

160.

Ананьева, Э. А., Патель, К. Х., Дрейк, К. Х., Пауэлл, Дж. Д. и Хатсон, С. М. Цитозольная аминотрансфераза с разветвленной цепью (BCATc) регулирует передачу сигналов mTORC1 и гликолитический метаболизм в CD4 + Т-клетках. J. Biol. Chem. 289 , 18793–18804 (2014).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

161.

Mayers, J. R. et al. Ткань происхождения определяет метаболизм аминокислот с разветвленной цепью при мутантном Kras-управляемом раке. Наука 353 , 1161–1165 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

162.

Kim, D. K. et al. Системные переносчики L-аминокислот по-разному экспрессируются в клетках астроцитов крысы и глиомы С6. Neurosci. Res. 50 , 437–446 (2004).

Артикул CAS Google ученый

163.

Wempe, M. F. et al. Метаболизм и фармакокинетические исследования JPh303, соединения, селективного в отношении переносчика L-аминокислот 1 (LAT1). Drug Metab. Фармакокинет. 27 , 155–161 (2012).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

164.

Hattori, A. et al. Прогрессирование рака за счет перепрограммированного метаболизма BCAA при миелоидном лейкозе. Nature 545 , 500–504 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

165.

Нодзири, С., Фудзивара, К., Синкай, Н., Иио, Э. и Джо, Т.Эффекты добавления аминокислот с разветвленной цепью после радиочастотной абляции при гепатоцеллюлярной карциноме: рандомизированное исследование. Nutrition 33 , 20–27 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

166.

Shiozawa, S. et al. Влияние питательного вещества, обогащенного аминокислотами с разветвленной цепью, на цирроз печени с гепатоцеллюлярной карциномой, подвергающейся транскатетерной артериальной химиоэмболизации в клинике барселоны при раке печени стадии B: проспективное исследование. J. Nippon Med. Sch. 83 , 248–256 (2016).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

167.

Park, J. G. et al. Влияние аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) на прогрессирование прогрессирующего заболевания печени: корейское национальное многоцентровое ретроспективное обсервационное когортное исследование. Медицина 96 , e6580 (2017).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

168.

Эрез, А. и ДеБерардини, Р. Дж. Нарушение метаболизма при моногенных расстройствах и раке – метод поиска в безумии. Nat. Rev. Cancer 15 , 440–448 (2015).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

169.

Chen, J. et al. Фосфоглицератдегидрогеназа незаменима для поддержания и роста опухоли груди. Oncotarget 4 , 2502–2511 (2013).

PubMed PubMed Central Google ученый

170.

Nilsson, L. M. et al. Генетика мышей предполагает зависимость от контекста клетки для Myc-регулируемых метаболических ферментов во время туморогенеза. PLoS Genet. 8 , e1002573 (2012).

Артикул CAS PubMed PubMed Central Google ученый

171.

Singh, N. et al. Открытие мощных ингибиторов большого переносчика нейтральных аминокислот 1 (LAT1) методами, основанными на структуре. Внутр. J. Mol. Sci . 20 , https://doi.org/10.3390/ijms20010027 (2018).

172.

Лабади, Б. У., Бао, Р. и Люк, Дж. Дж. Переосмысление ингибирования пути IDO в иммунотерапии рака посредством последующего сосредоточения на оси триптофан-кинуренин-арилуглеводород. Clin. Cancer Res. 25 , 1462–1471 (2019).

Артикул PubMed PubMed Central Google ученый

Аминокислоты – обзор

Электролитные и кислотно-основные свойства

Аминокислоты – это амфолиты; я.е. они содержат как кислотные, так и основные группы. Свободные аминокислоты никогда не могут встречаться в виде неионных молекул. Вместо этого они существуют как нейтральные цвиттер-ионы , которые содержат как положительно, так и отрицательно заряженные группы. Цвиттерионы электрически нейтральны и поэтому не мигрируют в электрическом поле. В кислом растворе (ниже pH 2,0) преобладающая разновидность аминокислоты заряжена положительно и мигрирует к катоду. В щелочном растворе (pH выше 9,7) преобладающая разновидность аминокислоты заряжена отрицательно и мигрирует к аноду.

Изоэлектрическая точка (pI) аминокислоты – это pH, при котором молекула имеет нулевой средний суммарный заряд и, следовательно, не перемещается в электрическом поле. PI рассчитывается путем усреднения значений pK ‘для двух функциональных групп, которые вступают в реакцию, когда цвиттерион попеременно становится одновалентным катионом или одновалентным анионом.

При физиологическом pH моноаминомонокарбоновые аминокислоты, например, глицин и аланин, существуют в виде цвиттерионов. То есть при pH 6.9–7.4, α-карбоксильная группа (pK ‘= 2,4) диссоциирует с образованием отрицательно заряженного карбоксилатного иона (COO ^– ), в то время как α-аминогруппа (pK’ =. 7) протонируется с образованием аммония. группа (NH ₃ ⁺ ). Значение pK ‘α-карбоксильной группы значительно ниже, чем у сопоставимой алифатической кислоты, например, уксусной кислоты (pK’ = 4,6). Эта более сильная кислотность обусловлена ​​захватом электронов положительно заряженным ионом аммония и, как следствие, повышенной склонностью карбоксильного водорода к диссоциации в виде H ⁺ .Группа α-аммония, соответственно, является более слабой кислотой, чем алифатический ион аммония, например, этиламин (pK ‘= 9,0), поскольку индуктивный эффект отрицательно заряженного карбоксилат-аниона имеет тенденцию предотвращать диссоциацию H ⁺ . Профиль титрования глицина (рис. 3.6) почти идентичен профилям всех других моноаминомонокарбоновых аминокислот с неионизируемыми R-группами (Ala, Val, Leu, Ile, Phe, Ser, Thr, Gln, Asn, Met и Pro). .

Рисунок 3.6. Профиль титрования глицина, моноаминомонокарбоновой кислоты.

Титрование глицина имеет следующие основные особенности. Титрование инициируют гидрохлоридом глицина, Cl ^– (H ₃ ⁺ NCH ₂ COOH), который является полностью протонированной формой аминокислоты. В этой форме молекула содержит две кислотные функциональные группы; следовательно, для полного титрования 1 моля гидрохлорида глицина требуется два эквивалента основания. Имеются два значения pK ‘: pK’1 из-за реакции карбоксильной группы и pK’2 из-за реакции аммониевой группы.Добавление 0,5 экв. Основания к 1 моль гидрохлорида глицина повышает pH 2,34 (pK’1), тогда как добавление 1,5 экв. Дополнительно увеличивает pH до 9,66 (pK’2). При низких значениях pH (например, 0,4) молекулы представляют собой преимущественно катионы с одним положительным зарядом; при значениях pH 5–7 у большинства молекул чистый заряд равен нулю; при высоких значениях pH (например, 11,7) все молекулы по существу являются анионами с одним отрицательным зарядом. Середина между двумя значениями pK ‘[т.е. при pH = (2,34 + 9,66) / 2= 6,0] – это pI. Таким образом, pI – это среднее арифметическое значений pK′1 и pK′2 и точка перегиба между двумя сегментами профиля титрования.

