Аминокислота что это: Аминокислоты в организме и продуктах питания: источники, польза – для чего они нужны, польза и вред для человеческого организма, классификация

0

Глутаминовая кислота — Википедия

Глутаминовая кислота

({{{картинка}}})
L-glutamic-acid-3D-sticks2.png({{{картинка3D}}})
L-glutamic-acid-skeletal.png({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
2-​Аминопентандиовая кислота
Сокращения “глутамат”, “Глу”, “Glu”, “E”
Традиционные названия Аминоглутаровая кислота, глутаминовая кислота, глутамат
Хим. формула C5H9NO4
Рац. формула C 40,82 %, H 6,17 %, N 9,52 %, O 43,5 %
Состояние белый кристаллический порошок
Молярная масса 147,1293 ± 0,006 г/моль
Плотность 1,4601
1,538 (25° С)
Температура
 • плавления 160 °C
 • кипения 205 °C
 • разложения свыше 205 °C
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,16, 4,15, 9,58
Растворимость
 • в воде 7.5 г/л[1]
Изоэлектрическая точка 3,22
Рег. номер CAS 56-86-0
PubChem 611
Рег. номер EINECS 200-293-7
SMILES
InChI
Кодекс Алиментариус E620
ChEBI 18237
ChemSpider 591
NFPA 704 NFPA 704 four-colored diamond
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Глутами́новая кислота́ (2-аминопентандио́вая кислота) — органическое соединение, алифатическая двухосновная аминокислота, входящая в состав белков всех известных живых организмов.

В биохимической литературе вместо громоздкого полного названия часто используют более компактные конвенциональные обозначения: «глутамат», «Glu», «Глу» или «E». Вне научной литературы термин «глутамат» также часто употребляется для обозначения широко распространённой пищевой добавки глутамата натрия.

В живых организмах остаток молекулы глутаминовой кислоты входит в состав белков, полипептидов, в некоторые низкомолекулярные вещества и присутствует в свободном виде. При биосинтезе белка включение остатка глутаминовой кислоты кодируется кодонами GAA и GAG.

Глутаминовая кислота играет важную роль в метаболизме азотсодержащих биохимических веществ[источник не указан 225 дней]. Она также является нейромедиаторной аминокислотой, одной из важных представителей класса «возбуждающих аминокислот»[2].

Связывание глутаминовой кислоты со специфическими рецепторами нейронов приводит к их возбуждению[источник не указан 225 дней].

Глутаминовая кислота относится к группе заменимых аминокислот, в человеческом организме cинтезируется.

Соли и сложные эфиры глутаминовой кислоты называются глутаматы.

Впервые глутаминовую кислоту получил в чистом виде в 1866 г. немецкий химик Карл Генрих Риттгаузен при обработке клейковины пшеничной муки серной кислотой[3], описал её свойства и дал ей название, от латинского слова «gluten» — «клейковина» + «амин».

Глутаминовая кислота при нормальных условиях представляет собой белое кристаллическое вещество, плохо растворимое в воде, этаноле, нерастворимое в ацетоне и диэтиловом эфире.▼ Чрезмерное потребление глутамата в эксперименте на крысах приводило к подавлению синтеза белка и резкому снижению его концентрации в сыворотке крови.

Глутамат натрия — натриевая соль глутаминовой кислоты — наиболее важный возбуждающий нейротрансмиттер в биохимических процессах в нервной системе позвоночных[4]. В химических синапсах глутамат запасается в пресинаптических пузырьках (везикулах). Нервный импульс активирует высвобождение иона глутаминовой кислоты из пресинаптического нейрона.

На постсинаптическом нейроне ион глутаминовой кислоты связывается с постсинаптическими рецепторами, такими, как, например, NMDA-рецепторы, и активирует их. Благодаря участию последних в синаптической пластичности ион глутаминовой кислоты участвует в таких функциях высшей нервной деятельности как обучение и память[5].

Одна из форм приспособляемости синапсов, называемая долговременной потенциацией, имеет место в глутаматергических синапсах гиппокампа, неокортекса и в других частях головного мозга человека.

Глутамат натрия участвует не только в классическом проведении нервного импульса от нейрона к нейрону, но и в объёмной нейротрансмиссии, когда сигнал передаётся в соседние синапсы путём кумулятивного эффекта глутамата натрия, высвобожденного в соседних синапсах (так называемая экстрасинаптическая или объёмная нейротрансмиссия)[6] В дополнение к этому, глутамат играет важную роль в регуляции конусов роста и синаптогенеза в процессе развития головного мозга, как это было описано Марком Мэтсоном

[где?].

Транспортёры[7] глутамата натрия обнаружены на нейрональных[прояснить] мембранах и мембранах нейроглии. Они быстро удаляют[прояснить] глутамат из внеклеточного пространства. При повреждении мозга или заболеваниях они могут работать в противоположном[прояснить] направлении, вследствие чего глутамат натрия может накапливаться в межклеточном пространстве. Этот накопление приводит к поступлению большого количества ионов кальция в клетку через каналы NMDA-рецепторов, что, в свою очередь, вызывает повреждение и даже гибель клетки — это явление получило название эксайтотоксичности. Пути гибели клеток при этом включают:

  • повреждение митохондрий избыточно высокой концентрацией внутриклеточных ионов кальция,
  • Glu/Ca2+-опосредованной промоцией[
    прояснить
    ]
    факторов транскрипции проапоптотических[прояснить] генов или снижением транскрипции анти-апоптотических генов. Эксайтотоксичность[прояснить], обусловленная повышенным высвобождением глутамата или его сниженным обратным захватом, возникает при ишемическом каскаде[прояснить][8] и ассоциирована с инсультом, а также наблюдается при таких заболеваниях, как боковой амиотрофический склероз, латиризм, аутизм, некоторые формы умственной отсталости, болезнь Альцгеймера[9].[10] В противоположность этому, снижение высвобождения глутамата наблюдается при классической фенилкетонурии, приводящей к нарушению экспрессии[прояснить] глутаматных рецепторов[11]

Глутаминовая кислота участвует биохимии эпилептического припадка. Естественная диффузия глутаминовой кислоты в нейроны вызывает спонтанную деполяризацию[прояснить], и этот паттерн

[прояснить] напоминает пароксизмальную деполяризацию[прояснить][12] во время судорог. Эти изменения в эпилептическом очаге[прояснить] приводят к открытию вольтаж-зависимых[прояснить][13] кальциевых каналов, что снова стимулирует выброс глутамата и дальнейшую деполяризацию.