Буферная способность слабых кислот и слабых оснований максимальна при их значениях pK ‘. Таким образом, моноаминомонокарбоновые кислоты проявляют наибольшую буферную способность в двух диапазонах pH, близких к двум их значениям pK ‘, а именно, pH 2,3 и pH 9,7 (рис. 3.6). Ни эти аминокислоты, ни α-амино- или α-карбоксильные группы других аминокислот (которые имеют аналогичные значения pK ‘) не обладают значительной буферной способностью в нейтральном (физиологическом) диапазоне pH. Единственными аминокислотами с R-группами, которые обладают буферной способностью в физиологическом диапазоне pH, являются гистидин (имидазол; pK ‘= 6.0) и цистеин (сульфгидрил; pK ‘= 8,3). Значения pK и pI для выбранных аминокислот перечислены в таблице 3.2. Значения pK ‘для R-групп меняются в зависимости от ионного окружения.

Таблица 3.2. Значения pK ‘и pI выбранных свободных аминокислот при 25 ° C *

Аминокислота	pK’1 (α-COOH)	pK’2	pK’3	pI
Аланин	2,34	9,69 (β-Nh4 +)		6,00
Аспарагиновая кислота	2.09	3,86 (γ-COOH)	9,82 (α-Nh4 +)	2,98 (pK’1 + pK’22)
Глутаминовая кислота	2,19	4,25 (γ-COOH) 9,6728 920 α-Nh4 +)	3,22 (pK′1 + pK′22)
Аргинин	2,17	9,04 (α-Nh4 +)	12,48 (Гуанидиний)	10,76K′322 + p
Гистидин	1,82	6,00 (имидазолий)	9,17 (Nh4 +)	7,59 (pK’2 + pK’32)
Лизин	2.18	8,95 (α-Nh4 +)	10,53 (ε-Nh4 +)	9,74 (pK′2 + pK′32)
Цистеин	1,71	8,33 (SH)	8	-N.74 )	5,02 (pK’1 + pK’22)
Тирозин	2,20	9,11 (α-Nh4 +)	10,07 (фенол OH)	5,66 (pK’1 + pK’22)
Серин	2,21	9,15 (α-Nh4 +)	13,6 (Спирт ОН)	5,68 (pK’1 + pK’22)

Значения pK ‘для функциональных групп в белках могут значительно различаться от значений свободных аминокислот.R-группы ионизируются при физиологическом pH и имеют анионные и катионные группы соответственно.

Аминокислотные композиции 27 пищевых рыб и их значение в клиническом питании

Белки и аминокислоты являются важными биомолекулами, которые регулируют основные метаболические пути и служат предшественниками для синтеза биологически важных веществ; кроме того, аминокислоты являются строительными блоками белков. Рыба является важным пищевым источником качественных белков и аминокислот животного происхождения и играет важную роль в питании человека.В настоящем исследовании было изучено содержание сырого протеина и аминокислотный состав важных пищевых рыб из различных местообитаний. Содержание сырого протеина было определено методом Кьельдаля, аминокислотный состав проанализирован с помощью высокоэффективной жидкостной хроматографии, и была получена информация о 27 промысловых рыбах. Анализ показал, что холодноводные виды богаты лизином и аспарагиновой кислотой, морские рыбы – лейцином, мелкие местные рыбы – гистидином, а карпы и сомы – глутаминовой кислотой и глицином.Обогащенная база знаний по питанию повысит полезность рыбы как источника качественных белков и аминокислот животного происхождения и поможет в их включении в рекомендации по питанию и рекомендации пациентов для удовлетворения конкретных потребностей в питании.

1. Введение

Аминокислоты – важные биомолекулы, которые одновременно служат строительными блоками белков и являются промежуточными звеньями в различных метаболических путях. Они служат предшественниками для синтеза широкого спектра биологически важных веществ, включая нуклеотиды, пептидные гормоны и нейротрансмиттеры.Более того, аминокислоты играют важную роль в передаче сигналов клетками и действуют как регуляторы экспрессии генов и каскада фосфорилирования белков [1], транспорта питательных веществ и метаболизма в клетках животных [2], а также врожденных и клеточно-опосредованных иммунных ответов.

Аминокислоты в основном получают из белков, содержащихся в рационе, и качество диетического белка оценивается по соотношению незаменимых и заменимых аминокислот. Высококачественные белки легко усваиваются и содержат незаменимые аминокислоты (EAA) в количествах, которые соответствуют потребностям человека [3].Белки, наиболее распространенные макромолекулы, обнаруживаемые в биологических системах, присутствуют в различных формах, таких как структурные элементы, ферменты, гормоны, антитела, рецепторы, сигнальные молекулы и т. Д., Выполняющие определенные биологические функции. Белок необходим для основных функций организма, включая обеспечение незаменимыми аминокислотами, а также развитие и поддержание мышц. Неадекватное потребление качественных белков и калорий с пищей приводит к белково-энергетической недостаточности (PEM) (или белково-калорийной недостаточности, PCM), которая является наиболее смертельной формой недоедания / голода.Kwashiorkor и marasmus , – экстремальные состояния PCM, которые чаще всего наблюдаются у детей, вызваны хроническим дефицитом белка и энергии, соответственно. PCM также встречается у взрослых с хроническим дефицитом питания. Около 870 миллионов человек в мире страдают от хронической белковой недостаточности; 80% детей, страдающих ПКМ, – из развивающихся стран [3, 4]. В этом контексте рыба может сыграть жизненно важную роль, поскольку это важный и более дешевый источник качественных белков животного происхождения.Следовательно, существует необходимость в получении и документировании информации о питании многочисленных разновидностей и видов доступных промысловых рыб. По сравнению с другими источниками пищевых белков животного происхождения, потребители имеют широкий выбор рыбы с точки зрения доступности, поскольку существует множество разновидностей и видов рыб, особенно в тропических странах [5]. Настоящее исследование было предпринято для получения информации о содержании белка и аминокислотном составе важных пищевых рыб с целью расширения возможностей их использования в клиническом питании для диетического консультирования.

2. Материалы и методы

2.1. Этическое заявление

Авторы подтверждают, что все проведенные исследования соответствуют этическим принципам, включая соблюдение юридических требований страны исследования.

2.2. Сбор и обработка проб

Свежая рыба была собрана либо в пунктах выгрузки, либо на местных рыбных рынках и доставлена ​​в лабораторию во льду. В общей сложности 27 видов, включенных для определения аминокислотного профиля: карпы Catla catla , Labeo rohita и Cirrhinus mrigala , сомы Sperata seenghala , Heteropneustes fossilis и коренные рыбы Clarias batas Amblypharyngodon mola , Puntius sophore , Anabas testudineus (все пресноводные рыбы) и Tenualosa ilisha (проходные), холодноводные рыбы Oncorhynchus mykiss67 putta, Schneider Electric Neolissochilus hexagonolepis и Cyprinus carpio ; морские рыбы Thunnus albacares , Stolephorus waitei , Stolephorus commersonii, Rastrelliger kanagurta , Nemipterus japonicas , Sardinella longiceps , Katsuwinepus, Leiognathus splendens и Trichiurus lepturus, и моллюски Crassostrea madrasensis , Perna viridis . Рыбу очищали, очищали от окалины, дегидрировали, измельчали, гомогенизировали и хранили при -40 ° C до использования.