Роли глутаматной системы[прояснить] в настоящее время отводится большое место в патогенезе таких психических расстройств, как шизофрения и депрессия. Одной из наиболее активно изучаемых теорий этиопатогенеза шизофрении в настоящее время является гипотеза снижение функции NMDA-рецепторов: при применении антагонистов NMDA-рецепторов, таких, как фенциклидин, у здоровых добровольцев в эксперименте появляются симптомы шизофрении. В связи с этим предполагается, что снижение функции NMDA-рецепторов является одной из причин нарушений в дофаминергической[прояснить] передаче у больных шизофренией. Были также получены данные о том, что поражение NMDA-рецепторов иммунно-воспалительным механизмом («антиNMDA-рецепторный энцефалит») имеет наблюдается как острая шизофрения

[источник не указан 484 дня].

Глутаматные рецепторы[править | править код]

Существуют ионотропные и метаботропные (mGLuR1-8) глутаматные рецепторы.

Ионотропными рецепторами являются NMDA-рецепторы, AMPA-рецепторы и каинатные рецепторы.

Эндогенные лиганды глутаматных рецепторов — глутаминовая кислота и аспарагиновая кислота. Для активации NMDA-рецепторов также необходим глицин. Блокаторами NMDA-рецепторов являются PCP, кетамин, и другие вещества. AMPA-рецепторы также блокируются CNQX, NBQX. Каиновая кислота является активатором каинатных рецепторов.

«Круговорот» глутамата[править | править код]

При наличии глюкозы в митохондриях нервных окончаний происходит дезаминирование глутамина до глутамата при помощи фермента глутаминазы. Также при аэробном окислении глюкозы глутамат обратимо синтезируется из альфа-кетоглутарата (образуется в цикле Кребса) при помощи аминотрансферазы.

Синтезированный нейроном глутамат закачивается в везикулы. Этот процесс является протон-сопряжённым транспортом. В везикулу с помощью протон-зависимой АТФазы закачиваются ионы H+. При выходе протонов по градиенту в везикулу поступают молекулы глутамата при помощи везикулярного транспортера глутамата (VGLUTs).

Глутамат выводится в синаптическую щель, откуда поступает в астроциты, там трансаминируется до глутамина. Глутамин выводится снова в синаптическую щель и только тогда захватывается нейроном. По некоторым данным, глутамат напрямую путём обратного захвата не возвращается.[14]

Роль глутаминовой кислоты в кислотно-щелочном балансе[править | править код]

Дезаминирование глутамина до глутамата при помощи фермента глутаминазы образует аммиак, который, в свою очередь, связывается со свободным ионом водорода и экскретируется в просвет почечного канальца, приводя к снижению ацидоза.

При превращении глутамата в α-кетоглутарат также образуется аммиак. Далее α-кетоглутарат распадается на воду и углекислый газ. Последние, при помощи карбоангидразы через угольную кислоту, превращаются в свободный ион водорода и гидрокарбонат. Ион водорода экскретируется в просвет почечного канальца за счёт совместной транспортировки с ионом натрия, а бикарбонат натрия попадает в плазму крови.

Глутаматергическая система[править | править код]

В ЦНС находится порядка 106 глутаматергических нейронов. Тела нейронов лежат в коре головного мозга, обонятельной луковице, гиппокампе, чёрной субстанции, мозжечке. В спинном мозге — в первичных афферентах дорзальных корешков.

В ГАМКергических нейронах глутамат является предшественником тормозного медиатора, гамма-аминомасляной кислоты, образующейся с помощью фермента глутаматдекарбоксилазы.

Повышенное содержание глутамата в синапсах между нейронами может перевозбудить и даже убить эти клетки, что в эксперименте приводит к заболеванию, клинически сходному с боковым амиотрофическим склерозом. Установлено, что для воспрепятствования глутаматной интоксикации нейронов глиальные клетки астроциты поглощают избыток глутамата. Он транспортируется в эти клетки с помощью транспортного белка GLT1, который присутствует в клеточной мембране астроцитов. Будучи поглощённым клетками астроглии, глутамат больше не приводит к повреждению нейронов.

Глутаминовая кислота относится к условно незаменимым аминокислотам. Глутамат в норме синтезируется организмом. Присутствие в пище свободного глутамата придаёт ей так называемый «мясной» вкус, для чего глутамат используют как усилитель вкуса.

Содержание натуральных глутаматов в пищевых продуктах:

ПродуктСвободный глутамат[15][неавторитетный источник?]

(мг/100 г)

Молоко коровье2
Сыр пармезан1200
Яйца птицы23
Мясо цыплёнка44
Мясо утки69
Говядина33
Свинина23
Треска9
Макрель36
Форель20
Зелёный горошек200
Кукуруза130
Свекла30
Морковь33
Лук18
Шпинат39
Томаты140
Зелёный перец32

В промышленности глутаминовую кислоту получают используя штаммы культурных микроорганизмов.

В воде вещество растворяется плохо. Поэтому в пищевкусовой промышленности используют хорошо растворимую соль глутаминовой кислоты — глутамат натрия.

Фармакологический препарат глутаминовой кислоты оказывает умеренное психостимулирующее, возбуждающее и отчасти ноотропное действие.[уточнить]

Глутаминовая кислота (пищевая добавка E620) и её соли (глутамат натрия Е621, глутамат калия Е622, диглутамат кальция Е623, глутамат аммония Е624, глутамат магния Е625) используются как усилитель вкуса во многих пищевых продуктах[16].

Глутаминовую кислоту и её соли добавляют в полуфабрикаты, различные продукты быстрого приготовления, кулинарные изделия, концентраты бульонов. Она придаёт пище приятный мясной вкус.

В медицине применение глутаминовой кислоты оказывает незначительное психостимулирующее, возбуждающее и ноотропное действие, что используют в лечении ряда заболеваний нервной системы. В середине 20 века врачи рекомендовали применение глутаминовой кислоты внутрь в случае мышечно-дистрофических заболеваний. Также её назначали спортсменам с целью увеличения мышечной массы.

Глутаминовая кислота используется в качестве хирального строительного блока в органическом синтезе[17], в частности, дегидратация глутаминовой кислоты приводит к её лактаму ― пироглутаминовой кислоте (5-оксопролину), которая является ключевым предшественником в синтезах неприродных аминокислот, гетероциклических соединений, биологически активных соединений и т. д.[18][19][20][21].

  1. ↑ L-Glutamic acid (англ.). Chemical book.
  2. ↑ Moloney M. G. Excitatory amino acids. // Natural Product Reports. 2002. P. 597―616.
  3. R. H. A. Plimmer. The Chemical Constitution of the Protein (неопр.) / R.H.A. Plimmer; F.G. Hopkins. — 2nd. — London: Longmans, Green and Co., 1912. — Т. Part I. Analysis. — С. 114. — (Monographs on biochemistry).
  4. ↑ Meldrum, B. S. (2000). «Glutamate as a neurotransmitter in the brain: Review of physiology and pathology». The Journal of nutrition 130 (4S Suppl): 1007S-1015S.
  5. ↑ McEntee, W. J.; Crook, T. H. (1993). «Glutamate: Its role in learning, memory, and the aging brain». Psychopharmacology 111 (4): 391—401. DOI:10.1007/BF02253527 PMID 7870979
  6. ↑ Okubo, Y.; Sekiya, H.; Namiki, S.; Sakamoto, H.; Iinuma, S.; Yamasaki, M.; Watanabe, M.; Hirose, K.; Iino, M. (2010). «Imaging extrasynaptic glutamate dynamics in the brain». Proceedings of the National Academy of Sciences 107 (14): 6526. DOI:10.1073/pnas.0913154107.
  7. ↑ Shigeri, Y.; Seal, R. P.; Shimamoto, K. (2004). «Molecular pharmacology of glutamate transporters, EAATs and VGLUTs». Brain Research Reviews 45 (3): 250—265. DOI:10.1016/j.brainresrev.2004.04.004 PMID 15210307
  8. ↑ Discovery Could Help Scientists Stop ‘Death Cascade’ Of Neurons After A Stroke (англ.). ScienceDaily. Дата обращения 5 января 2020.
  9. ↑ Robert Sapolsky (2005). «Biology and Human Behavior: The Neurological Origins of Individuality, 2nd edition». The Teaching Company. «see pages 19 and 20 of Guide Book»
  10. ↑ Hynd, M.; Scott, H. L.; Dodd, P. R. (2004). «Glutamate-mediated excitotoxicity and neurodegeneration in Alzheimer?s disease». Neurochemistry International 45 (5): 583—595. DOI:10.1016/j.neuint.2004.03.007 PMID 15234100
  11. ↑ Glushakov, AV; Glushakova, O; Varshney, M; Bajpai, LK; Sumners, C; Laipis, PJ; Embury, JE; Baker, SP; Otero, DH; Dennis, DM; Seubert, CN; Martynyuk, AE (2005 Feb). «Long-term changes in glutamatergic synaptic transmission in phenylketonuria». Brain : a journal of neurology 128 (Pt 2): 300-7. DOI:10.1093/brain/awh454 PMID 15634735
  12. Vassiliki Aroniadou-Anderjaska, Brita Fritsch, Felicia Qashu, Maria F.M. Braga. Pathology and Pathophysiology of the Amygdala in Epileptogenesis and Epilepsy // Epilepsy research. — 2008-2. — Т. 78, вып. 2-3. — С. 102–116. — ISSN 0920-1211. — DOI:10.1016/j.eplepsyres.2007.11.011.
  13. James O. McNamara, Yang Zhong Huang, A. Soren Leonard. Molecular signaling mechanisms underlying epileptogenesis // Science’s STKE: signal transduction knowledge environment. — 2006-10-10. — Т. 2006, вып. 356. — С. re12. — ISSN 1525-8882. — DOI:10.1126/stke.3562006re12.
  14. Ашмарин И. П., Ещенко Н. Д., Каразеева Е. П. Нейрохимия в таблицах и схемах. — М.: «Экзамен», 2007
  15. ↑ If MSG is so bad for you, why doesn’t everyone in Asia have a headache? | Life and style | The Observer
  16. ↑ Садовникова М. С., Беликов В. М. Пути применения аминокислот в промышленности. //Успехи химии. 1978. Т. 47. Вып. 2. С. 357―383.
  17. ↑ Coppola G. M., Schuster H. F., Asymmetric synthesis. Construction of chiral moleculs using amino acids, A Wiley-Interscience Publication, New York, Chichester, Brisbane, Toronto, Singapore, 1987.
  18. ↑ Smith M. B. Pyroglutamte as a Chiral Template for the Synthesis of Alkaloids. Chapter 4 in Alkaloids: Chemical and Biological Perspectives. Vol. 12. Ed. by Pelletier S. W. Elsevier, 1998. P. 229―287.
  19. ↑ Nájera C., Yus M. Pyroglutamic acid: a versatile building block in asymmetric synthesis. //Tetrahedron: Asymmetry. 1999. V. 10. P. 2245―2303.
  20. ↑ Panday S. K., Prasad J., Dikshit D. K. Pyroglutamic acid: a unique chiral synthon. // Tetrahedron: Asymmetry. 2009. V. 20. P. 1581―1632.
  21. ↑ A. Stefanucci, E. Novellino, R. Costante, and A. Mollica. PYROGLUTAMIC ACID DERIVATIVES: BUILDING BLOCKS FOR DRUG DISCOVERY // HETEROCYCLES, 2014, V. 89, No. 8, pp. 1801―1825.

Лизин — Википедия

Лизин
Lysine.svg
({{{картинка}}})
L-lysine-3D-sticks.png({{{картинка3D}}})
L-lysine-skeletal.png({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
2,6-​диаминогексановая кислота
Сокращения Лиз, Lys, K
AAA,AAG
Хим. формула HO2CCH(NH2)(CH2)4NH2
Рац. формула C6H14N2O2
Молярная масса 146,19 г/моль
Рег. номер CAS 70-54-2
PubChem 866
Рег. номер EINECS 200-740-6
SMILES
InChI
ChEBI 25094
ChemSpider 843
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Лизи́н (2,6-диаминогексановая кислота, лат. lysin) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания. Как и другие алифатические аминокислоты, лизин в организме человека не синтезируется и является незаменимой аминокислотой.

Химическая формула: C6H14N2O2

В ДНК кодируется последовательностями AAA и AAG.

Входит в состав белков.

Подобно другим незаменимым аминокислотам, лизин в животных организмах не синтезируется и должен поступать с пищей в составе растительных белков.

Растениями и бактериями лизин синтезируется из аспартата[1].

С 1960-х лизин синтезировался из сахара и сои ферментацией, в 2010 году мировое производство составило 700 тыс. тонн.