2.3. Аминокислотный анализ

Содержание сырого протеина определяли по методу Кьельдаля [6]. Аминокислотный состав определяли согласно Ishida et al. [7] и был описан ранее [8]. Вкратце, мышечный белок гидролизовали 6 н. Соляной кислотой при 110 ° C в анаэробных условиях в течение 24 часов.Гидролизованные образцы нейтрализовали 6 н. NaOH и дериватизировали с использованием набора (AccQ-Fluor Reagent, WAT052880, Waters). Дериватизированные образцы вводили в высокоэффективную жидкостную хроматографию (ВЭЖХ) (1525, Waters), оборудованную колонкой C ₁₈ RP и детектором флуоресценции (2475, Waters). Аминокислоты были идентифицированы и количественно определены путем сравнения со временами удерживания и площадями пиков стандартов (WAT088122, Waters). Для анализа триптофана мясной фарш переваривали 5% (мас. / Об.) NaOH в течение 24 часов и нейтрализовали до pH 7.0 с 6 н. HCl. Содержание триптофана измеряли спектрофотометрически при длине волны 530 нм [9]. Все данные представлены как среднее ± стандартное отклонение.

3. Результаты и обсуждение

Физиологическая роль пищевых белков заключается в обеспечении субстратов, необходимых для синтеза белков организма и других метаболически важных азотсодержащих соединений. Следовательно, содержание незаменимых в питании аминокислот (АК) в пищевых белках обычно является основным фактором, определяющим питательные качества белка [10].Кроме того, аминокислоты связаны с проблемами со здоровьем, а дефицит аминокислот приводит к ряду заболеваний. Следовательно, знание аминокислотного состава продуктов питания служит основой для определения их потенциальной питательной ценности. Это также может позволить оценить изменения питательной ценности, которые могут возникнуть при приготовлении, переработке и хранении пищевых продуктов [11].

АК традиционно классифицируются как незаменимые в питательном отношении (EAA), «несущественные» (NEAA) или условно незаменимые (CEAA) [1].Аргинин, цистин, гистидин, лейцин, лизин, метионин, треонин, триптофан, тирозин и валин являются EAA, глутамин, глутаминовая кислота, глицин, пролин и таурин являются CEAA, а аспарагиновая кислота, серин и аланин являются NEAA для питание человека. Однако недавно была предложена концепция функциональных аминокислот (ФАА). FAA – это те, которые участвуют и регулируют ключевые метаболические пути для улучшения здоровья, выживаемости, роста, развития, лактации и размножения организмов [1, 12].FAA также имеют большие перспективы для профилактики и лечения метаболических заболеваний (например, ожирения, диабета и сердечно-сосудистых заболеваний), ограничения внутриутробного развития, бесплодия, кишечной и неврологической дисфункции и инфекционных заболеваний. Аргинин, цистин, лейцин, метионин, триптофан, тирозин, аспартат, глутаминовая кислота, глицин, пролин и таурин классифицируются как FAA в питании человека [12].

Рыба является важным источником качественных белков животного происхождения, и сообщалось, что рыбный белок обладает большим эффектом насыщения, чем другие источники животных белков, такие как говядина и курица [13].По сравнению с другими источниками пищевых белков животного происхождения, потребители имеют широкий выбор рыбы с точки зрения доступности, поскольку существует множество разновидностей и видов рыб, особенно в тропических странах [4]. Здесь мы сообщаем о содержании сырого протеина и аминокислотном составе 27 пищевых рыб с Индийского субконтинента (таблицы 1 и 2), которые могут быть полезны при консультировании пациентов и рекомендации видов для пациентов с особыми потребностями и, таким образом, могут быть полезны в клинической медицине.Распределение аминокислот у разных видов обсуждается ниже. Не было заметных различий в аминокислотном составе рыб одного вида из разных мест.

(a)

6246 mrigala 20284928 920 920 920 9226 920 920 9228 9220 9226 922626 9226 920 93 Lys6 nd46 92 246 012 0126666246 920 920 920 920 9206246 920 920 920 920 920 Аминокислоты (г 100 г -1 протеина) Catla Cirhinus Sperata seenghala Clarias batrachus Heteropneustes fossilis анабас Puntius sophore Amblypharyngodon Mola Свежая рыба воды Незаменимые аминокислоты (EAAs) Arg 246 24 24 nd Его 293 Leu c 9226 Мет c 246 920 920 920 8 nd Thr 8 Ty6 nd nd Val Cys c и 289 Gly ac 920 920 920 920 920 920 920 920 920 920 920 920 920 920 920 920 9209 Заменимые аминокислоты (NEAAs) Asp c Сырой протеин (%)

(б)

9220 9220 9202 ac 2012 Аминокислоты (г 100 г -1 белка) Tor putitora 8 Oncorhynchus mykiss Schizothorax richardsonii Cyprinus carpio Tenualosa ilisha Sardinella longiceps Sardinella longiceps 9202 Анадромные Морские рыбы Незаменимые аминокислоты (EAA) 920 920 920 920 nd Его 28 28 28 288 28 9202 Leu c 920 920 920 920 920 920 920 Мет c 928 28 Thr 920 920 920 920 920 920 nd nd Val 920 920 920 028 nd Cys c nd nd Gly ac Pro ac 93 Незаменимые аминокислоты (NEAA) 2028 2028 20 28 Ala Asp 920 920 920 920 920 920 920 920 920 Сер Сырой белок (%) 28 28 2892

(в)

46 920 920 920 2666 Phe624 c 624 Nonessen6 93 Nonessen6 93 Nones 9202 9202 9202 9202 Аминокислоты (г 100 г us2012) 920ite 920i Stolephorus commer sonii Rastrelliger kanagurta Katsuwonus Pelamis Epinephelus SPP Leiognathus Splendens Trichiurus lepturus Crassostrea madrasensis Перна Viridis морских рыб Двустворчатые моллюски Незаменимые аминокислоты (EAA) 28 28 920 920 nd Его Iso Leu c 2 28 Лис Мет c c c c Thr 920 nd Вал 920 920 920 920 920 920 28 920 920 nd nd nd nd nd nd Cys c Glu ac и 8 -й -й Pro ac -й -й Ala nd nd nd Ser nd nd 9 2028

АА классифицированы как «незаменимые», «несущественные» или «условно необходимые» с точки зрения питания 12 согласно Wu. a Условно незаменимые аминокислоты; c функциональных аминокислоты в соответствии с питанием человека (Wu 2010, 2013) [1, 12]. Значения представлены как среднее ± стандартное отклонение трех повторов; nd: не обнаружено.

9393mers 9203 9202 Stolephorus albicus 9202 Stolephorus commersonii 9283 922 928 Tragan 9223 9223 922 928 Tragan 9223 922 9203 922 9203 9203 Label Labe Аминокислоты Виды, богатые конкретными аминокислотами 93 2 93 Незаменимые аминокислоты Oncorhynchus mykiss, Tor putitora, Neolissochilus hexagonolepis His Rastrelliger kanagurta, Catla catla , Stolephorus waitei , Amblypharyngodon 9202 9202 922 922 922 Stolephorus commersonii Leu c Stolephorus waitei, Rastrelliger kanagurta , Labeo rohita Lys Torus albitora Stolephorus et c Stolephorus waitei, Tor putitora, Rastrelliger kanagurta Phe Cirrhinus mrigala, Catla catla, Labeo rohita Tyr c Oncorhynchus mykiss, Tor putitora Val Nemipterus japonicas, Cirrhinastreta Glu ac Cirrhinus mrigala, Catla catla, Labeo rohita Gly ac Cirrhinus mrigalae1983 Cirrhinus mrigala 9208 Oncorhynchus mykiss, Tor putitora Незаменимые аминокислоты Ala Nemipterus japonicus , Labeo rohita, Catla catla Ser Stolephorus commersonii, Nemipterus japonicas, Thunnus albacares

Условно незаменимые аминокислоты; c функциональных аминокислоты в соответствии с питанием человека.