Позже разрабатывались технологические процессы на базе метанола.[2][3]

В Советском Союзе разработками технологий производства лизина занималась академик Латвийской академии наук Рита Александровна Кукайн и член-корреспондент АН Латвийской ССР Мартин Екабович Бекер. В лаборатории Р.Кукайн была разработана технология промышленного синтеза лизина для животноводства, которая была внедрена на Ливанском опытном биохимическом заводе, строительство которого началось в 1965 году.[4] Методами современной селекции латвийские учёные вывели высокопродуктивные штаммы бактерий-мутантов, накапливающих до 80 граммов лизина на литр питательной среды. В свое время это был наивысший показатель в мировой практике, который превышал предыдущий рекорд, 60 граммов с одного литра питательной среды, который принадлежал японцам[5].

У млекопитающих лизин метаболизируется в Ацетилкофермента А трансаминированием с α-кетоглутаровой кислотой.

Бактерии разлагают лизин в кадаверин декарбоксилированием[6].

Производное лизина — аллизин — используется клетками в синтезе эластина и коллагена с помощью фермента лизилоксидаза[7].

Суточная потребность в лизине, мг лизина на кг массы тела человека[8][9][10]:

младенцы 3-4 мес103 мг/кг
дети 2 лет64 мг/кг
дети 10-12 лет44−60 мг/кг
взрослые от 19 лет30−38 мг/кг (ранее — 12)

В БАД используют гидрохлорид лизина, массовая доля лизина в нём 80,03%[11]

В статье 1978 года утверждалось, что эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вируса, вызывающего герпес[12]. Позже корректно поставленные исследования на людях и животных показали, что лизин не эффективен при лечении герпеса. Однако, несмотря на то, что исследования на людях были проведены корректно, в них участвовал всего 21 пациент, а доза принимаемого лизина была ниже 29% от адекватного уровня потребления.[13][14]

Исследования, проведённые на животных, показали, что недостаток лизина вызывает иммунодефицитные состояния.[15]

Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий.[16]

Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере.[17]

Считается, что Лизин увеличивает выработку гормона роста, но научного подтверждения этому нет, известно только, что выработку гормона роста увеличивает комплекс аминокислот, сравнение эффекта от коктейля аминокислот с лизином и без него не проводились.[18]

Большие дозы лизина улучшают усвоение кальция.[18]

У людей используется в качестве БАД, эффективен при занятиях спортом и фитнесом (физкультурой), поскольку используется в биосинтезе мышечного белка.[18]

Синтетический лизин применяют для обогащения кормов животных.[3]

Хорошими источниками лизина являются яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя, фасоль, горох, сыр (особенно пармезан), некоторые виды рыбы (такие как треска и сардина)[19], моллюски. В большинстве злаков низкое содержание лизина, однако содержание лизина очень высоко в бобовых. Гречка, относящаяся к псевдозерновым, так же содержит относительно большое количество лизина (460 мг/100г).[20]

  1. ↑ MetaCyc Pathway: L-lysine biosynthesis I
  2. ↑ AllAboutFeed – News: Norwegian granted for improving lysine production process (англ.) (недоступная ссылка). AllAboutFeed.net. Reed Business bv. (26 January 2010). Дата обращения 1 мая 2018. Архивировано 11 марта 2012 года.
  3. 1 2 Toride Y. Lysine and other amino acids for feed: production and contribution to protein utilization in animal feeding (неопр.). Дата обращения 25 января 2011.
  4. ↑ Латвийский лизин // Ригас Балсс : рижская городская газета. — 1965. — 15 апреля (№ 88). — С. 2.
  5. С.Ильичёва. Государственная премия СССР латвийским учёным // Советская Латвия : газета. — 1979. — 8 марта. — С. 1.
  6. Шорина, Марина Владимировна. Аккумуляция кадаверина и его физиологическая роль при действии солевого стресса. — 2005-01-01.
  7. Pinnell, SR; Martin, G.R. The cross-linking of collagen and elastin: enzymatic conversion of lysine in peptide linkage to alpha-aminoadipic-delta-semialdehyde (allysine) by an extract from bone (англ.) // Proceedings of the National Academy of Sciences of the United States of America : journal. — 1968. — October (vol. 61, no. 2). — P. 708—713. — DOI:10.1073/pnas.61.2.708. — PMID 5246001.
  8. ↑ Energy and protein requirements: 5.6 Requirements for essential amino acids (неопр.). Дата обращения 10 октября 2010.
  9. FAO/WHO/UNU. PROTEIN AND AMINO ACID REQUIREMENTS IN HUMAN NUTRITION (неопр.) (PDF). WHO Press (2007)., page 150-152
  10. Institute of Medicine. Protein and Amino Acids // Dietary Reference Intakes for Energy, Carbohydrates, Fiber, Fat, Fatty Acids, Cholesterol, Protein, and Amino Acids (англ.). — Washington, DC: The National Academies Press (англ.)русск., 2002. — P. 589—768.
  11. ↑ Dietary Supplement Database: Blend Information (DSBI) (неопр.). — «L-LYSINE HCL 10000820 80.03% lysine».
  12. Griffith R.S., Norins A.L., Kagan C. A multicentered study of lysine therapy in Herpes simplex infection (англ.) // Dermatologica (англ.)русск. : journal. — 1978. — Vol. 156, no. 5. — P. 257—267. — DOI:10.1159/000250926. — PMID 640102.
  13. John J. DiGiovanna, MD; Harvey Blank, M.D. Failure of Lysine in Frequently Recurrent Herpes Simplex Infection: Treatment and Prophylaxis (англ.) // Dermatology : journal. — 1984. — January (vol. 120, no. 1). — P. 48—51. — DOI:10.1001/archderm.1984.01650370054010.
  14. Sebastiaan Bol, Evelien M Bunnik. Lysine supplementation is not effective for the prevention or treatment of feline herpesvirus 1 infection in cats: A systematic review (англ.) // BMC Veterinary Research (англ.)русск. : journal. — 2015. — November (vol. 11, no. 1). — P. 284. — DOI:10.1186/s12917-015-0594-3.
  15. Chen C., Sander J.E., Dale N.M. The effect of dietary lysine deficiency on the immune response to Newcastle disease vaccination in chickens (англ.) // Avian Dis. (англ.)русск. : journal. — 2003. — Vol. 47, no. 4. — P. 1346—1351. — DOI:10.1637/7008. — PMID 14708981.
  16. Ivanov V., Roomi M.W., Kalinovsky T., Niedzwiecki A., Rath M. Anti-atherogenic effects of a mixture of ascorbic acid, lysine, proline, arginine, cysteine, and green tea phenolics in human aortic smooth muscle cells (англ.) // J. Cardiovasc. Pharmacol. : journal. — 2007. — March (vol. 49, no. 3). — P. 140—145. — DOI:10.1097/FJC.0b013e3180308489. — PMID 17414225.
  17. ↑ *Rushton D.H. Nutritional factors and hair loss (неопр.) // Clinical and Experimental Dermatology. — 2002. — July (т. 27, № 5). — С. 396—404. — PMID 12190640.
  18. 1 2 3 Ira Wolinsky, Judy A. Driskell. Nutritional Ergogenic Aids. — CRC Press, 2004. — P. 178-196. — 552 p.
  19. University of Maryland Medical Center. Lysine (неопр.). Дата обращения 30 декабря 2009. Архивировано 25 июля 2013 года.
  20. Young V.R., Pellett P.L. Plant proteins in relation to human protein and amino acid nutrition (англ.) // The American Journal of Clinical Nutrition (англ.)русск. : journal. — 1994. — P. 1206S. — PMID 8172124.

Цистеин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 11 июля 2018; проверки требуют 5 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 11 июля 2018; проверки требуют 5 правок.
Цистеин
L-cysteine-skeletal.png
({{{картинка}}})
Cysteine ball-and-stick.png({{{картинка3D}}})
L-cysteine-3D-vdW.png({{{картинка малая}}})
Систематическое
наименование
α-​амино-​β-​тиопропионовая кислота; 2-​амино-​3-​меркаптопропановая кислота
Сокращения Цис, Cys, C
UGU,UGC
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH2SH
Рац. формула C3H7NO2S
Молярная масса 121,16 г/моль
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 1,96 ± 0,01[1]
Рег. номер CAS 52-90-4
PubChem 5862
Рег. номер EINECS 200-158-2
SMILES
InChI
Кодекс Алиментариус E920
ChEBI 17561 и 35235
ChemSpider 5653
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота; 2-амино-3-меркаптопропановая кислота) — алифатическая серосодержащая аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов.

Цистеин входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов.

Цистеин — заменимая аминокислота. Он может синтезироваться в организме млекопитающих из серина с участием метионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. В некоторых микроорганизмах источником серы для синтеза цистеина может быть сероводород. Цистеин способствует пищеварению, участвуя в процессах переаминирования. Способствует обезвреживанию некоторых токсических веществ и защищает организм от повреждающего действия радиации. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приеме витамина С и селена. Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторыми лекарственными препаратами и токсическими веществами, содержащимися в сигаретном дыме.

Содержится в продуктах питания с высоким уровнем белка, в том числе:

ПродуктыБелокЦистеинЦ/Б
Сырая свинина20,95 г242 мг1,2 %
Сырое куриное филе21,23 г222 мг1,0 %
Сырое филе лосося20,42 г219 мг1,1 %
Куриное яйцо12,57 г272 мг2,2 %
Коровье молоко, 3,7 % жирности0 3,28 г0 30 мг0,9 %
Семечки подсолнечника20,78 г451 мг2,2 %
Грецкие орехи15,23 г208 мг1,4 %
Мука пшеницы г/п13,70 г317 мг2,3 %
Кукурузная мука0 6,93 г125 мг1,8 %
Неочищенный рис0 7,94 г0 96 мг1,2 %
Соя сухая36,49 г655 мг1,8 %
Горох цельный, лущенный24,55 г373 мг1,5 %

Также некоторое количество цистеина содержится в красном перце, чесноке, луке, брюссельской капусте, брокколи.

Основной метод получения L-цистеина в промышленности — гидролиз белковых кератинсодержащих отходов с высоким содержанием цистеина — птичьих перьев, щетины, человеческого волоса; гидролиз проводится 20%-й соляной кислотой. Выход цистеина из волос составляет до 100 кг на тонну сырья.[2].

Рацемический цистеин может быть получен стандартными методами синтеза — например, алкилированием фталимидомалонового эфира хлорметил(бензил)сульфидом с дальнейшим гидролизом продукта алкилирования до S-бензилцистеина и его восстановлением в цистеин.

Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний.

Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани. L-цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, благодаря этому его часто применяют при бронхитах и эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов.

При цистинурии, редком генетическом состоянии, приводящем к образованию цистиновых камней, принимать цистеин нельзя. Сахарный диабет также является противопоказанием для назначения цистеина [источник не указан 3078 дней].

L-цистеин зарегистрирован в качестве пищевой добавки E920 (L-цистин — E921).

  1. Ratner S., Clarke H. T. The Action of Formaldehyde upon Cysteine // J. Am. Chem. Soc. / P. J. Stang — American Chemical Society, 1937. — Vol. 59, Iss. 1. — P. 200–206. — ISSN 0002-7863; 1520-5126; 1943-2984 — doi:10.1021/JA01280A050
  2. Ismail, Nur Izzah; Hashim, Yumi Zuhanis Has-Yun; Jamal, Parveen; Othman, Rashidi; Salleh, Hamzah Mohd. Production of Cysteine: Approaches, Challenges and Potential Solution (англ.) // International Journal of Biotechnology for Wellness Industries : journal. — 2014. — Vol. 3, no. 3. — P. 95—101.

На русском языке[править | править код]

Глицин — Википедия

Глицин
Glycin - Glycine.svg
({{{картинка}}})
Glycine-3D-balls.png({{{картинка3D}}})
Glycine-3D-vdW.png({{{картинка малая}}})
Систематическое
наименование
аминоуксусная кислота
Сокращения Гли, G, Gly
GGU,GGC,GGA,GGG
Хим. формула C2H5NO2
Рац. формула NH2 —CH2 —COOH
Молярная масса 75,07 г/моль
Плотность 1,607 г/см³
Температура
 • плавления 233 °C
 • разложения 290 °C
Удельная теплота испарения −528,6 Дж/кг
Удельная теплота плавления −981,1 Дж/кг
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2,34
9,58
Растворимость
 • в воде хорошая, 24.99 г/100 мЛ (25 °C)[1]
растворим в пиридине, умеренно растворим в этаноле, нерастворимый в эфире
Рег. номер CAS 56-40-6
PubChem 750
Рег. номер EINECS 200-272-2
SMILES
InChI
ChEBI 15428 и 57305
ChemSpider 730
ЛД50 2,6 г/кг
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Глици́н (аминоуксусная кислота, аминоэтановая кислота) — простейшая алифатическая аминокислота, единственная протеиногенная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Неэлектролит. Название глицина происходит от др.-греч. γλυκύς, glycys — сладкий, из-за сладковатого вкуса аминокислоты. Применяется в медицине в качестве ноотропного лекарственного средства. Глицином («глицин-фото», параоксифенилглицин) также иногда называют п-гидроксифениламиноуксусную кислоту, проявляющее вещество в фотографии.