Аргинин играет важную роль в делении клеток, заживлении ран, удалении аммиака, иммунной функции и высвобождении гормонов. Он также является предшественником биологического синтеза оксида азота, который играет важную роль в нейротрансмиссии, свертывании крови и поддержании кровяного давления. Его добавляют для выздоровления при ряде заболеваний, таких как сепсис, преэклампсия, гипертония, эректильная дисфункция, беспокойство и т. Д. Содержание аргинина в холодноводных рыбах O.mykiss (г 100 г белка ^-1 ), T. putitora, и N. hexagonolepis оказались очень высокими среди исследованных рыб и могут быть рекомендованы при дефиците аргинина [14]. Аналогичные уровни аргинина были зарегистрированы в мойве мелкой кормовой рыбы ( Mallotus villosus ) (%) [15].

Лейцин – единственная пищевая аминокислота, которая может стимулировать синтез мышечного белка [16] и играет важную терапевтическую роль в стрессовых состояниях, таких как ожоги, травмы и сепсис [17].Было обнаружено, что в качестве пищевой добавки лейцин замедляет деградацию мышечной ткани за счет увеличения синтеза мышечных белков. Лейцин был очень высоким в морских рыбах S. waitei и R. kanagurta (и 100 ^-1 г белка соответственно), карпе L. rohita и C. mrigala, и сомах C. .. batrachus и H. fossilis (Таблица 1), что выше, чем у европейского морского окуня (%), морского леща (%) и камбалы () [18].

Метионин используется для лечения заболеваний печени, улучшения заживления ран и лечения депрессии, алкоголизма, аллергии, астмы, отравления медью, побочных эффектов радиации, шизофрении, отмены лекарств и болезни Паркинсона [19]. Содержание метионина в морской рыбе S. waitei (4,0 ± 0,4 г 100 ^-1 г белка) и холодноводной рыбе T. putitora (г 100 ^-1 г белка) оказалось самым высоким среди рыб и даже выше, чем у баранины [20], и сравнима с таковой у кайрелей Channa striatus (%), Channa micropeltes (%) и Channa lucius () [21].

Глутаминовая кислота играет важную роль в метаболизме аминокислот из-за ее роли в реакциях трансаминирования и необходима для синтеза ключевых молекул, таких как глутатион, которые необходимы для удаления высокотоксичных пероксидов и кофакторов полиглутамата фолиевой кислоты. Эта аминокислота оказалась одной из самых распространенных аминокислот у карпов C. catla , L. rohita и C. mrigala и сомов C. batrachus и H.fossilis (таблица 1). Об аналогичных значениях глутаминовой кислоты сообщалось у других видов рыб, таких как скумбрия [22] и красный лосось [23], а также в говядине [24]. Глицин играет важную роль в регуляции метаболизма, предотвращении повреждения тканей, повышении антиантиоксидантной активности, стимулировании синтеза белка и заживлении ран, а также повышении иммунитета и лечении метаболических нарушений при ожирении, диабете, сердечно-сосудистых заболеваниях, ишемии-реперфузии, раке и др. различные воспалительные заболевания [2].Было обнаружено, что сом H. fossilis содержит наибольшее количество глицина, за ним следует A. testudineus (таблица 1), что намного выше, чем содержание глицина в морском окуне, дораде морского леща, тюрбо, Channa striatus , Channa micropeltes и Channa lucius [18, 21].

Триптофан – предшественник серотонина, нейромедиатора мозга, который, согласно теории, подавляет боль. Свободный триптофан попадает в клетки мозга с образованием серотонина.Таким образом, добавка триптофана использовалась для увеличения выработки серотонина в попытке повысить толерантность к боли [25]. Триптофан также является предшественником мелатонина, триптамина и кинуренина и играет важную роль в функционировании нейромедиаторов, таких как дофамин и нордофамин. Добавка триптофана используется при лечении боли, бессонницы, депрессии, сезонного аффективного расстройства, булимии, предменструального дисфорического расстройства, синдрома дефицита внимания / гиперактивности и хронической усталости [26].Было обнаружено, что рыба T. putitora содержит наибольшее количество триптофана среди исследованных рыб (таблица 1).

Гистидин играет множество ролей во взаимодействии с белками [27], а также является предшественником гистамина. Он также необходим для роста и восстановления тканей, для поддержания миелиновых оболочек и для удаления тяжелых металлов из организма [28]. Было обнаружено, что морская рыба Rastrelliger kanagurta содержит большое количество гистидина. Мелкие аборигенные рыбы A.testudineus , A. mola, и P. sophore [29] также были богаты гистидином.

Лизин – это EAA, который экстенсивно необходим для оптимального роста, и его дефицит приводит к иммунодефициту [30]. Лизин используется для профилактики и лечения герпеса. Его принимают внутрь или наносят непосредственно на кожу. Содержание лизина было очень высоким в S. commersonii (г 100 ^-1 г белка) и T. putitora (г 100 ^-1 г белка).По содержанию аминокислот T. putitora аналогичен содержанию аминокислот Channa striatus (%), Channa micropeltes (%) и Channa lucius (%) [21].

Треонин используется для лечения различных заболеваний нервной системы, включая спастичность позвоночника, рассеянный склероз, семейный спастический парапарез и боковой амиотрофический склероз [31]. Было обнаружено, что содержание треонина в S. waitei является самым высоким среди изученных видов рыб (Таблица 1). Следовательно, эта рыба может служить естественной добавкой треонина.

Изолейцин – это аминокислота с разветвленной цепью, которая необходима для формирования мышц и правильного роста [32]. Пациенты с хронической почечной недостаточностью (ХПН), находящиеся на гемодиализе, имеют низкий уровень в плазме крови аминокислот с разветвленной цепью (BCAA) лейцина, изолейцина и валина. Нарушения в пуле аминокислот в плазме можно исправить с помощью соответствующих добавок с высоким содержанием белка [33]. O. mykiss , как было обнаружено, содержит наибольшее количество изолейцина среди исследованных видов рыб (6,5 г на 100 г белка ^-1 ), за которым следует L.rohita и может использоваться для добавления изолейцина.

Хотя NEAA синтезируются в организме de novo , некоторые из NEAA с точки зрения питания играют важную роль в регулировании экспрессии генов и уровней микро-РНК, передаче сигналов клеток, кровотоке, транспорте питательных веществ и метаболизме в клетках животных, развитии коричневого жира. ткань, рост и метаболизм кишечных микробов, антиоксидантные ответы, а также врожденные и клеточно-опосредованные иммунные ответы [1]. Аспарагиновая кислота (FAA) является предшественником метионина, треонина, изолейцина и лизина АК и регулирует секрецию важных гормонов.Точно так же серин является предшественником глицина, цистеина и триптофана и играет важную роль в передаче сигналов в клетке. Серин также используется для лечения шизофрении. Было обнаружено, что содержание аспарагиновой кислоты и серина у S. commersonii является самым высоким среди исследованных рыб, за которым следует R. kanagurta .