Получение[править | править код]

Глицин можно получить в ходе хлорирования карбоновых кислот и дальнейшем взаимодействии с аммиаком :

Ch4COOH→Cl2ClCh3COOH→Nh4h3NCh3COOH{\displaystyle {\mathsf {CH_{3}COOH{\xrightarrow[{}]{Cl_{2}}}ClCH_{2}COOH{\xrightarrow[{}]{NH_{3}}}H_{2}NCH_{2}COOH}}}

Соединения[править | править код]

Глицин, как кислота, с ионами металлов образует сложные соли (глицинаты или хелаты)[2], Глицинат натрия, Глицинат железа, Глицинат меди, Глицинат цинка, Глицинат марганца и др.[3]

Глицин входит в состав многих белков и биологически активных соединений. Из глицина в живых клетках синтезируются порфирины и пуриновые основания.

Глицин также является нейромедиаторной аминокислотой, проявляющей двоякое действие. Глициновые рецепторы имеются во многих участках головного мозга и спинного мозга. Связываясь с рецепторами (кодируемые генами GLRA1, GLRA2, GLRA3 и GLRB), глицин вызывает «тормозящее» воздействие на нейроны, уменьшает выделение из нейронов «возбуждающих» аминокислот, таких, как глутаминовая кислота, и повышает выделение ГАМК. Также глицин связывается со специфическими участками NMDA-рецепторов и, таким образом, способствует передаче сигнала от возбуждающих нейротрансмиттеров глутамата и аспартата.[4]

Поскольку глицин является нейромедиатором в центральной нервной системе (ЦНС), его содержание в нейронах строго регулируется. Глицин, наряду с другими небольшими нейтральными аминокислотами, такими как аланин, пролин, серин и гамма-аминомасляная кислота (ГАМК), не проникает через гематоэнцефалический барьер: пассивная диффузия невозможна из-за их полярности, переносчики для различных вариантов активного или облегченного транспорта отсутствуют. Небольшие нейтральные аминокислоты, включая глицин, являющиеся заменимыми, переносятся аланин-предпочитающим белком-переносчиком (A-типа). Белок-переносчик A-типа отсутствует на поверхности эндотелиоцитов гематоэнцефалического барьера со стороны просвета кровеносного сосуда, то есть механизм активного транспорта глицина сквозь гематоэнцефалический барьер в нейроны отсутствует. В противоположность этому белок-переносчик A-типа располагается на мембране эндотелиоцита со стороны нейронов, принимая глицин и другие небольшие нейтральные аминокислоты со стороны нейронов и перенося их внутрь эндотелиоцита и далее в кровь[5]. Такие системы переносчиков активно участвуют в регулировании концентрации аминокислот в межклеточной жидкости и особенно важны для поддержания низких концентраций аминокислот-нейромедиаторов, таких как глутамат, аспарат и глицин[6]. Для использования в качестве медиатора и для синтеза белка нейроны используют глицин, синтезируемый астроцитами из серина путем деметилирования последнего. Реакция катализируется серингидроксиметилтрансферазой, коферментом которой является тетрагидрофолат, акцептирующий метиленоксидную группу серина. Поскольку серин также практически не проникает из кровеносного русла через гематоэнцефалический барьер, он синтезируется de novo из 3-фосфоглицерата, являющегося предшественником фосфоенолпирувата в гликолитическом цикле, то есть в большом количестве присутствующем в клетках, включая астроциты[7].

Производители фармакологических препаратов глицина заявляют, что глицин оказывает успокаивающее, слабое противотревожное и антидепрессивное действие, ослабляет выраженность побочных эффектов антипсихотических средств (нейролептиков), снотворных и противосудорожных средств, включён в ряд терапевтических практик по снижению алкогольной, опиатной и других видов абстиненции как вспомогательный препарат, оказывающий слабовыраженное седативное и транквилизирующее действие. Обладает некоторыми ноотропными свойствами, улучшает память и ассоциативные процессы. Таблетки глицин имеют белый цвет, выпускаются в виде плоскоцилиндрических капсул с фаской.

Глицин является регулятором обмена веществ, нормализует и активирует процессы защитного торможения в центральной нервной системе, уменьшает психоэмоциональное напряжение, повышает умственную работоспособность.

Глицин содержится в значительных количествах в церебролизине (1,65-1,80 мг/мл)[4].

В фармацевтической индустрии таблетки глицина иногда комбинируют с витаминами (B1, B6, B12[8] или D3 в Глицин D3).

Лекарственные препараты глицина выпускаются в виде подъязычных таблеток. Одна таблетка содержит действующее вещество глицин микрокапсулированный — 100 мг и вспомогательные компоненты: водорастворимая метилцеллюлоза — 1 мг, магния стеарат — 1 мг. Контурные ячейковые блистеры (10, 50 штук) расфасованы в картонные упаковки.

Исследования[править | править код]

Проводившиеся исследования показали эффективность глицина в терапии тревоги и эмоциональной лабильности, он эффективен в отношении когнитивного компонента дисциркуляторной энцефалопатии, клиническому эффекту в отношении СБН[9]. Глицин также оказался эффективен при исследованиях экспериментальной модели острой ишемии миокарда[10]

Критика[править | править код]

Глицин, поступающий с пищей или в составе принимаемых внутрь лекарственных препаратов, не проникает через гематоэнцефалический барьер и синтезируется в ЦНС заново, чтобы обеспечить строгое регулирование его содержания в нейронах (см. выше “Биологическая роль”). По мнению психиатра Владимира Пикиреня, сама по себе аминокислота действительно участвует в передаче импульсов между нервными клетками, однако из желудочно-кишечного тракта в центральную нервную систему она попасть не может из-за того, что ЦНС защищена плотной оболочкой.[11][12]

Применение в урологии[править | править код]

1,5%-й раствор глицина для орошения, USP (фармакопея США) — стерильный, непирогенный, гипотонический водный раствор глицина, предназначенный только для урологического орошения во время трансуретральных хирургических процедур[13].

В пищевой промышленности зарегистрирован в качестве пищевой добавки E640 и его натриевые соли Е64Х. Разрешена в России.[14]

Глицин был обнаружен на комете 81P/Вильда (Wild 2) в рамках распределённого проекта Stardust@Home[15][16]. Проект направлен на анализ данных от научного корабля Стардаст («Звёздная пыль»). Одной из его задач было проникнуть в хвост кометы 81P/Вильда (Wild 2) и собрать образцы вещества — так называемой межзвёздной пыли, которая представляет собой древнейший материал, оставшийся неизменным со времён образования Солнечной системы 4,5 млрд лет назад[17].