База знаний, обогащенная данными об аминокислотном составе 27 важных пищевых рыб, будет полезна в клиническом питании для выпуска рекомендаций для пациентов, рекомендаций по питанию и консультирования.Хотя варка и кипячение вызывают потерю содержания аминокислот в различной степени [34], конечное содержание пропорционально содержанию сырца [35]. Таким образом, в целом, холодноводные виды могут быть рекомендованы для лизина и аспарагиновой кислоты, морских рыб – для лейцина, мелких местных рыб – для гистидина, а карпов и сомов – для глутаминовой кислоты и глицина. Однако для конкретного пациента могут быть полезны данные об аминокислотном составе отдельных видов, представленные в таблице 1.

Конфликт интересов

Авторы заявляют об отсутствии конфликта интересов.

Вклад авторов

Бимал Моханти является координатором и главным исследователем проекта. Бимал Моханти, Т. В. Санкар и А. П. Шарма задумали и разработали исследование. Сбор и анализ проб пресноводных рыб были выполнены Арабиндой Маханти, Сатабди Гангули, Тандримой Митрой, Судешной Банерджи, Прасенджитом Парией, Дебаджитом Дасом, Биджай Бехера, Мэриленд Афтабуддин, Дипеш Дебнатх, Байдьянат Пол и Н.Шридхар; морские рыбы – Т. В. Санкар, Каджал Чакраборти, Анандан Рангасами, Сусила Мэтью, Куруккан Куннатх Аша, П. Виджаягопал, К. К. Виджаян и П. Т. Лаксманан; и холодноводные рыбы Дебаджит Сарма, Ниту Сахи, М. С. Ахтар, Пушпита Дас. Подготовкой рукописи занимались Арабинда Маханти, Сатабди Гангули и Бимал Моханти. Проект редактировал Бимал Моханти.

Выражение признательности

Эта работа финансировалась Индийским советом сельскохозяйственных исследований, Отдел рыболовства в рамках информационно-просветительской деятельности (№ 3) по «Профилированию питательных веществ и оценке рыбы как диетического компонента» (http: // www.cifri.ernet.in/outreach). Авторы благодарны доктору С. Айяппану, секретарю DARE, и генеральному директору ICAR за постоянную поддержку и руководство. Авторы также благодарны доктору Б. Минакумари, DDG (наука о рыболовстве), доктору С. Д. Сингху, ADG (рыболовство во внутренних водоемах), и доктору Мадану Мохану, ADG (морское рыболовство), ICAR, за поддержку и руководство.

Использование аминокислот в промышленности

Аминокислоты являются строительными блоками жизни и кодируются ДНК. Ферменты и структурные белки состоят из аминокислот и используются в качестве предшественников других важных биомолекул в организме.Кроме того, аминокислоты используются во многих отраслях, от фармацевтической до пищевой.

Получение незаменимых аминокислот с помощью медицинских и фармацевтических препаратов

Незаменимые аминокислоты – это аминокислоты, которые организм не может производить сам, а это означает, что необходим внешний источник. Их можно получить с помощью диеты или добавок. Эти аминокислоты часто вводятся в организм при внутривенной терапии, чтобы помочь выздоровлению послеоперационных пациентов.

Многие аминокислоты используются в пищевых добавках, чтобы помочь при определенных состояниях и расстройствах. Например, триптофан используется при нарушениях сна, депрессии, СДВГ, фенилкетонурии, нарколепсии и синдроме хронической усталости.

Аргинин часто используется в качестве ингредиента зубной пасты или других стоматологических продуктов для облегчения состояния чувствительных зубов. Аргинин – это минерал, который действует аналогично дентину, важному регулятору чувствительности зубов. Пациентам с дефектами пищеварительной системы или воспалительными заболеваниями кишечника рекомендуется диета, состоящая из всех аминокислот, углеводов и витаминов.

Незаменимые аминокислоты в пищевой промышленности

Усилители вкуса

Некоторые аминокислоты или их производные используются в пищевых продуктах как усилители вкуса.Например, глицин и аланин используются для усиления аромата и вкуса. Другой пример – глутамат натрия (MSG), производное глутаминовой кислоты, широко используемое в азиатских блюдах для усиления вкуса. MSG производит другой аромат, называемый «умами», который жизненно важен для многих блюд.

Консерванты

Аминокислоты также широко используются в качестве консервантов в продуктах питания и напитках. Фруктовые соки часто консервируются с использованием цистеина в качестве антиоксиданта.

Триптофан также используется с гистидином в качестве антиоксиданта для консервирования сухого молока.Фенилаланин и аспарагиновая кислота объединяются для получения дипептида аспартама. Аспартам примерно в 200 раз слаще сахарозы и часто используется в качестве низкокалорийной альтернативы искусственному подсластителю в безалкогольных напитках.

Повышение пищевой ценности

В некоторые продукты часто добавляются определенные аминокислоты для повышения их питательной ценности. Многие продукты на растительной основе содержат дефицит определенных аминокислот, которые можно вводить, чтобы обеспечить потребителя дополнительными питательными веществами для улучшения здоровья.Например, хлеб можно обогатить лизином, а соевые продукты – метионином. Лизин, метионин и глутаминовая кислота широко используются в кормах для животных.

Аминокислоты в химической промышленности

Многие аминокислоты используются в качестве прекурсоров для химических веществ, используемых в различных отраслях промышленности, таких как пестициды и гербициды. Например, треонин можно использовать для производства гербицида азтреонама, а глицин можно использовать для производства глифосата, другого гербицида.

Аминокислоты в фитнес-индустрии

Несколько аминокислот (лейцин, валин, пролин, аланин, цистеин и изолейцин) используются в добавках для роста мышц и построения тела.Наращивание мышечной массы включает в себя потребление белка и аминокислот, из которых строятся белки.

Промышленное производство аминокислот

Химический синтез

Аминокислоты могут быть получены путем химического синтеза, ферментативного катализа, экстракции из природных источников или ферментации. Химический синтез часто используется в промышленности для массового производства определенных аминокислот. Однако основным недостатком этого метода является то, что он дает две формы аминокислот, называемых энантиомерами, которые необходимо разделить, прежде чем их можно будет использовать.Таким образом, этот метод можно использовать только в том случае, если энантиомер аминокислоты не важен для предполагаемого использования.

Ферментация

В настоящее время ферментация используется только для лизина и глутаминовой кислоты, поскольку необходимы определенные штаммы мутантных бактерий, которые трудно продуцировать. Глутаминовая кислота может быть модифицирована добавлением гидроксида натрия для получения глутамата натрия.

Дополнительная литература

Что такое аминокислотный комплекс? – PYM

Аминокислота, вероятно, знакомый термин, даже если вы понятия не имеете, что такое аминокислота на самом деле.Введите фразу «аминокислотный комплекс», и теперь у вас действительно возникнет сомнение. Как вы, возможно, знаете, аминокислоты часто называют «строительными блоками» белка. Они играют очень важную роль, помогая телу и мозгу функционировать. Во многих случаях аминокислоты естественным образом встречаются в организме, однако в растениях также есть некоторые аминокислоты, которые также могут принести пользу человеческому организму.