15 января 2006 года после семи лет путешествия космический корабль вернулся назад и сбросил на Землю капсулу с образцами звёздной пыли. В этих образцах были найдены следы глицина. Вещество явно имеет неземное происхождение, потому что в нём гораздо больше изотопа C¹³, чем в земном глицине[18].

В мае 2016 года учёными обнародованы данные об обнаружении глицина в облаке газа вокруг кометы 67P/Чурюмова — Герасименко[19].

Метионин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 23 июля 2017; проверки требуют 8 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 23 июля 2017; проверки требуют 8 правок.
Метионин
Methionin - Methionine.svg
({{{картинка}}})
Систематическое
наименование
2-​амино-​4-​​(метилтио)​бутановая кислота
Сокращения Met, AUG
Традиционные названия Метионин
Хим. формула HO2CCH(NH2)CH2CH2SCH3
Рац. формула C5H11NO2S
Молярная масса 149.21 г/моль
Плотность 1.340 г/см³
Температура
 • плавления L- или D- 281 (разл.)
Константа диссоциации кислоты pKa{\displaystyle pK_{a}} 2.28 (карбоксил) 9.21 (аминогруппа)[1]
Рег. номер CAS 59-51-8, 63-68-3 (L-энантиомер)
PubChem 876
Рег. номер EINECS 200-432-1
SMILES
InChI
ChEBI 16811
ChemSpider 853
ЛД50 L-метионин, крысы, перорально[2] – 36 000 мг/кг
Токсичность нетоксичен
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Метионин — алифатическая серосодержащая α-аминокислота, бесцветные кристаллы со специфическим неприятным запахом, растворимые в воде, входит в число незаменимых аминокислот. Содержится во многих белках и пептидах (метионин-энкефалин, метионин-окситоцин). Значительное количество метионина содержится в казеине.

Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе холина, адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина.

Метионин по своим свойствам является типичной алифатической аминокислотой, метилсульфидный фрагмент при восстановлении красным фосфором в йодистоводородной кислоте деметилируется с образованием гомоцистеина; в мягких условиях окисляется до метионинсульфоксида, под действием перекиси водорода, хлорной кислоты и других сильных окислителей — до соответствующего сульфона.

Первоначально в промышленности метионин выделяли из гидролизатов казеина, однако в настоящее время метионин получают синтетически. Промышленный синтез DL-метионина осуществляют исходя из акролеина. На первой стадии присоединением метилмеркаптана к акролеину синтезируют 3-метилтиопропионовый альдегид:

Ch4SH+h3C=CH-CHO→Ch4SCh3Ch3CHO{\displaystyle {\mathsf {CH_{3}SH+H_{2}C{\text{=}}CH{\text{-}}CHO\rightarrow CH_{3}SCH_{2}CH_{2}CHO}}}

который далее используется в качестве карбонильного компонента синтеза Штреккера:

Ch4SCh3Ch3CHO+HCN+Nh4→Ch4SCh3Ch3CH(Nh3)CN{\displaystyle {\mathsf {CH_{3}SCH_{2}CH_{2}CHO+HCN+NH_{3}\rightarrow CH_{3}SCH_{2}CH_{2}CH(NH_{2})CN}}}
Ch4SCh3Ch3CH(Nh3)CN+h3O→Ch4SCh3Ch3CH(Nh3)COOH{\displaystyle {\mathsf {CH_{3}SCH_{2}CH_{2}CH(NH_{2})CN+H_{2}O\rightarrow CH_{3}SCH_{2}CH_{2}CH(NH_{2})COOH}}}

Метионин является незаменимой аминокислотой, то есть не синтезируется в организме человека. Содержится в следующих продуктах питания:

Пищевые источники метионина[3][нет в источнике]
Вид пищиг/100 г
Яйцо, высушенный белок, порошок с пониженным содержанием глюкозы3.204
Семя кунжута, мука (пониженное содержание жира)1.656
Бразильский орех1.008
Изолят соевого белка0.814
Курица, жареная0.801
Тунец, консервированный в воде0.755
Ростки пшеницы0.456
Овёс0.312
Арахис0.309
Нут0.253
Кукуруза, жёлтая0.197
Миндаль0.151
Фасоль пинто, приготовленная0.117
Чечевица, приготовленная0.077
Рис, неочищенный, среднее зерно, приготовленный0.052
Капуста
ПродуктБелокМетионинМ/Б
Свинина сырая21,26 г0 554 мг2,6 %
Сырое куриное филе21,23 г0 552 мг2,6 %
Сырое филе лосося20,42 г0 626 мг3,1 %
Куриное яйцо12,57 г0 380 мг3,0 %
Коровье молоко, 3,7 % жирности0 3,28 г0 0 82 мг2,5 %
Кунжут17,73 г0 586 мг3,3 %
Бразильский орех14,32 г1008 мг7,0 %
Грецкие орехи15,23 г0 236 мг1,5 %
Мука пшеничная г/п13,70 г0 212 мг1,5 %
Кукурузная мука0 6,93 г0 145 мг2,1 %
Рис неочищенный0 7,94 г0 179 мг2,3 %
Соя высушенная36,49 г0 547 мг1,5 %
Горох цельный лущенный24,55 г0 251 мг1,0 %

Метионин используется в качестве аминокислотной добавки к кормам в птицеводстве и скотоводстве.

Метионин и его производные в фармакологии[править | править код]

Фармакологический препарат метионина оказывает некоторое липотропное действие, повышает синтез холина, лецитина и других фосфолипидов, в некоторой степени способствует снижению содержания холестерина в крови и улучшению соотношения фосфолипиды/холестерин, уменьшению отложения нейтрального жира в печени и улучшению функции печени, может оказывать умеренное антидепрессивное действие (по-видимому, за счёт влияния на биосинтез адреналина).

S-аденозил-метионин (Адеметионин, SAMe, гептрал, гептор) оказывает более сильное положительное действие на функцию печени и более выраженное антидепрессивное действие, чем метионин. В фармакологии используется как стимулятор регенерации печени, антифибротик, антихолестатик, антидепрессант. В эксперименте показана антифибротическая (противорубцовая) активность адеметионина.

Метил-метионин-сульфоний (в фармакологии известен как «метиосульфония хлорид»), иногда условно называемый «витамином U» (от лат. ulcus — язва)[4], обладает выраженным цитопротективным действием на слизистую желудка и двенадцатиперстной кишки, способствует заживлению язвенных и эрозивных поражений слизистой желудка и двенадцатиперстной кишки.

Метионин, меченый углеродом 11, обладает свойством избирательно накапливаться в опухолевой ткани. Это позволяет использовать его в качестве радиофармпрепарата при онкологических исследованиях головного мозга.[5]

  1. ↑ Dawson, R.M.C., et al., Data for Biochemical Research, Oxford, Clarendon Press, 1959.
  2. ↑ L-Methionine // MSDS
  3. National Nutrient Database for Standard Reference, U.S. Department of Agriculture, <http://www.nal.usda.gov/fnic/foodcomp/search/>. Проверено 7 сентября 2009.  Архивная копия от 3 марта 2015 на Wayback Machine.
  4. ↑ Витамин U
  5. Нейроонкология, Институт мозга человека им. Н.П.Бехтеревой РАН, <http://www.ihb.spb.ru/petindex.htm>. Проверено 13 июля 2002.  Архивная копия от 13 июля 2009 на Wayback Machine.

Глутамин — Википедия

Материал из Википедии — свободной энциклопедии

Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 1 марта 2016; проверки требуют 12 правок. Текущая версия страницы пока не проверялась опытными участниками и может значительно отличаться от версии, проверенной 1 марта 2016; проверки требуют 12 правок.
Глутамин
Glutamin - Glutamine.svg
({{{картинка}}})
L-glutamine-3D-sticks.png({{{картинка3D}}})
L-glutamine-skeletal.png({{{картинка2}}})
Систематическое
наименование
2-​аминопентанамид-​5-​овая кислота
Сокращения Глн, Gln, Q
CAA,CAG
Хим. формула O=C(Nh3)-Ch3-Ch3-CH(Nh3)-COOH
Рац. формула C5H10N2O3
Молярная масса 146,14 г/моль
Рег. номер CAS [56-85-9]
PubChem 5961
Рег. номер EINECS 200-292-1
SMILES
InChI
ChEBI 18050
ChemSpider 5746
Приведены данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иное.
Commons-logo.svg Медиафайлы на Викискладе

Глутамин (также Глютамин) (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Глутамин полярен, не заряжен и является амидом моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, образуясь из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы.

В растворе глутамин медленно гидролизуется до глутаминовой кислоты[1].

Распространение в природе[править | править код]

Глутамин весьма распространен в природе, для человека не является незаменимой аминокислотой, то есть может синтезироваться в достаточном количестве. Его концентрация в крови составляет 500—900 мкмоль/л, что выше концентрации любой другой аминокислоты.[2]

Пищевые источники[править | править код]
  • Животные источники: говядина, курица, рыба, яйца, молоко, йогурт, рикотта, творог, молочные продукты.
  • Растительные источники: капуста, свёкла, бобы, шпинат, петрушка. Небольшое количество свободного L-глутамина найдено в овощных соках и продуктах брожения, таких как мисо[3].

Функции[править | править код]

  • Интеграция азотистого обмена.
  • Синтез других аминокислот, в том числе и гистидина.
  • Обезвреживание аммиака.
  • Биосинтез углеводов.
  • Участие в синтезе нуклеиновых кислот
  • Синтез фолиевой кислоты (итероилглутаминовая кислота).
  • Окисление в клетках мозговой ткани с выходом энергии, запасаемой в виде АТФ.
  • Нейромедиаторная функция.
  • Превращение в аминомасляную кислоту (ГАМК).
  • Участие в синтезе cAMP — посредника некоторых гормональных и нейромедиаторных сигналов.
  • Участие в синтезе cGMP, который также является посредником гормональных и медиаторных сигналов.
  • Участие в синтезе ферментов, осуществляющих окислительно-восстановительные реакции (НАД).
  • Участие в синтезе серотонина (опосредованное, через триптофан).
  • Способность повышать проницаемость мышечных клеток для ионов калия.
  • Синтез н-аминобензойной кислоты.
  • Укрепляет иммунитет
  • Ускоряет восстановление после тренировок, предотвращает развитие перетренированности
  • Оказывает антикатаболическое действие (подавляет секрецию кортизола)

Глутамин на сегодняшний день является популярной аминокислотой для пищевых добавок используемых в бодибилдинге и пауэрлифтинге, в связи с распространенным мнением о способности этой аминокислоты ускорять метаболические процессы в мышцах и замедлять катаболические процессы после тяжелых тренировок. Также считается, что глутамин помогает быстрее восстанавливаться после интенсивных физических нагрузок.

В случае белка теплового шока HSP70 известно, что его активность увеличивается при добавлении глутамина в пищу. Исследователи использовали такой подход: одна группа добровольцев в течение недели три раза в день выпивала раствор глутамина, а вторая группа — раствор, не содержащий глутамина (плацебо). На восьмой день проводили тест с физической нагрузкой. После него у добровольцев брали кровь, выделяли из неё мононуклеарные клетки и уже в них анализировали интенсивность протекания аутофагии и количество HSP70. Оказалось, что прием глутамина значительно снижает проявление аутофагии, что согласовывалось с повышением количества HSP70.[4]

аминокислота – это… Что такое аминокислота?

Oрганическая (карбоновая) кислота, содержащая одну или несколько аминогрупп, в зависимости от положения аминогруппы в углеродной цепи различают α-, β-, γ-аминокислоты и т.д.; А. являются мономерами белков, причем в их построении участвуют в основном около 20 наиболее распространенных А.; кроме того, А. могут присутствовать в свободном виде и выполнять разнообразные функции; обычно сокращенно А. обозначаются трехбуквенными символами (см. отдельные А.), однако в последнее время получает распространение обозначение А. одиночными латинскими буквами:

А – аланин <alanine>;

C – цистеин <cysteine>;

D – аспарагин <asparagine>;

E – глутамин <glutamine>;

F – фенилаланин <phenylalanine>;

G – глицин <glycine>;

H – гистидин <histidine>;

I – изолейцин <isoleucine>;

K – лизин <lysine>;

L – лейцин <leucine>;

M – метионин <methionine>;

N – аспарагиновая кислота <aspartic acid>;

P – пролин <proline>;

Q – глутаминовая кислота <glutamic acid>;

R – аргинин <arginine>;

S – серин <serine>;

T – треонин <threonine>;

V – валин <valine>;

W – триптофан <tryptophan>;

X – стоп-кодон <terminating codon>;

Y – тирозин <tyrosine>;

(Источник: «Англо-русский толковый словарь генетических терминов». Арефьев В.А., Лисовенко Л.А., Москва: Изд-во ВНИРО, 1995 г.)

Related Posts

Добавить комментарий

Ваш адрес email не будет опубликован. Обязательные поля помечены *

2024 © Все права защищены.