Обладая этими знаниями, давайте поговорим об аминокислотных комплексах.

Аминокислотный комплекс

Как уже говорилось, аминокислоты являются строительными блоками белка, что означает, что они помогают формировать белки, которые часто используются для поддержания, роста и восстановления мышечных тканей.Они также важны для смеси гормонов с нейротрансмиттерами. Для более научной основы мы можем сказать, что аминокислоты состоят из азота, углерода, водорода и кислорода.

Говорят, что для правильного функционирования организма нам необходимо 20 различных аминокислот. Здесь на помощь приходит аминокислотный комплекс.

• Аминокислота – важная смесь избранных природных химических веществ, составляющих основу белков.
• Комплекс – состоящий из множества разных и связанных частей.

Итак, аминокислотный комплекс по сути представляет собой комбинацию аминокислот. Обычно это содержится в добавках, в которых вы можете получить вместе несколько аминокислот. Некоторые аминокислоты называются «незаменимыми аминокислотами», и их организм не производит. Возможность получать все девять основных, а также другие формы является огромным плюсом, поэтому многие люди ищут добавки и протеиновые порошки, содержащие комплекс аминокислот.

Незаменимые аминокислоты, которые ваш организм не может производить самостоятельно, включают:

• гистидин
• изолейцин
• лейцин
• лизин
• метионин
• фенилаланин
• треонин
• триптофан
• валин

Некоторые из наиболее часто упоминаемых незаменимых аминокислот (аминокислот, которые ваше тело может производить самостоятельно) включают:

• глутамин
• глицин
• пролин

Это также работает на пользу организму, поскольку считается, что определенные аминокислоты могут помочь другим аминокислотам работать лучше.Например, источники сообщают, что L-теанин, аминокислота, содержащаяся в зеленом чае, помогает с функцией гамма-аминомасляной кислоты (ГАМК), аминокислоты, которая естественным образом встречается в мозге. Подробнее об этом мы поговорим в статье.

Преимущества аминокислотного комплекса

В то время как организм вырабатывает аминокислоты для нашей пользы, было доказано, что аминокислотные добавки также приносят пользу организму. По этой причине некоторые аминокислоты, которые мы не производим, считаются незаменимыми.Вот некоторые преимущества добавок аминокислот или аминокислотного комплекса.

Может улучшить настроение и сон

Считается, что определенные нейротрансмиттеры в головном мозге влияют на самочувствие, серотонин является одним из таких нейротрансмиттеров. Известно, что некоторые аминокислоты способствуют выработке серотонина и, таким образом, помогают нам поддерживать нормальный уровень серотонина, что с точки зрения поддержания эмоционального здоровья и здоровья сна.

Обладает способностью снижать утомляемость и повышать энергию

Некоторые аминокислоты эффективно снимают чувство усталости.При этом многие могут заметить чувство повышенной энергии при добавлении определенных аминокислот, особенно тех, которые образуют незаменимые аминокислоты с разветвленной цепью (BCAA): L-лейцин, L-изолейцин и L-валин.

Поддерживает общее здоровье мышц

Как упоминалось ранее, аминокислоты являются строительными блоками белка, и этот белок часто приносит пользу нашим мышцам. Аминокислоты также были эффективны при помощи спортсменам с их мышечной массой.BCAA снова вступают в игру, поскольку исследования показали положительную связь между BCAA и синтезом мышечного белка и ростом мышц. Кроме того, эти белки-аминокислоты могут использоваться иммунной системой в качестве топлива, действительно служа универсальными веществами!

Повышение общих спортивных результатов

Многие спортсмены используют аминокислоты, поскольку они, как говорят, помогают улучшить их результаты, вероятно, из-за других преимуществ, которые мы упомянули, таких как чувство повышенной энергии, повышение бодрости и облегчение мышечной болезненности, возникающей в результате регулярных тренировок.

Легко впитывается

Хотя мы можем получить аналогичные преимущества от приема белковых добавок, аминокислотный комплекс используется чаще, поскольку он легче усваивается организмом.

Управление стрессом

Некоторые избранные аминокислоты были изучены на предмет их способности снимать стресс. Многие аминокислоты обладают способностью вызывать чувство расслабления и спокойствия в теле. Многие люди, которые борются с тревогой и стрессом, попробовали аминокислотные комплексы.

Аминокислоты и управление стрессом

Одно из основных применений аминокислот в наше время – это проверенное вещество, помогающее облегчить приступы стресса и эффекты, которые он может вызвать. Считается, что многие аминокислоты полезны для снятия стресса. Некоторые из них включают 5-гидрокситриптофан (5-HTP, окситриптан), гамма-аминомасляную кислоту (ГАМК) и γ-L-глутамилэтиламид (L-теанин).

5-гидрокситриптофан (5-HTP / окситриптан)

5-гидрокситриптофан, часто сокращенный до 5-HTP, также известен как окситриптан.5-HTP – это аминокислота, улучшающая настроение. Что касается настроения и общего психического здоровья, вам может быть знаком серотонин. Серотонин – это нейромедиатор, который часто называют химическим веществом счастья. Когда оно хорошо сбалансировано, люди, как говорят, обладают высоким чувством благополучия; однако низкий уровень серотонина был связан с чувством печали или беспокойства, а также с другими проблемами, такими как проблемы со сном и даже снижение иммунной функции.

Самое замечательное в 5-HTP заключается в том, что он может помочь поддерживать функции серотонина за счет его преобразования в серотонин, а также иметь возможность связываться с рецепторами серотонина, которые находятся в центральной нервной системе.Поскольку серотонин является важным химическим веществом, способным влиять на наше настроение, 5-HTP также считается важным, поскольку он обладает способностью повышать уровень серотонина или, по крайней мере, воспроизводить эффекты серотонина.

Гамма-аминомасляная кислота (ГАМК)

Гамма-аминомасляная кислота также известна как ГАМК. ГАМК – это аминокислота, которая естественным образом встречается в организме и работает как нейротрансмиттер в центральной нервной системе, особенно в головном мозге. ГАМК обладает ингибирующими свойствами, что означает, что она может подавлять или предотвращать действие.Другие формы нейротрансмиттеров являются возбуждающими, что означает, что они возбуждают нервную систему.

В нервной системе ГАМК останавливает активизацию определенных нейронов. В большинстве случаев соответствующие уровни ГАМК могут вызвать состояние расслабления, которое помогает уменьшить чувство тревоги или нервозности.

По этой причине считается, что ГАМК эффективна при управлении стрессом и может заставить людей чувствовать себя спокойнее в определенных ситуациях. Хотя ГАМК естественным образом встречается в мозге, многие, кто принимает добавки, содержащие ГАМК, отмечают повышенное чувство спокойствия.

Единственное, что здесь беспокоит, это то, что не все формы ГАМК, которые используются в добавках, могут преодолевать мозговой барьер и, таким образом, быть эффективными.

γ-L-глутамилэтиламид (L-теанин)

γ-L-глутамилэтиламид также известен как L-теанин. L-теанин – это аминокислота, которая естественным образом содержится в зеленом чае. Итак, если вы когда-нибудь слышали, что зеленый чай помогает людям расслабиться или успокоиться, то вот почему. L-теанин в зеленом чае служит больше целям, чем успокаивает, он на самом деле помогает сбалансировать уровень кофеина, который также содержится в зеленом чае.В связи с этим, хотя зеленый чай благодаря его свойствам кофеина немного повысит чувство энергии, вы все равно будете чувствовать спокойствие благодаря его свойствам L-теанина, в отличие от обычных нервных эффектов, возникающих при употреблении напитков. с кофеином.

L-теанин также обладает способностью увеличивать альфа-волны мозга. Исследования подтвердили, что прием L-теанина способствует расслаблению в течение короткого времени после приема. Один из способов добиться этого – стимулировать производство альфа-волн мозга.Когда эти волны становятся доминирующими, возникает чувство бодрости ума и глубокого расслабления. Также было сказано, что во время некоторых медитативных состояний альфа-волны мозга также находятся на доминирующем уровне.

Это означает, что людям, которые испытывают длительные стрессовые рабочие дни, может быть полезно употребление добавок с L-теанином, поскольку они могут способствовать спокойному и расслабляющему состоянию. Чашка зеленого чая также может помочь в некоторых случаях, однако уровень вашего спокойствия может варьироваться в зависимости от методов обработки вашего собственного тела.

Помимо расслабленного состояния, L-теанин может также способствовать когнитивным функциям, улучшая бдительность. Часто стресс может привести к тому, что человек отвлечется или потеряет концентрацию, поэтому улучшение бдительности, кажется, естественным образом приводит к усилению чувства благополучия.

Сводка

Аминокислоты оказались очень полезными для человеческого организма. Некоторые аминокислоты вырабатываются организмом естественным путем, однако есть такие, которые мы не производим, но все же в них нуждаемся. В случае, когда эти аминокислоты не производятся, но все же необходимы, они называются незаменимыми аминокислотами.

Чтобы производить добавку, которая производит большую часть того, что требуется, у нас есть аминокислотные комплексы, которые, по сути, представляют собой комбинацию различных аминокислот. Было доказано, что аминокислоты полезны для улучшения чувства бодрости и бодрствования, поддержки здоровья мышц, поддержки спортивных результатов за счет улучшения общего самочувствия и, что наиболее важно, в качестве эффективных средств поддержки психического здоровья и снятия стресса и беспокойства.

При этом имейте в виду, что добавки не предназначены для лечения заболеваний и не регулируются Управлением по санитарному надзору за качеством пищевых продуктов и медикаментов США (FDA), а в большей степени предназначены для поддержания общего состояния здоровья и хорошего самочувствия.Таким образом, вы обязаны убедиться, что покупаемый вами продукт содержит питательные вещества, которые действительно будут вам полезны. Вы всегда можете обратиться к врачу за дополнительными советами о добавлении новых продуктов в свой распорядок дня.

Аминокомплексы

могут стать отличным дополнением к вашему режиму приема диетических добавок, просто убедитесь, что вы ищете отличный продукт, который сделан из всех натуральных ингредиентов и работает для улучшения вашего общего самочувствия, делая вас более здоровыми и, как правило, более счастливыми.

Источники:

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC2777886/

https://www.liebertpub.com/doi/pdf/10.1089/10762800151125092

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC6366437/

https://www.ncbi.nlm.nih.gov/pmc/articles/PMC45/

https://www.cancer.gov/publications/ dictionaries/cancer-drug/def/oxitriptan

https://www.health.harvard.edu/mind-and-mood/what-causes-depression

https: // pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/18296328/

https://link.springer.com/chapter/10.1385/1-59259-952-4:325

https://academic.oup.com/advances/article/9/6/849/5098497

https://jissn.biomedcentral.com/articles/10.1186/s12970-017-0184-9#:~:text=The%20branched%2Dchain%20amino%20acids, (например ,%2C%20%5B1%5D)

аминокислот для кожи: полное руководство

Попытки понять атомные структуры и ионные соединения в науке не всегда были для нас настолько захватывающими, и, по-видимому, – и это удивительно, если это так – это не ваша сильная сторона.Тем не менее, изучение списков ингредиентов средств по уходу за кожей – это практически хобби. Мы все любим слышать о новейших ингредиентах для ухода за кожей, которые приносят большие результаты, и обычно спешим в ближайший магазин, чтобы найти их после. Это та наука, которой мы все можем увлечься. Так что в строго образовательных целях наш долг – поделиться чем-то, что могло вызвать у вас остекленевшие глаза в химии, но с этими серьезными кожными претензиями вы захотите узнать об этом все.

Речь идет о аминокислотах для кожи .Они необходимы для всего тела, но могут быть особенно полезны для вашей кожи. Чтобы направить вас в правильном направлении, мы поговорили с дерматологами Жюстин Клюк, доктором медицины, и Мишель Фарбер, доктором медицины, из Schweiger Dermatology Group в Нью-Йорке; вместе с сертифицированным дерматологом Ричардом Боттиглионе, доктором медицины, основателем Dermatologist’s Choice Skincare; и Рэйчел Хо, косметический химик и основатель Rho Cosmetics; который дал нам полную информацию об аминокислотах.

Аминокислоты

Тип ингредиента : Различные

Основные преимущества : успокаивают кожу, помогают увлажнять, действуют как антиоксиданты

Для кого это следует использовать : Как правило, любые аминокислоты, добавляемые в средство для ухода за кожей, будут соответствовать функциям продукта.

Как часто можно использовать ? Вы можете использовать аминокислоты так часто, как хотите; они достаточно нежные для повседневного использования.

Хорошо работает с : Практически все; в частности глицериды, церамиды и пептиды.

Не используйте с : аминокислоты можно смешивать с множеством других ингредиентов.

манго

Что такое аминокислоты?

Во-первых, почему мы вообще должны обращать внимание на аминокислоты? Мы знаем, что ингредиенты для ухода за кожей приходят и уходят на волнах популярности, но они хранятся.Клюк напомнил нам кое-что, что вы, возможно, узнали из AP Bio (мы точно знали), – что «аминокислоты являются строительными блоками, из которых состоят белки, и играют роль практически во всех биологических процессах, происходящих в нашем организме. Последовательность, в которой их объединение вместе определяет, какой конкретный белок они будут образовывать и как они будут функционировать ».

Как объясняет Боттильоне: «Существует 20 аминокислот, 11 из которых считаются« несущественными », а девять -« незаменимыми », но все они жизненно важны для выживания организма.Несущественные означает, что организм может их производить самостоятельно. Незаменимые аминокислоты должны быть получены с пищей (организм не может вырабатывать их самостоятельно) ». Другими словами: аминокислоты являются жизненно важными компонентами, заставляющими наш организм работать, поэтому само собой разумеется, что они также жизненно важны во всем, что происходит. на уровне кожи тоже.

манго

Преимущества аминокислот для кожи

• Увлажнение кожи: у нас уже есть аминокислоты в верхних слоях нашей кожи, и они очень заняты тем, чтобы поддерживать нашу кожу увлажненной, проталкивая влагу сквозь кожу и внутрь нее.Все мы знаем о трагических последствиях недостатка влаги для нашей кожи. Это не просто сухость – может появиться все, от прыщей до шероховатостей и неприятных морщинок, – поэтому мы все за дополнительный импульс увлажнения в любой форме.

• Повышение удержания влаги: при использовании в сочетании с другими ингредиентами аминокислоты делают кожу гладкой, помогая увеличить влажность: «Аминокислоты лучше всего работают с дополнительными ингредиентами, которые помогают удерживать влагу в коже, например гиалуроновой кислотой и глицерином», – говорит Хо.

• Защитите кожу с помощью антиоксидантов: как мы знаем, занятия по науке становятся намного интереснее, когда они приводят к заметным результатам для нашей кожи, а аминокислоты для вашей кожи, безусловно, делают. Понимаете, аминокислоты «способствуют восстановлению клеток, увлажняют кожу и обеспечивают антиоксидантную защиту», – говорит Клюк.

• Уменьшение воспаления: Джоанна Варгас, знаменитый косметолог и основательница салонов и средств ухода за кожей Джоанны Варгас, отмечает, что аминокислоты «увеличивают увлажнение, делают кожу гладкой, уменьшают воспаление и вырабатывают коллаген».”

• Создание коллагена: «Аминокислоты либо производятся организмом, либо незаменимые аминокислоты должны абсорбироваться с пищей», – говорит Фарбер. «Они великолепны для регенерации коллагена, но чтобы это окупилось, не забудьте выбрать продукт от клинически протестированного бренда, чтобы знать, что вы получаете».

манго

• Заставьте другие продукты работать усерднее: мы знаем, что на полках вашей ванной много всего происходит, поэтому, к счастью, аминокислоты не требуют совершенно нового шага в вашем распорядке дня.Они просто дополнение; тот, который заставит ваши продукты работать усерднее. Как объясняет Клюк, это происходит потому, что «аминокислоты могут объединяться вместе с образованием белковых фрагментов, известных как пептиды, которые были изучены и доказали, что они повышают упругость и текстуру кожи, а также уменьшают морщины при местном нанесении на кожу».

• Способствуют восстановлению клеток: как объясняет Фарбер: «При уходе за кожей пептиды могут абсорбироваться из кремов для местного применения и помогают стимулировать выработку коллагена. Некоторые пептиды помогают уменьшить образование морщин, а другие помогают уменьшить воспаление и способствовать восстановлению кожи.«Верно: когда вы видите пептиды в качестве ингредиента в своих продуктах, вы, по сути, получаете что-то, построенное на аминокислотах; это просто эволюционировавшая форма.

• Гладкие тонкие линии: «Аминокислоты в уходе за кожей могут воздействовать на различные проблемы, помогая успокоить кожу, укрепить ее и уменьшить тонкие линии и морщины», – отмечает Хо.

Побочные эффекты аминокислот

Аминокислоты как группа не имеют известных побочных эффектов, но, как всегда, вы должны проявлять осторожность, вводя новый продукт в свой ежедневный уход за кожей.«Раздражение всегда возможно из-за химического состава кожи», – говорит Хо. «Если есть какие-либо опасения, лучше всего провести пластырь перед использованием продукта. В целом, аминокислоты должны хорошо работать для большинства типов кожи».

Как ими пользоваться

Самый простой способ получить пользу от аминокислот – это диета. «Без источников питания, содержащих незаменимые аминокислоты, не обойтись, – говорит Боттиглионе. «Девять незаменимых аминокислот содержатся в полных белках. Примерами полных белков являются мясо, птица, рыба, яйца и молочные продукты.Для людей, придерживающихся веганской диеты, незаменимые белковые продукты включают киноа, гречку и соевые бобы ».

Но также стало ясно, что использование аминокислот в повседневном уходе за кожей дает вам дополнительный импульс. Как объяснил Фарбер, «аминокислоты отлично подходят для ухода за кожей, помогая с регенерацией коллагена. Этот ингредиент чаще всего встречается в кремах для лица, особенно для чувствительных областей, например, вокруг глаз». Клюк добавляет, что «если вы хотите ввести их в свой рутинный уход за кожей, можно начать с увлажняющего крема или крема для глаз.«Когда вы ищете аминокислоты специально для ухода за кожей, некоторые из кислот, на которые вы, возможно, захотите обратить внимание (те, которые могут работать лучше всего при местном применении), – это аргинин, лизин, гистидин, глицин и лейцин.

Лучшие продукты с аминокислотами

Свежий Соевое очищающее средство для лица 38 долларов США

Магазин

Глицин – это аминокислота, которая отлично подходит для эластичности и разглаживания тонких морщинок. Ее можно найти в сое, но есть только некоторые соевые бобы, которые можно есть. К счастью, в этом нежном очищающем средстве собраны все полезные свойства глицина, так что вы можете получить его полезные свойства прямо на вашей коже.

Verso 5 Супер Сыворотка для кожи вокруг глаз 85 долларов США

Магазин

Этот универсальный крем для глаз может похвастаться не только разнообразными аминокислотами, уменьшающими количество затяжек, и волшебной гиалуроновой кислотой, но и фирменным ретинолом 8, предназначенным для серьезного разглаживания морщин. Это также значительно сократит ваш годовой счет за консилер. Для достижения наилучших результатов оставьте этот продукт на ночь, поскольку Хо отмечает, что аминокислоты «наиболее эффективно содержатся в ночных масках, процедурах и увлажняющих кремах».

СК-II GenOptics Aura Essence Сыворотка 245 долл. США

Магазин

Эта мощная сыворотка сделана из фирменного ферментированного комплекса Pitera, мощного сочетания органических кислот, минералов и аминокислот.Ниацинамид обещает осветлить, а экстракт сибирского женьшеня укрепляет и тонизирует кожу.

Травоядное животное Изумруд CBD + Adaptogens Deep Moisture Glow Oil 58 долларов США

Магазин

Масло семян конопли (на основе которого основан этот продукт) полно аминокислот, чтобы ваша кожа оставалась здоровой. Однако это не единственный удар, который наносит масло. Он также богат ашвагандой и куркумой, адаптогенами, которые предотвращают загрязнение окружающей среды и УФ-излучение.

Блумэффекты Королевский тюльпан нектар 65 долларов США

Магазин

Эта смесь мази и сыворотки – наш помощник при любом раздражении кожи, и один из основателей бренда даже утверждает, что это единственное средство, которое вылечило ее экзему.Он полон запатентованного комплекса на основе тюльпанов, который призван обеспечить богатый источник аминокислот, чтобы успокоить любые болезни, которые могут встретиться на вашем пути. Он также использует белую борзую и гиалуроновую кислоту, предназначенную для поглощения и отвода влаги.

Boscia Оживляющее средство для глаз Amino-AG 38 долларов США

Магазин

Мы все иногда просыпаемся, не выспавшись, и лечение глаз Boscia поможет в этом. Легкий и увлажняющий, этот продукт обещает улучшить кровоток под глазами, помочь в обновлении клеток и остановить гиперпигментацию.Аминокислоты, витамин Е и экстракт корня солодки объединяются в идеальный утренний крем для глаз, когда ваше утро не так идеально.

Культура купания Масло для лица и тела Outer Being 32 доллара США

Магазин

У вас есть место, чтобы упаковать только одно масло в следующую поездку? Пусть это будет тот, который полон масел жожоба, МСТ, марулы, облепихи и других эфирных масел. Он двойного назначения (для лица и тела), а список ингредиентов означает, что он насыщен незаменимыми жирными кислотами, антиоксидантами и аминокислотами.

.